Protein carbonylation as a possible way to modulate breast cancer cell proliferation ; Карбонилирование белков как возможный способ модуляции пролиферации клеток аденокарциномы молочной железы

Συγγραφείς: E. V. Shakhristova, E. A. Stepovaya, A. A. Sadykova, V. V. Novitsky, Е. В. Шахристова, Е. А. Степовая, А. А. Садыкова, В. В. Новицкий

Συνεισφορές: Grant of the President of the Russian Federation for the State support of young Russian PhD scientists (project № YC-1742.2017.7), Грант Президента Российской Федерации для государственной поддержки молодых российских ученых - кандидатов наук (грант № МК-1742.2017.7)

Πηγή: Siberian journal of oncology; Том 17, № 6 (2018); 78-83 ; Сибирский онкологический журнал; Том 17, № 6 (2018); 78-83 ; 2312-3168 ; 1814-4861 ; 10.21294/1814-4861-2018-17-6

Θεματικοί όροι: внутриклеточные процессы, carbonylated thioredoxin, breast denocarcinoma proliferation, oxidative stress, redox regulation, intracellular processes, карбонилированный тиоредоксин, аденокарцинома молочной железы, пролиферация, окислительный стресс, редокс-регуляция

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/906/590; Здравоохранение в России. 2017: Статистический сборник. М.: Росстат; 2017. 170.; Eaton P. Protein thiol oxidation in health and disease: techniques for measuring disulfides and related modifications in complex protein mixtures. Free Radic. Biol. Med. 2006; 40 (11): 1889-99. doi:10.1016/j. freeradbiomed.2005.12.037.; ButterfieldD.A., Dalle-Donne I. Redox proteomics: from protein modifications to cellular dysfunction and disease. Mass Spectrom. Rev. 2014; 33 (1): 1-6. doi:10.1002/mas.21404.; Clementino M., Shi X., Zhang Z. Oxidative stress in carcinogenesis. Current Opinion in Toxicology. 2018; (7): 116-121. doi:10.1016/j.cotox.2017.11.014.; Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З., Бондарь И.А., Труфакин В.А. Окислительный стресс: Патологические состояния и заболевания. Новосибирск, 2008. 284.; Brigelius-FloheR., FloheL. Basic principles and emerging concepts in the redox control of transcription factors. Antioxid Redox Signal. 2011; 15 (8): 2335-2381. doi:10.1089/ars.2010.3534.; Halliwell B. Free radicals and antioxidants: updating a personal view. Nutr. Rev. 2012; 70 (5): 257-265. doi:10.1111/j.1753-4887.2012.00476.x.; Ray P.D., Huang B.W., Tsuji Y. Reactive oxygen species (ROS) homeostasis and redox regulation in cellular signaling. Cell Signal. 2012; 24 (5): 981-990. doi:10.1016/J.CELLSIG.2012.01.008.; Зенков Н.К., Кожин П.М., Чечушков А.В., Мартинович Г.Г., Кандалинцева Н.В., Меньщикова Е.Б. Лабиринты регуляции Nrf2. Биохимия. 2017: 82 (5): 749-759.; Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Саприн А.Н. Участие тио-, перокси- и глутаредоксинов в клеточных редокс-зависимых процессах. Успехи биологической химии. 2008; 48: 319-358.; Harris I.S., Treloar A.E., Inoue S., SasakiM., Gorrini C., Lee K. C., Yung K.Y., Brenner D., Knobbe-Thomsen C.B., Cox MA., Elia A., Berger T., CesconD. W.,AdeoyeA.,BrustleA.,MolyneuxS.D.,MasonJ.M.,Li W.Y., Yamamoto K., WakehamA., BermanH.K., KhokhaR., DoneS.J., Kavanagh T.J., Lam C. W., Mak T. W. Glutathione and thioredoxin antioxidant pathways synergize to drive cancer initiation and progression. Cancer Cell. 2015; 27 (2): 211-22. doi:10.1016/j.ccell.2014.11.019.; YaoP., ChenX., Yan Y, LiuF, Zhang Y., GuoX., XuB. Glutaredoxin 1, glutaredoxin 2, thioredoxin 1, and thioredoxin peroxidase 3 play important roles in antioxidant defense in Apis cerana cerana. Free Radic Biol Med. 2014 Mar; 68: 335^6. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2013.12.020.; Sahaf B., Heydari K., Herzenberg LA. Lymphocyte surface thiol levels. Proc Natl Acad Sci USA. 2003; 100 (7): 4001-05.; Brunelli L., Crow J.P., Beckman J.S. The comparative toxicity of nitric oxide and peroxynitrite to Escherichia coli. Arch Biochem Biophys. 1995 Jan 10; 316 (1): 327-34.; ШахристоваЕ.В., СтеповаяЕА., РудиковЕ.В., НовицкийВ.В.; Сибирский государственный медицинский университет. Способ определения окислительной модификации тиоредоксина. Патент № 2651765 Российская Федерация: МПК G01N 33/53. № 2017118698/15; Заявл. 29.05.2017; Опубл. 23.04.2018, Бюл. № 12.; Tamura T., Stadtman T.C. A new selenoprotein from human lung adenocarcinoma cells: рurification, properties, and thioredoxin reductase activity. Proc Natl Acad Sci USA. 1996 Feb 6; 93 (3): 1006-11.; Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976 May 7; 72: 248-54.; Арутюнян А.В., Дубинина Е.Е., Зыбина Н.Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной защиты организма. СПб., 2000. 103.; Murphy M.P., Holmgren A., Larsson N.G., Halliwell B., Chang CJ., Kalyanaraman B., Rhee S.G., Thornalley P.J., Partridge L., Gems D., Nystrom T., Belousov V, Schumacker P.T., Winterbourn C.C. Unraveling the biological roles of reactive oxygen species. Cell Metab. 2011; 13 (4): 361-366. doi:10.1016/j.cmet.2011.03.010.; ШахристоваЕ.В., Степовая ЕА., Рязанцева Н.В.,Носарева О.Л., Якушина В.Д., Иванов В.В., Новицкий В.В. Роль редокс-потенциала системы глутатиона в дисрегуляции апоптоза клеток аденокарциномы молочной железы линии MCF-7. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2015; 160 (9): 351-354.; Степовая ЕА., Шахристова Е.В., Рязанцева Н.В., Носаре-ва О.Л., Чильчигашев Р.И., Егорова М.Ю. Система тиоредоксина в регуляции пролиферации клеток линии MCF-7 при модуляции редокс-статуса. Сибирский онкологический журнал. 2016; 15 (4): 50-55. doi:10.21294/1814-4861-2016-15-4-50-55.; Wong C.M., Bansal G., Marcocci L., Suzuki YJ. Proposed role of primary protein carbonylation in cell signaling. Redox Rep. 2012; 17 (2): 90-94. doi:10.1179/1351000212Y.0000000007.; Burch PM., Heintz N.H. Redox regulation of cell-cycle re-entry: cyclin D1 as a primary target for the mitogenic effects of reactive oxygen and nitrogen species. Antioxid Redox Signal. 2005; 7 (5-6): 741-751. doi:10.1089/ars.2005.7.741.; https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/906

Διαθεσιμότητα: https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/906
https://doi.org/10.21294/1814-4861-2018-17-6-78-83

Карбонилированная форма тиоредоксина - как молекулярный маркер дисрегуляции пролиферации опухолевых клеток

Συνεισφορές: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Θεματικοί όροι: карбонилированный тиоредоксин, пролиферация, редокс-регуляция, аденокарцинома молочной железы

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://openrepository.ru/article?id=190857

Карбонилированная форма тиоредоксина - как молекулярный маркер дисрегуляции пролиферации опухолевых клеток

Συγγραφείς: Шахристова Евгения Викторовна, Степовая Елена Алексеевна, Рудиков Евгений Валерьевич, Сушицкая Ольга Сергеевна, Радионова Дарья Олеговна

Συνεισφορές: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Θεματικοί όροι: карбонилированный тиоредоксин, пролиферация, редокс-регуляция, аденокарцинома молочной железы

Relation: В поисках моделей персонализированной медицины; http://rour.neicon.ru:80/xmlui/bitstream/rour/190857/1/nora.pdf; https://openrepository.ru/article?id=190857

Διαθεσιμότητα: https://openrepository.ru/article?id=190857

Карбонилированная форма тиоредоксина - как молекулярный маркер дисрегуляции пролиферации опухолевых клеток

Συγγραφείς: Шахристова Евгения Викторовна, Степовая Елена Алексеевна, Рудиков Евгений Валерьевич, Сушицкая Ольга Сергеевна, Радионова Дарья Олеговна

Όροι ευρετηρίου: карбонилированный тиоредоксин, пролиферация, редокс-регуляция, аденокарцинома молочной железы, article

Σύνδεσμος: http://hdl.handle.net/rour/190857uri
В поисках моделей персонализированной медицины