Εμφανίζονται 1 - 20 Αποτελέσματα από 78 για την αναζήτηση '"ФИБРИНОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ"', χρόνος αναζήτησης: 0,64δλ Περιορισμός αποτελεσμάτων
  1. 1
    Academic Journal

    Συνεισφορές: The work was supported by the Russian Science Foundation (project No. 22-26-00345) "Study of the composition of extractive substances of the fruiting bodies of fungi growing on trees. Biological activity of extracts. Content heavy metals"., Работа выполнена при поддержке Российского научного фонда (проект № 22-26-00345) «Исследование состава экстрактивных веществ плодовых тел грибов, произрастающих на деревьях. Биологическая активность экстрактов. Содержание тяжелых металлов».

    Πηγή: Drug development & registration; Том 13, № 2 (2024); 217-232 ; Разработка и регистрация лекарственных средств; Том 13, № 2 (2024); 217-232 ; 2658-5049 ; 2305-2066

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Relation: https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/1837/1283; https://www.pharmjournal.ru/jour/article/downloadSuppFile/1837/2289; Жалялов А. С., Баландина А. Н., Купраш А. Д., Шривастава А., Шибеко А. М. Современные представления о системе фибринолиза и методах диагностики ее нарушений. Вопросы гематологии/онкологии и иммунопатологии в педиатрии. 2017;16(1):69–82. DOI:10.24287/1726-1708-2017-16-1-69-82.; Cesarman-Maus G., Hajjar K. A. Molecular mechanisms of fibrinolysis. British Journal of Haematology. 2005;129(3):307–321. DOI:10.1111/j.1365-2141.2005.05444.x.; Carpenter S. L., Mathew P. Alpha2-antiplasmin and its deficiency: fibrinolysis out of balance. Haemophilia. 2008;14(6):1250–1254.; Литвинов Р. И. Молекулярные механизмы и клиническое значение фибринолиза. Казанский медицинский журнал. 2013;94(5):711–718.; Денисова Н. П. Тромболитические свойства ферментов базидиальных грибов. Проблемы медицинской микологии. 2009;11(4):3–9.; Park S.-E., Li M.-H., Kim J.-S., Sapkota K., Kim J.-E., Choi B.-S., Yoon Y.-H, Lee J.-C., Lee H.-H., Kim C.-S., Kim S.-J. Purification and characterization of a fibrinolytic protease from a culture supernatant of Flammulina velutipes mycelia. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 2007;71(9):2214–2222. DOI:10.1271/bbb.70193.; Kim J.-H., Lee E.-J., Seok S.-J. Fibrinolytic and α-Glucosidase Inhibitory Activities of Wild Mushroom Methanol Extracts. The Korean Journal of Mycology. 2007;35(2):128–132. DOI:10.4489/KJM.2007.35.2.128.; Lee S.-Y., Kim J.-S., Kim J.-E., Sapkota K., Shen M.-H., Kim S., Chun H.-S., Yoo J.-C., Choi H.-S., Kim M.-K., Kim S.-J. Purification and characterization of fibrinolytic enzyme from cultured mycelia of Armillaria mellea. Protein Expression and Purification. 2005;43(1):10–7. DOI:10.1016/j.pep.2005.05.004.; Choi J.-H., Kim S. Fibrinolytic and Thrombolytic Effects of an Enzyme Purified from the Fruiting Bodies of Boletus pseudocalopus (Agaricomycetes) from Korea. International Journal of Medicinal Mushrooms. 2021;23(4):47–57. DOI:10.1615/IntJMedMushrooms.2021037957.; Islam M. R., Uddin Pk M. M. In vitro Doses and Incubations Dependent Thrombolytic Potential Study of Edible Mushrooms Pleurotus ostreatus, Ganoderma lucidum and Lentinula edodes Available in Bangladesh. Journal of Pharmaceutical Research International. 2015;7(1): 44–51. DOI:10.9734/BJPR/2015/18227.; Denisova N. P. History of the Study of Thrombolytic and Fibrinolytic Enzymes of Higher Basidiomycetes Mushrooms at the V.L. Komarov Botanical Institute in Saint Petersburg, Russia. International Journal of Medicinal Mushrooms. 2010;12(3):317–325. DOI:10.1615/IntJMedMushr.v12.i3.110.; Шаркова Т. С., Кураков А. В., Осмоловский А. А., Матвеева Э. О., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Егоров Н. С. Скрининг продуцентов протеиназ с фибринолитической и коллагенолитической активностями среди микромицетов. Микробиология. 2015;84(3):316–322. DOI:10.7868/S0026365615030180.; Попова Е. А., Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Котова И. Б., Егоров Н. С. Продукция штаммом Aspergillus ustus протеиназ, высокоактивных в отношении фибриллярных белков. Микология и фитопатология. 2019;53(4):229–235.; Осмоловский А. А., Орехова А. В., Конти Э., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Егоров Н. С. Получение и стабильность комплексного препарата протеиназ Aspergillus ochraceus L-1 с фибринолитической и антикоагулянтной активностью. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2020;75(3):158–163.; Шамцян М. М., Петрищев Н. Н., Денисова Н. П., Чефу С. Г., Васина Е. Ю, Тозик Е. В., Колесников Б. А. Ферментный препарат тромболитического и фибринолитического действия из базидиального гриба рода Coprinus. Патент RU2435848C1. 2010. Доступно по: https://patenton.ru/patent/RU2435848C1. Ссылка активна на 01.12.2023.; Ву А. Х. Б., ред. Клиническое руководство Тица по лабораторным тестам. М.: Лабора; 2013. 1380 с.; Баркаган З. С., Момот А. П. Диагностика и контролируемая терапия нарушения гемостаза. М.: Ньюдиамед; 2008. 292 с.; Gong P., Wang S., Liu M., Chen F., Yang W., Chang X., Liu N., Zhao Y., Jing Wang, Chen X., Extraction methods, chemical characterizations and biological activities of mushroom polysaccharides: A mini-review. Carbohydrate Research. 2020;494. DOI:10.1016/j.carres.2020.1080.; Villares A., Mateo-Vivaracho L., Guillamón E. Structural Features and Healthy Properties of Polysaccharides Occurring in Mushrooms. Agriculture. 2012;2(4):452–471. DOI:10.3390/agriculture2040452.; Кузнецова Т. А. Антикоагулянтная и антитромботическая активность сульфатированных полисахаридов морских водорослей. Тромбоз, гемостаз и реология. 2020;(2):53–59. DOI:10.25555/THR.2020.2.0918.; Yoon S.-J., Yu M.-A., Pyun Y.-R., Hwang J.-K., Djong-Chi Ch.-D., Juneja L. R.,Paulo A. S., Mourão P. A. S. The nontoxic mushroom Auricularia auricula contains a polysaccharide with anticoagulant activity mediated by antithrombin. Thrombosis Research. 2003;112(3):151–158. DOI:10.1016/j.thromres.2003.10.022.; Huang X., Nie S. The structure of mushroom polysaccharides and their beneficial role in health. Food Funct. 2015;6(10):3205–3217. DOI:10.1039/c5fo00678c.; Lin H., Xu L., Yu S., Hong W., Huang M., Xu P. Therapeutics targeting the fibrinolytic system. Experimental & Molecular Medicine. 2020;52:367–379. DOI:10.1038/s12276-020-0397-x.; Collen D., de Maeyer L. Molecular biology of human plasminogen. I. Physiochemical properties and microheterogeneity. Thrombosis et Diathesis Haemorrhagica. 1975;34(2):396–402.; Brandt J. T. Plasminogen and tissue-type plasminogen activator deficiency as risk factors for thromboembolic disease. Archives of Pathology & Laboratory Medicine. 2002;126(11):1376–1381 DOI:10.5858/2002-126-1376-PATTPA.; Mandle R. J., Kaplan A. P. Hageman-factor-dependent fibrinolysis: generation of fibrinolytic activity by the interaction of human activated factor XI and plasminogen. Blood. 1979;54(4):850–862.; Mast A. E., Enghild J. J., Pizzo S. V., Salvesen G. Analysis of the plasma elimination kinetics and conformational stabilities of native, proteinase-complexed and reactive site cleaved serpins: comparison of .alpha.1-proteinase inhibitor, .alpha.1-antichymotrypsin, antithrombin III, .alpha.2-antiplasmin, angiotensinogen, and ovalbumin. Biochemistry. 1991;30(6):1723–1730. DOI:10.1021/bi00220a039.; Cannon C. P., McCabe C. H., Gibson C. M., Ghali M., Sequeira R. F., McKendall G. R., Breed J., Modi N. B., Fox N. L., Tracy R. P., Love T. W., Braunwald E. TNK-tissue plasminogen activator in acute myocardial infarction. Results of the Thrombolysis in Myocardial Infarction (TIMI) 10A dose-ranging trial. Circulation. 1997;95(2):351–356. DOI:10.1161/01.cir.95.2.351.; Collen D. On the regulation and control of fibrinolysis. Edward Kowalski Memorial Lecture. Journal of Thrombosis and Haemostasis. 1980;43(2):77–89.; https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/1837

  2. 2
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Fediv A.I., Fediv A.I., Mеlnik, E.B.

    Πηγή: Mìžnarodnij Endokrinologìčnij Žurnal, Vol 12, Iss 6.78, Pp 24-27 (2016)
    INTERNATIONAL JOURNAL OF ENDOCRINOLOGY; № 6.78 (2016); 24-27
    Международный эндокринологический журнал-Mìžnarodnij endokrinologìčnij žurnal; № 6.78 (2016); 24-27
    Міжнародний ендокринологічний журнал-Mìžnarodnij endokrinologìčnij žurnal; № 6.78 (2016); 24-27

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  3. 3
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Bazhenova, Nataliia

    Πηγή: ScienceRise: Medical Science; № 7 (27) (2018); 14-18
    ScienceRise. Medical Science; № 7 (27) (2018); 14-18

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  4. 4
    Academic Journal

    Πηγή: Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya; Том 76, № 2 (2021); 90-95 ; Вестник Московского университета. Серия 16. Биология; Том 76, № 2 (2021); 90-95 ; 0137-0952

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Relation: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/996/552; Jönsson A.G., Martin S.M. Protease production by Aspergillus fumigatus // Agric. Biol. Chem. 1964. Vol. 28. N 10. P. 734–739.; Abdel-Rahman T.M.A., Salama A.A.M., Ali M.I.A., Tharwat N.A.H. Fibrinolytic activity of some fungi isolated from self-heated composted fertilizer // Bot. Mag. (Tokyo). 1990. Vol. 103. P. 313–324.; Oyeleke S.B., Egwim E.C., Auta S.H. Screening of Aspergillus flavus and Aspergillus fumigatus strains for extracellular protease enzyme production // J. Microbiol. Antimicrob. 2010. Vol. 2. N 7. P. 83–87.; Kotb E., Helal G.E.-D.A., Edries F.M. Screening for fibrinolytic filamentous fungi and enzymatic properties of the most potent producer, Aspergillus brasiliensis AUMC 9735 // Biologia. 2015. Vol. 70. N 12. P. 1565–1574.; Kogan T.V., Jadoun J., Mittelman L., Hirschberg K., Osherov N. Involvement of secreted Aspergillus fumigatus proteases in disruption of the actin fiber cytoskeleton and loss of focal adhesion sites in infected A549 lung pneumocytes // J. Infect. Dis. 2004. Vol. 189. N 11. P. 1965–1973.; Bouchara J.-P., Larcher G., Joubaud F., Penn P., Tronchin G., Chabasse D. Extracellular fibrinogenolytic enzyme of Aspergillus fumigatus: substrate-dependent variations in the proteinase synthesis and characterization of the enzyme // FEMS Immunol. Med. Microbiol. 1993. Vol. 7. N 1. P. 81–91.; Shemesh E., Hanf B., Hagag S., Attias S., Shadkchan Y., Fichtman B., Harel A., Krüger T., Brakhage A.A., Kniemeyer O., Osherov N. Phenotypic and proteomic analysis of the Aspergillus fumigatus ΔPrtT, ΔXprG and ΔXprG/ΔPrtT protease-deficient mutants // Front Microbiol. 2017. Vol. 12. N 8: 2490.; Watson D.S., Feng X., Askew D.S., Jambunathan K., Kodukula K., Galande A.K. Substrate specifity profiling of the Aspergillus fumigatus proteolytic secretome reveals consensus motifs with predominance of Ile/Leu and Phe/ Tyr // PLoS One. 2011. Vol. 6. N 6: e21001.; Farnell E., Rousseau K., Thornton D.J., Bowyer P., Herrick S.E. Expression and secretion of Aspergillus fumigatus proteases are regulated in response to different protein substrates // Fungal Biol. 2012. Vol. 116. N 9. P. 1003–1012.; Moutaouakil M., Monod M., Prévost M.C., Bouchara J.P., Paris S., Latgé J.P. Identification of the 33-kDa alkaline protease of Aspergillus fumigatus in vitro and in vivo // J. Med. Microbiol. 1993. Vol. 39. N 5. P. 393–399.; Druey K.M., McCullough M., Krishnan R. Aspergillus fumigatus protease alkaline protease 1 (Alp1): a new therapeutic target for fungal asthma // J. Fungi (Basel). 2020. Vol. 6. N 2: 88.; Redes J.L., Basu T., Ram-Mohan S., Ghosh C.C., Chan E.C., Sek A.C., Zhao M., Krishnan R., Rosenberg H.F., Druey K.M. Aspergillus fumigatus – secreted alkaline protease 1 mediates airways hyperresponsiveness in severe asthma // Immunohorizons. 2019. Vol. 3. N 8. P. 368–377.; Behnsen J., Hartmann A., Schmaler J., Gehrke A., Brakhage A.A., Zipfel P.F. The opportunistic human pathogenic fungus Aspergillus fumigatus evades the host complement system // Infect. Immun. 2008. Vol. 76. N 2. P. 820–827.; Behnsen J., Lessing F., Schindler S., Wartenberg D., Jacobsen I.D., Thoen M., Zipfel P.F., Brakhage A.A. Secreted Aspergillus fumigatus protease Alp1 degrades human complement proteins C3, C4, and C5 // Infect. Immun. 2010. Vol. 78. N 8. P. 3585–3594.; da Silva R.R., de Freitas Cabral T.P., Rodrigues A., Cabral H. Production and partial characterization of serine and metallo peptidases secreted by Aspergillus fumigatus Fresenius in submerged and solid state fermentation // Braz. J. Microbiol. 2013. Vol. 44. N 1. P. 235–243.; Osmolovskiy A.A., Rukavitsyna E.D., Kreier V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Production of proteinases with fibrinolytic and fibrinogenolytic activity by a micromycete Aspergillus ochraceus // Microbiology. 2017. Vol. 86. N 4. P. 512–516.; Vesterberg O. Isoelectric focusing of proteins // Methods in Enzymology, vol. 22. / Ed. W.B. Jakoby. Cambridge: Academic Press, 1971. P. 389–412.; Laemly U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. Vol. 227. N 6. P. 680–685.; Osmolovskiy A.A., Popova E.A., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Fibrinolytic and collagenolytic activity of extracellular proteinases of the strains of micromycetes Aspergillus ochraceus L-1 and Aspergillus ustus 1 // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2016. Vol. 71. N 1. P. 62–66.; Sharkova T.S., Kurakov A.V., Osmolovskiy A.A., Matveeva E.O., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Screening of producers of proteinases with fibrinolytic and collagenolytic activities among micromycetes // Microbiology. 2015. Vol. 84. N 3. P. 359–364.; Kornienko E.I., Osmolovskiy A.A., Kreyer V.G., Baranova N.A., Kotova I.B., Egorov N.S. Characteristics and properties of the complex of proteolytic enzymes of the thrombolytic action of the micromycete Sarocladium strictum // Applied Biochem. Microbiol. 2021. Vol. 57. N 1. P. 429–434.; Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. N 1–2. P. 248–254.; El-Aassar S.A., El-Badry H.M., Abdel-Fattah A.F. The biosynthesis of proteases with fibrinolytic activity in immobilized cultures of Penicillium chrysogenum H9 // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1990. Vol. 33. N 1. P. 26–30.; Kim W., Choi K., Kim Y., Park H., Choi J., Lee Y., Oh H., Kwon I., Lee S. Purification and characterization of a fibrinolytic enzyme produced from Bacillus sp. strain CK 11-4 screened from Chungkook-Jang // Appl. Environ. Microbiol. 1996. Vol. 62. N 7. P. 2482–2488.; Kotb E. Purification and partial characterization of serine fibrinolytic enzyme from Bacillus megaterium KSK-07 isolated from Kishk, a traditional Egyptian fermented food // Appl. Biochem. Microbiol. 2015. Vol. 51. N 1. P. 34–43.; Клечковская В.В., Егоров Н.С. О плазмокоагулирующей и фибринолитической активности грибов рода Aspergillus // Микробиология. 1983. Т. 52. № 3. С. 396–403.; Orekhova A.V., Osmolovskiy A.A., Kreyer, V.G., Baranova N.A., Egorov, N.S. Possibility for application of extracellular protease of micromycete Aspergillus ochraceus for determining factor X content in human blood plasma // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2019. Vol. 74. N 2. P. 117–120.; Yike I. Fungal proteases and their pathophysiological effects // Mycopathologia. 2011. Vol. 171. N 5. P. 299–323.

  5. 5
  6. 6
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Vladychenko, K. A.

    Πηγή: Bukovinian Medical Herald; Vol. 16 No. 4 (64) (2012); 36-40 ; Буковинский медицинский вестник; Том 16 № 4 (64) (2012); 36-40 ; Буковинський медичний вісник; Том 16 № 4 (64) (2012); 36-40 ; 2413-0737 ; 1684-7903

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  7. 7
    Academic Journal

    Πηγή: Буковинський медичний вісник; Том 15 № 2(58) (2011); 55-58
    Буковинский медицинский вестник; Том 15 № 2(58) (2011); 55-58
    Bukovinian Medical Herald; Vol. 15 No. 2(58) (2011); 55-58

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Σύνδεσμος πρόσβασης: http://e-bmv.bsmu.edu.ua/article/view/233485

  8. 8
    Academic Journal

    Πηγή: Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya; Том 75, № 3 (2020); 158-163 ; Вестник Московского университета. Серия 16. Биология; Том 75, № 3 (2020); 158-163 ; 0137-0952

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Relation: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/899/520; Razzaq A., Shamsi S., Ali A., Ali Q., Sajjad M., Malik A., Ashraf M. Microbial proteases applications // Front. Bioeng. Biotechnol. 2019. Vol. 7: 110.; dos Santos Aguilar J.G., Sato H.H. Microbial proteases: production and application in obtaining protein hydrolysates // Food Res. Int. 2018. Vol. 103. P. 253–262.; Kotb E. The biotechnological potential of fibrinolytic enzymes in the dissolution of endogenous blood thrombi // Biotechnol. Prog. 2014. Vol. 30. N 3. P. 656–672.; Sharkova T.S., Kurakov A.V., Osmolovskiy A.A., Matveeva E.O., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Screening of producers of proteinases with fibrinolytic and collagenolytic activities among micromycetes // Microbiology. 2015. Vol. 84. N 3. P. 359–364.; Шамрайчук И.Л., Лавренова В.Н., Белозерский М.А., Кураков А.В., Белякова Г.А., Дунаевский Я.Е. Активность и спектр внеклеточных пептидаз у фитопатогенных микромицетов Fusarium anguioides и F. sambucinum // Микол. фитопатол. 2016. Т. 50. № 4. С. 250–256.; Kotb E., Helal G.E.-D.A., Edries F.M. Screening for fibrinolytic filamentous fungi and enzymatic properties of the most potent producer, Aspergillus brasiliensis AUMC 9735 // Biologia. 2015. Vol. 70. N 12. P. 1565–1574.; Osmolovskiy A.A., Kurakov A.V., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Ability of extracellular proteinases of micromycetes Aspergillus flavipes, Aspergillus fumigatus and Aspergillus sydowii to affect proteins of the human haemostatic system // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2017. Vol. 72. N 1. P. 20–24.; Osmolovskiy A.A., Zvonareva E.S., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Secretion of proteinases with fibrinolytic activity by micromycetes of the genus Aspergillus // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2018. Vol. 73. N 1. P. 39–42.; Осмоловский А.А., Крейер В.Г., Кураков А.В., Баранова Н.А., Пискункова Н.Ф., Егоров Н.С. Микромицеты Aspergillus flavus и A. oryzae как продуценты протеиназ - активаторов белков системы гемостаза человека // Микол. фитопатол. 2019. Т. 53. № 3. С. 183–185.; Shilpa H.K., Ambekar J.G., Dongre N.N., Siddalingeshwara K.G. Application of fibrinolytic enzyme from Aspergillus tamarii – in vitro studies // Eur. J. Pharm. Med. Res. 2019. Vol. 6. N 12. P. 560–562.; Craik C.S., Page M.J., Madison E.L. Proteases as therapeutics // Biochem. J. 2011. Vol. 435. N 1. P. 1–16.; Chanalia P., Gandhi D., Jodha D., Singh J. Applications of microbial proteases in pharmaceutical industry: an overview // Rev. Med. Microbiol. 2011. Vol. 22. N 4. P. 96–101.; Kumar L., Jain S.K. Proteases: a beneficial degradative enzyme in therapeutic applications // Int. J. Sci. Res. Biol. Sci. 2018. Vol. 5. N 4. P. 114–118.; Osmolovskiy A.A., Rukavitsyna E.D., Kreier V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Production of proteinases with fibrinolytic and fibrinogenolytic activity by a micromycete Aspergillus ochraceus // Microbiology. 2017. Vol. 86. N 4. P. 512–516.; Osmolovskiy A.A., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Properties of extracellular plasmin-like proteases of Aspergillus ochraceus micromycete // Applied Biochem. Microbiol. 2017. Vol. 53. N 4. P. 429–434.; Osmolovskiy A.A., Orekhova A.V., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Possibility of application of extracellular proteases of the micromycete Aspergillus ochraceus VKM F-4104D for determination of the protein C content in human blood plasma // Biochem. (Moscow) Suppl. Ser. B. Biomed. Chem. 2018. Vol. 12. N 2. P. 164–166.; Komarevtsev S.K., Popova E.A., Kreyer V.G., Miroshnikov K.A., Osmolovskiy A.A. Purification of the protease activator of protein C of human blood plasma produced by the micromycete Aspergillus ochraceus VKM F-4104D // Applied Biochem. Microbiol. 2020. Vol. 56. N 1. P. 39–44.; Шатаева Л.К., Крейер В.Г., Покровская С.С., Радзявичус К.И., Самсонов Г.В. Влияние аминокислотного состава белка на его связывание с карбоксильными катионитами // Высокомол. соединения. 1985. Т. 27. № 1. С. 46–51.; Шатаева Л.К., Марина В.П., Радзявичус К.И., Мельникова С.К., Самсонов Г.В. Влияние набухания анионита ФАФ на его сорбционные свойства // Прикл. биохим. микробиол. 1982. Т. 18. № 1. С 65–70.; Batomunkueva B.P., Egorov N.S. Isolation, purification and resolution of the extracellular proteinase complex of Aspergillus ochraceus 513 with fibrinolytic and anticoagulant activities // Microbiology. 2001. Vol. 70. N 5. P. 519–522.; Belakhov V.V., Momot N.N. Development of novel sorption method of preparation of high-purified α-amylase for the creation of enzyme drugs // In the World of Scient. Discov. 2010. Vol. 6. N 1. P. 173–175.; Osmolovskiy A.A., Kreier V.G., Kurakov A.V., Baranova N.A., Egorov N. S. Aspergillus ochraceus micromycetes – producers of extracellular proteinases – protein C activators of blood plasma // Applied Biochem. Microbiol. 2012. Vol. 48. N 5. P. 488–492.; Osmolovskiy A.A., Popova E.A., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Fibrinolytic and collagenolytic activity of extracellular proteinases of the strains of micromycetes Aspergillus ochraceus L-1 and Aspergillus ustus 1 // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2016. Vol. 71. N 1. P. 62–66.; Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. N 1–2. P. 248–254.; Lagashetti A.C., Dufossé L., Singh S.K., Singh P.N. Fungal pigments and their prospects in different industries // Microorganisms. 2019. Vol. 7. N 12: 604.; Osmolovskiy A.A., Kreyer V.G., Baranova N.A., Kurakov A.V., Egorov N.S. Properties of extracellular proteinase – an activator of protein C in blood plasma formed by Aspergillus ochraceus // Applied Biochem. Microbiol. 2015. Vol. 51. N 1. P. 95–101.; Kotb E. Purification and partial characterization of serine fibrinolytic enzyme from Bacillus megaterium KSK-07 isolated from Kishk, a traditional Egyptian fermented food // Applied Biochem. Microbiol. 2015. Vol. 51. N 1. P. 34–43.

  9. 9
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Anokhina, S. I.

    Πηγή: Clinical and experimental pathology; Vol. 18 No. 4 (2019) ; Клиническая и экспериментальная патология; Том 18 № 4 (2019) ; Клінічна та експериментальна патологія; Том 18 № 4 (2019) ; 2521-1153 ; 1727-4338

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  10. 10
  11. 11
    Academic Journal
  12. 12
  13. 13
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Bazhenova, N. (Nataliia)

    Πηγή: ScienceRise: Medical Science

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  14. 14
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Anokhina, S. I.

    Πηγή: Clinical and experimental pathology; Vol. 15 No. 2 (2016) ; Клиническая и экспериментальная патология; Том 15 № 2 (2016) ; Клінічна та експериментальна патологія; Том 15 № 2 (2016) ; 2521-1153 ; 1727-4338

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  15. 15
  16. 16
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Anokhina, S. I.

    Πηγή: Clinical and experimental pathology; Vol. 15 No. 1 (2016) ; Клиническая и экспериментальная патология; Том 15 № 1 (2016) ; Клінічна та експериментальна патологія; Том 15 № 1 (2016) ; 2521-1153 ; 1727-4338

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  17. 17
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Anokhina, S. I.

    Πηγή: Clinical and experimental pathology; Vol. 14 No. 4 (2015) ; Клиническая и экспериментальная патология; Том 14 № 4 (2015) ; Клінічна та експериментальна патологія; Том 14 № 4 (2015) ; 2521-1153 ; 1727-4338

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  18. 18
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Shorikova, D. V., Shorikov, E. I.

    Πηγή: Bukovinian Medical Herald; Vol. 21 No. 1 (81) (2017); 186-190 ; Буковинский медицинский вестник; Том 21 № 1 (81) (2017); 186-190 ; Буковинський медичний вісник; Том 21 № 1 (81) (2017); 186-190 ; 2413-0737 ; 1684-7903

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  19. 19
  20. 20