Dynamics of thioredoxin 1, thioredoxin reductase 1 and glutathione-S-transferase Pi content in the spleen and liver of rats during the latent period of growth and metastasis of sarcoma C45 ; Динамика содержания тиоредоксина 1, тиоредоксинредуктазы 1 и глутатион- S-трансферазы Pi в селезенке и печени крыс в латентный период роста и метастазирования саркомы С45

Συγγραφείς: E. I. Surikova, E. M. Frantsiyants, I. V. Kaplieva, I. V. Neskubina, E. G. Shakaryan, A. V. Snezhko, E. N. Kolesnikov, V. A. Bandovkina, L. K. Trepitaki, Yu. A. Petrova, N. S. Lesovaya, M. A. Engibaryan, V. L. Volkova, Е. И. Сурикова, Е. М. Франциянц, И. В. Каплиева, И. В. Нескубина, Е. Г. Шакарян, А. В. Снежко, Е. Н. Колесников, В. А. Бандовкина, Л. К. Трепитаки, Ю. А. Петрова, Н. С. Лесовая, М. А. Енгибарян, В. Л. Волкова

Πηγή: Research and Practical Medicine Journal; Том 12, № 1 (2025); 40-51 ; Research'n Practical Medicine Journal; Том 12, № 1 (2025); 40-51 ; 2410-1893 ; 10.17709/2410-1893-2025-12-1

Θεματικοί όροι: редокс-регуляция, metastasis, latent period, experimental model, sarcoma 45, spleen, liver, thioredoxin 1, thioredoxin reductase 1, glutathione-S-transferase Pi, redox regulation, метастазирование, латентный период, экспериментальная модель, саркома 45, селезенка, печень, тиоредоксин 1,тиоредоксинредуктаза 1, глутатион-S-трансфераза Pi

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.rpmj.ru/rpmj/article/view/1059/674; Каплиева И. В., Франциянц Е. М., Кит О. И. Патогенетические аспекты метастатического поражения печени (экспериментальное исследование). М.: Общество с ограниченной ответственностью «Кредо»; 2022, 356 с. EDN: https://elibrary.ru/CCLUYR; Кит О. И., Геворкян Ю. А., Солдаткина Н. В., Колесников В. Е., Бондаренко О. К., Дашков А. В. Современные хирургические стратегии лечения метастатического колоректального рака (обзор литературы). Южно-Российский онкологический журнал. 2024;5(3):102–110. https://doi.org/10.37748/2686-9039-2024-5-3-9; Ahmed O, Robinson MW, O'Farrelly C. Inflammatory processes in the liver: divergent roles in homeostasis and pathology. Cell Mol Immunol. 2021 Jun;18(6):1375–1386. https://doi.org/10.1038/s41423-021-00639-2; Zhang S, Lu S, Li Z. Extrahepatic factors in hepatic immune regulation. Front Immunol. 2022 Aug 16;13:941721. https://doi.org/10.3389/fimmu.2022.941721; Vairetti M, Di Pasqua LG, Cagna M, Richelmi P, Ferrigno A, Berardo C. Changes in Glutathione Content in Liver Diseases: An Update. Antioxidants (Basel). 2021 Feb 28;10(3):364. https://doi.org/10.3390/antiox10030364; Parlar YE, Ayar SN, Cagdas D, Balaban YH. Liver immunity, autoimmunity, and inborn errors of immunity. World J Hepatol. 2023 Jan 27;15(1):52–67. https://doi.org/10.4254/wjh.v15.i1.52; Lee J, Kim J, Lee R, Lee E, Choi TG, Lee AS, et al. Therapeutic strategies for liver diseases based on redox control systems. Biomed Pharmacother. 2022 Dec:156:113764. https://doi.org/10.1016/j.biopha.2022.113764; Jomova K, Raptova R, Alomar SY, Alwasel SH, Nepovimova E, Kuca K, et al. Reactive oxygen species, toxicity, oxidative stress, and antioxidants: chronic diseases and aging. Arch Toxicol. 2023 Oct;97(10):2499–2574. https://doi.org/10.1007/s00204-023-03562-9; Oberacker T, Kraft L, Schanz M, Latus J, Schricker S. The Importance of Thioredoxin-1 in Health and Disease. Antioxidants (Basel). 2023 May 11;12(5):1078. https://doi.org/10.3390/antiox12051078; Mazari AMA, Zhang L, Ye ZW, Zhang J, Tew KD, Townsend DM. The Multifaceted Role of Glutathione S-Transferases in Health and Disease. Biomolecules. 2023 Apr 18;13(4):688. https://doi.org/10.3390/biom13040688; Dong SC, Sha HH, Xu XY, Hu TM, Lou R, Li H. et al. Glutathione S-transferase π: a potential role in antitumor therapy. Drug Des Devel Ther. 2018 Oct 23;12:3535–3547. https://doi.org/10.2147/DDDT.S169833; Zhang J, Ye Z-W, Singh S, Townsend DM, Tew KD. An evolving understanding of the S-glutathionylation cycle in pathways of redox regulation. Free. Radic. Biol. Med. 2018;120:204–216. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2018.03.038; Франциянц E. М., Каплиева И. В., Бандовкина В. А., Сурикова Е. И., Нескубина И. В., Трипитаки Л. К., и др. Моделирование первично-множественных злокачественных опухолей в эксперименте. Южно-Российский онкологический журнал. 2022;3(2):14–21. https://doi.org/10.37748/2686-9039-2022-3-2-2; Франциянц Е. М, Сурикова Е. И., Каплиева И. В., Нескубина И. В., Шакарян Э. Г., Снежко А. В., и др. Динамика свободно-радикальных окислительных процессов в латентный период экспериментального метастазирования в печень. Уральский медицинский журнал. 2024;23(5):89–103. https://doi.org/10.52420/umj.23.5.89; Kit OI, Frantsiyants EM, Kaplieva IV, Trepitaki LK, Evstratova OF. A method for reproduction of metastases in the liver. Bull Exp Biol Med. 2014 Oct;157(6):773–775. https://doi.org/10.1007/s10517-014-2664-0; Seen S. Chronic liver disease and oxidative stressa narrative review. Expert Rev Gastroenterol Hepatol. 2021 Sep;15(9):1021–1035. https://doi.org/10.1080/17474124.2021.1949289; Couto N, Wood J, Barber J. The role of glutathione reductase and related enzymes on cellular redox homoeostasis network. Free Radic Biol Med. 2016 Jun;95:27–42. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.02.028; Santacroce G, Gentile A, Soriano S, Novelli A, Lenti MV, Di Sabatino A. Glutathione: Pharmacological aspects and implications for clinical use in non-alcoholic fatty liver disease. Front Med (Lausanne). 2023 Mar 22;10:1124275. https://doi.org/10.3389/fmed.2023.1124275; Shcholok T, Eftekharpour E. Insights into the Multifaceted Roles of Thioredoxin-1 System: Exploring Knockout Murine Models. Biology (Basel). 2024 Mar 12;13(3):180. https://doi.org/10.3390/biology13030180; Prigge JR, Coppo L, Martin SS, Ogata F, Miller CG, Bruschwein MD, et al. Hepatocyte Hyperproliferation upon Liver-Specific Co-disruption of Thioredoxin-1, Thioredoxin Reductase-1, and Glutathione Reductase. Cell Rep. 2017 Jun 27;19(13):2771–2781. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2017.06.019; Shearn CT, Anderson AL, Miller CG, Noyd RC, Devereaux MW, Balasubramaniyan N, et al. Thioredoxin reductase 1 regulates hepatic inflammation and macrophage activation during acute cholestatic liver injury. Hepatol Commun. 2023 Jan 10;7(1):e0020. https://doi.org/10.1097/HC9.0000000000000020; Iverson SV, Eriksson S, Xu J, Prigge JR, Talago EA, Meade TA, et al. A Txnrd1-dependent metabolic switch alters hepatic lipogenesis, gly cogen storage, and detoxification. Free Radic Biol Med. 2013 Oct;63:369–380. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2013.05.028; Singh RR, Reindl KM. Glutathione S-Transferases in Cancer. Antioxidants. 2021;10(5):701. https://doi.org/10.3390/antiox10050701; Georgiou-Siafis SK, Tsiftsoglou AS. The Key Role of GSH in Keeping the Redox Balance in Mammalian Cells: Mechanisms and Sig nificance of GSH in Detoxification via Formation of Conjugates. Antioxidants. 2023;12(11):1953. https://doi.org/10.3390/antiox12111953; Косова А. А., Ходырева С. Н., Лаврик О. И. Роль глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (GAPDH) в репарации ДНК. Биохимия. 2017;82(6):859–872.; Гарбуз Д. Г., Зацепина О. Г, Евгеньев М. Б. Основной стрессовый белок человека (HSP70) как фактор белкового гомеостаза и цитокин-подобный регулятор. Молекулярная биология. 2019;53(2):200–217. https://doi.org/10.1134/S0026898419020058; Lee S, Kim SM, Lee RT. Thioredoxin and thioredoxin target proteins: from molecular mechanisms to functional significance. Anti oxid Redox Signal. 2013 Apr 1;18(10):1165–1207. https://doi.org/10.1089/ars.2011.4322; Chakraborty S, Sircar E, Bhattacharyya C, Choudhuri A, Mishra A, Dutta S. et al. S-Denitrosylation: A Crosstalk between Glutathi one and Redoxin Systems. Antioxidants (Basel). 2022 Sep 28;11(10):1921. https://doi.org/10.3390/antiox11101921; Zhang J, Li X, Zhao Z, Cai W, Fang J. Thioredoxin Signaling Pathways in Cancer. Antioxid Redox Signal. 2023 Feb;38(4-6):403–424. https://doi.org/10.1089/ars.2022.0074; https://www.rpmj.ru/rpmj/article/view/1059

Διαθεσιμότητα: https://www.rpmj.ru/rpmj/article/view/1059
https://doi.org/10.17709/2410-1893-2025-12-1-3

Protein carbonylation as a possible way to modulate breast cancer cell proliferation ; Карбонилирование белков как возможный способ модуляции пролиферации клеток аденокарциномы молочной железы

Συγγραφείς: E. V. Shakhristova, E. A. Stepovaya, A. A. Sadykova, V. V. Novitsky, Е. В. Шахристова, Е. А. Степовая, А. А. Садыкова, В. В. Новицкий

Συνεισφορές: Grant of the President of the Russian Federation for the State support of young Russian PhD scientists (project № YC-1742.2017.7), Грант Президента Российской Федерации для государственной поддержки молодых российских ученых - кандидатов наук (грант № МК-1742.2017.7)

Πηγή: Siberian journal of oncology; Том 17, № 6 (2018); 78-83 ; Сибирский онкологический журнал; Том 17, № 6 (2018); 78-83 ; 2312-3168 ; 1814-4861 ; 10.21294/1814-4861-2018-17-6

Θεματικοί όροι: внутриклеточные процессы, carbonylated thioredoxin, breast denocarcinoma proliferation, oxidative stress, redox regulation, intracellular processes, карбонилированный тиоредоксин, аденокарцинома молочной железы, пролиферация, окислительный стресс, редокс-регуляция

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/906/590; Здравоохранение в России. 2017: Статистический сборник. М.: Росстат; 2017. 170.; Eaton P. Protein thiol oxidation in health and disease: techniques for measuring disulfides and related modifications in complex protein mixtures. Free Radic. Biol. Med. 2006; 40 (11): 1889-99. doi:10.1016/j. freeradbiomed.2005.12.037.; ButterfieldD.A., Dalle-Donne I. Redox proteomics: from protein modifications to cellular dysfunction and disease. Mass Spectrom. Rev. 2014; 33 (1): 1-6. doi:10.1002/mas.21404.; Clementino M., Shi X., Zhang Z. Oxidative stress in carcinogenesis. Current Opinion in Toxicology. 2018; (7): 116-121. doi:10.1016/j.cotox.2017.11.014.; Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З., Бондарь И.А., Труфакин В.А. Окислительный стресс: Патологические состояния и заболевания. Новосибирск, 2008. 284.; Brigelius-FloheR., FloheL. Basic principles and emerging concepts in the redox control of transcription factors. Antioxid Redox Signal. 2011; 15 (8): 2335-2381. doi:10.1089/ars.2010.3534.; Halliwell B. Free radicals and antioxidants: updating a personal view. Nutr. Rev. 2012; 70 (5): 257-265. doi:10.1111/j.1753-4887.2012.00476.x.; Ray P.D., Huang B.W., Tsuji Y. Reactive oxygen species (ROS) homeostasis and redox regulation in cellular signaling. Cell Signal. 2012; 24 (5): 981-990. doi:10.1016/J.CELLSIG.2012.01.008.; Зенков Н.К., Кожин П.М., Чечушков А.В., Мартинович Г.Г., Кандалинцева Н.В., Меньщикова Е.Б. Лабиринты регуляции Nrf2. Биохимия. 2017: 82 (5): 749-759.; Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Саприн А.Н. Участие тио-, перокси- и глутаредоксинов в клеточных редокс-зависимых процессах. Успехи биологической химии. 2008; 48: 319-358.; Harris I.S., Treloar A.E., Inoue S., SasakiM., Gorrini C., Lee K. C., Yung K.Y., Brenner D., Knobbe-Thomsen C.B., Cox MA., Elia A., Berger T., CesconD. W.,AdeoyeA.,BrustleA.,MolyneuxS.D.,MasonJ.M.,Li W.Y., Yamamoto K., WakehamA., BermanH.K., KhokhaR., DoneS.J., Kavanagh T.J., Lam C. W., Mak T. W. Glutathione and thioredoxin antioxidant pathways synergize to drive cancer initiation and progression. Cancer Cell. 2015; 27 (2): 211-22. doi:10.1016/j.ccell.2014.11.019.; YaoP., ChenX., Yan Y, LiuF, Zhang Y., GuoX., XuB. Glutaredoxin 1, glutaredoxin 2, thioredoxin 1, and thioredoxin peroxidase 3 play important roles in antioxidant defense in Apis cerana cerana. Free Radic Biol Med. 2014 Mar; 68: 335^6. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2013.12.020.; Sahaf B., Heydari K., Herzenberg LA. Lymphocyte surface thiol levels. Proc Natl Acad Sci USA. 2003; 100 (7): 4001-05.; Brunelli L., Crow J.P., Beckman J.S. The comparative toxicity of nitric oxide and peroxynitrite to Escherichia coli. Arch Biochem Biophys. 1995 Jan 10; 316 (1): 327-34.; ШахристоваЕ.В., СтеповаяЕА., РудиковЕ.В., НовицкийВ.В.; Сибирский государственный медицинский университет. Способ определения окислительной модификации тиоредоксина. Патент № 2651765 Российская Федерация: МПК G01N 33/53. № 2017118698/15; Заявл. 29.05.2017; Опубл. 23.04.2018, Бюл. № 12.; Tamura T., Stadtman T.C. A new selenoprotein from human lung adenocarcinoma cells: рurification, properties, and thioredoxin reductase activity. Proc Natl Acad Sci USA. 1996 Feb 6; 93 (3): 1006-11.; Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976 May 7; 72: 248-54.; Арутюнян А.В., Дубинина Е.Е., Зыбина Н.Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной защиты организма. СПб., 2000. 103.; Murphy M.P., Holmgren A., Larsson N.G., Halliwell B., Chang CJ., Kalyanaraman B., Rhee S.G., Thornalley P.J., Partridge L., Gems D., Nystrom T., Belousov V, Schumacker P.T., Winterbourn C.C. Unraveling the biological roles of reactive oxygen species. Cell Metab. 2011; 13 (4): 361-366. doi:10.1016/j.cmet.2011.03.010.; ШахристоваЕ.В., Степовая ЕА., Рязанцева Н.В.,Носарева О.Л., Якушина В.Д., Иванов В.В., Новицкий В.В. Роль редокс-потенциала системы глутатиона в дисрегуляции апоптоза клеток аденокарциномы молочной железы линии MCF-7. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2015; 160 (9): 351-354.; Степовая ЕА., Шахристова Е.В., Рязанцева Н.В., Носаре-ва О.Л., Чильчигашев Р.И., Егорова М.Ю. Система тиоредоксина в регуляции пролиферации клеток линии MCF-7 при модуляции редокс-статуса. Сибирский онкологический журнал. 2016; 15 (4): 50-55. doi:10.21294/1814-4861-2016-15-4-50-55.; Wong C.M., Bansal G., Marcocci L., Suzuki YJ. Proposed role of primary protein carbonylation in cell signaling. Redox Rep. 2012; 17 (2): 90-94. doi:10.1179/1351000212Y.0000000007.; Burch PM., Heintz N.H. Redox regulation of cell-cycle re-entry: cyclin D1 as a primary target for the mitogenic effects of reactive oxygen and nitrogen species. Antioxid Redox Signal. 2005; 7 (5-6): 741-751. doi:10.1089/ars.2005.7.741.; https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/906

Διαθεσιμότητα: https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/906
https://doi.org/10.21294/1814-4861-2018-17-6-78-83

A multi-centre study on the role of the thioredoxin system in breast cancer cell proliferation ; Комплексное исследование роли системы тиоредоксина в пролиферации клеток аденокарциномы молочной железы

Συγγραφείς: E. Shakhristova V., E. Stepovaya A., O. Nosareva L., L. Litvinova S., D. Skuratovskaya A., E. Rudikov V., A. Sadykova A., V. Novitsky V., Е. Шахристова В., Е. Степовая А., О. Носарева Л., Л. Литвинова С., Д. Скуратовская А., Е. Рудиков В., А. Садыкова А., В. Новицкий В.

Πηγή: Bulletin of Siberian Medicine; Том 17, № 4 (2018); 180-186 ; Бюллетень сибирской медицины; Том 17, № 4 (2018); 180-186 ; 1819-3684 ; 1682-0363 ; 10.20538/1682-0363-2018-17-4

Θεματικοί όροι: thioredoxin, breast adenocarcinoma, redox regulation, proliferation, тиоредоксин, аденокарцинома молочной железы, редокс-регуляция, пролиферация

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://bulletin.tomsk.ru/jour/article/view/1991/1485; Lu J., Holmgren A. The thioredoxin antioxidant system. Free Radic. Biol. Med. 2014; 66: 75–87. DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2013.07.036.; Harris I.S., Treloar A.E., Inoue S., Sasaki M., Gorrini C., Lee K.C., Yung K.Y., Brenner D., Knobbe-Thomsen C.B., Cox M.A., Elia A., Berger T., Cescon D.W., Adeoye A., Brьstle A., Molyneux S.D., Mason J.M., Li W.Y., Yamamoto K., Wakeham A., Berman H.K., Khokha R., Done S.J., Kavanagh T.J., Lam C.W., Mak T.W. Glutathione and thioredoxin antioxidant pathways synergize to drive cancer initiation and progression. Cancer Cell. 2015; 27 (2): 211–222. DOI:10.1016/j.ccell.2014.11.019.; Arner E.S.J., Holmgren A. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase. Eur. J. Biochem. 2000; 267 (20): 6102–6109. DOI:10.1046/j.1432-1327.2000.01701.x.; Rajnai Z., Méhn D., Beéry E., Okyar A., Jani M., Tуth G.K., Fülöp F., Lévi F., Krajcsi P. ATP-binding cassette B1 transports seliciclib (R-roscovitine), a cyclin-dependent kinase inhibitor. Drug Metab. Dispos. 2010; 38 (11): 2000–2006. DOI:10.1124/dmd.110.032805.; Vandesompele J., De Preter K., Pattyn F., Poppe B., Van Roy N., De Paepe A., Speleman F. Accurate normalization of real-time quantitative RT-PCR data by geometric averaging of multiple internal control genes. Genome Biol. 2002; 3 (7): research0034.; Schmittgen T.D., Livak K.J. Analyzing real-time PCR data by the comparative C (T) method. Nat. Protoc. 2008; 3 (6): 1101–1108. DOI:10.1038/nprot.2008.73.; Nelson A.W., Groen A.J., Miller J.L., Warren A.Y., Holmes K.A., Tarulli G.A., Tilley W.D., Katzenellenbogen B.S., Hawse J.R., Gnanapragasam V.J., Carroll J.S. Comprehensive assessment of estrogen receptor beta antibodies in cancer cell line models and tissue reveals critical limitations in reagent specificity. Mol. Cell Endocrinol. 2017; 440: 138–150. DOI:10.1016/j.mce.2016.11.016.; Tamura T., Stadtman T.C. A new selenoprotein from human lung adenocarcinoma cells: purification, properties, and thioredoxin reductase activity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996; 93 (3): 1006–1011.; Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analyt. Biochem. 1976; 7 (1, 2): 248–254.; Шахристова Е.В., Степовая Е.А., Носарева О.Л., Рудиков Е.В., Новицкий В.В. Глутатион и глутаредоксин в росковитин-опосредованном ингибировании пролиферации клеток аденокарциномы молочной железы. Вестник Российской академии медицинских наук. 2017; 72 (4): 261–267. DOI:10.15690/vramn849.; Cappellini A., Chiarini F., Ognibene A., McCubrey J.A., Martelli A.M. The cyclin-dependent kinase inhibitor roscovitine and the nucleoside analog sangivamycininduce apoptosis in caspase-3 deficient breast cancer cells independent of caspase mediated P-glycoprotein cleavage: implications for therapy of drug resistant breast cancers. Cell Cycle. 2009; 8 (9): 1421–1425. DOI:10.4161/cc.8.9.8323.; Biaglow J.E., Miller R.A. The thioredoxin reductase/thioredoxin system: novel redox targets for cancer therapy. Cancer Biol. Ther. 2005; 4 (1): 6–13.; Zhong L., Arner E.S.J., Ljung J., Aslund F., Holmgren A. Rat and calf thioredoxin reductase are homologous to glutathione reductase with a carboxyl-terminal elongation containing a conserved catalytically active penultimate selenocysteine residue. J. Biol. Chem. 1998; 273 (15): 8581–8591.; Zhong L., Holmgren A. Essential role of selenium in the catalytic activities of mammalian thioredoxin reductase revealed by characterization of recombinant enzymes with selenocysteine mutations. J. Biol. Chem. 2000; 275 (24): 18121–18128. DOI:10.1074/jbc.M000690200.; https://bulletin.tomsk.ru/jour/article/view/1991

Διαθεσιμότητα: https://bulletin.tomsk.ru/jour/article/view/1991
https://doi.org/10.20538/1682-0363-2018-4-180-186

The Role of Redox Proteins in Arresting Proliferation of Breast Epithelial Cells Under Oxidative Stress ; Участие редокс-белков в блокировании пролиферации клеток эпителия молочной железы в условиях окислительного стресса

Συγγραφείς: Shakhristova E.V., Stepovaya E.A., Rudikov E.V., Sushitskaya O.S., Rodionova D.O., Novitsky V.V.

Συνεισφορές: Russian Foundation for Basic Research (Department of Humanities and social Sciences) project № 17-36-01029, Российский фонд фундаментальных исследований (отделение гуманитарных и общественных наук)

Πηγή: Annals of the Russian academy of medical sciences; Vol 73, No 5 (2018); 289-293 ; Вестник Российской академии медицинских наук; Vol 73, No 5 (2018); 289-293 ; 2414-3545 ; 0869-6047 ; 10.15690/vramn735

Θεματικοί όροι: thioredoxin, proliferation, oxidative stress, redox-regulation, breast epithelial cells, тиоредоксин, пролиферация, окислительный стресс, редокс-регуляция, клетки эпителия молочной железы

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://vestnikramn.spr-journal.ru/jour/article/view/1030/1014

Διαθεσιμότητα: https://vestnikramn.spr-journal.ru/jour/article/view/1030
https://doi.org/10.15690/vramn1030

Глутатионилирование белков: один из способов управления пролиферацией опухолевых клеток

Συνεισφορές: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Θεματικοί όροι: глутаредоксин, глутатионилирование, редокс-регуляция, пролиферация, аденокарцинома молочной железы

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://openrepository.ru/article?id=190823

Карбонилированная форма тиоредоксина - как молекулярный маркер дисрегуляции пролиферации опухолевых клеток

Συνεισφορές: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Θεματικοί όροι: карбонилированный тиоредоксин, пролиферация, редокс-регуляция, аденокарцинома молочной железы

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://openrepository.ru/article?id=190857

РЕДОКС-РЕГУЛЯЦИЯ ТИРОЗИНОВОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ БЕЛКОВ В ОТВЕТНЫХ РЕАКЦИЯХ РАСТЕНИЙ НА РАЗЛИЧНЫЕ СТРЕССЫ И СОЕДИНЕНИЯ

Συγγραφείς: Петрова, Наталья, Мухитов, Александр, Каримова, Фатима

Θεματικοί όροι: ТИРОЗИНОВОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ, РЕДОКС-РЕГУЛЯЦИЯ, ГОРОХ

Περιγραφή αρχείου: text/html

Διαθεσιμότητα: http://cyberleninka.ru/article/n/redoks-regulyatsiya-tirozinovogo-fosforilirovaniya-belkov-v-otvetnyh-reaktsiyah-rasteniy-na-razlichnye-stressy-i-soedineniya
http://cyberleninka.ru/article_covers/15174466.png

РЕДОКС-РЕГУЛЯЦИЯ И ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ КАЛЬЦИЙАКТИВИРУЕМЫХ КАЛИЕВЫХ КАНАЛОВ ГЛАДКОМЫШЕЧНЫХ КЛЕТОК КОРОНАРНЫХ СОСУДОВ

Συγγραφείς: Майорова, С., Солодков, А.

Θεματικοί όροι: ВКСА-КАНАЛЫ, N-АЦЕТИЛ-L-ЦИСТЕИН, РЕДОКС-РЕГУЛЯЦИЯ, ИММОБИЛИЗАЦИОННЫЙ СТРЕСС, BKCA –CHANNELS, N-ACETYL – L CYSTEINE

Περιγραφή αρχείου: text/html

Διαθεσιμότητα: http://cyberleninka.ru/article/n/redoks-regulyatsiya-i-funktsionalnaya-aktivnost-kaltsiyaktiviruemyh-kalievyh-kanalov-gladkomyshechnyh-kletok-koronarnyh-sosudov
http://cyberleninka.ru/article_covers/15224572.png

РЕДОКС-ЗАВИСИМЫЕ МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ N-АЦЕТИЛ-ЦИСТЕИНА

Συγγραφείς: Беляева, Людмила, Шебеко, Владимир, Солодков, Александр

Θεματικοί όροι: N-ацетилцистеин, низкомолекулярные тиолы, редокс-регуляция

Περιγραφή αρχείου: text/html

Διαθεσιμότητα: http://cyberleninka.ru/article/n/redoks-zavisimye-mehanizmy-deystviya-n-atsetil-tsisteina
http://cyberleninka.ru/article_covers/6439893.png

Редокс-регуляция депонирования оксида азота в сердечно-сосудистой системе

Συγγραφείς: Шебеко, В., Дорошенко, А., Солодков, А., Манухина, Е., Цвирко, И., Ванин, А.

Θεματικοί όροι: редокс-регуляция, оксид азота, депо NO, S-нитрозотиолы, СЕРДЕЧНО-СОСУДИСТАЯ СИСТЕМА

Περιγραφή αρχείου: text/html

Διαθεσιμότητα: http://cyberleninka.ru/article/n/redoks-regulyatsiya-deponirovaniya-oksida-azota-v-serdechno-sosudistoy-sisteme
http://cyberleninka.ru/article_covers/3640707.png

РЕДОКС-РЕГУЛЯЦИЯ ТИРОЗИНОВОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ БЕЛКОВ В ОТВЕТНЫХ РЕАКЦИЯХ РАСТЕНИЙ НА РАЗЛИЧНЫЕ СТРЕССЫ И СОЕДИНЕНИЯ // Ученые записки КФУ. Естественные науки 2009 N1

Πηγή: ELIB18156169-2009-1-13

Θεματικοί όροι: protein tyrosine phosphorylation, redox-regulation, pea, тирозиновое фосфорилирование белков, редокс-регуляция, горох

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://openrepository.ru/article?id=148120

Редокс-регуляция тирозинового фосфорилирования белков в ответных реакциях растений на различные стрессы и соединения

Πηγή: Ученые записки Казанского университета. Серия Естественные науки.

Θεματικοί όροι: ТИРОЗИНОВОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ, РЕДОКС-РЕГУЛЯЦИЯ, ГОРОХ

Περιγραφή αρχείου: text/html

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://cyberleninka.ru/article_covers/15174466.png
http://cyberleninka.ru/article/n/redoks-regulyatsiya-tirozinovogo-fosforilirovaniya-belkov-v-otvetnyh-reaktsiyah-rasteniy-na-razlichnye-stressy-i-soedineniya

Редокс-регуляция и функциональная активность кальцийактивируемых калиевых каналов гладкомышечных клеток коронарных сосудов

Πηγή: Журнал Гродненского государственного медицинского университета.

Θεματικοί όροι: ВКСА-КАНАЛЫ, N-АЦЕТИЛ-L-ЦИСТЕИН, РЕДОКС-РЕГУЛЯЦИЯ, ИММОБИЛИЗАЦИОННЫЙ СТРЕСС, BKCA –CHANNELS, N-ACETYL – L CYSTEINE

Περιγραφή αρχείου: text/html

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://cyberleninka.ru/article_covers/15224572.png
http://cyberleninka.ru/article/n/redoks-regulyatsiya-i-funktsionalnaya-aktivnost-kaltsiyaktiviruemyh-kalievyh-kanalov-gladkomyshechnyh-kletok-koronarnyh-sosudov

Редокс-зависимые механизмы действия N-ацетил-цистеина

Πηγή: Вестник Витебского государственного медицинского университета.

Θεματικοί όροι: N-ацетилцистеин, низкомолекулярные тиолы, редокс-регуляция, 3. Good health

Περιγραφή αρχείου: text/html

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://cyberleninka.ru/article_covers/6439893.png
http://cyberleninka.ru/article/n/redoks-zavisimye-mehanizmy-deystviya-n-atsetil-tsisteina

Редокс-регуляция депонирования оксида азота в сердечно-сосудистой системе

Πηγή: Вестник Витебского государственного медицинского университета.

Θεματικοί όροι: редокс-регуляция, оксид азота, депо NO, S-нитрозотиолы, СЕРДЕЧНО-СОСУДИСТАЯ СИСТЕМА

Περιγραφή αρχείου: text/html

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://cyberleninka.ru/article/n/redoks-regulyatsiya-deponirovaniya-oksida-azota-v-serdechno-sosudistoy-sisteme
http://cyberleninka.ru/article_covers/3640707.png

Глутатионилирование белков: один из способов управления пролиферацией опухолевых клеток

Συγγραφείς: Шахристова Евгения Викторовна, Степовая Елена Алексеевна, Рудиков Евгений Валерьевич, Сушицкая Ольга Сергеевна, Радионова Дарья Олеговна

Συνεισφορές: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Θεματικοί όροι: глутатионилирование, глутаредоксин, редокс-регуляция, пролиферация, аденокарцинома молочной железы

Relation: В поисках моделей персонализированной медицины; http://rour.neicon.ru:80/xmlui/bitstream/rour/190823/1/nora.pdf; https://openrepository.ru/article?id=190823

Διαθεσιμότητα: https://openrepository.ru/article?id=190823

Карбонилированная форма тиоредоксина - как молекулярный маркер дисрегуляции пролиферации опухолевых клеток

Συγγραφείς: Шахристова Евгения Викторовна, Степовая Елена Алексеевна, Рудиков Евгений Валерьевич, Сушицкая Ольга Сергеевна, Радионова Дарья Олеговна

Συνεισφορές: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Θεματικοί όροι: карбонилированный тиоредоксин, пролиферация, редокс-регуляция, аденокарцинома молочной железы

Relation: В поисках моделей персонализированной медицины; http://rour.neicon.ru:80/xmlui/bitstream/rour/190857/1/nora.pdf; https://openrepository.ru/article?id=190857

Διαθεσιμότητα: https://openrepository.ru/article?id=190857

РЕДОКС-РЕГУЛЯЦИЯ ТИРОЗИНОВОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ БЕЛКОВ В ОТВЕТНЫХ РЕАКЦИЯХ РАСТЕНИЙ НА РАЗЛИЧНЫЕ СТРЕССЫ И СОЕДИНЕНИЯ // Ученые записки КФУ. Естественные науки 2009 N1

Συγγραφείς: Петрова Наталья Валентиновна, Мухитов Александр Ринатович, Каримова Фатима Габдуллазяновна

Πηγή: ELIB18156169-2009-1-13

Θεματικοί όροι: тирозиновое фосфорилирование белков, редокс-регуляция, горох, protein tyrosine phosphorylation, redox-regulation, pea

Relation: Ученые записки КФУ. Естественные науки; 133; http://rour.neicon.ru:80/xmlui/bitstream/rour/148120/1/nora.pdf; https://openrepository.ru/article?id=148120

Διαθεσιμότητα: https://openrepository.ru/article?id=148120

Роль активных форм кислорода (АФК) в редокс-регуляции функций клетки

Συγγραφείς: Буйновский, Ю. А., Харужик, А. С.

Όροι ευρετηρίου: Биоорганическая химия, Активные формы кислорода, Редокс-регуляция, Article

Σύνδεσμος: http://rep.bsmu.by:8080/handle/BSMU/14109

Redox regulation as a platform for search and design of new type drugs. Search of gastroprotectors among sunstituted coumarins

Additional Titles: Редокс-регуляция как надёжная платформа поиска и разработки лекарств нового типа. поиск гастропротекторов среди замещённых кумаринов

Συγγραφείς: Parfenov E.A., Trapkov V.A., Shabanov P.D.

Πηγή: Reviews on Clinical Pharmacology and Drug Therapy; Vol 12, No 4 (2014); 22-42; Обзоры по клинической фармакологии и лекарственной терапии; Vol 12, No 4 (2014); 22-42; 2542-1875; 1683-4100; 10.17816/RCF124

Όροι ευρετηρίου: redox regulation; redox active metabolites; gastroprotectors; coumarins; biometals; ligands; complex compounds, гастропротекторы; кумарины; биометаллы; лиганды; комплексные соединения; редокс-регуляция, info:eu-repo/semantics/article, info:eu-repo/semantics/publishedVersion

Σύνδεσμος: http://worldcat.org/search?q=on:RUTIC+http://journals.eco-vector.com/index.php/index/oai+DCG_ENTIRE_REPOSITORY+CNTCOLL
https://journals.eco-vector.com/RCF/article/view/775/380
https://journals.eco-vector.com/RCF/article/view/775/380