ОПЫТ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ МЕТОДА ЭЛЕКТРОФОРЕЗА ЗАПАСНЫХ БЕЛКОВ В СЕЛЕКЦИИ И СЕМЕНОВОДСТВЕ КУКУРУЗЫ

Συγγραφείς: Galina Comarova, Alexandru Rotari, Grigorii Batîru, Eugen Rotari

Πηγή: Ştiinţa Agricolă (2) 43-51

Θεματικοί όροι: protein electrophoresis, Parental lines, Электрофоретические паспорта, Гибриды, Hybrids, electrophoretic passports, компьютерное моделирование, Родительские линии, Кукуруза, computer modeling, Электрофорез белков, Maize

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://ibn.idsi.md/vizualizare_articol/222232

ФИЗИЧЕСКИЕ ФАКТОРЫ В КОМПЛЕКСНОМ ЛЕЧЕНИИ СОМАТОФОРМНОЙ ВЕГЕТАТИВНОЙ ДИСФУНКЦИИ У ДЕТЕЙ С ДИСКИНЕЗИЕЙ ЖЕЛЧНОГО ПУЗЫРЯ

Πηγή: University Therapeutic Journal, Vol 7, Iss 1 (2025)

Θεματικοί όροι: соматоформная вегетативная дисфункция, КВЧ-терапия, электрофорез, Medicine, магнитотерапия, физиотерапия, желчный пузырь

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://doaj.org/article/68a4c9360e554535bd8da7880dcb40f0

ФИЗИОТЕРАПИЯ ЁРДАМИДА СУРУНКАЛИ УМУМИЙ ПЕРИОДОНТИТНИ КОМПЛЕКС ДАВОЛАШ

Θεματικοί όροι: сурункали умумий периодонтит, физиотерапия, лазер терапияси, ультратовуш, электрофорез, стоматология

ФИЗИОТЕРАПИЯ ЁРДАМИДА СУРУНКАЛИ УМУМИЙ ПЕРИОДОНТИТНИ КОМПЛЕКС ДАВОЛАШ

Θεματικοί όροι: сурункали умумий периодонтит, физиотерапия, лазер терапияси, ультратовуш, электрофорез, стоматология

Метод капиллярного электрофореза в экспрессном анализе анионов в природных водах

Θεματικοί όροι: водные ресурсы, неорганические ионы, экологический мониторинг, метод капиллярного электрофореза, капиллярный электрофорез, экспрессный анализ анионов, природные воды

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://elib.belstu.by/handle/123456789/69187

Выявление гидролитических ферментов Vibrio cholerae и Francisella tularensis в субстратном электрофорезе

Πηγή: VII Пущинская конференция «Биохимия, физиология и биосферная роль микроорганизмов», шко- ла-конференция для молодых ученых, аспирантов и студентов «Генетические технологии в микробио- логии и микробное разнообразие».

Θεματικοί όροι: гидролитические ферменты, гидролазы, субстратный электрофорез

Исследование состава и амилолитической активности внеклеточных белков Bacillus subtilis и Bacillus thuringiensis

Πηγή: VIII Пущинская конференция «Биохимия, физиология и биосферная роль микроорганизмов».

Θεματικοί όροι: ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ БЕЛКИ, АМИЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ, ЭЛЕКТРОФОРЕЗ, СТИМУЛИРОВАНИЕ РОСТА РАСТЕНИЙ, АМИЛАЗА

Клонирование генов эндоглюканаз из актинобактерии Streptomyces spiralis ВКМ Ас-1311

Πηγή: VIII Пущинская конференция «Биохимия, физиология и биосферная роль микроорганизмов».

Θεματικοί όροι: АМПЛИФИКАЦИЯ ГЕНОВ, ЭЛЕКТРОФОРЕЗ, ЭНДОГЛЮКАНАЗА

STUDY OF THE COMPOSITION OF ORGANIC ACIDS IN THE LEAVES OF THE SEA BUCKTHORN OF THE CIR-CULAR (HIPPOPHAE RHAMNOIDES L.)

Συγγραφείς: Natal'ya Aleksandrovna Kovaleva, Ol'ga Valer'yevna Trineeva, Irina Vyacheslavovna Chuvikova, Elena Feodorovna Safonova

Πηγή: chemistry of plant raw material; No 3 (2023); 211-219
Химия растительного сырья; № 3 (2023); 211-219

Θεματικοί όροι: 2. Zero hunger, amino acids, extract of leaves, аминокислоты, экстракт листьев, capillary electrophoresis, 15. Life on land, органические кислоты, 3. Good health, капиллярный электрофорез, organic acids, sea buckthorn, phenological phases, облепиха крушиновидная, фенологические фазы

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://journal.asu.ru/cw/article/view/11849

Аpplication of the capillary electrophoresis method in the analysis of water-soluble vitamins of representatives of the genus Rubus L. ; Применение метода капиллярного электрофореза в анализе водорастворимых витаминов представителей рода Rubus L.

Συγγραφείς: M. B. Ilina, E. V. Sergunova, М. Б. Ильина, Е. В. Сергунова

Πηγή: Drug development & registration; Том 14, № 1 (2025); 274-283 ; Разработка и регистрация лекарственных средств; Том 14, № 1 (2025); 274-283 ; 2658-5049 ; 2305-2066

Θεματικοί όροι: капиллярный электрофорез, blackberry, raspberry, cloudberry, roebuck berry, arctic raspberry, leaves, fruits, vitamins, capillary electrophoresis, ежевика, малина, морошка, костяника, княженика, листья, плоды, витамины

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/2036/1374; https://www.pharmjournal.ru/jour/article/downloadSuppFile/2036/2740; Комарова Н. В. Каменцев Я. С. Практическое руководство по использованию систем капиллярного электрофореза «Капель». СПб.: ООО «Веда»; 2006. 212 с.; Виноградова А. К., Офицеров Е. Н. Определение никотина в растительном сырье при помощи капиллярного электрофореза. Успехи в химии и химической технологии. 2020;34(7):56–57.; Абдуллаева М. У., Халилова Н. Ш., Олимов Н. К., Сидаметова З. Э. Хамидуллаев Ш. А. Исследование наркотических средств на основе мака опийного методом капиллярного электрофореза. Journal of Modern Educational Achievements. 2024;6(6):34–41.; Хочава М. Р., Онбыш Т. Е. Изучение аминокислотного состава леспедецы двуцветной, произрастающей в Краснодарском крае. Медико-фармацевтический журнал «Пульс». 2023;25(8):34–40. DOI:10.26787/nydha-2686-6838-2023-25-8.; Хантургаева В. А., Хамаганова И. В. Анализ и исследование состава белково-витаминного продукта из растительного сырья. Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий. 2022;84(1):49–57. DOI:10.20914/2310-1202-2022-1-49-57.; Аджиахметова С. Л., Червонная Н. М., Поздняков Д. И., Оганесян Э. Т. Изучение суммарного содержания антиоксидантов, полисахаридов, элементного состава и аминокислот растительного сырья смородины черной. Химия растительного сырья. 2021;3:265–274. DOI:10.14258/jcprm.2021037774.; Соломенцева А. С., Солонкин А. В., Беляев А. И. Оценка аминокислотного и биохимического состава плодов видов Rosa L. и Ribes aureum Pursh. в засушливой зоне. Химия растительного сырья. 2023;2:123–132. DOI:10.14258/jcprm.20230212036.; Тринеева О. В., Рудая М. А. Комплексное исследование профиля свободных органических кислот плодов облепихи крушиновидной (Hippophae rhamnoides L.) различных сортов. Химия растительного сырья. 2021;4:231–240. DOI:10.14258/jcprm.2021049215.; Чистякова А. С., Гудкова А. А., Сливкин А. И., Чупандина Е. Е. Изучение профиля органических кислот видов рода горец (Persicaria Mill.). Фармация и фармакология. 2022;10(1):44–54. DOI:10.19163/2307-9266-2022-10-1-44-54.; Тринеева О. В., Сливкин А. И. Изучение углеводного комплекса плодов облепихи крушиновидной различными методами. Вестник Воронежского государственного университета. Серия: Химия. Биология. Фармация. 2020;2:91–98.; Тринеева О. В. Сравнительная характеристика определения сахаров различными методами в листьях крапивы двудомной. Разработка и регистрация лекарственных средств. 2020;9(2):91–97. DOI:10.33380/2305-2066-2020-9-2-91-97.; Никифорова Е. Б., Шевченко А. И., Хочава М. Р., Доркина Е. Г. Изучение химического состава и антиоксидантной активности сухого экстракта травы посконника конопляного. Медико-фармацевтический журнал «Пульс». 2023;25(1):18–23. DOI:10.26787/nydha-2686-6838-2023-25-1.; Przybylska A., Gackowski M., Koba M. Application of capillary electrophoresis to the analysis of bioactive compounds in herbal raw materials. Molecules. 2021;26(8):2135. DOI:10.3390/molecules26082135.; Gackowski M., Przybylska A., Kruszewski S., Koba M., Mądra-Gackowska K., Bogacz A. Recent applications of capillary electrophoresis in the determination of active compounds in medicinal plants and pharmaceutical formulations. Molecules. 2021;26(14):4141. DOI:10.3390/molecules26144141.; Li Z., Wu Q., Zhang X., Chen G. Advances in the Applications of Capillary Electrophoresis to Tobacco Analysis. Current Analytical Chemistry. 2023;19(1):77–99. DOI:10.2174/1573411018666220927094137.; Chase M. W., Christenhusz M. J. M., Fay M. F., Byng J. W., Judd W. S., Soltis D. E., Mabberley D. J., Sennikov A. N., Soltis P. S., Stevens P. F. An update of the Angiosperm Phylogeny Group classification for the orders and families of flowering plants: APG IV. Botanical Journal of the Linnean Society. 2016;181(1):1–20. DOI:10.1111/boj.12385.; De Santis D., Carbone K., Garzoli S., Laghezza Masci V., Turchetti G. Bioactivity and chemical profile of Rubus idaeus L. leaves steam-distillation extract. Foods. 2022;11(10):1455. DOI:10.3390/foods11101455.; Lopez-Corona A. V., Valencia-Espinosa I., González-Sánchez F. A., Sánchez-López A. L., Garcia-Amezquita L. E., Garcia-Varela R. Antioxidant, anti-inflammatory and cytotoxic activity of phenolic compound family extracted from raspberries (Rubus idaeus): A general review. Antioxidants. 2022;11(6):1192. DOI:10.3390/antiox11061192.; Ispiryan A., Atkociuniene V., Makstutiene N., Sarkinas A., Salaseviciene A., Urbonaviciene D., Viskelis J., Pakeltiene R., Raudone L. Correlation between Antimicrobial Activity Values and Total Phenolic Content/Antioxidant Activity in Rubus idaeus L. Plants. 2024;13(4):504. DOI:10.3390/plants13040504.; Garjonyte R., Budiene J., Labanauskas L., Judzentiene A. In vitro antioxidant and prooxidant activities of red raspberry (Rubus idaeus L.) stem extracts. Molecules. 2022;27(13):4073. DOI:10.3390/molecules27134073.; Chaves V. C., Soares M. S. P., Spohr L., Teixeira F., Vieira A., Constantino L. S., Dal Pizzol F., Lencina C. L., Spanevello R. M., Freitas M. P., Simões C. M. O., Reginatto F. H., Stefanello F. M. Blackberry extract improves behavioral and neurochemical dysfunctions in a ketamine-induced rat model of mania. Neuroscience Letters. 2020;714:134566. DOI:10.1016/j.neulet.2019.134566.; Paczkowska-Walendowska M., Gościniak A., Szymanowska D., Szwajgier D., Baranowska-Wójcik E., Szulc P., Dreczka D., Simon M., Cielecka-Piontek J. Blackberry Leaves as New Functional Food? Screening Antioxidant, Anti-Inflammatory and Microbiological Activities in Correlation with Phytochemical Analysis. Antioxidants. 2021;10(12):1945. DOI:10.3390/antiox10121945.; Veličković I., Grujić S., Džamić A., Krivošej Z., Marin P. D. In vitro antioxidant activity of dewberry (Rubus caesius L. var. aquáticus Weihe. & Nees.) leaf extracts. Archives of Biological Sciences. 2015;67(4):1323–1330. DOI:10.2298/ABS150414109V.; Hering A., Stefanowicz-Hajduk J., Hałasa R., Olech M., Nowak R., Kosiński P., Ochocka J. R. Polyphenolic Characterization, Antioxidant, Antihyaluronidase and Antimicrobial Activity of Young Leaves and Stem Extracts from Rubus caesius L. Molecules. 2022;27(19):6181. DOI:10.3390/molecules27196181.; Whaley A. K., Ponkratova A. O., Orlova A. A., Serebryakov E. B., Smirnov S. N., Proksh P., Ionov N. S., Poroikov V. V., Luzhanin V. G. Phytochemical analysis of polyphenol secondary metabolites in cloudberry (Rubus Chamaemorus L.) leaves. Pharmaceutical Chemistry Journal. 2021;55:253–258. DOI:10.1007/s11094-021-02407-y.; Faleva A. V., Ul’yanovskii N. V., Onuchina A. A., Falev D. I., Kosyakov D. S. Comprehensive characterization of secondary metabolites in fruits and leaves of cloudberry (Rubus chamaemorus L.). Metabolites. 2023;13(5):598. DOI:10.3390/metabo13050598.; Ильина М. Б., Сергунова Е. В. Состав и содержание некоторых витаминов в листьях ежевики сизой (Rubus caesius L.) и водных извлечениях на их основе. Фармация. 2024;(3):33–37. DOI:10.29296/25419218-2024-03-05.; Страх Я. Л., Игнатовец О. С. Химический состав и биологическая активность метаболитов Rubus chamaemorus L. Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук. 2022;67(3):321–331. DOI:10.29235/1029-8940-2022-67-3-321-331.; Матистов Н. В., Валуйских О. Е., Ширшова Т. И. Химический состав и содержание микронутриентов в плодах морошки (Rubus chamaemorus L.) на европейском Северо-Востоке России. Известия Коми научного центра УРО РАН. 2012;1(9):41–45.; Жбанова Е. В. Плоды малины Rubus idaeus L. как источник функциональных ингредиентов. Техника и технология пищевых производств. 2018;48(1):5–14. DOI:10.21603/2074-9414-2018-1-5-14.; https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/2036

Διαθεσιμότητα: https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/2036
https://doi.org/10.33380/2305-2066-2025-14-1-1946

Proteomic methods for separation and identification of milk proteins ; Протеомные методы разделения и идентификации белков молока

Συγγραφείς: O. V. Lepilkina, A. I. Grigorieva, О. В. Лепилкина, А. И. Григорьева

Συνεισφορές: The work was performed according to the state task No. FGUS-2024-0007 of the V. M. Gorbatov Federal Scientific Center for Food Systems of the Russian Academy of Sciences., Работа выполнена по государственному заданию № FGUS-2024-0007 Федерального научного центра пищевых систем им. В. М. Горбатова РАН.

Πηγή: Food systems; Vol 7, No 4 (2024); 560-567 ; Пищевые системы; Vol 7, No 4 (2024); 560-567 ; 2618-7272 ; 2618-9771 ; 10.21323/2618-9771-2024-7-4

Θεματικοί όροι: масс-спектрометрия, peptides, electrophoresis, chromatography, western blotting, mass spectrometry, пептиды, электрофорез, хроматография, вестерн-блоттинг

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.fsjour.com/jour/article/view/628/357; Goulding, D. A., Fox, P. F., O’ Mahony, J. A. (2020). Milk proteins: An overview. Chapter in a book: Milk Proteins (Third Edition). Academic Press, 2020. https://doi.org/10.1016/b978-0-12-815251-5.00002-5; Buzás, H., Székelyhidi, R., Szafner, G., Szabó, K., Süle, J., Bukovics, S. et al. (2022). Developed rapid and simple RP-HPLC method for simultaneous separation and quantification of bovine milk protein fractions and their genetic variants. Analytical Biochemistry, 658, Article 114939. https://doi.org/10.1016/j.ab.2022.114939; Caroli, A. M., Savino, S., Bulgari, O., Monti, E. (2016). Detecting β-casein variation in bovine milk. Molecules, 21(2), Article 141. https://doi.org/10.3390/molecules21020141; Xiao, J., Wang, J., Gan, R., Wu, D., Xu, Y., Peng, L. et al. (2022). Quantitative Nglycoproteome analysis of bovine milk and yogurt. Current Research in Food Science, 5, 182–190. https://doi.org/10.1016/j.crfs.2022.01.003; Stastna, M. (2024). Advances in separation and identification of biologically important milk proteins and peptides. Electrophoresis, 45(1–2), 101–119. https://doi.org/10.1002/elps.202300084; Baptista, D. P., Gigante, M. L. (2021). Bioactive peptides in ripened cheeses: Release during technological processes and resistance to the gastrointestinal tract. Journal of the Science of Food and Agriculture, 101(10), 4010–4017. https://doi.org/10.1002/jsfa.11143; Lorieau, L., Halabi, A., Ligneul, A., Hazart, E., Dupont, D., Floury, J. (2018). Impact of the dairy product structure and protein nature on the proteolysis and amino acid bioaccessiblity during in vitro digestion. Food Hydrocolloids, 82, 399–411. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2018.04.019; Beil, Е, Holland J. W., Boland, М. (2020). Post-translational modifications of caseins. Chapter in a book: Milk Proteins (Third Edition). Academic Press, 2020. https://doi.org/10.1016/b978-0-12-815251-5.00005-0; Rout, Р. К., Verma, М. (2021). Post translational modifications of milk proteins in geographically diverse goat breeds. Scientific Reports, 11(1), Article 5619. https://doi.org/10.1038/s41598-021-85094-9; Leduc, A., Le Guillou, S., Bianchi, L., Correia, L. O., Gelé, M., Pires, J. et al. (2022). Milk proteins as a feed restriction signature indicating the metabolic adaptation of dairy cows. Scientific Reports, 12(1), Article 18886. https://doi.org/10.1038/S41598-022-21804-1; Lu, J., Antunes Fernandes, E., Páez Cano, A. E., Vinitwatanakhun, J., Boeren, S., van Hooijdonk, T. et al. (2013). Changes in milk proteome and metabolome associated with dry period length, energy balance, and lactation stage in postparturient dairy cows. Journal of Proteome Research, 12(7), 3288–3296. https://doi.org/10.1021/pr4001306; Olumee-Shabon, Z., Boehmer, J. L. (2018). Proteomic analysis of goat milk.Chapter in a book: Goat Science. InTech, 2018. https://doi.org/10.5772/intechopen.70082; Ceciliani, F., Eckersall, D., Burchmore, R., Lecchi, C. (2014). Proteomics in veterinary medicine: Applications and trends in disease pathogenesis and diagnostics. Veterinary Pathology, 51(2), 351–362. https://doi.org/10.1177/0300985813502819; Aalaei, K., Rayner, M., Sjöholm, I. (2019). Chemical methods and techniques to monitor early Maillard reaction in milk products; A review. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 59(12), 1829–1839. https://doi.org/10.1080/10408398.2018.1431202; Башаева, Д. В., Хаертдинов, Р. Р. (2008). Изменение белков молока при тепловой обработке. Молочная промышленность, 7, 74–75.; Балакирева, Ю. В., Зайцев, С. Ю., Каримова, Ф. Г., Акулов, А. Н., Ахмадуллина, Ф. Ю. (2012). Влияние режима пастеризации на полипептидный состав молока. Фундаментальные исследования, 2–1, 170–173.; Щербакова, Ю. В., Акулов, А. Н., Ахмадуллина, Ф. Ю., Каримова, Ф. Г. (2015). Электрофоретические исследования влияния тепловой обработки на полипептидный состав молока. Фундаментальные исследования, 2–16, 3544– 3548; Vasbinder, A. J., de Kruif, C. G. (2003). Casein–whey protein interactions in heated milk: The influence of pH. International Dairy Journal, 13(8), 669–677. https://doi.org/10.1016/s0958-6946(03)00120-1; Банникова, А. В., Евдокимов, И. А. (2015). Функционально-технологические свойства сывороточных белковых продуктов: влияние изменений условий среды и вида обработки. Молочная промышленность, 2, 42–44.; Лепилкина, О. В., Григорьева, А. И. (2023). Ферментативный протеолиз при преобразовании молока в сыр. Пищевые системы, 6(1), 36–45. https://doi.org/10.21323/2618-9771-2023-6-1-36-45; Ardö, Y. (2021). Enzymes in cheese ripening. Chapter in a book: Agents of Change. Food Engineering Series. Springer, Cham, 2021. https://doi.org/10.1007/978-3-030-55482-8_15; Кручинин, А. Г., Агаркова, Е. Ю. (2020). Биологически активные пептиды молока: обзор. Пищевая промышленность, 12, 92–96. https://doi.org/10.24411/0235-2486-2020-10151; Милентьева, И. С, Давыденко, Н. И., Расщепкин, А. Н. (2020). Подбор рабочих параметров для проведения направленного протеолиза казеина с целью получения биопептидов. Техника и технология пищевых производств, 50(4), 726–735. https://doi.org/10.21603/2074-9414-2020-4-726-735; Patterson, S. D., Aebersold, R. H. (2003). Proteomics: The first decade and beyond. Nature Genetics, 33(S3), 311–323. https://doi.org/10.1038/ng1106; Anderson, N. L., Anderson, N. G. (1998). Proteome and proteomics: New technologies, new concepts, and new words. Electrophoresis, 19(11), 1853–1861. https://doi:10.1002/elps.1150191103; Lund, M., Jönsson, B. (2005). On the charge regulation of proteins. Biochemistry, 44(15), 5722–5727. https://doi.org/10.1021/bi047630o; Sharma, N., Sharma, R., Rajput, Y. S., Mann, B., Singh, R., Gandhi, K. (2021). Separation methods for milk proteins on polyacrylamide gel electrophoresis: Critical analysis and options for better resolution. International Dairy Journal, 114, Article 104920. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2020.104920; Pesic, M., Barac, M., Vrvic, M., Ristic, N., Macej, O., Stanojevic, S. (2011). Qualitative and quantitative analysis of bovine milk adulteration in caprine and ovine milks using native-PAGE. Food Chemistry, 125(4), 1443–1449. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2010.10.045; Pesic, M. B., Barac, M. B., Stanojevic, S. P., Ristic, N. M., Macej, O. D., Vrvic, M. M. (2012). Heat induced casein–whey protein interactions at natural pH of milk: A comparison between caprine and bovine milk. Small Ruminant Research, 108(1–3), 77–86. https://doi.org/10.1016/j.smallrumres.2012.06.013; O’Farrell, P. H. (1975). High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins. Journal of Biological Chemistry, 250(10), 4007–4021. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)41496-8; Rabilloud, T., Chevallet, M., Luche, S., Lelong, C. (2010). Two-dimensional gel electrophoresis in proteomics: Past, present and future. Journal of Proteomics, 73(11), 2064–2077. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2010.05.016; Wilkins, M. R., Sanchez, J.-C., Gooley, A. A., Appel, R. D., Humphery-Smith, I., Hochstrasser, D. F. et al. (1996). Progress with proteome projects: Why all proteins expressed by a genome should be identified and how to do it. Biotechnology and Genetic Engineering Reviews, 13(1), 19–50. https://doi.org/10.1080/02648725.1996.10647923; Klose, J., Kobalz, U. (1995). Two-dimensional electrophoresis of proteins: An updated protocol and implications for a functional analysis of the genome. Electrophoresis, 16(1), 1034–1059. https://doi.org/10.1002/elps.11501601175; Westermeier, R. (2014). Looking at proteins from two dimensions: A review on five decades of 2D electrophoresis. Archives of Physiology and Biochemistry, 120(5), 168–172. https://doi.org/10.3109/13813455.2014.945188; Roy, S., Kumar, V. (2014). A practical approach on SDS PAGE for separation of protein. International Journal of Science and Research, 3(8), 955–960.; Boehmer, J. L., Bannerman, D. D., Shefcheck, K., Ward, J. L. (2008). Proteomic analysis of differentially expressed proteins in bovine milk during experimentally induced Escherichia coli mastitis. Journal of Dairy Science, 91(11), 4206–4218. https://doi.org/10.3168/Jds.2008-1297; Van Hekken, D. L., Thompson, M. P. (1992). Application of PhastSystem® to the resolution of bovine milk proteins on urea-polyacrylamide gel electrophoresis. Journal of Dairy Science, 75(5), 1204–1210. https://doi.org/10.3168/Jds.S0022-0302(92)77868-0; Mane, A., McSweeney, P. L. H. (2019). Proteolysis in Irish farmhouse Camembert cheese during ripening. Journal of Food Biochemistry, 44(1), Article e13101. https://doi.org/10.1111/jfbc.13101; Gentile, F., Veneziani, B. M., Sellitto, C. (1997). Polyacrylamide gel electrophoresis in discontinuous transverse urea-gradient gels. Analytical Biochemistry, 244(2), 228–232. https://doi.org/10.1006/abio.1996.9863; Kalnine, N. N., Schachman, H. K. (2002). Quantitative urea gradient gel electrophoresis for studies of dissociation and unfolding of oligomeric proteins. Biophysical Chemistry, 101–102, 133–144. https://doi.org/10.1016/s0301-4622(02)00154-0; Aurand, L. W., Brown, J. W., Lecce, J. G. (1963). Effect of heat on the proteins of milk as revealed by gel and immunoelectrophoresis. Journal of Dairy Science, 46(11), 1177–1182. https://doi.org/10.3168/Jds.S0022-0302(63)89241-3; Martinez-Resa, P., Alvarez-Moreno, C., Hermida, F., Chordi, A. (1969). Identification by immunoelectrophoresis of bovine milk proteins. Journal of Dairy Science, 52(1), 1–7. https://doi.org/10.3168/jds.s0022-0302(69)86490-8; Bjerrum, O. J. (1975). Quantitative immunoelectrophoresis for comparative analysis of membrane proteins from various mammalian species. International Journal of Biochemistry, 6(7), 513–519. https://doi.org/10.1016/0020-711x(75)90032-4; Nielsen, C. S., Bjerrum, O. J. (1977). Crossed immunoelectrophoresis of bovine milk fat globule membrane protein solubilized with non-ionic detergent. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Biomembranes, 466(3), 496–509. https://doi.org/10.1016/0005-2736(77)90342-x; Mather, I. H., Tamplin, C. B., Irving, M. G. (1980). Separation of the proteins of bovine milk-fat-globule membrane by electrofocusing with retention of enzymatic and immunological activity. European Journal of Biochemistry, 110(2), 327–336. https://doi.org/10.1111/J.1432-1033.1980.tb04871.x; Крюченко, Е. В., Замула, В. С., Кузлякина, Ю. А., Чернуха, И. М. (2020). Обзор современных методов обнаружения аллергенов в пищевой продукции. Все о мясе, 5S, 169–172. https://doi.org/10.21323/2071-2499-2020-5S169-172; Зипаев, Д. В., Тулина, А. А., Кожухов, А. Н. (2020). Использование метода капиллярного электрофореза в оценке пищевых продуктов и напитков. Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий, 82(1), 82–87. https://doi.org/10.20914/2310-1202-2020-1-82-87; Карцова, Л. А., Макеева, Д. В., Бессонова, Е. А. (2020). Современное состояние метода капиллярного электрофореза. Журнал аналитической химии, 75(12), 1059–1079. https://doi.org/10.31857/S0044450220120087; De Jong, N., Visser, S., Olieman, C. (1993). Determination of milk proteins by capillary electrophoresis. Journal of Chromatography A, 652(1), 207–213. https://doi.org/10.1016/0021-9673(93)80661-q; Cartoni, G., Coccioli, F., Jasionowska, R., Masci, M. (1999). Determination of cows’ milk in goats’ milk and cheese by capillary electrophoresis of the whey protein fractions. Journal of Chromatography A, 846(1–2), 135–141. https://doi.org/10.1016/s0021–9673(98)01032–2; Chen, F.-T. A., Zang, J.-H. (1992). Determination of milk proteins by capillary electrophoresis. Journal of AOAC International, 75(5), 905–909. https://doi.org/10.1093/jaoac/75.5.905; D’Incecco, P., Limbo, S., Hogenboom, J., Rosi, V., Gobbi, S., Pellegrino, L. (2020). Impact of extending hard-cheese ripening: A multiparameter characterization of parmigiano reggiano cheese ripened up to 50 months. Foods, 9(3), Article 268. https://doi.org/10.3390/foods9030268; Masotti, F., De Noni, I., Cattaneo, S., Brasca, M., Rosi, V., Stuknyte, M. et al. (2013). Occurrence, origin and fate of pyroglutamyl-γ3-casein in cheese. International Dairy Journal, 33(2), 90–96. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2013.06.002; Alves, L. S., Merheb-Dini, C., Gomes, E., da Silva, R., Gigante, M. L. (2013). Yield, changes in proteolysis, and sensory quality of Prato cheese produced with different coagulants. Journal of Dairy Science, 96(12), 7490–7499. https://doi.org/10.3168/jds.2013-7119; Ardö, Y., McSweeney, P. L. H., Magboul, A. A. A., Upadhyay, V. K., Fox, P. F. (2017). Biochemistry of cheese ripening: Proteolysis. Chapter in a book: Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology. Academic Press, 2017. https://doi.org/10.1016/b978-0-12-417012-4.00018-1; Pellegrino, L., Hogenboom, J. A., Rosi, V., D’Incecco, P. (2021). Evaluating the authenticity of the raw-milk cheese fontina (PDO) with respect to similar cheeses. Foods, 10(2), Article 350. https://doi.org/10.3390/foods10020350; Ghafoori, Z., Tehrani, T., Pont, L., Benavente, F. (2022). Separation and characterization of bovine milk proteins by capillary electrophoresis-mass spectrometry. Journal of Separation Science, 45(18), 3614–3623. https://doi.org/10.1002/Jssc.202200423; Maslov, B. L. (2023). Biochemistry of aroma compounds in cheese. Mljekarstvo, 73(4), 211–224. https://doi.org/10.15567/Mljekarstvo.2023.0401; McSweeney, P. L. H., Sousa, M. J. (2000). Biochemical pathways for the production of flavour compounds in cheeses during ripening: A review. Le Lait, 80(3), 293–324. https://doi.org/10.1051/Lait:2000127; Henke, H. (1999). Liquid Chromatography. Vogel Business Media, 1999. (In German); Рудаков, О. Б., Рудакова, Л. В. (2019). Аминокислотный анализ белков молока. Переработка молока, 12(242), 32–35. https://doi.org/10.33465/2222-5455-2019-12-32-35; Волнин, А. А., Шералиев, Ф. Д., Шапошников, М. Н., Зайцев, С. Ю., Багиров, В. А. (2017). Применение ионообменной хроматографии при оценке биологической ценности белков молока овец. Актуальные вопросы биологической физики и химии, 2(1), 494–498.; Мягконосов, Д. С., Мордвинова, В. А., Абрамов, Д. В., Делицкая, И. Н. (2014). Особенности протеолиза у сыров различных видовых групп. Сыроделие и маслоделие, 2, 24–27. [; Метель, В. С., Куликова, И. К., Анисимов, Г. С. (2018). Анализ современных методов фракционирования молочного сырья. Вестник Северо-Кавказского федерального университета, 2(65), 27–32.; Насибулин, Р. Р., Николаев, А. А. (2021). Разработка способа выделения лактоферрина верблюда. Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований, 6, 11–16.; Öztürk, S., Demir, N. (2021). Development of a novel IMAC sorbent for the identification of melamine in dairy products by HPLC. Journal of Food Composition and Analysis, 100, Article 103931. https://doi.org/10.1016/j.jfca.2021.103931; Moritz, C. P. (2020). 40 years Western blotting: A scientific birthday toast. Journal of Proteomics, 212, Article 103575. https://doi.org/10.1016/J.jprot.2019.103575; Naryzhny, S. N. (2009). Blue Dry Western: Simple, economic, informative, and fast way of immunodetection. Analytical Biochemistry, 392(1), 90–95. https://doi.org/10.1016/J.ab.2009.05.037; Kurien B. T., Scofield, R. H. (2006). Western blotting. Methods, 38(4), 283–293. https://doi.org/10.1016/j.ymeth.2005.11.007; Omondi, C., Chou, A., Fond, K. A., Morioka, K., Joseph, N. R., Sacramento, J. A. et al. (2024). Improving rigor and reproducibility in western blot experiments with the blotRig analysis Scientific Reports, 14(1), Article 21644. https://doi.org/10.1038/s41598-024-70096-0; Towbin, H., Staehelin, T., Gordon, J. (1979). Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: Procedure and some applications. Proceedings of the National Academy of Sciences, 76(9), 4350–4354. https://doi.org/10.1073/pnas.76.9.4350; Burnette, W. N. (1981). «Western blotting»: Electrophoretic transfer of proteins from sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gels to unmodified nitrocellulose and radiographic detection with antibody and radioiodinated protein A. Analytical Biochemistry, 112(2), 195–203. https://doi.org/10.1016/0003-2697(81)90281-5; Recalde-Reyes, D. P., Calderon, J. L. (2023). Electroforesis de proteínas y Western blot DENV. protocols.io. https://doi.org/10.17504/protocols.io.kxygx963dg8j/v1; Chávez, N. A., Salinas, E., Jauregui, J., Palomares, L. A., Macías, K. (2008). Detection of bovine milk adulterated with cheese whey by western blot immunoassay. Food and Agricultural Immunology, 19(4), 265–272. https://doi.org/10.1080/09540100802381042; Vera-Bravo, R., Hernández, A. V., Peña, S., Alarcón, C., Loaiza, A. E., Celis, C. A. (2022). Cheese whey milk adulteration determination using casein glycomacropeptide as an indicator by HPLC. Foods, 11(20), Article 3201. https://doi.org/10.3390/foods11203201; Molina, E., Amigo, L., Ramos, M. (1998). Detection of bovine milk proteins in soymilk by western blotting. Journal of Food Protection, 61(12), 1691–1694. https://doi.org/10.4315/0362-028X61.12.1691; Molina, E., Fernández-Fournier, A., De Frutos, M., Ramos, M. (1996). Western blotting of native and denatured bovine β-lactoglobulin to detect addition of bovine milk in cheese. Journal of Dairy Science, 79(2), 191–197. https://doi.org/10.3168/Jds.S0022-0302(96)76350-6; Dişhan, A., Gönülalan, Z., Alparslan, Y. (2019). Comparative analysis of cow and water buffalo milk casein fractions by Western Blotting. Fırat University Veterinary Journal of Health Sciences, 33(2), 77–82.; Merkley, E. D., Kaiser, B. L. D., Kreuzer, Н. (2019). A proteomics tutorial. Chapter in a Вook: Applications in Forensic Proteomics: Protein Identification and Profiling. American Chemical Society, 2019. https://doi.org/10.1021/bk2019-1339.ch002; Gross, J. H. (2019). Massenspectrometrie: Spektroskopiekurs kompakt. Springer Spektrum, 2019.; Лебедев, А. Т., Артеменко, К. А., Самгина, Т. Ю. (2012). Основы масс-спектрометрии белков и пептидов. М.: Техносфера, 2012.; Bouroutzika, Е., Proikakis, S., Anagnostopoulos, А. К., Katsafadou, А. I., Fthenakis, G. C., Tsangaris, G. Th. (2021). Proteomics analysis in dairy products: Cheese, a review. Applied Sciences, 11(16), Article 7622. https://doi.org/10.3390/app11167622; Mehrasbi, M. R., Peyda, M., Feizolahi, R., Taromi, A., Homayuni, P., Fathi, S. et al. (2023). Comparison of three digestion methods for determination of lead and cadmium in milk and dairy products. Environmental Health Engineering and Management, 10(2), 191–196. https://doi.org/10.34172/ehem.2023.21; Sibanda, T., Marole, T. A., Thomashoff, U., Thantsha, M., Buys, E. (2024). Bifidobacterium species viability in dairy-based probiotic foods: Challenges and innovative approaches for accurate viability determination and monitoring of probiotic functionality. Frontiers in Microbiology, 15, Article 1327010. https://doi.org/10.3389/fmicb.2024.1327010; Chang, J., Zhou, J., Gao, M., Zhang, H., Wang, T. (2022). Research advances in the analysis of estrogenic endocrine disrupting compounds in milk and dairy products. Foods, 11(19), Article 3057. https://doi.org/10.3390/Foods11193057; Calvano, C. D., Monopoli, A., Loizzo, P., Faccia, M., Zambonin, C. (2013). Proteomic approach based on MALDI-TOF MS to detect powdered milk in fresh cow’s milk. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 61(8), 1609–1617. https://doi.org/10.1021/jf302999s; https://www.fsjour.com/jour/article/view/628

Διαθεσιμότητα: https://www.fsjour.com/jour/article/view/628
https://doi.org/10.21323/2618-9771-2024-7-4-560-567

Methods for Determining Individual Amino Acids in Biological Fluids ; Способы определения индивидуальных аминокислот в биологических жидкостях

Συγγραφείς: Sarf, E.A., Bel’skaya, L.V.

Πηγή: Biomedical Chemistry: Research and Methods; Vol. 8 No. 1 (2025); e00253 ; Biomedical Chemistry: Research and Methods; Том 8 № 1 (2025); e00253 ; 2618-7531

Θεματικοί όροι: amino acids, biological fluids, spectrophotometric method, capillary electrophoresis, electrochemical method, аминокислоты, биологические жидкости, спектрофотометрический метод, капиллярный электрофорез, электрохимический метод

Περιγραφή αρχείου: application/pdf; text/html

Relation: http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/253/624; http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/253/631; http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/253/632

Διαθεσιμότητα: http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/253

Gel electrophoretic analysis of protein-DNA complexes to classify inhibitors of poly(ADP-ribose) polymerases 1 and 2 ; Гель-электрофорез как метод классификации ингибиторов поли(АДФ-рибоза)-полимераз 1 и 2

Συγγραφείς: A. A. Lobanova, A. N. Korovina, D. O. Koshkina, P. A. Chernikova, A. V. Feofanov, V. M. Studitsky, D. K. Nilov, N. V. Maluchenko, А. А. Лобанова, А. Н. Коровина, Д. О. Кошкина, П. А. Черникова, А. В. Феофанов, В. М. Студитский, Д. К. Нилов, Н. В. Малюченко

Συνεισφορές: The study was supported by the scientific project of Lomonosov Moscow State University research and education schools (project No. 23-Sh04-57, study of inhibitors by gel electrophoresis) and by the Russian Science Foundation (project No. 19-74-30003, expression and purification of PARP1 and PARP2 proteins)., Работа поддержана в рамках Междисциплинарных научно-образовательных школ Московского государственного университета (проект № 23-Ш04-57, исследование ингибиторов методом гель-электрофореза), а также Российским научным фондом (проект № 19-74-30003, экспрессия и очистка белков PARP1 и PARP2).

Πηγή: Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya; Том 79, № 4 (2024); 322-329 ; Вестник Московского университета. Серия 16. Биология; Том 79, № 4 (2024); 322-329 ; 0137-0952

Θεματικοί όροι: велипариб, inhibitors, electrophoresis, talazoparib, olaparib, veliparib, ингибиторы, электрофорез, талазопариб, олапариб

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/1440/705; Langelier M.F., Eisemann T., Riccio A.A., Pascal J.M. PARP family enzymes: regulation and catalysis of the poly(ADP-ribose) posttranslational modification. Curr. Opin. Struct. Biol. 2018;53:187–198.; Szanto M., Yelamos J., Bai P. Specific and shared biological functions of PARP2 – is PARP2 really a lil’ brother of PARP1? Expert. Rev. Mol. Med. 2024;3(26)e13.; Kutuzov M.M., Belousova E.A., Ilina E.S., Lavrik O.I. Impact of PARP1, PARP2 & PARP3 on the base excision repair of nucleosomal DNA. Mechanisms of genome protection and repair. Advances in experimental medicine and biology, vol 1241. Ed. D. Zharkov. Cham Springer, 2020:47–57.; Alemasova E.E., Lavrik O.I. Poly(ADP-ribosyl)ation by PARP1: reaction mechanism and regulatory proteins. Nucleic Acids Res. 2019;47(8):3811–3827.; Cohen M.S., Chang P. Insights into the biogenesis, function, and regulation of ADP-ribosylation. Nat. Chem. Biol. 2018;14(3):236–243.; Maluchenko N.V., Koshkina D.O., Feofanov A.V., Studitsky V.M., Kirpichnikov M.P. Poly(ADP-ribosyl) code functions. Acta Naturae. 2021;13(2):58–69.; Pan L., Penney J., Tsai L.H. Chromatin regulation of DNA damage repair and genome integrity in the central nervous system. J. Mol. Biol. 2014;426(20):3376–3388.; Ko H.L., Ren E.C. Functional aspects of PARP1 in DNA repair and transcription. Biomolecules. 2012:2(4):524–548.; Das B., Choudhury B., Kumar A., Jyoti Baruah V. Genomic instability and DNA repair in cancer. DNA: Damages and repair mechanisms. Ed. P. Behzadi. IntechOpen; 2021:189–202.; Pazzaglia S., Pioli C. Multifaceted role of PARP-1 in DNA repair and inflammation: Pathological and therapeutic implications in cancer and non-cancer diseases. Cells. 2019;9(1):41.; Frederick M.I., Abdesselam D., Clouvel A., Croteau L., Hassan S. Leveraging PARP-1/2 to target distant metastasis. Int. J. Mol. Sci. 2024;25(16):9032.; Spiegel J.O., Van Houten B., Durrant J.D. PARP1: structural insights and pharmacological targets for inhibition. DNA Repair (Amst.). 2021;103:103125.; Zandarashvili L., Langelier M.F., Velagapudi U.K., Hancock M.A., Steffen J.D., Billur R., Hannan Z.M., Wicks A.J., Krastev D.B., Pettitt S.J., Lord C.J., Talele T.T., Pascal J.M., Black B.E. Structural basis for allosteric PARP-1 retention on DNA breaks. Science. 2020;368(6486):eaax6367.; Langelier M.F., Lin X., Zha S., Pascal J.M. Clinical PARP inhibitors allosterically induce PARP2 retention on DNA. Sci. Adv. 2023;9(12):eadf7175.8.; Rudolph J., Jung K., Luger K. Inhibitors of PARP: number crunching and structure gazing. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2022;119(11):e2121979119.; Malyuchenko N.V., Kotova E.Y., Kulaeva O.I., Kirpichnikov M.P., Studitsky V.M. PARP1 Inhibitors: antitumor drug design. Acta Naturae. 2015;7(3):27–37.; Velagapudi U.K., Langelier M.F., Delgado-Martin C., Diolaiti M.E., Bakker S., Ashworth A., Patel B.A., Shao X., Pascal J.M., Talele T.T. Design and synthesis of poly(ADP-ribose) polymerase inhibitors: impact of adenosine pocket-binding motif appendage to the 3-oxo-2,3-dihydrobenzofuran-7-carboxamide on potency and selectivity. J. Med. Chem. 2019;62(11):5330–5357.; Kaufman B., Shapira-Frommer R., Schmutzler R.K., Audeh M.W., Friedlander M., Balmaña J., Mitchell G., Fried G., Stemmer S.M., Hubert A., Rosengarten O., Steiner M., Loman N., Bowen K., Fielding A., Domchek S.M. Olaparib monotherapy in patients with advanced cancer and a germline BRCA1/2 mutation. J. Clin. Oncol. 2015;33(3):244–250.; Harvey-Jones E., Raghunandan M., RobbezMasson L., et al. Longitudinal profiling identifies cooccurring BRCA1/2 reversions, TP53BP1, RIF1 and PAXIP1 mutations in PARP inhibitor-resistant advanced breast cancer. Ann. Oncol. 2024;35(4):364–380.; Murthy P., Muggia F. PARP inhibitors: clinical development, emerging differences, and the current therapeutic issues. Cancer Drug Resist. 2019;2(3):665–679.; Bruin M.A.C., Sonke G.S., Beijnen J.H., Huitema A.D.R. Pharmacokinetics and pharmacodynamics of PARP inhibitors in oncology. Clin. Pharmacokinet. 2022;61(12):1649–1675.; Loehr A., Hussain A., Patnaik A., Bryce A.H., et al. Emergence of BRCA reversion mutations in patients with metastatic castration-resistant prostate cancer after treatment with rucaparib. Eur. Urol. 2023;83(3):200–209.; Maluchenko N., Koshkina D., Korovina A., Studitsky V., Feofanov A. Interactions of PARP1 inhibitors with PARP1-nucleosome complexes. Cells. 2022;11(21):3343.; Kutuzov M.M., Khodyreva S.N., Ame J.C., Ilina E.S., Sukhanova M.V., Schreiber V., Lavrik O.I. Interaction of PARP-2 with DNA structures mimicking DNA repair intermediates and consequences on activity of base excision repair proteins. Biochimie. 2013;95(6):1208–1215.; Deeksha W., Abhishek S., Giri J., Rajakumara E. Regulation of PARP1 and its apoptotic variant activity by single-stranded DNA. FEBS J. 2023; 290(18):4533–4542.; Laspata N., Kaur P., Mersaoui S.Y., Muoio D., Liu Z.S., Bannister M.H., Nguyen H.D., Curry C., Pascal J.M., Poirier G.G., Wang H., Masson J.Y., Fouquerel E. PARP1 associates with R-loops to promote their resolution and genome stability. Nucleic Acids Res. 2023;51(5):2215–2237.; Andreeva T.V., Maluchenko N.V., Efremenko A.V., Lyubitelev A.V., Korovina A.N., Afonin D.A., Kirpichnikov M.P., Studitsky V.M., Feofanov A.V. Epigallocatechin gallate affects the structure of chromatosomes, nucleosomes and their complexes with PARP1. Int. J. Mol. Sci. 2023;24(18):14187.; Langelier M.F., Steffen J.D., Riccio A.A., McCauley M., Pascal J.M. Purification of DNA damage-dependent PARPs from E. coli for structural and biochemical analysis. Poly(ADP-Ribose) Polymerase. Methods in Molecular Biology, vol 1608. Ed. A. Tulin. N.Y.: Humana Press, 2017: 431–444.; Maluchenko N., Saulina A., Geraskina O., Kotova E., Korovina A., Feofanov A., Studitsky V. Zinc-dependent nucleosome reorganization by PARP2. bioRxiv. 2023.; Maluchenko N.V., Nilov D.K., Pushkarev S.V., Kotova E.Y., Gerasimova N.S., Kirpichnikov M.P., Langelier M.F., Pascal J.M., Akhtar M.S., Feofanov A.V., Studitsky V.M. Mechanisms of nucleosome reorganization by PARP1. Int. J. Mol. Sci. 2021;22(22):12127.; Chappidi N., Quail T., Doll S., Vogel L.T., Aleksandrov R., Felekyan S., Kuhnemuth R., Stoynov S., Seidel C.A.M., Brugues J., Jahnel M., Franzmann T.M., Alberti S. PARP1-DNA co-condensation drives DNA repair site assembly to prevent disjunction of broken DNA ends. Cell. 2024;187(4):945-961.e18.; Vasil’eva I., Moor N., Anarbaev R., Kutuzov M., Lavrik O. Functional roles of PARP2 in assembling proteinprotein complexes involved in base excision DNA repair. Int. J. Mol. Sci. 2021;22(9):4679.; Murai J., Huang S.Y., Das B.B., Renaud A., Zhang Y., Doroshow J.H., Ji J., Takeda S., Pommier Y. Trapping of PARP1 and PARP2 by clinical PARP inhibitors. Cancer Res. 2012;72(21):5588–5599.; Murai J. Targeting DNA repair and replication stress in the treatment of ovarian cancer. Int. J. Clin. Oncol. 2017;22:619–628.; Murai J., Huang S.Y., Renaud A., Zhang Y., Ji J., Takeda S., Morris J., Teicher B., Doroshow J.H., Pommier Y. Stereospecific PARP trapping by BMN 673 and comparison with olaparib and rucaparib. Mol. Cancer Ther. 2014;13(2):433–443.

Διαθεσιμότητα: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/1440
https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-79-4-10

Очистка альфа-амилазы, продуцируемой Aspergillus niger CNMN FD 06, при глубинном культивировании в присутствии наночастиц TiO2 и координационного соединения SrII с полидентатным лигандом

Συγγραφείς: Ciloci Deseatnic, A.A., Desyatnik, A.A., Bulimaga, V.P., Clapco, S.F., Labliuc, S.V., Lablyuk, S.V., Dvornina, E.G.

Πηγή: Электронная обработка материалов (6) 63-70

Θεματικοί όροι: ДСН-электрофорез, очистка, purification, грибы Aspergillus niger, stimulants, α-amylase activity, стимуляторы, Aspergillus nigerfungi, активность α-амилазы, SDS-PAGEelectrophoresis

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://ibn.idsi.md/vizualizare_articol/218175

СВОЙСТВА КОЛЛОИДНЫХ ВЕЩЕСТВ И ИХ СТАБИЛИЗАЦИЯ

Θεματικοί όροι: коллоидные системы, дисперсная фаза, эффект Тиндаля, броуновское движение, электрофорез, электрокинетика, стабилизация

СВОЙСТВА КОЛЛОИДНЫХ ВЕЩЕСТВ И ИХ СТАБИЛИЗАЦИЯ

Θεματικοί όροι: коллоидные системы, дисперсная фаза, эффект Тиндаля, броуновское движение, электрофорез, электрокинетика, стабилизация

PHARMACOGNOSTIC STUDY OF COSMOS BIPINNATUS CAV. (FAM. ASTERACEАE), CULTURED IN THE WESTERN CAUCASIAN REGION

Συγγραφείς: Evgenia Olegovna Kulichenko, Eduard Tonikovich Oganesyan, Ol'ga Andreyevna Andreeva, Svetlana Pavlovna Lukashuk

Πηγή: chemistry of plant raw material; No 2 (2023); 231-240
Химия растительного сырья; № 2 (2023); 231-240

Θεματικοί όροι: космея дваждыперистая, полисахариды, макроэлементы, amino acids, Cosmos bipinnatus Cav, аминокислоты, microelements, thin layer chromatography, aerial parts, polysaccharides, capillary electrophoresis, тонкослойная хроматография, органические кислоты, macroelements, капиллярный электрофорез, надземные части, morphological and anatomical features, organic acids, морфолого-анатомические признаки, микроэлементы

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://journal.asu.ru/cw/article/view/11426

ФИЗИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ В ОБЪЕКТИВНОЙ ОЦЕНКЕ ВНЕШНЕГО ВИДА НАПИТКОВ ИЗ РАСТИТЕЛЬНОГО СЫРЬЯ

Πηγή: Ползуновский вестник, Iss 1, Pp 151-163 (2023)

Θεματικοί όροι: Technology, 0404 agricultural biotechnology, напитки, прозрачность, цвет, оптические методы, электрофорез, микроскопия, коллоидные помутнения, 04 agricultural and veterinary sciences, 01 natural sciences, 0104 chemical sciences

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://doaj.org/article/21cf07ee6baf463cb7fc156324217e56

Сравнительная характеристика различных вариантов электрофоретического определения моно- и дисахаридов с применением дериватизации

Συγγραφείς: Mалюшевская, А. В., Maliushevska, A. V., Kartsova, L. A.

Θεματικοί όροι: УГЛЕВОДЫ, CAPILLARY ELECTROPHORESIS, DERIVATIZATION, ДЕРИВАТИЗАЦИЯ, CARBOHYDRATES, REDUCTIVE AMINATION, INTRACAPILLARY PRECONCENTRATION, КАПИЛЛЯРНЫЙ ЭЛЕКТРОФОРЕЗ, ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ АМИНИРОВАНИЕ, ВНУТРИКАПИЛЛЯРНОЕ КОНЦЕНТРИРОВАНИЕ

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://elar.urfu.ru/handle/10995/137271

METABOLOME COMPOSITION OF STINGING NETTLE GROWING IN THE CENTRAL CHERNOZEM REGION (REVIEW)

Συγγραφείς: Ol'ga Valer'yevna Trineyeva, Alexei Ivanovich Slivkin, Elena Fedorovna Safonova

Πηγή: chemistry of plant raw material; No 2 (2022); 5-18
Химия растительного сырья; № 2 (2022); 5-18

Θεματικοί όροι: TLC profile, 0106 biological sciences, grass, fingerprint method, крапива двудомная, метод «отпечатков пальцев», биологически активные вещества, capillary electrophoresis, трава, 15. Life on land, 01 natural sciences, 3. Good health, 0104 chemical sciences, листья, метаболом, marker substances, капиллярный электрофорез, маркерные вещества, biologically active substances, metabolome, Центральное Черноземье, leaves, ТСХ-профиль, Central Chernozem region, stinging nettle

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://journal.asu.ru/cw/article/view/9810