Dissertation/ Thesis
Etude bioinformatique de la stabilité thermique des protéines: conception de potentiels statistiques dépendant de la température et développement d'approches prédictives ; Bioinformatic study of protein thermal stability: development of temperature dependent statistical potentials and design of predictive approaches
| Τίτλος: | Etude bioinformatique de la stabilité thermique des protéines: conception de potentiels statistiques dépendant de la température et développement d'approches prédictives ; Bioinformatic study of protein thermal stability: development of temperature dependent statistical potentials and design of predictive approaches |
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| Συγγραφείς: | Folch, Benjamin |
| Συνεισφορές: | Rooman, Marianne, Bogaerts, Philippe, Lenaerts, Tom, Gilis, Dimitri, Wintjens, René, Guerois, Raphaël, Biot, Christophe |
| Στοιχεία εκδότη: | Universite Libre de Bruxelles Université libre de Bruxelles, Faculté des Sciences – Ecole Interfacultaire des Bioingénieurs, Bruxelles |
| Έτος έκδοσης: | 2010 |
| Συλλογή: | DI-fusion : dépôt institutionnel de l'Université libre de Bruxelles (ULB) |
| Θεματικοί όροι: | Agronomie générale, Sciences de l'ingénieur, Proteins -- Structure -- Computer simulation, Proteins -- Conformation, Bioinformatics, Protéines -- Structure -- Simulation par ordinateur, Protéines -- Conformation, Bio-informatique, température de fusion/melting temperature, thermostabilité/thermostability, interaction protéiques/protein interactions, stabilité thermodynamique/thermodynamic stability |
| Περιγραφή: | Cette thèse de doctorat s’inscrit dans le cadre de l’étude in silico des relations qui lient la séquence d’une protéine à sa structure, sa stabilité et sa fonction. Elle a pour objectif de permettre à terme la conception rationnelle de protéines modifiées qui restent actives dans des conditions physico chimiques non physiologiques. Nous nous sommes plus particulièrement penchés sur la stabilité thermique des protéines, qui est définie par leur température de fusion Tm au delà de laquelle leur structure n’est thermodynamiquement plus stable. Notre travail s’articule en trois grandes parties :la recherche de facteurs favorisant la thermostabilité des protéines parmi des familles de protéines homologues, la mise sur pied d’une base de données de protéines de structure et de Tm déterminées expérimentalement, de laquelle sont dérivés des potentiels statistiques dépendant de la température, et enfin la mise au point de deux outils bioinformatiques visant à prédire d’une part la Tm d’une protéine à partir de la Tm de protéines homologues et d’autre part les changements de thermostabilité d’une protéine (Tm) engendrés par l’introduction d’une mutation ponctuelle. La première partie a pour objectif l’identification des facteurs de séquence et de structure (e.g. fréquence de ponts salins, d’interactions cation-{pi}) responsables des différentes stabilités thermiques de protéines homologues au sein de huit familles (chapitre 2). La spécificité de chaque famille ne nous a pas permis de généraliser l’impact de ces différents facteurs sur la stabilité thermique des protéines. Cependant, cette approche nous a permis de constater la multitude de stratégies différentes suivies par les protéines pour atteindre une plus grande thermostabilité. La deuxième partie concerne le développement d’une approche originale pour évaluer l’influence de la température sur la contribution de différents types d’interactions à l’énergie libre de repliement des protéines (chapitres 3 et 4). Cette approche repose sur la dérivation de potentiels ... |
| Τύπος εγγράφου: | doctoral or postdoctoral thesis |
| Περιγραφή αρχείου: | 1 v.; 12 full-text file(s): application/pdf | application/pdf | application/pdf | application/pdf | application/pdf | application/pdf | application/pdf | application/pdf | application/pdf | application/pdf | application/pdf | application/pdf |
| Γλώσσα: | French |
| Relation: | local/ulbcat.ulb.ac.be:893835 |
| Διαθεσιμότητα: | https://hdl.handle.net/2013/ULB-DIPOT:oai:dipot.ulb.ac.be:2013/210106 https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/11/99427dca-c96c-4812-9e5d-205c5d833af8.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/2/04fc4c01-f8f3-42d2-b215-84ceaa4aa87f.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/14/f03c3666-ea67-4234-99ad-9669e0ce521b.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/1/41ffaf7a-fa48-4862-a812-bedb5904aa71.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/5/133a059e-abde-413b-bade-6eee5931cb29.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/6/880c74ca-39e4-49ee-81ae-bcedb4bc8daf.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/7/7b23c46a-812b-4ea4-a013-46c5b5c5b2d7.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/8/75d6b5b8-a978-4ea4-add5-0da7b49f35f5.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/4/00c3d86b-165d-4e84-b2b8-4048fc28c3f7.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/9/a9eb0410-b41e-47b5-9fc7-f654e5a1c665.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/3/273b1dd3-70db-4b73-a695-9d210bf4e3e5.txt https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/210106/10/bc20d7f4-79eb-49e1-ac97-30be587b3ec8.txt |
| Αριθμός Καταχώρησης: | edsbas.3A04D83 |
| Βάση Δεδομένων: | BASE |
| Η περιγραφή δεν είναι διαθέσιμη |