The effect of the liposomal form of alteplase on the effectiveness of thrombolysis in coronary arteries in acute myocardial infarction ; Влияние липосомальной формы алтеплазы на эффективность тромболизиса в коронарных артериях при остром инфаркте миокарда

Συγγραφείς: V. F. Agabekov, I. E. Adzerikho, T. E. Vladimirskaya, K. I. Dubatouka, A. V. Zhilkevich, I. N. Lutsik, В. Е. Агабеков, И. Э. Адзерихо, Т. Э. Владимирская, Е. И. Дубатовка, А. В. Жилкевич, И. Л. Лутик

Πηγή: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 60, № 3 (2024); 222-234 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 60, № 3 (2024); 222-234 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2024-60-3

Θεματικοί όροι: тромболизис, hydrodynamic diameter, zeta potential, proteolytic activity, acute myocardial infarction, alteplase, thrombolysis, гидродинамический диаметр, дзета-потенциал, протеолитическая активность, острый инфаркт миокарда, алтеплаза

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/898/749; Тараховский, Ю. С. Интеллектуальные липидные наноконтейнеры в адресной доставке лекарственных веществ / Ю. С. Тараховский. – М.: Изд-во ЛКИ, 2011. – 280 с.; Advanced drug delivery systems for antithrombotic agents / C. F. Greineder [et al.] // Blood. – 2013. – Vol. 122., № 9. – P. 1565–1575. https://doi.org/10.1182/blood-2013-03-453498; Nanomedicine as a strategy to fight thrombotic diseases / M. Varna [et al.] // Future Sci. OA. – 2015. – Vol. 1, № 4. – FSO46. https://doi.org/10.4155/fso.15.46; Liposomal nanocarriers for plasminogen activators / S. Koudelka [et al.] // J. Controlled Release. – 2016. – Vol. 227, № 10. – P. 45–57. https://doi.org/10.1016/j.jconrel.2016.02.019; Liposomes: A Review of Manufacturing Techniques and Targeting Strategies / B. Maherani [et al.] // Curr. Nanosci. – 2011. – Vol. 7, Iss. 3. – P. 436–452. https://doi.org/10.2174/157341311795542453; The role of liposomes in clinical nanomedicine development. What now? Now what? / D. J. A. Crommelin [et al.] // J. Controlled Release. – 2020. – Vol. 318. – P. 256–263. https://doi.org/10.1016/j.jconrel.2019.12.023; Перспективы применения в клинической практике наноразмерных форм лекарственных препаратов / Ю. М. Краснопольский [и др.] // Рос. хим. журн. – 2012. – Т. 56, № 3–4. – С. 11–33.; Получение комплексных препаратов на основе липосомальной формы стрептокиназы и их фармакокинетические характеристики / Е. И. Дубатовка [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2017. – Т. 61, № 6. – С. 50–57.; Экспериментальное изучение физико-химических, фармакокинетических свойств и степени безопасности комплексного препарата стрептокиназы на основе фибрин-специфичных липосом / И. Л. Лутик [и др.] // Кардиология в Беларуси. – 2019. – Т. 11, №. 5. – С. 729–743.; Development and characterization of site specific target sensitive liposomes for the delivery of thrombolytic agents / B. Vaidya [et al.] // Int. J. Pharm. – 2011. – Vol. 403, № 1–2. – P. 254–261. https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2010.10.028; Fibrinspecific liposomes as a potential method of delivery of the thrombolytic preparation streptokinase / I. E. Adzerikho [et al.] //J. Thromb. Thrombolysis. – 2022. – Т. 53, №. 2. – С. 313–320. https://doi.org/10.1007/s11239-021-02614-0; Влияние липосомальной формы стрептокиназы на образование Д-димеров / Е. И. Дубатовка [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 6. – С. 54–58.; Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the estimation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72, N 1-2. – P. 248–254. https://doi.org/10.1006/abio.1976.9999; Сompton, S.J. Mechanism of dye response and interference in the Bradford protein assay / S. J. Сompton, G. G. Jones // Anal. Biochem. – 1985. – Vol. 151, N 2. – P. 369–374. https://doi.org/10.1016/0003-2697(85)90190-3; Efficiency of targeted delivery of streptokinase based on fibrin-specific liposomes in the in vivo experiment / I. E. Adzerikho [et al.] // Drug Deliv. Transl. Res. – 2023. – Т. 13, №. 3. – С. 811–821. https://doi.org/10.1007/s13346-022-01242-2; The preparation of human fibrinolysin (plasmin) / J. T. Sgouris [et al.] // Vox. Sang. – 1960. – Vol. 5, N 4. – P. 357–376. https://doi.org/10.1111/j.1423-0410.1960.tb03750.x; Temperature-sensitive liposome-mediated delivery of thrombolytic agents / V. Saxena [et al.] // Int. J. Hyperth. – 2015. – Vol. 31, N. 1. – P. 67–73. https://doi.org/10.3109/02656736.2014.991428; The use of PEGylated liposomes to prolong circulation lifetimes of tissue plasminogen activator / J.-Y. Kim [et al.] // Biomaterials. – 2009. – Vol. 30, № 29. – P. 5751–5756. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2009.07.021; Wang Y. J., Pearlman R. Stability and Characterization of Protein and Peptide Drugs. Phar-maceutical biotechnology / Y. J. Wang, R. Pearlman. – New York; London : Plenum press, 1993. – 353 p. https://doi.org/10.1007/978-1-4899-1236-7; Шалимов, С. А. Руководство по экспериментальной хирургии / С. А. Шалимов, А. П. Радзиховский, Л. В. Кейсевич. – М. : Медицина, 1989. – 144 с.; Thrombus-targeted nanocarrier attenuates bleeding complications associated with conventional thrombolytic therapy / S. Absar [et al.] // Pharm. Res., 2013. – Vol. 30. – P. 1663–1676. https://doi.org/10.1007/s11095-013-1011-x; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/898

Διαθεσιμότητα: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/898
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2024-60-3-222-234

Quantitative mass spectrometry with ¹⁸O labelling as an alternative approach for determining protease activity: an example of trypsin ; Количественная масс-спектрометрия с меткой ¹⁸О как альтернативный подход к определению активности протеаз на примере трипсина

Συγγραφείς: M. A. Konstantinov, D. D. Zhdanov, I. Yu. Toropygin, М. А. Константинов, Д. Д. Жданов, И. Ю. Торопыгин

Συνεισφορές: The work was performed within the framework of the Program for Basic Research in the Russian Federation for a long-term period (2021–2030) (No. 122030100168-2) using “Human Proteome” Core Facility, Работа выполнена в рамках Программы фундаментальных научных исследований в Российской Федерации на долгосрочный период (2021–2030 годы) (№122030100168-2) с использованием оборудования ЦКП «Протеом человека»

Πηγή: Biological Products. Prevention, Diagnosis, Treatment; Том 24, № 1 (2024); 46-60 ; БИОпрепараты. Профилактика, диагностика, лечение; Том 24, № 1 (2024); 46-60 ; 2619-1156 ; 2221-996X

Θεματικοί όροι: ¹⁸O, quality control of enzyme products, protease, proteolytic activity, trypsin, casein, mass spectrometry, HPLC, quantitative proteomics, isotopic labelling, контроль качества препаратов ферментов, протеаза, протеолитическая активность, трипсин, казеин, масс-спектрометрия, ВЭЖХ, количественная протеомика, изотопная метка

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/517/820; https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/517/807; https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/517/813; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/517/825; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/517/826; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/517/827; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/517/828; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/517/829; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/517/830; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/517/831; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/517/842; Lukasheva EV, Babayeva G, Karshieva SS, Zhdanov DD, Pokrovsky VS. L-lysine α-oxidase: enzyme with anticancer properties. Pharmaceuticals (Basel). 2021;14(11):1070. https://doi.org/10.3390/ph14111070; Pokrovskaya MV, Pokrovsky VS, Aleksandrova SS, Sokolov NN, Zhdanov DD. Molecular analysis of L-asparaginases for clarification of the mechanism of action and optimization of pharmacological functions. Pharmaceutics. 2022;14(3):599. https://doi.org/10.3390/pharmaceutics14030599; Liska AJ, Shevchenko A. Combining mass spectrometry with database interrogation strategies in proteomics. TrAC Trends Anal Chem. 2003;22(5):291–8. https://doi.org/10.1016/S0165-9936(03)00507-7; Голощапова ЕО, Рунова ОБ, Минеро АС, Фадейкина ОВ, Волкова РА, Дегтерев МБ и др. Разработка и аттестация фармакопейного стандартного образца для подтверждения подлинности первичной структуры очищенного рекомбинантного интерферона бета-1b методом пептидного картирования. БИОпрепараты Профилактика, диагностика, лечение. 2022;22(1):23–37. https://doi.org/10.30895/2221-996X-2022-22-1-23-37; Zhang Y, Ling Z, Du G, Chen J, Kang Z. Improved production of active Streptomyces griseus trypsin with a novel auto-catalyzed strategy. Sci Rep. 2016;6(1):23158. https://doi.org/10.1038/srep23158; Huang CT. Vertebrate serum inhibitors of Aedes aegypti trypsin. Insect Biochem. 1971;1(1):27–38. https://doi.org/10.1016/0020-1790(71)90019-9; Toropygin IYu, Kugaevskaya EV, Mirgorodskaya OA, Elisseeva YuE, Kozmin YuP, Popov IA, et al. The N-domain of angiotensin-converting enzyme specifically hydrolyzes the Arg-5-His-6 bond of Alzheimer’s Aβ-(1-16) peptide and its isoAsp-7 analogue with different efficiency as evidenced by quantitative matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry. Rapid Commun Mass Spectrom. 2008;22(2):231–9. https://doi.org/10.1002/rcm.3357; Li M, Rauf A, Guo Y, Kang X. Real-time label-free kinetics monitoring of trypsin-catalyzed ester hydrolysis by a nanopore sensor. ACS Sens. 2019;4(11):2854–7. https://doi.org/10.1021/acssensors.9b01783; Treetharnmathurot B, Ovartlarnporn C, Wungsintaweekul J, Duncan R, Wiwattanapatapee R. Effect of PEG molecular weight and linking chemistry on the biological activity and thermal stability of PEGylated trypsin. Int J Pharm. 2008;357(1–2):252–9. https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2008.01.016; Senphan T, Benjakul S, Kishimura H. Purification and characterization of trypsin from hepatopancreas of Pacific white shrimp. J Food Biochem. 2015;39(4):388–97. https://doi.org/10.1111/jfbc.12147; Homola J, Yee S, Gauglitz G. Surface plasmon resonance sensors: review. Sensors Actuators B Chem. 1999;54(1):3-15. https://doi.org/10.1016/S0925-4005(98)00321-9; Shumyantseva VV, Kuzikov AV, Masamrekh RA, Bulko TV, Archakov AI. From electrochemistry to enzyme kinetics of cytochrome P450. Biosens Bioelectron. 2018;121:192–204. https://doi.org/10.1016/j.bios.2018.08.040; Filippova TA, Masamrekh RA, Shumyantseva VV, Latsis IA, Farafonova TE, Ilina IY, et al. Electrochemical biosensor for trypsin activity assay based on cleavage of immobilized tyrosine-containing peptide. Talanta. 2023;257:124341. https://doi.org/10.1016/j.talanta.2023.124341; Rappsilber J, Ryder U, Lamond AI, Mann M. Large-scale proteomic analysis of the human spliceosome. Genome Res. 2002;12(8):1231–45. https://doi.org/10.1101/gr.473902; Ishihama Y, Oda Y, Tabata T, Sato T, Nagasu T, Rappsilber J, et al. Exponentially modified protein abundance index (emPAI) for estimation of absolute protein amount in proteomics by the number of sequenced peptides per protein. Mol Cell Proteomics. 2005;4(9):1265–72. https://doi.org/10.1074/mcp.M500061-MCP200; Chen X, Wei S, Ji Y, Guo X, Yang F. Quantitative proteomics using SILAC: principles, applications, and developments. Proteomics. 2015;15(18):3175–92. https://doi.org/10.1002/pmic.201500108; Vogl DP, Conibear AC, Becker CFW. Segmental and site-specific isotope labelling strategies for structural analysis of posttranslationally modified proteins. RSC Chem Biol. 2021;2(5):1441–61. https://doi.org/10.1039/D1CB00045D; Chahrour O, Cobice D, Malone J. Stable isotope labelling methods in mass spectrometry-based quantitative proteomics. J Pharm Biomed Anal. 2015;113:2–20. https://doi.org/10.1016/j.jpba.2015.04.013; Petriz BA, Franco OL. Application of cutting-edge proteomics technologies for elucidating host-bacteria interactions. Adv Protein Chem Struct Biol. 2014;95:1–24. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-800453-1.00001-4; Kozmin YP, Manoilov AV, Serebryakova MV, Mirgorodskaya OA. A direct introduction of ¹⁸О isotopes into peptides and proteins for quantitative mass spectroscopy analysis. Russ J Bioorganic Chem. 2011;37(6):719–31. https://doi.org/10.1134/S1068162011060094; Swaney DL, Wenger CD, Coon JJ. Value of using multiple proteases for large-scale mass spectrometry-based proteomics. J Proteome Res. 2010;9(3):1323–9. https://doi.org/10.1021/pr900863u; Mach H, Middaugh CR, Lewis RV. Statistical determination of the average values of the extinction coefficients of tryptophan and tyrosine in native proteins. Anal Biochem. 1992;200(1):74–80. https://doi.org/10.1016/0003-2697(92)90279-G; Yao X, Freas A, Ramirez J, Demirev PA, Fenselau C. Proteolytic ¹⁸О labeling for comparative proteomics: model studies with two serotypes of adenovirus. Anal Chem. 2004;76(9):2675. https://doi.org/10.1021/ac049600x; Finehout EJ, Cantor JR, Lee KH. Kinetic characterization of sequencing grade modified trypsin. Proteomics. 2005;5(9):2319–21. https://doi.org/10.1002/pmic.200401268; https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/517

Διαθεσιμότητα: https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/517
https://doi.org/10.30895/2221-996X-2024-24-1-46-60

РОЛЬ ИОНООЗОННЫХ ВЗРЫВОКАВИТАЦИОННЫХ ПРОЦЕССОВ В ИЗМЕНЕНИИ АМИЛОЛИТИЧЕСКОЙ И ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ СОЛОДА

Πηγή: Алматы технологиялық университетінің хабаршысы, Vol 0, Iss 1, Pp 37-41 (2021)

Θεματικοί όροι: ионоозонная взрывокавитация, ферменты, амилолитическая актив-ность, протеолитическая активность, способность прорастания, Technology (General), T1-995

Περιγραφή αρχείου: electronic resource

Relation: https://www.vestnik-atu.kz/jour/article/view/35; https://doaj.org/toc/2304-568X; https://doaj.org/toc/2710-0839

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://doaj.org/article/f4e28d1d2b7a475ebfd3b21cf4932d66

Enzymatic properties of nerve growth factor (NGF) and its subunits ; Энзиматические свойства фактора роста нервов (NGF) и его субъединиц

Συγγραφείς: Пыжова, Н.С., Никандров, В.Н.

Πηγή: Bulletin of Polessky State University. Series in Natural Sciences; No. 2 (2022); 40-56 ; Веснік Палескага дзяржаўнага універсітэта. Серыя прыродазнаўчых навук; № 2 (2022); 40-56 ; 2524-2326 ; 2078-5461

Θεματικοί όροι: фактор роста нервов, субъединицы, плазминоген-активаторная способность, протеолитическая активность, разложение Н2О2, конверсия супероксидного радикала, пуриновые нуклеотиды, нуклеазная активность, nerve growth factor, subunits, plasminogen-activating ability, proteolytic activity, H2O2 degradation, superoxide radical conversion, purine nucleotides, nuclease activity

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://ojs.polessu.by/BPSUS2/article/view/1674/1407; https://ojs.polessu.by/BPSUS2/article/view/1674

Διαθεσιμότητα: https://ojs.polessu.by/BPSUS2/article/view/1674

Выявление протеолитической активности у водоросли Pinnularia Diatomophyta

Συγγραφείς: Ничипорук, А.И.

Θεματικοί όροι: диатомовые водоросли, Pinnularia, Pinnularia bacillariophyta, протеазы, протеолитическая активность

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://rep.polessu.by/handle/123456789/34392

Διαθεσιμότητα: https://rep.polessu.by/handle/123456789/34392

CHANGES OF THE INTESTINAL WALL UNDER CONDITIONS OF ABDOMINAL SEPSIS: EVALUATION OF THE EFFICACY OF SEPARATE TREATMENT METHODS

Πηγή: Clinical anatomy and operative surgery; Vol. 3 No. 2 (2004); 10-15
Клиническая анатомия и оперативная хирургия; Том 3 № 2 (2004); 10-15
Клінічна анатомія та оперативна хірургія; Том 3 № 2 (2004); 10-15

Θεματικοί όροι: абдомінальний сепсис, лікування, кишечник, фібриноліз, протеолітична активність, абдоминальный сепсис, лечение, фибринолиз, протеолитическая активность, abdominal sepsis, treatment, intestine, fibrinolysis, proteolytic activity, 3. Good health

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://kaos.bsmu.edu.ua/article/view/264360

PROTEOLYTIC ACTIVITY OF MILK-CLOTTING ENZYMES OF DIFFERENT ORIGIN ; ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ МОЛОКОСВЕРТЫВАЮЩИХ ФЕРМЕНТОВ РАЗНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ

Συγγραφείς: D. S. Myagkonosov, D. V. Abramov, I. N. Delitskaya, E. G. Ovchinnikova, Д. С. Мягконосов, Д. В. Абрамов, И. Н. Делицкая, Е. Г. Овчинникова

Συνεισφορές: The article was published as part of the research topic No. FNEN‑2019-0010 of the state assignment of the V. M. Gorbatov Federal Research Center for Food Systems of RAS., Статья подготовлена в рамках выполнения исследований по государственному заданию № FNEN-2019-0010 Федерального научного центра пищевых систем им. В. М. Горбатова Российской академии наук.

Πηγή: Food systems; Vol 5, No 1 (2022); 47-54 ; Пищевые системы; Vol 5, No 1 (2022); 47-54 ; 2618-7272 ; 2618-9771 ; 10.21323/2618-9771-2022-5-1

Θεματικοί όροι: протеолитическая активность, milk-clotting activity, proteolytic activity, молокосвертывающая активность

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.fsjour.com/jour/article/view/148/172; Langholm Jensen J., Mølgaard A., Navarro Poulsen J.-C., Harboe M. K., Simonsen J. B., Lorentzen A. M. et al. (2013). Camel and bovine chymosin: The relationship between their structures and cheese-making properties. Acta Crystallographica Section D. Biological Crystallography, 69(5), 901–913. https://doi.org/10.1107/S0907444913003260; Guinee, T. P., Wilkinson, M. G. (1992). Rennet coagulation and coagulants in cheese manufacture. Journal of Society of Dairy Technology, 45(4), 94–10. https://doi.org/10.1111/j.1471–0307.1992.tb01791.x; Dekker, P. (2019). Dairy Enzymes. Chapter in a book: Industrial Enzyme Applications. (Ed. by Vogel A. and May O.), 1st Ed. — Weinheim: WileyVCH Verlag GmbH & Co., 2019; Abd El-Salam, B. A. E.-Y., Ibrahim, O. A. E.-H., El-Sayed, H. A. E.-R. (2017). Purification and characterization of milk clotting enzyme from artichoke (Cynara cardunculus L.) flowers as coagulant on white soft cheese. International Journal of Dairy Science, 12(4), 254–265. https://doi.org/10.3923/ijds.2017.254.265; Kumar, A., Sharma, J., Mohanty, A. K., Grover, S., Batish, V. K. (2006). Purification and characterization of milk clotting enzyme from goat (Capra hircus). Comparative Biochemistry and Physiology — B Biochemistry and Molecular Biology, 145(1), 108–113. https://doi.org/10.1016/j.cbpb.2006.06.010; Jacob, M. Milchgerinnungsenzyme verschiedener herkunft und ihr einfluss auf käseausbeute und käsequalität. Dissertation. Dresden: Technische Universität Dresden., 2011. Электронный ресурс: http://d-nb.info/1067190643/34 Дата обращения 28.02.2022; Vishwanatha, K. S., Appu Rao, A. G., Singh, S. A. (2010). Production and characterization of a milk-clotting enzyme from Aspergillus oryzae MTCC5341. Applied Microbiology and Biotechnology, 85(6), 1849–1859. https://doi.org/10.1007/s00253–009–2197-z; Yuqiu, L., Tan, H., Da, L., Zhoulin, L., Yanping, C., Yuanyuan, J. et al. (2015). Screening and Characterization of a Mutant Fungal Aspartic Proteinase from Mucor pusillus. The Open Biotechnology Journal, 9, 119–126. http://doi.org/10.2174/1874070701509010119; Shamtsyan, M., Dmitriyeva, T., Kolesnikov, B., Denisova, N. (2014). Novel milk-clotting enzyme produced by Coprinus lagopides basidial mushroom. LWT — Food Science and Technology, 58(2), 343–347. http://doi.org/10.1016/j.lwt.2013.10.009; Zikiou, A., Zidoune, M.N. (2019). Enzymatic extract from flowers of Algerian spontaneous Cynara cardunculus: Milk-clotting properties and use in the manufacture of a Camembert-type cheese. International Journal of Dairy Technology, 72(1), 89–99. https://doi.org/10.1111/1471–0307.12563; Brutti, C. B., Pardo, M. F., Caffini, N. O., Natalucci, C. L. (2012). Onopordum acanthium L. (Asteraceae) flowers as coagulating agent for cheesemaking. LWT — Food Science and Technology, 45(2), 172–179. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2011.09.001; Kobayashi, H., Kusakabe, I., Murakami, K. (1983). Purification and Characterization of Two Milk-clotting Enzymes from Irpex lacteus. Agricultural and Biological Chemistry, 47(3), 551–558. https://doi.org/10.1080/00021369.1983.10865677; Montgomery D. C. (2013). Design and analysis of experiments. 8th Ed. Wiley., 2013; Working together to produce more cheese from milk. Электронный ресурс: http://sdt-static.s3.amazonaws.com/media/uploads/2019/05/13/1CHR%20HANSEN190508%20SDT%20Presentation%20CHR%20Hansen.pdf Дата обращения 28.02.2022; Fermentation Chymosin: RENIFER Электронный ресурс: http://proquiga.es/en/feed-additives/rennet-coagulants/chymosin/gmx-niv39.htm Дата обращения 28.02.2022; Harboe, M., Hubert, L., Van den Brink, H. La chymosine produite par fermentation. Chapter in book: Présures et coagulants de substitution. Comment faire le bon choix? (Ed. by J.-C. Collin). Editions Quae. 2015; Kappeler, S. R., van der Brink, H. J. M., Rahbek-Nielsen, H., Farah, Z., Puhan, Z., Hansen, E.B. et al. (2006). Characterization of recombinant camel chymosin reveals superior properties for the coagulation of bovine and camel milk. Biochemical and Biophysical Research Communications, 342(2), 647–654. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2006.02.014; HA-LA BIOTEC. CHY-MAX® SUPREME — A PRODUÇÃO DE QUEIJO EM UM NOVO PATAMAR. Электронный ресурс: http://halabiotec.com.br/wp-content/uploads/2019/06/Ha-La_Biotec_147.pdf Дата обращения 28.02.2022; Harboe, M., Broe, M. L. Qvist, K. B. (2010). The Production, Action and Application of Rennet and Coagulants. Chapter in a book: Technology of cheesemaking. (ed. Law B. A., Tamime A. Y.), 2nd Ed. Chichester: Blackwell Publishing Ltd., 2010; Jacob, M., Jaros, D., Rohm, H. (2011). Recent advances in milk clotting enzymes. International Journal of Dairy Technology, 64(1), 14–33. https://doi.org/10.1111/j.1471–0307.2010.00633.x; Roller, S., Goodenough, P. W. (2012). Food enzymes. Chapter in book: Genetic Modification in the Food Industry. A Strategy for Food Quality Improvement (Ed. by S. Roller, S. Harlander). Springer. 2012; Preetha, S., Boopathy, R. (1997). Purification and characterization of a milk-clotting protease from Rhizomucor miehei. World Journal of Microbiology and Biotechnology, 13(5), 573–578. http://doi.org/10.1023/A:1018525711573; PHYSIOLOGY AND MAINTENANCE — Vol. II — Industrial Use of Enzymes — Matti Leisola, Jouni Jokela, Ossi Pastinen, Ossi Turunen, Hans E. Schoemaker. Электронный ресурс: http://www.eolss.net/SampleChapters/C03/E6–54–02–10.pdf Дата обращения 28.02.2022; Yegin, S., Dekker, P. (2013). Progress in the field of aspartic proteinases in cheese manufacturing: structures, functions, catalytic mechanism, inhibition, and engineering. Dairy Science and Technology, 93(6), 565–594. https://doi.org/10.1007/s13594–013–0137–2; Nestorovski, T., Velkoska-Markovska, L., Srbinovska, S., MiskoskaMilevska, E., Petanovska-Ilievska, B., Popovski, Z.T. (2019). Different Approaches in Analyzing Chymosin Purity. Journal of Agricultural, Food and Environmental Sciences, 73(3), 24–29; Andrén, A. (2011). Cheese: rennets and coagulants. Encyclopedia of dairy science. Pp. 574–578. http://dx.doi.org/10.1016/b978–0–12–374407–4.00069–8; Moschopoulou E. Microbial Milk Coagulants. Chapter 11 in book: Microbial Enzyme Technology in Food Applications (Ed. by R. C. Ray and C. M. Rosell). Boca Raton. CRC Press. 2017; Garg, S. K., Johri, B. N. (1994). Rennet: current trends and future research. Food Reviews International, 10(3), 313–355. https://doi.org/10.1080/87559129409541005; Smith, J. L., Billings, G. E., Yada, R. Y. (1991). Chemical modification of amino groups in mucor miehei aspartyl proteinase, porcine pepsin, and chymosin. I. Structure and function. Agricultural and Biological Chemistry, 55(8), 2009–2016. https://doi.org/10.1080/00021369.1991.10870915; Garcia, H. S., Lopez-Hernandez, A., Hill, C. G. (2017). Enzyme Technology — Dairy Industry Applications. Comprehensive Biotechnology (Ed. Moo-Young M.) 3rd Ed. Pergamon. 2017. https://doi.org/10.1016/B978–0–08–088504–9.00005–2; Trono, D. (2019). Recombinant Enzymes in the Food and Pharmaceutical Industries. Chapter in a book: Advances in Enzyme Technology. (Ed. by Singh R. S., Singhania R. R., Pandey A., Larroche C.). Elsevier B. V. 2019; Meito Microbial Rennet (MR) from Rhizomucor pusillus Lindt / Rhizomucor miehei Mucorpepsin (milk-clotting enzyme) EC3.4.23.23 Электронный ресурс: http://www.meito-sangyo.co.jp/kaseihin/rennet/mr.html Дата обращения 28.02.2022; Thunell, R. K., Duersch, J. W., Ernstrom, C. A. (1979). Thermal inactivation of residual milk clotting enzymes in whey. Journal of Dairy Science, 62(3), 373–377. https://doi.org/10.3168/jds.S0022–0302(79)83254–3; Higashi, T., Kobayashi Y., Iwasaki S. (1982). Microbial rennet having increased milk coagulating activity and method and method for production thereof. US Patent US4530906A. Электронный ресурс: https://patents.google.com/patent/US4530906A/en Дата обращения 28.02.2022; Мягконосов Д. С., Смыков И. Т., Абрамов Д. В., Делицкая И. Н., Овчинникова Е. Г. (2021). Влияние молокосвертывающих ферментов животного и микробного происхождения на качество и срок хранения мягких сыров. Пищевые системы, 4(4), 286–293. https://doi.org/10.21323/2618–9771–2021–4–4–286–293; Мягконосов Д. С., Мордвинова В. А., Абрамов Д. В., Овчинникова Е. Г., Муничева Т. Э. (2020). Технологические свойства молокосвертывающих ферментов разного происхождения. Часть I. Влияние вида МФП на процессы в сыродельной ванне. Сыроделие и маслоделие, 3, 16–19. https://doi.org/10.31515/2073–4018–2020–3–16–19; Мягконосов Д. С., Мордвинова В. А., Абрамов Д. В., Овчинникова Е. Г., Муничева Т. Э. (2020). Технологические свойства молокосвертывающих ферментов разного происхождения. Часть II. Влияние вида используемого МФП на процессы протеолиза при созревании сыров. Сыроделие и маслоделие, 5, 10–13. https://doi.org/10.31515/2073–4018–2020–5–10–13; Myagkonosov, D. S., Mordvinova, V. A., Delitskaya, I. N., Abramov, D. V., Ovchinnikova E. G. (2020). The influence of milk-clotting enzymes on the functional properties of pizza-cheeses. Food Systems, 3(3), 42–50. https://doi.org/10.21323/2618–9771–2020–3–3–42–50; https://www.fsjour.com/jour/article/view/148

Διαθεσιμότητα: https://www.fsjour.com/jour/article/view/148
https://doi.org/10.21323/2618-9771-2022-5-1-47-54

Peculiarities of indices of exhaled air condensate in children depending on the type of neurocirculatory dystonia ; Особенности показателей конденсата выдыхаемого воздуха у детей в зависимости от типа нейро-циркуляторной дистонии ; Особливості показників конденсату видихуваного повітря в дітей залежно від типу нейроциркуляторної дистонії

Συγγραφείς: Воротняк, Т., Білоус, В., Микалюк, Л., Стоєва, Т.

Πηγή: Bukovinian Medical Herald; Vol. 14 No. 1 (53) (2010); 22-24 ; Буковинский медицинский вестник; Том 14 № 1 (53) (2010); 22-24 ; Буковинський медичний вісник; Том 14 № 1 (53) (2010); 22-24 ; 2413-0737 ; 1684-7903

Θεματικοί όροι: діти, конденсат видихуваного повітря, протеолітична активність, оксид азоту, дети, конденсат выдыхаемого воздуха, протеолитическая активность, оксид азота, children, exhaled air condensate, proteolytic activity, nitrogen oxide

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: http://e-bmv.bsmu.edu.ua/article/view/243221/241032

Διαθεσιμότητα: http://e-bmv.bsmu.edu.ua/article/view/243221

РОЛЬ ИОНООЗОННЫХ ВЗРЫВОКАВИТАЦИОННЫХ ПРОЦЕССОВ В ИЗМЕНЕНИИ АМИЛОЛИТИЧЕСКОЙ И ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ СОЛОДА

Πηγή: Алматы технологиялық университетінің хабаршысы, Vol 0, Iss 1, Pp 37-41 (2021)

Θεματικοί όροι: ионоозонная взрывокавитация, ферменты, амилолитическая актив-ность, протеолитическая активность, способность прорастания, Technology (General), T1-995

Relation: https://www.vestnik-atu.kz/jour/article/view/35; https://doaj.org/toc/2304-568X; https://doaj.org/toc/2710-0839; https://doaj.org/article/f4e28d1d2b7a475ebfd3b21cf4932d66

Διαθεσιμότητα: https://doaj.org/article/f4e28d1d2b7a475ebfd3b21cf4932d66

Peculiarities of indices of exhaled air condensate in children depending on the type of neurocirculatory dystonia

Πηγή: Bukovinian Medical Herald; Vol. 14 No. 1 (53) (2010); 22-24
Буковинский медицинский вестник; Том 14 № 1 (53) (2010); 22-24
Буковинський медичний вісник; Том 14 № 1 (53) (2010); 22-24

Θεματικοί όροι: діти, конденсат видихуваного повітря, протеолітична активність, оксид азоту, children, exhaled air condensate, proteolytic activity, nitrogen oxide, дети, конденсат выдыхаемого воздуха, протеолитическая активность, оксид азота

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://e-bmv.bsmu.edu.ua/article/view/243221

Направленный протеолиз дрожжевого сусла как основа интенсивного способа производства спирта

Θεματικοί όροι: производство спирта, дрожжегенерация, спиртовое брожение, протеолитические препараты, протеолитическая активность, кислая эндогенная протеаза, ферментные препараты, Альфалаза FP2, протеолиз дрожжевого сусла

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://elib.belstu.by/handle/123456789/44225

FIBRINOLYTIC AND PROTEOLYTIC ACTIVITY OF THE DUODENAL MUCOUS MEMBRANE IN HP-NEGATIVE BLEEDING DUODENAL ULCER IN PATIENTS OF ELDERLY AND SENILE AGE

Πηγή: Clinical anatomy and operative surgery; Vol. 8 No. 3 (2009); 10-15
Клиническая анатомия и оперативная хирургия; Том 8 № 3 (2009); 10-15
Клінічна анатомія та оперативна хірургія; Том 8 № 3 (2009); 10-15

Θεματικοί όροι: фибринолитическая и протеолитическая активность, двенадцатиперстная кишка, Helicobacter pylori, острокровоточащая дуоденальная язва, фібринолітична та протеолітична активність, дванадцятипала кишка, гострокровоточива дуоденальна виразка, fibrinolytic and proteolytic activity, duodenum, Helicobacter Pylori, acute bleeding duodenal ulcer

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://kaos.bsmu.edu.ua/article/view/230700

Влияние ферментного препарата на конверсию корма у бройлеров

Θεματικοί όροι: 2. Zero hunger, feed conversion ratio, broilers, конверсия корма, enzymatic preparation, enzymatic activity, cross Ross PM3, ферментный препарат, протеолитическая активность, live bodyweight, антибиотики, antibiotics, расход корма, живая масса, proteolytic activity, среднесуточный прирост, ферментативная активность, feed consumption, кросс Ross PM3, бройлеры, average daily weighty gains

Іммобілізація папаїну в гелі полімерів ; Иммобилизация папаина в гели полимеров ; Immobilization of papain in polymer gels

Συγγραφείς: Кравченко, Ірина Анатоліївна, Кравченко, Ирина Анатольевна, Kravchenko, Irina, Захарчук, Надія Борисівна, Захарчук, Надежда Борисовна, Zakharchuk, Nadiya

Θεματικοί όροι: іммобілізація ферментів, протеолітична активність, полімерні носії, иммобилизация ферментов, протеолитическая активность, полимерные носители, enzyme immobilization, proteolytic activity, polymeric carriers

Relation: Захарчук, Н. Б. Іммобілізація папаїну в гелі полімерів / Н. Б. Захарчук; наук. керівник І. А. Кравченко // Сучасні інформ. технології та телекомунікаційні мережі : тези доп. 54-ої наук. конф. молодих дослідників ОНПУ-магістрантів. - Одеса, 2019. - С. 57-59.; http://dspace.opu.ua/jspui/handle/123456789/8774

Διαθεσιμότητα: http://dspace.opu.ua/jspui/handle/123456789/8774

THE CHANGES OF BLOOD SERUM PROTEOLYTIC ACTIVITY IN RATS WITH MODELED SECONDHAND TOBACCO SMOKING COMBINED WITH PROLONGED ADMINISTRATION OF MONOSODIUM GLUTAMATE IN THE AGE ASPECT ; ИЗМЕНЕНИЯ ПОКАЗАТЕЛЕЙ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ СЫВОРОТКИ КРОВИ У КРЫС ПРИ ПАССИВНОМ ТАБАКОКУРЕНИИ НА ФОНЕ ДЛИТЕЛЬНОГО ВВЕДЕНИЯ НАТРИЙ ГЛУТАМАТА В ВОЗРАСТНОМ АСПЕКТЕ ; ЗМІНИ ПОКАЗНИКІВ ПРОТЕОЛІТИЧНОЇ АКТИВНОСТІ СИРОВАТКИ КРОВІ У ЩУРІВ ЗА УМОВИ ПАСИВНОГО ТЮТЮНОКУРІННЯ НА ТЛІ ТРИВАЛОГО ВВЕДЕННЯ НАТРІЙ ГЛУТАМАТУ У ВІКОВОМУ АСПЕКТІ

Συγγραφείς: Hetsko, N. V., Krynytska, I. Y.

Πηγή: Medical and Clinical Chemistry; No. 1 (2020); 83-90 ; Медицинская и клиническая химия; № 1 (2020); 83-90 ; Медична та клінічна хімія; № 1 (2020); 83-90 ; 2414-9934 ; 2410-681X ; 10.11603/mcch.2410-681X.2020.v.i1

Θεματικοί όροι: secondhand tobacco smoking, monosodium glutamate, proteolytic activity, пассивное табакокурение, натрий глутамат, протеолитическая активность, пасивне тютюнокуріння, натрій глутамат, протеолітична активність

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://ojs.tdmu.edu.ua/index.php/MCC/article/view/10784/10536; https://ojs.tdmu.edu.ua/index.php/MCC/article/view/10784

Διαθεσιμότητα: https://ojs.tdmu.edu.ua/index.php/MCC/article/view/10784
https://doi.org/10.11603/mcch.2410-681X.2020.v.i1.10784

The Influence of Nickel Sulfate on Biomass Yield and Protein Content in Chlorella Vulgaris in the Dynamics of Culture Growth ; Влияние сульфата никеля на урожай биомассы и содержание белка в клетках Chlorella vulgaris в динамике роста культуры

Συγγραφείς: Ильючик, И.А., Никитин, Д.М., Шульган, А.А., Гречная, Е.Д., Никандров, В.Н.

Πηγή: Bulletin of Polessky State University. Series in Natural Sciences; No. 2 (2020); 32-39 ; Веснік Палескага дзяржаўнага універсітэта. Серыя прыродазнаўчых навук; № 2 (2020); 32-39 ; 2524-2326 ; 2078-5461

Θεματικοί όροι: хлорелла, культивирование, сульфат никеля, биомасса, внутриклеточный белок, протеолитическая активность, chlorella, culture, nickel sulfate, biomass, cellular protein, proteolytic activity

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://ojs.polessu.by/BPSUS2/article/view/1464/1221; https://ojs.polessu.by/BPSUS2/article/view/1464

Διαθεσιμότητα: https://ojs.polessu.by/BPSUS2/article/view/1464

Анализ биохимической активности чистых культур спорообразующих бактерий рода Bacillus в условиях воздействия ионизирующего излучения и естественного фонового уровня ; An alysis of biochemical activity of pure cultures of spore-forming bacteria of genus Bacillus under influence of ionizing radiation and natural background level

Συγγραφείς: Мальцева, С.В., Грицкевич, Е.Р., Бученков, И.Э., Сыса, А.Г., Хайдер, А., Maltseva, S.V., Gritskevitch, E.R., Buchenkov, I.E., Sysa, A.G., Hyder, А.

Θεματικοί όροι: бактерии рода Bacillus, ионизирующее излучение, амилолитическая активность, протеолитическая активность, естественный фоновый уровень, bacteria of the genus Bacillus, ionizing radiation, amylolytic activity, proteolytic activity, natural background level

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://rep.polessu.by/handle/123456789/33272

Διαθεσιμότητα: https://rep.polessu.by/handle/123456789/33272

MICROBIAL COMPOSITION OF VARIOUS SURFACES OF SKIN DURING DEVELOPMENT OF ATOPIC DERMATITIS BASED ON DATA FROM MALDI-TOF MASS-SPECTROMETRY IDENTIFICATION METHOD

Συγγραφείς: T V Grigorieva, I G Mustafin, R S Fassakhov, Yu A Tyurin

Πηγή: Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии, Vol 0, Iss 2, Pp 30-36 (2016)

Θεματικοί όροι: staphylococcus aureus, Male, 0301 basic medicine, Staphylococcus aureus, 0303 health sciences, ig протеолитическая активность, atopic dermatitis, Adolescent, Staphylococcal Infections, maldi-tof mass-spectrometry, Microbiology, QR1-502, Dermatitis, Atopic, 3. Good health, 03 medical and health sciences, ig proteolytic activity, Child, Preschool, Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization, Candida albicans, Humans, Female, Child, maldi-tof масс-спектрометрия, Skin

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://microbiol.elpub.ru/jour/article/download/27/28
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27228668
https://doaj.org/article/14e6418193c943bdb36e9981de9e62a7
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27228668/
https://microbiol.elpub.ru/jour/article/view/27
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27228668
https://europepmc.org/abstract/MED/27228668
https://microbiol.elpub.ru/jour/article/download/27/28

СПОСОБЫ КОНСЕРВИРОВАНИЯ СЫЧУГОВ МАРАЛОВ: METHOD OF MARAL RENNET PRESERVATION

Πηγή: Зоотехния.

Θεματικοί όροι: maral rennet, вакуумная сушка, infrared drying, сычуг марала, proteolytic activity, enzymes, протеолитическая активность, инфракрасная сушка, 6. Clean water, vacuum drying

Зміни загальної протеолітичної активності у підшлунковій залозі на різних стадіях опікової хвороби ; Изменения общей протеолитической активности в поджелудочной железе на разных стадиях ожоговой болезни ; Changes of general proteolytic activity in pancreas in different stages of burn disease

Συγγραφείς: Харченко, С. В., Kharchenko, S. V.

Θεματικοί όροι: опікова хвороба, підшлункова залоза, загальна протеолітична активність, ожоговая болезнь, поджелудочная железа, общая протеолитическая активность, burn disease, pancreas, general proteolytic activity, [616.37+611.018.1]:616–001.17

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: Харченко С. В. Зміни загальної протеолітичної активності у підшлунковій залозі на різних стадіях опікової хвороби / С. В. Харченко // Вісник проблем біології і медицини. – 2018. – Вип. 2 (144). – С. 245–247.; https://repository.pdmu.edu.ua/handle/123456789/16394

Διαθεσιμότητα: https://repository.pdmu.edu.ua/handle/123456789/16394
https://doi.org/10.29254/2077-4214-2018-2-144-245-247