Showing 1 - 20 results of 235 for search '"ТЕСТ-СИСТЕМА"', query time: 0.83s Refine Results
  1. 1
  2. 2
  3. 3
  4. 4
    Academic Journal

    Contributors: The study was performed at the expense of Probiotech LLC without external funding., Исследование не имело спонсорской поддержки, выполнено за счет ООО «Научно-производственный центр Пробиотек».

    Source: Biological Products. Prevention, Diagnosis, Treatment; Принято в печать (Online First) ; БИОпрепараты. Профилактика, диагностика, лечение; Принято в печать (Online First) ; 2619-1156 ; 2221-996X

    File Description: application/pdf

    Relation: https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/552/977; https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/552/979; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/552/790; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/552/791; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/552/792; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/552/1162; Harbeck N, Gnant M. Breast cancer. Lancet. 2017;389(10074):1134–50. https://doi.org/10.1016/s0140-6736(16)31891-8; Xiao Y, Ding J, Ma D, Chen S, Li X, Yu K. Predicting pathological complete response in neoadjuvant dual blockade with trastuzumab and pertuzumab in HER2 gene amplified breast cancer. Front Immunol. 2022;13:877825. https://doi.org/10.3389/fimmu.2022.877825; Schlam I, Tarantino P, Tolaney SM. Overcoming resistance to HER2-directed therapies in breast cancer. Cancers (Basel). 2022;14(16):3996. https://doi.org/10.3390/cancers14163996; Pernas S, Tolaney SM. HER2-positive breast cancer: new therapeutic frontiers and overcoming resistance. Ther Adv Med Oncol. 2019;11:1758835919833519. https://doi.org/10.1177/1758835919833519; Pereira N, Chan K, Lin P, Song Z. The “less-is-more” in therapeutic antibodies: Afucosylated anti-cancer antibodies with enhanced antibody-dependent cellular cytotoxicity. MAbs. 2018;10(5):693–711. https://doi.org/10.1080/19420862.2018.1466767; Nader-Marta G, Martins-Branco D, de Azambuja E. How we treat patients with metastatic HER2-positive breast cancer. ESMO Open. 2022;7(1):100343. https://doi.org/10.1016/j.esmoop.2021.100343; Derakhshani A, Rezaei Z, Safarpour H, Sabri M, Mir A, Sanati M, et al. Overcoming trastuzumab resistance in HER2-positive breast cancer using combination therapy. J Cell Physiol. 2020;235(4):3142–56. https://doi.org/10.1002/jcp.29216; Baert F, Noman M, Vermeire S, Van Assche G, D’Haens G, Carbonez A, Rutgeerts P. Influence of immunogenicity on the long-term efficacy of infliximab in Crohn’s disease. N Engl J Med. 2003;348(7):601–8. https://doi.org/10.1056/nejmoa020888; Bartelds G, Krieckaert C, Nurmohamed M, van Schouwenburg P, Lems W, Twisk J, et al. Development of antidrug antibodies against adalimumab and association with disease activity and treatment failure during long-term follow-up. JAMA. 2011;305(14):1460–8. https://doi.org/10.1001/jama.2011.406; van Schouwenburg P, van de Stadt L, de Jong R, van Buren E, Kruithof S, de Groot E, et al. Adalimumab elicits a restricted anti-idiotypic antibody response in autoimmune patients resulting in functional neutralisation. Ann Rheum Dis. 2013;72(1):104–9. https://doi.org/10.1136/annrheumdis-2012-201445; Kierzek A, Hickling T, Figueroa I, Kalvass J, Nijsen M, Mohan K, et al. A quantitative systems pharmacology consortium approach to managing immunogenicity of therapeutic proteins. CPT Pharmacometrics Syst Pharmacol. 2019;8(11):773–6. https://doi.org/10.1002/psp4.12465; Pohlmann P, Miller T, Blum D, Pareh D, Yan H, Sutton C, et al. Trastuzumab-reactive antibodies in serum and trastuzumab benefit prediction in patients with HER2-overexpressing breast cancer. J Clin Oncol. 2012;30(30 suppl):77. https://doi.org/10.1200/jco.2012.30.30_suppl.77; Padrón I, García J, Díaz R, Lenza I, Nicolás F. Anti-drug anti-bodies anti-trastuzumab in the treatment of breast cancer. J Oncol Pharm Pract. 2021;27(6):1354–6. https://doi.org/10.1177/1078155220953873; Pivot X, Bondarenko I, Nowecki Z, Dvorkin M, Trishkina E, Ahn J, et al. A phase III study comparing SB3 (a proposed trastuzumab biosimilar) and trastuzumab reference product in HER2-positive early breast cancer treated with neoadjuvant-adjuvant treatment: final safety, immunogenicity and survival results. Eur J Cancer. 2018;93:19–27. https://doi.org/10.1016/j.ejca.2018.01.072; Kilany L, Gaber A, Aboulwafa M, Zedan H. Trastuzumab immunogenicity development in patients’ sera and in laboratory animals. BMC Immunol. 2021;22(1):15. https://doi.org/10.1186/s12865-021-00405-z; Nath N, Godat B, Flemming R, Urh M. Bioluminescent bridging immunoassay for anti-drug antibody (ADA) detection. Methods Mol Biol. 2022;2313:313–22. https://doi.org/10.1007/978-1-0716-1450-1_20; Елисеева ОА, Колганова МА, Шохин ИЕ, Дементьев СП, Власов АМ, Замятнин АА и др. Разработка и валидация методики определения антител к трастузумабу в сыворотке крови человека методом иммуноферментного анализа. Разработка и регистрация лекарственных средств. 2022;11(4):120–7. https://doi.org/10.33380/2305-2066-2022-11-4(1)-120-127; Писарев ВВ, Иванов АВ. Валидация тест-системы для количественного определения концентрации трастузумаба (Герцептин, Гертикад) в биологических жидкостях методом твердофазного иммуноферментного анализа. Фармакокинетика и фармакодинамика. 2023;(1):58–64. https://doi.org/10.37489/2587-7836-2023-1-58-64; Myler H, Pedras-Vasconcelos J, Phillips K, Hottenstein CS, Chamberlain P, Devanaryan V, et al. Anti-drug antibody validation testing and reporting harmonization. AAPS J. 2021;24(1):4. https://doi.org/10.1208/s12248-021-00649-y; Shankar G, Devanarayan V, Amaravadi L, Barrett Y, Bowsher R, Finco-Kent D, et al. Recommendations for the validation of immunoassays used for detection of host antibodies against biotechnology products. J Pharm Biomed Anal. 2008;48(5):1267–81. https://doi.org/10.1016/j.jpba.2008.09.020; https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/552

  5. 5
  6. 6
  7. 7
    Academic Journal

    Contributors: This study was conducted by the Scientific Centre for Expert Evaluation of Medicinal Products as part of the applied research funded under State Assignment No. 056-00026-24-01 (R&D Registry No. 124022200103-5), Работа выполнена в рамках государственного задания ФГБУ «НЦЭСМП» Минздрава России № 056-00026-24-01 на проведение прикладных научных исследований (номер государственного учета НИР № 124022200103-5)

    Source: Biological Products. Prevention, Diagnosis, Treatment; Том 24, № 3 (2024); 348-356 ; БИОпрепараты. Профилактика, диагностика, лечение; Том 24, № 3 (2024); 348-356 ; 2619-1156 ; 2221-996X ; 10.30895/2221-996X-2024-24-3

    File Description: application/pdf

    Relation: https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/600/919; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/600/1004; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/600/1005; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/600/1006; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/600/1014; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/600/1032; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/600/1042; Медуницын НВ, Катлинский АВ, Ворслов ЛО. Вакцинология: монография. М.: Практическая медицина. 2022. 480 с. EDN: FOLWPT; Микшис НИ, Попова ПЮ, Семакова АП, Кутырев ВВ. Лицензированные сибиреязвенные вакцины и экспериментальные препараты на стадии клинических исследований. Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунологии. 2017;(4):112–26. https://doi.org/10.36233/0372-9311-2017-4-112-126; Касина ИВ, Алексеева СА, Немировская ТИ. Теоретическое и экспериментальное обоснование перспективных методов экспертизы качества вакцины сибиреязвенной живой. БИОпрепараты. Профилактика, диагностика, лечение. 2020;20(4):277–84. https://doi.org/10.30895/2221-996X-2020-20-4-277-284; Дятлов ИА, ред. Методы изучения биологических и молекулярно-генетических свойств возбудителя сибирской язвы. Оболенск: Династия; 2021. EDN: LBRSWQ; Саяпина ЛВ, Лобач РН, Бондарев В., Никитюк НФ. Современное состояние лабораторной диагностики сибирской язвы: обнаружение и идентификация Bacillus anthracis. БИОпрепараты. Профилактика, диагностика, лечение. 2016;16(1):27–34. EDN: VSCUQR; Жарникова ИВ, Курчева СА, Русанова ДВ, Жарникова ТВ. Аналитические характеристики диагностических препаратов для иммуноанализа особо опасных инфекций. Вестник биотехнологии и физико-химической биологии им. Ю.А. Овчинникова. 2020;16(3):36–42. EDN: NMWSEM; Егорова ИЮ, Селянинов ЮО, Ковалева ЕН. Оценка эффективности и практической пригодности современных методов экспресс-индикации возбудителя сибирской язвы. Russian Journal of Agricultural and Socio-Economic Sciences. 2016;(2):3–13. https://doi.org/10.18551/rjoas.2016-02.01; Саяпина ЛВ, Абдрашитова АС, Лобач РН, Комратов АВ, Малахаева АН, Лешова ОЮ и др. Диагностическая эффективность иммуноглобулинов диагностических флуоресцирующих сибиреязвенных вегетативных адсорбированных по данным медицинских испытаний. Проблемы особо опасных инфекций. 2012;(4):92–6. EDN: PMDKYF; Лобач РН, Саяпина ЛВ, Абдрашитова АС, Ляшова ОЮ, Валова ТВ, Храмов МВ и др. К вопросу об индикации возбудителя сибирской язвы иммуноглобулинами флуоресцирующими сибиреязвенными споровыми адсорбированными. Жизнь без опасностей. Здоровье. Профилактика. Долголетие. 2013;8(2):46–51. EDN: QJBWOH; Касина ИВ, Алексеева СА, Немировская ТИ. Оценка возможности применения иммунохроматографического метода для экспертизы качества вакцины чумной жи вой и аллергена туляремийного (Тулярина) по показателю «Подлинность». БИОпрепараты. Профилактика, диагностика, лечение. 2023;23(2):231–40. https://doi.org/10.30895/2221-996X-2023-23-2-231-240; Маринин ЛИ, Дятлов ИА, Шишкова НА, Герасимов ВН. Сибиреязвенные скотомогильники: проблемы и решения. М.: Династия; 2017. EDN: VVYZNL; Селянинов ЮО, Егорова ИЮ. Об ошибках при индикации и идентификации В. аnthracis. Ветеринария. 2008;(10):30–3. EDN: JWCYLB; https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/600

  8. 8
    Academic Journal

    Source: Measurement Standards. Reference Materials; Том 19, № 3 (2023); 145-158 ; Эталоны. Стандартные образцы; Том 19, № 3 (2023); 145-158

    File Description: application/pdf

    Relation: https://www.rmjournal.ru/jour/article/view/409/296; Пищевая аллергия. Диагностика, лечение и профилактика: учебное пособие / Т. С. Лепешкова [и др.]. Екатеринбург: УГМУ, 2021. 113 с.; Дранник Г. Н. Клиническая иммунология и аллергология. Одесса: Астро-принт, 1999. 603 с.; Heggum C. Codex Alimentarius // Encyclopedia of Dairy Sciences (Third edition). 2022, P. 726–736. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-818766-1.00241–5; Пищевая аллергия: клинические рекомендации Министерства здравоохранения Российской Федерации. 2018. 50 с.; EAACI food allergy and anaphylaxis guidelines: diagnosis and management of food allergy / A. Muraro [et al.] // Allergy. 2014. Vol. 69, № 8. P. 1008–25. https://doi.org/10.1111/all.12429; Liu Q., Lin S., Sun N. How does food matrix components affect food allergies, food allergens and the detection of food allergens? A systematic review // Trends in Food Science & Technology. 2022. Vol. 127. P. 280–290. https://doi.org/10.1016/j.tifs.2022.07.009; Recent advances and challenges in food-borne allergen detection / A. Sena-Torralba [et al.] // TrAC Trends in Analytical Chemistry. 2020. Vol.132. P. 116050. https://doi.org/10.1016/j.trac.2020.116050; Allergen quantitative risk assessment within food operations: Concepts towards development of practical guidance based on an ILSI Europe workshop / B. C. Remington [et al.] // Food Control. 2022. Vol. 138. P. 108917. https://doi.org/10.1016/j.foodcont.2022.108917; Илларионова Е. А., Сыроватский И. П. Основы метода масс-спектрометрии. Практическое применение метода: Учебное пособие. Иркутск: ИГМУ, 2021. 49 с.; Determination of egg and milk allergen in food products by liquid chromatography-tandem mass spectrometry based on signature peptides and isotope-labeled internal standard / S. Fan [et al.] // Food Science and Human Wellness. 2023. Vol.12, № 3. P. 728–736. https://doi.org/10.1016/j.fshw.2022.09.006; Advanced DNA- and protein-based methods for the detection and investigation of food allergens / M. Prado [et al.], Ortea I., Vial S., Rivas J., Calo-Mata P., Barros-Velázquez J. // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 2016. Vol. 56, № 15. P. 2511–2542. https://doi.org/10.1080/10408398.2013.873767; Биосенсоры: устройство, классификация и функциональные характеристики / А. А. Карякин [и др.] // Сенсор. 2002. № 1. С. 16–24.; Emerging electrochemical biosensing approaches for detection of allergen in food samples: A review / K. Sheng [et al.] // Trends in Food Science & Technology. 2022. Vol. 121. P. 93–104. https://doi.org/10.1016/j.tifs.2022.01.033; Методики идентификации и контроля качества молока и молочных продуктов: особенности разработки и применения в сфере технического регулирования / М. Ю. Медведевских [и др.] // Законодательная и прикладная метрология. 2020. № 4(166). С. 13–16.; О разработке метрологического обеспечения измерений содержания микробной трансглутаминазы в пищевых продуктах / М. Ю. Медведевских [и др.] // Эталоны. Стандартные образцы. 2020. Т. 16, № 3. С. 53–62. https://doi.org/10.20915/2687-0886-2020-16-3-53-62; Студенок В. В., Медведевских М. Ю., Сергеева А. С. Метрологическое обеспечение иммуноферментного анализа. Состояние и перспективы развития // Стандартные образцы в измерениях и технологиях: тезисы докладов IV Междунар. науч. конф., Санкт-Петербург, 1–3 декабря 2020 г. Екатеринбург: УНИИМ, 2020. С. 110–111.; Sandwich-type immunosensors and immunoassays exploiting nanostructure labels: A review / Pei X. [et al.] // Analytica Chimica Acta. 2013. Vol. 758, № 3. P. 1–18. https://doi.org/10.1016/j.aca.2012.10.060; Codex Alimentarius : Standard for Foods for Special Dietary Use for Persons Intolerant to Gluten. 1979 (adopted 1979; amended 1983 and 2015; revised 2008). CXS118–1979 // ISDI. URL: https://www.isdi.org/wp-content/uploads/2020/04/CXS-118–1979.pdf; О ходе разработки стандартного образца глютена / М. П. Крашенинина [и др.] // Стандартные образцы в измерениях и технологиях: тезисы докладов III Междунар. науч. конф. Екатеринбург, 11–14 сентября 2018 г. Екатеринбург: УНИИМ, 2018. С. 97–99.; Anderson R. L., Wolf W. J. Compositional changes in trypsin inhibitors, phytic acid, saponins and isoflavones related to soybean processing // Journal of Nutrition. 1995. Vol. 125, № 3. Suppl. P. 581S-588S. https://doi.org/10.1093/jn/125.3_Suppl.581S; Milk allergens, their characteristics and their detection in food: A review / L. Monaci [et al.] // European Food Research and Technology. 2006. Vol. 223, № 2. P. 149–179. https://doi.org/10.1007/s00217-005-0178-8; Swaisgood H. E. Review and update of casein chemistry // Journal of Dairy Science. 1993. Vol. 76, № 10. P. 3054–3061. https://doi.org/10.3168/jds.S0022–0302(93)77645-6; https://www.rmjournal.ru/jour/article/view/409

  9. 9
    Academic Journal

    Contributors: The article was prepared within the framework of research on the state task of Research and Development No. FNSS-2022-0006 of the AllRussian Research Institute of Dairy Industry., статья подготовлена в рамках выполнения исследований по государственному заданию НИР № FNSS-2022-0006 Всероссийского научно-исследовательского института молочной промышленности.

    Source: Food systems; Vol 6, No 3 (2023); 283-287 ; Пищевые системы; Vol 6, No 3 (2023); 283-287 ; 2618-7272 ; 2618-9771 ; 10.21323/2618-9771-2023-6-3

    File Description: application/pdf

    Relation: https://www.fsjour.com/jour/article/view/296/240; Achachi, A., Florins, A., Gillet, N., Debacq, C., Urbain, P., Foutsop, G. M. et al. (2005). Valproate activates bovine leukemia virus gene expression, triggers apoptosis, and induces leukemia/lymphoma regression in vivo. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 102(29), 10309–10314. https://doi.org/10.1073/pnas.0504248102; Miller, J. M., Miller, L. D., Olson, C., Gillette, K. G. (1969). Virus-like particles in phytohemagglutinin-stimulated lymphocyte cultures with reference to bovine lymphosarcoma. Journal of the National Cancer Institute, 43(6), 1297–1305. https://doi.org/10.1093/jnci/43.6.1297; Kettmann, R., Portetelle, D., Mammerickx, M., Cleuter, Y., Dekegel, D., Galoux, M. et al. (1976). Bovine leukemia virus: An exogenous RNA oncogenic virus. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 73(4), 1014–1018. https://doi.org/10.1073/pnas.73.4.1014; Murakami, H., Yamada, T., Suzuki, M., Nakahara, Y., Suzuki, K., Sentsui, H. (2011). Bovine leukemia virus integration site selection in cattle that develop leukemia. Virus Research, 156(1–2), 107–112. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2011.01.004; Hron, T., Elleder, D., Gifford, R. J. (2019). Deltaretroviruses have circulated since at least the Paleogene and infected a broad range of mammalian species. Retrovirology, 16, Article 33. https://doi.org/10.1186/s12977–019–0495–9; Aida, Y., Okada, K., Amanuma, H. (1993). Phenotype and ontogeny of cells carrying a tumor-associated antigen that is expressed on bovine leukemia virusinduced lymphosarcoma. Cancer Research, 53(2), 429–437.; Sagata, N., Yasunaga, T., Tsuzuku-Kawamura, J., Ohishi, K., Ogawa, Y., Ikawa, Y. (1985). Complete nucleotide sequence of the genome of bovine leukemia virus: Its evolutionary relationship to other retroviruses. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 82(3), 677–681. https://doi.org/10.1073/pnas.82.3.677; Polat, M., Takeshima, Sn., Aida, Y. (2017). Epidemiology and genetic diversity of bovine leukemia virus. Virology Journal, 14, Article 209. https://doi.org/10.1186/s12985–017–0876–4; Moratorio, G., Fischer, S., Bianchi, S., Tomé, L., Rama, G., Obal, G. et al. (2013). A detailed molecular analysis of complete Bovine Leukemia Virus genomes isolated from B-cell lymphosarcomas. Veterinary Research, 44, Article 19. https://doi.org/10.1186/1297–9716–44–19; Nguyên, T. L., de Walque, S., Veithen, E., Dekoninck, A., Martinelli, V., de Launoit, Y. et al. (2007). Transcriptional regulation of the bovine leukemia virus promoter by the cyclic AMP-response element modulator tau isoform. Journal of Biological Chemistry, 282(29), 20854–20867. https://doi.org/10.1074/jbc.M703060200; Calomme, C., Dekoninck, A., Nizet, S., Adam, E., Nguyên, T.L., Van Den Broeke, A. et al. (2004). Overlapping CRE and E box motifs in the enhancer sequences of the bovine leukemia virus 5’ long terminal repeat are critical for basal and acetylation-dependent transcriptional activity of the viral promoter: Implications for viral latency. Journal of Virology, 78(24), 13848–13864. https://doi.org/10.1128/JVI.78.24.13848–13864.2004; Xiao J., Buehring G. C. (1998). In vivo protein binding and functional analysis of cis-acting elements in the U3 region of the bovine leukemia virus long terminal repeat. Journal of Virology, 72(7), 5994–6003. https://doi.org/10.1128/JVI.72.7.5994–6003.1998; Dekoninck, A., Calomme, C., Nizet, S., de Launoit, Y., Burny, A., Ghysdael, J. et al. (2003). Identification and characterization of a PU.1/Spi-B binding site in the bovine leukemia virus long terminal repeat. Oncogene, 22(19), 2882–2896. https://doi.org/doi:10.1038/sj.onc.1206392; Derse, D. (1987). Bovine leukemia virus transcription is controlled by a virusencoded transacting factor and by CIS-acting response elements. Journal of Virology, 61(8), 2462–2471. https://doi.org/10.1128/jvi.61.8.2462–2471.1987; Maezawa, M., Fujii, Y., Akagami, M., Kawakami, J., Inokuma, H. (2023). Phylogenetic analysis based on whole genome sequence of bovine leukemia virus in cattle under 3 years old with enzootic bovine leukosis. PLOS ONE, 18(1), Article e0279756. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0279756; Szynal, M., Cleuter, Y., Beskorwayne, T., Bagnis, C., Van Lint, C., Kerkhofs, P. et al. (2003). Disruption of B-cell homeostatic control mediated by the BLV-Tax oncoprotein: Association with the upregulation of Bcl-2 and signaling through NF-κB. Oncogene, 22, 4531–4542. https://doi.org/10.1038/sj.onc.1206546; Inoue, E., Matsumura, K., Soma, N., Hirasawa, S., Wakimoto, M., Arakaki, Y. et al. (2013). L233P mutation of the Tax protein strongly correlated with leukemogenicity of bovine leukemia virus. Veterinary Microbiology, 167(3–4), 364–371. https://doi.org/10.1016/j.vetmic.2013.09.026; Wang, H., Norris, K. M., Mansky, L. M. (2003). Involvement of the matrix and nucleocapsid domains of the bovine leukemia virus Gag polyprotein precursor in viral RNA packaging. Journal of Virology, 77(17), 9431–3438. https://doi.org/10.1128/jvi.77.17.9431–9438.2003; Sperka, T., Miklóssy, G., Tie, Y., Bagossi, P., Zahuczky, G., Boross, P. et al. (2007). Bovine leukemia virus protease: Сomparison with human T-lymphotropic virus and human immunodeficiency virus proteases. Journal of General Virology, 88(7), 2052–2063. https://doi.org/10.1099/vir.0.82704–0; Sebastián-Martín, A., Barrioluengo, V., Menéndez-Arias, L. (2018). Transcriptional inaccuracy threshold attenuates differences in RNA-dependent DNA synthesis fidelity between retroviral reverse transcriptases. Scientific Reports, 8, Article 627. https://doi.org/10.1038/s41598–017–18974–8; Mansky, L. M., Temin, H. M. (1994). Lower mutation rate of bovine leukemia virus relative to that of spleen necrosis virus. Journal of Virology, 68(1), 494–499. https://doi.org/10.1128/jvi.68.1.494–499.1994; Wattel, E., Vartanian, J. P., Pannetier, C., Wain-Hobson, S. (1995). Clonal expansion of human T-cell leukemia virus type I-infected cells in asymptomatic and symptomatic carriers without malignancy. Journal of Virology, 69(5), 2863–2868. https://doi.org/10.1128/jvi.69.5.2863–2868.1995; Perach, M., Hizi, A. (1999). Catalytic features of the recombinant reverse transcriptase of bovine leukemia virus expressed in bacteria. Virology, 259(1), 176– 189. https://doi.org/10.1006/viro.1999.9761; Lamb, D., Schüttelkopf, A. W., van Aalten, D. M., Brighty, D. W. (2011). Chargesurrounded pockets and electrostatic interactions with small ions modulate the activity of retroviral fusion proteins. PLOS Pathogens, 7(2), Article e1001268. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1001268; Wallin, M., Ekström, M., Garoff, H. (2004). Isomerization of the intersubunit disulphide-bond in Env controls retrovirus fusion. The EMBO Journal, 23(1), 54–65. https://doi.org/10.1038/sj.emboj.7600012; Bruck, C., Mathot, S., Portetelle, D., Berte, C., Franssen, J. D., Herion, P. et al. (1982). Monoclonal antibodies define eight independent antigenic regions on the bovine leukemia virus (BLV) envelope glycoprotein gp51. Virology, 122(2), 342–352. https://doi.org/10.1016/0042–6822(82)90234–3; Zarkik, S., Defrise-Quertain, F., Portetelle, D., Burny, A., Ruysschaert. J. M. (1997). Fusion of bovine leukemia virus with target cells monitored by R18 fluorescence and PCR assays. Journal of Virology, 71(1), 738–740. https://doi.org/10.1128/JVI.71.1.738–740.1997; Bai, L., Takeshima, S. N., Isogai, E., Kohara, J., Aida, Y. (2015). Novel CD8(+) cytotoxic T cell epitopes in bovine leukemia virus with cattle. Vaccine, 33(51), 7194–7202. https://doi.org/10.1016/j.vaccine.2015.10.128; De Brogniez, A., Mast, J., Willems, L. (2016). Determinants of the Bovine Leukemia Virus Envelope Glycoproteins Involved in Infectivity, Replication and Pathogenesis. Viruses, 8(4), Article 88. https://doi.org/10.3390/v8040088; Barez, P. Y., de Brogniez, A., Carpentier, A., Gazon, H., Gillet, N., Gutiérrez, G. et al. (2015). Recent advances in BLV research. Viruses, 7(11), 6080–6088. https://doi.org/10.3390/v7112929; Durkin, K., Rosewick, N., Artesi, M., Hahaut, V., Griebel, P., Arsic, N. et al. (2016). Characterization of novel Bovine Leukemia Virus (BLV) antisense transcripts by deep sequencing reveals constitutive expression in tumors and transcriptional interaction with viral microRNAs. Retrovirology, 13(1), Article 33. https://doi.org/10.1186/s12977–016–0267–8; Pluta, A., Jaworski, J. P., Douville, R. N. (2020). Regulation of Expression and Latency in BLV and HTLV. Viruses, 12(10), Article 1079. https://doi.org/10.3390/v12101079; Arainga, M., Takeda, E., Aida, Y. (2012). Identification of bovine leukemia virus tax function associated with host cell transcription, signaling, stress response and immune response pathway by microarray-based gene expression analysis. BMC Genomics, 13, Article 121. https://doi.org/10.1186/1471–2164–13–121; Tajima, S., Aida, Y. (2005). Induction of expression of bovine leukemia virus (BLV) in blood taken from BLV-infected cows without removal of plasma. Microbes and Infection, 7(11–12), 1211–1216. https://doi.org/10.1016/j.micinf.2005.04.010; Inabe, K., Ikuta, K., Aida, Y. (1998). Transmission and propagation in cell culture of virus produced by cells transfected with an infectious molecular clone of bovine leukemia virus. Virology, 245(1), 53–64. https://doi.org/10.1006/viro.1998.9140; Derse, D. (1988). Trans-acting regulation of bovine leukemia virus mRNA processing. Journal of Virology, 62(4), 1115–1119. https://doi.org/10.1128/JVI.62.4.1115–1119.1988; Edwards, D., Fenizia, C., Gold, H., de Castro-Amarante, M. F., Buchmann, C., Pise-Masison, C.A. et al. (2011). Orf-I and orf-II-encoded proteins in HTLV-1 infection and persistence. Viruses, 3(6), 861–885. https://doi.org/10.3390/v3060861; Montero Machuca, N., Tórtora Pérez, J. L., González Méndez, A. S., García-Camacho, A. L., Marín Flamand, E., Ramírez Álvarez, H. (2022). Genetic analysis of the pX region of bovine leukemia virus genotype 1 in Holstein Friesian cattle with different stages of infection. Archives of Virology, 167, 45–56. https://doi.org/10.1007/s00705–021–05252–2; Lefèbvre, L., Ciminale, V., Vanderplasschen, A., D’Agostino, D., Burny, A., Willems, L. et al. (2002). Subcellular localization of the bovine leukemia virus R3 and G4 accessory proteins. Journal of Virology, 76(15), 7843–7854. https://doi.org/10.1128/jvi.76.15.7843–7854.2002; Murakami, H., Uchiyama, J., Nikaido, S., Sato, R., Sakaguchi, M., Tsukamoto, K. (2016). Inefficient viral replication of bovine leukemia virus induced by spontaneous deletion mutation in the G4 gene. Journal of General Virology, 97(10), 2753–2762. https://doi.org/10.1099/jgv.0.000583; Zyrianova, I. M., Koval’chuk, S. N. (2018). Bovine leukemia virus pre-miRNA genes’ polymorphism. RNA Biology, 15(12), 1440–1447. https://doi.org/10.1080/15476286.2018.1555406; Jimba, M., Takeshima, Sn., Murakami, H., Kohara, J., Kobayashi, N., Matsuhashi, T. et al. (2012). BLV–CoCoMo-qPCR: a useful tool for evaluating bovine leukemia virus infection status. BMC Veterinary Research, 8, Article 167. https://doi.org/10.1186/1746–6148–8–167; Borjigin, L., Yoneyama, S., Saito, S., Polat, M., Inokuma, M., Shinozaki, Y. et al. (2021). A novel real time PCR assay for bovine leukemia virus detection using mixed probes and degenerate primers targeting novel BLV strains. Journal of Virological Methods, 297, Article 114264. https://doi.org/10.1016/j.jviromet.2021.114264; Corredor-Figueroa, A. P., Salas, S., Olaya-Galán, N. N., Quintero, J. S., Fajardo, Á., Soñora, M. et al. (2020). Prevalence and molecular epidemiology of bovine leukemia virus in Colombian cattle. Infection, Genetics and Evolution, 80, Article 104171. https://doi.org/10.1016/j.meegid.2020.104171; Dimitrov, P., Simeonov, K., Todorova, K., Ivanova, Z., Toshkova, R., Shikova, E. et al. (2012). Pathological features of experimental bovine leukaemia viral (BLV) infection in rats and rabbits. Bulletin of the Veterinary Institute in Pulawy, 56, 115–120. https://doi.org/10.2478/v10213–012–0021–5; Fechner, H., Kurg, A., Geue, L., Blankenstein, P., Mewes, G., Ebner. D. et al. (1996). Evaluation of Polymerase Chain Reaction (PCR) application in diagnosis of Bovine Leukaemia Virus (BLV) infection in naturally infected cattle. Zoonoses and Public Health, 43(1–10), 621–630. https://doi.org/10.1111/j.1439–0450.1996.tb00361.x; Choi, K. Y., Monke, D., Stott, J. L. (2002). Absence of bovine leukosis virus in semen of seropositive bulls. Journal of Veterinary Diagnostic Investigation, 14(5), 403–406. https://doi.org/10.1177/104063870201400507; Alvarez, I., Porta, N. G., Trono, K. (2019). Detection of Bovine Leukemia Virus RNA in blood samples of naturally infected dairy cattle. Veterinary Sciences, 6(3), Article 66. https://doi.org/10.3390/vetsci6030066; Klintevall, K., Ballagi-Pordány, A., Näslund, K., Belák, S. (1994). Bovine leukaemia virus: rapid detection of proviral DNA by nested PCR in blood and organs of experimentally infected calves. Veterinary Microbiology, 42(2–3), 191–204. https://doi.org/10.1016/0378–1135(94)90018–3; Uera, J. A., Lazaro, J. V., Mingala, C. (2012). Detection of Enzootic Bovine Leukosis in cattle using nested Polymerase Chain Reaction assay. Thai Journal of Veterinary Medicine, 42(3), 319–324. https://he01.tci-thaijo.org/index.php/tjvm/article/view/10988; Polat, M., Ohno, A., Takeshima, Sn., Kim, J., Kikuya, M., Matsumoto, Y. et al. (2015). Detection and molecular characterization of bovine leukemia virus in Philippine cattle. Archives of Virology, 160, 285–296. https://doi.org/10.1007/s00705–014–2280–3; D’Angelino, R. H. R., Pituco, E. M., Villalobos, E. M. C., Harakava, R., Gregori, F., Del Fava, C. (2013). Detection of Bovine Leukemia Virus in brains of cattle with a neurological syndrome: Pathological and molecular studies. Bio Med Research International, 2013, Article 425646. https://doi.org/10.1155/2013/425646; Villalobos-Cortés, A., Franco, S., González, R. G., Jaen, M. W. (2017). Nested polymerase chain reaction (nPCR) based diagnosis of bovine leukemia virus in Panama. African Journal of Biotechnology, 16, 528–535. https://doi.org/10.5897/AJB2016.15849; Nishimori, A., Konnai, S., Ikebuchi, R., Okagawa, T., Nakahara, A., Murata, S. et al. (2016). Direct polymerase chain reaction from blood and tissue samples for rapid diagnosis of bovine leukemia virus infection. The Journal of Veterinary Medical Science, 78(5), 791–796. https://doi.org/10.1292/jvms.15–0577; Takeshima, Sn., Watanuki, S., Ishizaki, H., Matoba, K., Aida, Y. (2016). Development of a direct blood-based PCR system to detect BLV provirus using CoCoMo primers. Archives of Virology, 161, 1539–1546. https://doi.org/10.1007/s00705–016–2806-y; El Daous, H., Mitoma, S., Elhanafy, E., Thi Nguyen, H., Thi Mai, N., Hara, A. et al. (2020). Establishment of a novel diagnostic test for Bovine Leukaemia virus infection using direct filter PCR. Transboundary and Emerging Diseases, 67(4), 1671–1676. https://doi.org/10.1111/tbed.13506; Wu, X., Notsu, K., Matsuura, Y., Mitoma, S., El Daous, H., Norimine, J. et al. (2023). Development of droplet digital PCR for quantification of bovine leukemia virus proviral load using unpurified genomic DNA. Journal of Virological Methods, 315, Article 114706. https://doi.org/10.1016/j.jviromet.2023.114706; https://www.fsjour.com/jour/article/view/296

  10. 10
    Academic Journal

    Contributors: The study reported in this publication was carried out as part of publicly funded research project No. 056-00052-23-00 and was supported by the Scientific Centre for Expert Evaluation of Medicinal Products (R&D public accounting No. 121022000147-4)., Работа выполнена в рамках государственного задания ФГБУ «НЦЭСМП» Минздрава России № 056-00052-23-00 на проведение прикладных научных исследований (номер государственного учета НИР 121022000147-4).

    Source: Biological Products. Prevention, Diagnosis, Treatment; Том 23, № 2 (2023): От традиционных биологических к высокотехнологичным лекарственным препаратам: вопросы разработки и применения; 231-240 ; БИОпрепараты. Профилактика, диагностика, лечение; Том 23, № 2 (2023): От традиционных биологических к высокотехнологичным лекарственным препаратам: вопросы разработки и применения; 231-240 ; 2619-1156 ; 2221-996X

    File Description: application/pdf

    Relation: https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/430/678; https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/430/691; https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/430/702; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/430/680; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/430/681; https://www.biopreparations.ru/jour/article/downloadSuppFile/430/690; Онищенко ГГ, Кутырев ВВ, ред. Лабораторная диагностика опасных инфекционных болезней. Практическое руководство. М.: Шико; 2013. EDN: SHFBUN; Андрюков БГ, Ляпун ИН, Бынина МП, Матосова ЕВ. Упрощенные форматы современных биосенсоров: 60 лет использования иммунохроматографических тест-систем в лабораторной диагностике. Клиническая лабораторная диагностика. 2020;65(10):611–8. https://doi.org/10.18821/0869-2084-2020-65-10-611-618; Соловьев ПВ, Баранова ЕВ, Федюкина ГН. Разработка и опытно-экспериментальное производство иммунохроматографических тест-систем для выявления и идентификации B. anthracis, Y. pestis, F. tularensis и L. monocytogenes. В кн.: Материалы научно-практической конференции молодых ученых и специалистов научно-исследовательских учреждений Роспотребнадзора «Биологическая безопасность в современном мире». 21–22 апреля 2009 г. Оболенск, Протвино; 2009. С. 140–2. EDN: UATJPV; Белькова СА, Балахонов СВ, Бикетов СФ, Баранова ЕВ. Апробация иммунохроматографической тест-системы для экспресс-индикации возбудителя чумы. Журнал инфекционной патологии. 2009;16(3):69–70. EDN: SJLWMR; Chanteau S, Rahalison L, Ralafiarisoa L, Foulon J, Ratsitorahina M, Ratsifasoamanana L, et al. Development and testing of a rapid diagnostic test for bubonic and pneumonic plague. Lancet. 2003;361(9353):211–6. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(03)12270-2; Белькова СА, Балахонов СВ. Индикация капсульного антигена чумного микроба в суспензиях органов мелких млекопитающих с применением иммунохроматографической тест-системы. Дальневосточный журнал инфекционной патологии. 2014;(25):96–8. EDN: TAVIAL; Губарева ТИ, Уланова ГИ. Анализ эффективности применения методов лабораторного исследования на природно-очаговые инфекции. В кн.: Важнейшие вопросы инфекционных и паразитарных болезней. Шестой сборник научных работ. Ижевск; 2018. C. 26–8. EDN: YYQXRR; Холин АВ, Шаракшанов МБ, Вержуцкий ДБ, Корзун ВМ, Оргилбаяр Л, Ганхуяг Ц и др. Результаты эпизоотологического обследования приграничной с Россией части Хархира-Тургенского природного очага чумы Монголии в 2019 г. Проблемы особо опасных инфекций. 2020;(2):129–34. https://doi.org/10.21055/0370-1069-2020-2-129-134; Еремкин АВ, Елагин ГД, Печенкин ДВ, Фоменков ОО, Богачева НВ, Кытманов АА и др. Разработка иммуноферментной и иммунохроматографической моноклональных тест-систем для выявления возбудителя туляремии. Клиническая лабораторная диагностика. 2016;61(3):184–7. EDN: VXLOFZ; Кретенчук О.Ф. Отечественные средства диагностики особо опасных инфекций на основе моноклональных антител. Проблемы особо опасных инфекций. 2021;(4):35–45. https://doi.org/10.21055/0370-1069-2021-4-35-45; Зайцев АА, Гнусарева ОА, Солодовников БВ, Царева НС, Остапович ВВ, Куличенко АН. Алгоритм лабораторной диагностики при исследовании иксодовых клещей на туляремию. Проблемы особо опасных инфекций. 2012;(3):79–81. https://doi.org/10.21055/0370-1069-2012-3-79-81; Зайцев АА, Гнусарева ОА, Царева НС, Остапович ВВ, Борздова ИЮ, Куличенко АН. Применение иммунохроматографических тест-систем для экспресс-выявления липополисахарида Francisella tularensis при мониторинге природных очагов. Проблемы особо опасных инфекций. 2013; (1):78–80. https://doi.org/10.21055/0370-1069-2013-1-78-80; Касина ИВ, Алексеева СА, Бердникова ЗЕ, Немировская ТИ, Алехина АС. Перспективы совершенствования экспертизы качества вакцины туляремийной живой. Биопрепараты. Профилактика. Диагностика. Лечение. 2017;17(4):240–7. EDN: ZXGLLX; Касина ИВ, Алексеева СА, Немировская ТИ. Теоретическое и экспериментальное обоснование перспективных методов экспертизы качества вакцины сибиреязвенной живой. Биопрепараты. Профилактика, диагностика, лечение. 2020;20(4):277–84. https://doi.org/10.30895/2221-996X-2020-20-4-277-284; Поздеев ОК. Медицинская микробиология. М.: ГЭОТАР-Медиа; 2010. EDN: QLFKVB; https://www.biopreparations.ru/jour/article/view/430

  11. 11
  12. 12
  13. 13
    Academic Journal

    Source: Bukovinian Medical Herald; Vol. 15 No. 1(57) (2011); 144-146 ; Буковинский медицинский вестник; Том 15 № 1(57) (2011); 144-146 ; Буковинський медичний вісник; Том 15 № 1(57) (2011); 144-146 ; 2413-0737 ; 1684-7903

    File Description: application/pdf

  14. 14
  15. 15
  16. 16
    Academic Journal

    Source: Problems of Particularly Dangerous Infections; № 4 (2021); 90-95 ; Проблемы особо опасных инфекций; № 4 (2021); 90-95 ; 2658-719X ; 0370-1069

    File Description: application/pdf

    Relation: https://journal.microbe.ru/jour/article/view/1596/1259; Онищенко Г.Г., Кутырев В.В., редакторы. Природные очаги чумы Кавказа, Прикаспия, Средней Азии и Сибири. М.: Медицина; 2004. 191 с.; Kutyrev V.V., Eroshenko G.A., Motin V.L., Nosov N.Y., Krasnov Y.M., Kukleva L.M., Nikiforov K.A., Al’khova Z.V., Oglodin E.G., Guseva N.P. Phylogeny and classification of Yersinia pestis through the lens of strains from the plague foci of Commonwealth of Independent States. Front. Microbiol. 2018; 9:1106. DOI:10.3389/fmicb.2018.01106.; Попов Н.В., Ерошенко Г.А., Карнаухов И.Г., Кузнецов А.А., Матросов А.Н., Иванова А.В., Поршаков А.М., Ляпин М.Н., Корзун В.М., Вержуцкий Д.Б., Аязбаев Т.З., Лопатин А.А., Ашибоков У.М., Балахонов С.В., Куличенко А.Н., Кутырев В.В. Эпидемиологическая и эпизоотическая обстановка по чуме в Российской Федерации и прогноз ее развития на 2020–2025 гг. Проблемы особо опасных инфекций. 2020; 1:43–50. DOI:10.21055/0370-1069-2020-1-43-50.; Кутырев В.В., Попова А.Ю., Ежлова Е.Б., Демина Ю.В., Пакскина Н.Д., Шарова И.Н., Мищенко А.И., Рождественский Е.Н., Базарова Г.Х., Михайлов Е.П., Ерошенко Г.А., Краснов Я.М., Куклева Л.М., Черкасов А.В., Оглодин Е.Г., Куклев В.Е., Одиноков Г.Н., Щербакова С.А., Балахонов С.В., Афанасьев М.В., Витязева С.А., Шестопалов М.Ю., Климов В.Т. Заболевание человека чумой в Горно-Алтайском высокогорном природном очаге в 2014 г. Сообщение 2. Особенности лабораторной диагностики и молекулярно-генетическая характеристика выделенных штаммов. Проблемы особо опасных инфекций. 2014; 4:43–51. DOI:10.21055/0370-1069-2014-4-43-51.; Балахонов С.В., Ярыгина М.Б., Рождественский Е.Н., Базарова Г.Х., Витязева С.А., Остяк А.С., Михайлов Е.П., Мищенко А.И., Денисов А.В., Косилко С.А., Корзун В.М. Случай заболевания человека чумой в Кош-Агачском районе Республики Алтай в 2015 г. Сообщение 2. Микробиологическая и молекулярно-генетическая характеристика изолированных штаммов. Проблемы особо опасных инфекций. 2016; 4:51–5. DOI:10.21055/0370-1069-2016-4-51-55.; Rahalison L., Vololonirina E., Ratsitorahina M., Chanteau S. Diagnosis of bubonic plague by PCR in Madagascar under field conditions. J. Clin. Microbiol. 2000; 38(1):260–3. DOI:10.1128/JCM.38.1.260-263.2000.; Bai Y., Motin V., Enscore R.E., Osikowicz L., Rosales Rizzo M., Hojgaard A., Kosoy M., Eisen R.J. Pentaplex real-time PCR for differential detection of Yersinia pestis and Y. pseudotuberculosis and application for testing fleas collected during plague epizootics. MicrobiologyOpen. 2020; 9(10):e1105. DOI:10.1002/mbo3.1105.; Kane S.R., Shah S.R., Alfaro T.M. Development of a rapid viability polymerase chain reaction method for detection of Yersinia pestis. J. Microbiol. Methods. 2019; 162:21–7. DOI:10.1016/j.mimet.2019.05.005.; Raktoe R.S., Rietveld M.H., Out-Luiting J.J., Kruithofde Julio M., van Zuijlen P.P., van Doorn R., Ghalbzouri A.E. Exon skipping of TGFβRI affects signalling and ECM expression in hypertrophic scar-derived fibroblasts. Scars Burn. Heal. 2020; 6:2059513120908857. DOI:10.1177/2059513120908857.; Mölsä M., Hemmilä H., Katz A., Niemimaa J., Forbes K.M., Huitu O., Stuart P., Henttonen H., Nikkari S. Monitoring biothreat agents (Francisella tularensis, Bacillus anthracis and Yersinia pestis) with a portable real-time PCR instrument. J. Microbiol. Methods. 2015; 115:89–93. DOI:10.1016/j.mimet.2015.05.026.; Онищенко Г.Г., Кутырев В.В., редакторы. Лабораторная диагностика особо опасных инфекционных болезней. Практическое руководство. М.: ЗАО «Шико»; 2013. 560 с.; Никифоров К.А., Оглодин Е.Г., Куклева Л.М., Ерошенко Г.А., Германчук В.Г., Девдариани З.Л., Кутырев В.В. Подвидовая дифференциация штаммов Yersinia pestis методом ПЦР с гибридизационно-флуоресцентным учетом результатов. Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 2017; 2:22–7.; https://journal.microbe.ru/jour/article/view/1596

  17. 17
    Academic Journal

    Source: Problems of Particularly Dangerous Infections; № 4 (2021); 120-127 ; Проблемы особо опасных инфекций; № 4 (2021); 120-127 ; 2658-719X ; 0370-1069

    File Description: application/pdf

    Relation: https://journal.microbe.ru/jour/article/view/1600/1263; De Haan L., Hirst T.R. Cholera toxin: a paradigm for multifunctional engagement of cellular mechanisms. Mol. Membr. Biol. 2004; 21(2):77–92. DOI:10.1080/09687680410001663267.; Dziejman M.E., Balon D., Boyd C.M., Fraser J.F., Heidelberg J.J., Mekalanos J.J. Comparative genomicanalysis of Vibrio cholerae: genes that correlate with cholera endemic and handemic disease. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2002; 99(3):1556–61. DOI: 0.1073/pnas.042667999.; Pradhan S., Baidya A.K., Ghosh A., Paul K., Chowdhury R. The El Tor biotype of Vibrio cholerae exhibits Vibrio cholerae a growth advantage in the stationary phase in mixt cultures with the classical biotype. J. Bacteriol. 2010; 192(4):955–63. DOI:10.1128/JB.01180-09.; Смирнова Н.И., Заднова С.П., Шашкова А.П., Кутырев В.В. Вариабельность генома измененных вариантов Vibrio choleraе биовара Эль Тор, изолированных на территории России в современный период. Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 2011; 3:11–7.; Safa A., Sultana J., Cam P.D., Mwansa J.C., Kong R.Y. Vibrio cholerae O1 eltor strains, Asia and Africa. Emerg. Infect. Dis. 2008; 15(6):987–8. DOI:10.3201/eid1406.080129.; Nguyen B.M., Lee J.H., Cuong N.T., Choi S.Y., Hien N.T., Anh D.D., Lee H.R., Ansaruzzaman M., Endtz H.P., Chun J., Lopez A.L., Czerkinsky C., Clemens J.D., Kim D.W. Cholera outbreaks caused by an altered Vibrio cholerae O1 El Tor biotype strain produsing classical toxin B in Vietnam in 2007 to 2008. J. Clin. Microbiol. 2009; 47(5):1568–71. DOI:10.1128/JCM.02040-08.; Raychoudhuri A., Patra T., Ghosh K., Ramamurthy T., Nandy R.K., Takeda Y., Balakrish-Nair G., Mukhopadhyay A.K. Classical ctxB in Vibrio cholerae O1, Kalkata, India. Emerg. Infect. Dis. 2009; 15(1):131–2. DOI:10.3201/eid1501.080543.; Safa A., Nair G.B., Kong R.Y. Evolution of new variants of Vibrio cholerae O1. Trends Microbiol. 2010; 18(1):46–54. DOI:10.1016/j.tim.2009.10.003.; Ghosh-Banerjee J., Senoh M., Takahashi T., Hamabata T., Barman S., Koley H., Mukhopadhyay A.K., Ramamurthy T., Chatterjee S., Asakura M., Yamasaki S., Nair G.B., Takeda Y. Cholera toxin production by the El Tor variant of Vibrio cholerae O1 compared to prototype El Tor end classical biotypes. J. Clin. Microbiol. 2010; 48(11):4283–6. DOI:10.1128/JCM.00799-10.; Grim C.J., Hasan N.A., Taviani E., Haley B., Chun J., Brettin T.S., Bruce D.C., Detter J.C., Han C.S., Chertkov O., Challacombe J., Huq A., Nair G.B., Colwell R.R. Genome sequence of hybrid Vibrio cholerae O1 MJ-1236, B-33, and CIRS101 and comparative genomics with V. cholerae. J. Bacteriol. 2010; 192(13):3524–33. DOI:10.1128/JB.00040-10.; Siddique A.K., Nair G.B., Alam M., Sack D.A., Huq A., Nizam A., Longini I.M. Jr., Qadri F., Faruque S.M., Colwell R.R., Ahmed S., Iqbal A., Bhuiyan N.A., Sack R.B. El Tor cholera with severe disease: a new threat to Asia and beyond. Epidemiol. Infect. 2010; 138(3):347–52. DOI:10.1017/S0950268809990550.; Morita M., Ohnishi M., Arakawa E., Bhuiyan N.A., Nusrin S., Alam M., Siddique A.K., Qadri F., Izumiya H., Nair G.B., Watanabe H. Development and validation of a mismatch amplification mutation PCA assay to monitor the dissemination of an emerging variant of Vibrio cholеrae O1 biotype El Tor. Microbiol. Immunol. 2008; 52(6):314–7. DOI:10.1111/j.1348-0421.2008.00041.x.; Nair G.B., Qadri F., Holmgren J., Safa A., Bhuiyan N.A., Ahmad Q.S., Faruque S.M., Faruque A.S., Takeda Y., Sack D.A. Cholera due to altered El Tor strains of Vibrio cholerae O1 in Bangladesh. J. Clin. Microbiol. 2006; 44(11):4211–3. DOI:10.1128/JCM.01304-06.; Савельева И.В., Куличенко А.Н., Ковалев Д.А., Жиров А.М., Савельев В.Н. Эволюция генома холерного вибриона биовара Эль Тор и разработка ПЦР -тест-системы для идентификации штаммов возбудителя холеры. В кн.: Холера и патогенные для человека вибрионы: материалы Проблемной комиссии. Ростов н/Д; 2017. Вып. 30. С. 172–7.; Смирнова Н.И., Горяев А.А., Шубина А.В., Заднова С.П., Кутырев В.В. Способ идентификации токсигенных штаммов V. cholerae O1, определения их биовара и дифференциации штаммов биовара Эль Тор на типичные и измененные методом мультиплексной полимеразной цепной реакции и тест-система для его осуществления. Патент РФ № 2458141, опубл. 10.08.2012. Бюл. № 22.; Шашкова А.В., Горяев А.А., Заднова С.П., Краснов Я.М., Смирнова Н.И., Кутырев В.В. Конструирование ПЦР -тест-системы для идентификации токсигенных штаммов Vibrio cholerae O1, определения их биовара и дифференциации штаммов Эль Тор вибрионов на типичные и измененные. Проблемы особо опасных инфекций. 2011; 4(110):49–52. DOI:10.21055/0370-1069-2011-4(110)-49-52.; Савельев В.Н., Савельева И.В., Сосунов В.В, Ковалев Д.А., Подопригора Е.И., Васильева О.В., Гусева Л.В. Способ идентификации штаммов Vibrio cholerae O1, определения их токсигенности и биовара с дифференциацией биовара ЭльТор на типичные и генетически измененные варианты методом мультиплексной полимеразной цепной реакции и тест-система для его осуществления с учетом результатов в режиме «реального времени». Патент РФ № 2732448, опубл. 16.09.2020. Бюл. № 26.; https://journal.microbe.ru/jour/article/view/1600

  18. 18
    Academic Journal

    Source: Epidemiology and Vaccinal Prevention; Том 21, № 4 (2022); 103-112 ; Эпидемиология и Вакцинопрофилактика; Том 21, № 4 (2022); 103-112 ; 2619-0494 ; 2073-3046

    File Description: application/pdf

    Relation: https://www.epidemvac.ru/jour/article/view/1617/862; Временные методические рекомендации МЗ РФ (Версия 11 от 07.05.2021). «Профилактика, диагностика и лечение новой коронавирусной инфекции (COVID-19)». Доступно по: http:.xn--80aesfpebagmfblc0a.xn--p1ai/ai/doc/872/attach/Bmr_COVID-19_compressed.pdf. Ссылка активна на 24.02.20022.; Диагностическое тестирование для определения вируса SARS-CoV-2: Временные рекомендации, 11 сентября 2020 г. Доступно по: https:.www.euro.who.int/ru/health-topics/health-emergencies/coronavirus-covid-19/publications-and-technical-guidance/2020/diagnostic-testing-for-sars-cov-2-interim-guidance,-11-september-2020. Ссылка активна на 24.02.2022.; Ozcurumez M., Ambrosch A., Frey O., et al. SARS-CoV-2 antibody testing — questions to be asked . J. Allergy Clin. Immunol. 2020. Vol. 146, N1. P. 35–43. DOI:10.1016/j.jaci.2020.05.020; Sethuraman N., Stanleyraj S., Ryo A. Interpreting Diagnostic Tests for SARS-CoV-2 . JAMA. 2020. Vol. 323, N22. P. 2249–2251. DOI:10.1001/jama.2020.8259.; Watson J., Richter A., Deeks J. Testing for SARS-CoV-2 antibodies. BMJ. 2020. Vol. 370. P. m3325. DOI:10.1136/bmj.m3325; Du Z., Zhu F., Guo F., et al. Detection of antibodies against SARS-CoV-2in patients with COVID-19. J. Med. Virol. 2020. Vol. 92, N10. P. 1735–1738. DOI:10.1002/jmv.25820; La Marca A., Capuzzo M., Paglia T., et al. Test-ing for SARS-CoV-2 (COVID-19): a systematic review and clinical guide to molecular and serological in-vitro diagnostic assays . Reprod. Biomed. Online. 2020. Vol. 41, N3. P. 483–499. DOI:10.1016/j.rbmo.2020.06.001; McAndrews K.M., Dowlatshahi D.P., Dai J., et al. Heterogeneous an-tibodies against SARS-CoV-2 spike receptor binding domain and nucleocapsid with implications for COVID-19 immunity . JCI Insight. 2020. Vol. 5, N18, e142386. P. 1–14. DOI:10.1172/jci.insight.142386; Sethuraman N., Stanleyraj S., Ryo A. Interpreting Diagnostic Tests for SARS-CoV-2 . JAMA. 2020. Vol. 323, N22. P. 2249–2251. DOI:10.1001/jama.2020.8259; Haselmann V., Özçürümez M.K., Klawonn F., et al. Results of the first pilot external quality assessment (EQA) scheme for anti- SARS-CoV2-antibody testing . Clin. Chem. Lab. Med. 2020. Vol. 58, N12. P. 2121–2130. DOI:10.1515/cclm-2020-1183; Марданлы С. Г., Авдонина А. С. Мамедова С. Г. Разработка иммуноферментной тест-системы для выявления антител класса IgG к возбудителю COVID-19 в сыворотке (плазме) крови человека . Клиническая лабораторная диагностика. 2020. Т. 65, №11. С. 683–687. DOI 10.17116/klinderma202019041465; Марданлы С. Г. Разработка и испытания новых иммуноферментных тест систем для диагностики токсоплазмоза. Клиническая лабораторная диагностика. 2009. № 2. С: 35–37.; Марданлы С. Г. Эпидемиологический надзор за инфекциями TORCH группы на основе современных технологий лабораторной диагностики. Дисс…. д-ра мед. наук. Москва; 2016. Доступно на: http:.www.dslib.net/epidemiologia/jepidemiologicheskij-nadzor-za-infekcijami-torch-gruppy-na-osnove-sovremennyh.html. Ссылка активна на 24 февраля 2022.; Марданлы С. Г., Симонов В. В., Авдонина А. С. Производство наборов реагентов для клинической лабораторной диагностики иммунохимическими методами. Орехово-Зуево: ГГТУ. 2017.; Марданлы С. Г., Симонова Е. Г., Симонов В. В. Инфекции TоRCH-группы: клиническая лабораторная диагностика, эпидемиологический надзор и контроль. Москва: Транзит-ИКС. 2018.; Марданлы С. Г., Симонова Е. Г., Симонов В. В. Герпесвирусные инфекции: этиология и патогенез, клиника и лабораторная диагностика, эпидемиология и профилактика. Орехово-Зуево: ГГТУ. 2020.; Hui Penga, Li-tao Yanga, Ling-yun Wangb, et al. Long-lived memory T lymphocyte responses against SARS coronavirus nucleocapsid proteinin SARS-recovered patients . Virology. 2006. Vol. 351, N2. P. 466–475. DOI:10.1016/j.virol.2006.03.036.; Hiscox J.A., Wurm T., Wilson L., et al. The coronavirus infectious bronchitis virus nucleoprotein localizes to the nucleolus . J. Virol. 2001. Vol. 75, N1. P. 506–512. DOI:10.1128/JVI.75.1.506–512.2001.; Narayanan K., Chen C.J., Maeda J., Makino S. Nucleocapsid independent specific viral RNA packaging via viral envelope protein and viral RNA sig-nal . J. Virol. 2003. Vol. 77, N5. 2922–2927. DOI:10.1128/jvi.77.5.2922–2927.2003.; Ning Wang, Jian Shang, Shibo Jiang, Lanying Du. Subunit vaccines against emerging pathogenic human coronaviruses . Front. Microbiol. 2020; Vol. 11, art. 298. Доступно на: https:.www.frontiersin. org/journals/microbiology#articles. DOI:10.3389/fmicb.2020.00298. Ссылка активна на 24.02.2022.; Brouwer Ph.J.M., Caniels T.G., van der Straten K., et al. Potent neutralizing antibodies from COVID-19 patients define multiple targets of vulnerability . Science. 2020. Vol. N6504. P. 369: 643–650. DOI:10.1126/science.abc5902.; Rui Shi, Chao Shan, Xiaomin Duan, et al. A human neutralizing anti-body targets the receptor-binding site of SARS-CoV-2. Nature. 2020. Vol. 584, N7819. P. 120–124. DOI:10.1038/s41586-020-2381-y.; Narayanan K., Maeda A., Maeda J., Makino S. Characterization of the coronavirus M protein and nucleocapsid interactionin infected cells. J. Virol. 2000. Vol. 74, N17. P. 8127–8134. DOI:10.1128/jvi.74.17.8127–8134.2000.; Opstelten D.J., Raamsman M.J., Wolfs K., et al. Envelope glycoprotein interactionsin coronavirus assembly. J. Cell. Biol. 1995. Vol. 131, N2. P. 339–349. DOI:10.1083/jcb.131.2.339.; Jun Liu, Yeping Sun, Jianxun Qi, et al. The Membrane Protein of Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus Acts as a Dominant Immunogen Revealed by a Clustering Region of Novel Functionally and Structurally Defined Cyto-toxic T-Lymphocyte Epitopes . J. Infect. Dis. 2010. Vol. 202, N8. P. 1171–1180. DOI:10.1086/656315.; Schoeman D., Fielding B.C. Coronavirus envelope protein: current knowledge . Virol. J. 2019. Vol. 16, N1. P. 69. DOI:10.1186/s12985-019-1182-0; https://www.epidemvac.ru/jour/article/view/1617

  19. 19
  20. 20