Search Results - "ПЕРОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ"

Relation: info:eu-repo/grantAgreement/EC/FP7/17223/EU/Biotehnologii şi procedee genetice de evaluare, conservare şi valorificare a agrobiodiversităţii/20.80009.7007.04; https://ibn.idsi.md/vizualizare_articol/143136

Availability: https://ibn.idsi.md/vizualizare_articol/143136

View record from BASE

7

Academic Journal

Changes of some indices of antioxidant system in rats with type 2 diabetes mellitus and acetaminophen toxic lesions ; Изменение некоторых показателей антиоксидантной системы у крыс с токсическим поражением ацетаминофеном на фоне сахарного диабета 2 типа ; Зміна деяких показників антиоксидантної системи в щурів з токсичним ураженням ацетамінофеном на тлі цукрового діабету 2 типу

Authors: Furka, O. B., Ivanusa, I. B., Mykhalkiv, M. M., Klishch, I. M.

Source: Medical and Clinical Chemistry; No. 1 (2017); 25-30 ; Медицинская и клиническая химия; № 1 (2017); 25-30 ; Медична та клінічна хімія; № 1 (2017); 25-30 ; 2414-9934 ; 2410-681X ; 10.11603/mcch.2410-681X.2017.v0.i1

Subject Terms: acetaminophen, ceruloplasmin, catalase, superoxide dismutase, peroxidase activity of blood, diabetes mellitus, ацетаминофен, церулоплазмин, каталаза, супероксиддисмутаза, пероксидазная активность крови, сахарный диабет, ацетамінофен, церулоплазмін, пероксидазна активність крові, цукровий діабет

File Description: application/pdf

Relation: https://ojs.tdmu.edu.ua/index.php/MCC/article/view/7688/7138; https://ojs.tdmu.edu.ua/index.php/MCC/article/view/7688

Availability: https://ojs.tdmu.edu.ua/index.php/MCC/article/view/7688
https://doi.org/10.11603/mcch.2410-681X.2017.v0.i1.7688

View record from BASE

8

Academic Journal

Enzymatic activity of air-dried and water-stable aggregates of soils under different land use

Authors: V. A. Kholodov, N. V. Yaroslavtseva, S. A. Garbuz

Source: Бюллетень Почвенного института им. В.В. Докучаева, Vol 0, Iss 82, Pp 42-55 (2016)

Subject Terms: органическое вещество почв, водоустойчивые агрегаты, Agriculture (General), пероксидазная активность, long-term field experiments, peroxidase, 04 agricultural and veterinary sciences, дерново-подзолистые почвы, 15. Life on land, типичные черноземы, S1-972, polyphenoloxidase and catalase activity, soil organic matter, water- stable aggregates, многолетние полевые опыты, 0401 agriculture, forestry, and fisheries, soddy-podzolic soils, полифенолоксидазная активность, typical chenozems, каталазная активность

Access URL: https://bulletin.esoil.ru/jour/article/download/68/56
https://doaj.org/article/90e021bc83c740e5baa6fa4149992818
http://esoil.ru/publications/bulletin/82_2016_ns/822016ns3.html

View record at OpenAIRE

9

Academic Journal

DYES IN FOOD AND DRUGS ARE POTENTIAL IMMUNOMODULATORS ; КРАСИТЕЛИ В ЛЕКАРСТВАХ И ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ – ПОТЕНЦИАЛЬНЫЕ ИММУНОМОДУЛЯТОРЫ

Authors: N. S. Aliakhnovich, D. K. Novicov, Н. С. Аляхнович, Д. К. Новиков

Source: Medical Immunology (Russia); Том 21, № 2 (2019); 313-322 ; Медицинская иммунология; Том 21, № 2 (2019); 313-322 ; 2313-741X ; 1563-0625 ; 10.15789/1563-0625-2019-2

Subject Terms: interleukin 17, titanium dioxide, immunomodulators, peroxidase activity, basophil activation, титана диоксид, иммуномодуляторы, пероксидазная активность, активация базофилов, интерлейкин 17 Tartrazin

File Description: application/pdf

Relation: https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/2019-21-2-12/1131; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3856; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3857; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3858; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3859; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3860; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3861; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3862; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3863; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3864; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3865; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3866; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2019-21-2-12/3867; Аляхнович Н.С. Влияние пищевых красителей на секрецию цитокинов клетками крови больных аллергическими заболеваниями // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2016. № 3. С. 31-40. [Aliakhnovich N.S. Food dyes effect on the blood cells cytokine secretion in allergic patients. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = Immunopathology, Allergology, Infectology, 2016, no. 3, pp. 31-40. (In Russ.)]; Аляхнович Н.С., Новиков Д.К. Взаимодействие диоксида титана с биологическими средами организма // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2016. № 1. С. 37-42. [Aliakhnovich N.S., Novikov D.K. Titanium dioxide interaction with the organism biological fluids. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = I mmunopathology, Allergology, Infectology, 2016, no. 1, pp. 37-42. (In Russ.)]; Аляхнович Н.С., Новиков Д.К. Пищевой краситель и фармацевтик диоксид титана как патоген // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2015. № 1. С. 71-77. [Food dye and pharmaceuticals titanium dioxide as a pathogen. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = Immunopathology, Allergology, Infectology, 2015, no. 1, pp. 71-77. (In Russ.)]; Аляхнович Н.С., Новиков Д.К. Распространенность, применение и патологические эффекты диоксида титана // Вестник Витебского государственного медицинского университета, 2016. Т. 15, № 2. С. 7-16. [Aliakhnovich N.S., Novikov D.K. Prevalence, application and pathological effects of titanium dioxide. Vestnik Vitebskogo gosudarstvennogo meditsinskogo universiteta = Bulletin of Vitebsk State Medical University, 2016, Vol. 15, no. 2, pp. 7-16. (In Russ.)]; Аляхнович Н.С., Янченко В.В. Влияние провокационной пробы с аллергеном на IgE+CD203c+ базофилы крови // Вестник Витебского государственного медицинского университета, 2016. Т. 15, № 3. С. 60-67. [Aliakhnovich N.S., Yanchanka U.V. The effect of provocative test with the allergen on the IgE+CD203c+ blood basophils. Vestnik Vitebskogo gosudarstvennogo meditsinskogo universiteta = Bulletin of Vitebsk State Medical University, 2016, Vol. 15, no. 3, pp. 60-67. (In Russ.)]; Аляхнович Н.С., Янченко В.В., Новиков Д.К. Метод диагностики аллергии на пищевые красители по увеличению пероксидазной активности в слюне // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2015. № 3. С. 108-114. [Aliakhnovich N.S., Yanchanka U.V., Novikov D.K. The method of food dye allergy diagnosing by increasing saliva peroxidase activity. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = Immunopathology, Allergology, Infectology, 2015, no. 3, pp. 108-114. (In Russ.)]; Забелло С.Г. Связь сенсибилизации к пищевым добавкам с патологией билиарной системы // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2000. № 1. С. 87-90. [Zabello S.G. Сonnection the sensibilization to food additives with biliary sistem pathology. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = Immunopathology, Allergology, Infectology, 2000, no. 1, pp. 87-90. (In Russ.)]; Карпук И.Ю., Новиков Д.К. Увеличение уровня миелопероксидазны в ротовой жидкости после орально-буккальной провокации с компоненатми стоматологических материалов у пациентов с их непереносимостью // Российский иммунологический журнал, 2017. Т. 11, № 4. С. 647-654. [Karpuk I.Yu., Novikov D.K. Increase of the level of mieloperoxidase in the mouther liquid after oral-buckal provocation with components of dental materials in patients with their inequality. Rossiyskiy Immunologicheskiy zhurnal = Russian Journal of Immunology, 2017, Vol. 11, no. 4, pp. 647-654. (In Russ.)]; Лусс Л.В. Пищевые аллергены и пищевые добавки: роль в формировании пищевой аллергии и пищевой непереносимости // Эффективная фармакотерапия. Аллергология. Иммунология, 2014. № 2 (33). С. 12-18. [Luss L.V. Food allergens and food additives: the role in the development of food allergy and food intolerance. Effektivnaya farmakoterapiya. Allergologiya. Immunologiya = Effective Pharmacotherapy. Allergology and Immunology, 2014, no. 2 (33), pp. 12-18. (In Russ.)]; Новиков Д.К. Клиническая аллергология. Справочное пособие. Минск: Вышэйшая школа, 1991. 511 с. [Novikov D.K. Clinical allergology. Reference manual]. Minsk: Higher School, 1991. 511 p.; Новиков Д.К., Новиков П.Д., Карпук И.Ю., Лазаренко Л.Л., Смирнова О.В., Аляхнович Н.С. Трансбуккальный метод диагностики аллергии по увеличению пероксидазной активности в слюне // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2015. № 4. С. 35-43. [Novikov D.K., Novikov P.D., Karpuk I.Yu., Lazarenko L.L., Smirnova A.U., Alyahnovich N.S. An intrabuccal method of diagnosing allergy by increasing peroxidase activity in the saliva. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = Immunopathology, Allergology, Infectology, 2015, no. 4, pp. 35-43. (In Russ.)]; Постановление Минздрава РБ от 12.12.2012 № 195 Об утверждении Санитарных норм и правил «Требования к пищевым добавкам, ароматизаторам и технологическим вспомогательным средствам» [Электронный ресурс]: сайт. Режим доступа: : http://pravo.newsby.org/belarus/postanov1/pst276/index.htm. Дата обращения: 09.07.2018. [Decree of the Ministry of Health of the Republic of Belarus of 12.12.2012 No. 195 On the approval of the Sanitary Norms and Regulations «Requirements for food additives, flavors and technological aids.» [Electronic resource]. Access mode: http://pravo.newsby.org/belarus/postanov1/pst276/index.htm, accessed on 09.07.2018].; Титова Н.Д. Иммуномодулирующие эффекты пищевых красителей: стимуляция лимфоцитов и индукция секреции цитокинов // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2011. № 2. С. 81-90. [Titova N.D. Immunomodulatory effects of food dyes: stimulation of lymphocyte and induction of cytokine secretion. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = Immunopathology, Allergology, Infectology, 2011, no. 2, pp. 81-90. (In Russ.)]; Титова Н.Д. Клиническое значение sIgA-антител в слюне к пищевым добавкам у детей с аллергическими заболеваниями // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2011. № 2. С. 63-69. [Titova N.D. The clinical significance of sIgA-antibodies in saliva to food additives in children with allergic diseases. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = Immunopathology, Allergology, Infectology, 2011, no. 2, pp. 63-69. (In Russ.)]; Титова Н.Д. Модуляция фагоцитоза под влиянием пищевых красителей / Н.Д. Титова // Российский иммунологический журнал, 2011. Т. 5 (14), № 2. С. 156-162. [Titova N.D. Modulation of phagocytosis under the influence of food dyes. Rossiyskiy immunologicheskiy zhurnal = Russian Journal of Immunology. 2011, Vol. 5 (14), no. 2, pp. 156-162. (In Russ.)]; Титова Н.Д., Новиков П.Д. Определение спектра антител и сенсибилизации гранулоцитов к пищевым красителям у больных бронхиальной астмой // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2013. № 2. С. 47-54. [Titova N.D., Novikov P.D. Determination of the spectrum of antibodies and sensitization of granulocytes to food dyes in patients with bronchial asthma. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = Imm unopathology, Allergology, Infectology, 2013, no. 2, pp. 47-54. (In Russ.)]; Титова Н.Д. Пищевые добавки как алиментарные аллергены // Иммунопатология, аллергология, инфектология, 2008. № 2. С. 41-46. [Titova N.D. Food addition as alimentary allergens. Immunopatologiya, allergologiya, infektologiya = Immunopathology, Allergology, Infectology, 2008, no. 2, pp. 41-46. (In Russ.)]; Требования безопасности пищевых добавок, ароматизаторов и технологических вспомогательных средств: ТС 029/2012: принят 20.07.2012 / Евразийская экономическая комиссия, 2012. № 58. 308 с. [Safety requirements for food additives, flavors and technological aids: TC 029/2012: adopted on 20.07.2012. Evraziyskaya ekonomicheskaya komissiya = Eurasian Economic Commission, 2012, no. 58. 308 p. (In Russ.)]; Branen A.L., Haggerty R.J. Food additives. Ed. Branen A.L., Davidson P. M., Salminen S., Thorngate III J.H. Marcel Dekker, 2001, pp. 1-9.; Brun E., Barreau F., Veronesi G., Fayard B., Sorieul S., Chanéac C., Carapito C., Rabilloud T., Mabondzo A., Herlin-Boime N., Carrière M. Titanium dioxide nanoparticle impact and translocation through ex vivo, in vivo and in vitro gut epithelia. Part Fibre Toxicol., 2014, Vol. 11, no. 13, pp. 1-16.; Carocho M., Barreiro M.F., Morales P., Ferreira I. C.F.R. Adding molecules to food, pros and cons: a review on synthetic and natural food additives. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 2014, Vol. 13, iss. 4, pp. 377-399.; EFSA ANS Panel (EFSA Panel on Food Additives and Nutrient Sources Added to Food). Statement on Allura Red AC and other sulphonated mono azo dyes authorised as food and feed additives. EFSA J., 2013, Vol. 11, no. 6, pp. 3234-3259.; EFSA ANS Panel (EFSA Panel on Food Additives and Nutrient Sources added to Food). Scientiic opinion on the re-evaluation of titanium dioxide (E 171) as a food additive. EFSA J., 2016, Vol. 14, no. 9, pp. 4545-4628.; EFSA Panel on Dietetic Products, Nutrition and Allergies (NDA); Scientific Opinion on the appropriateness of the food azo-colours Tartrazine (E 102), Sunset Yellow FCF (E 110), Carmoisine (E 122), Amaranth (E 123), Ponceau 4R (E 124), Allura Red AC (E 129), Brilliant Black BN (E 151), Brown FK (E 154), Brown HT (E 155) and Litholrubine BK (E 180) for inclusion in the list of food ingredients set up in Annex IIIa of Directive 2000/13/EC. EFSA J., 2010, Vol. 8, no. 10, pp. 1778-1803.; Elgrabli D., Beaudouin R., Jbilou N., Floriani M., Pery A., Rogerieux F., Lacroix G. Biodistribution and clearance of TiO 2 nanoparticles in rats after intravenous injection. PLoS ONE, 2015, Vol. 10, no. 4, e0124490. doi:10.1371/journal.pone.0124490.; Hongbo S., Magaye R., Castranova V., Zhao J. Titanium dioxide nanoparticles: a review of current toxicological data. Part Fibre Toxicol., 2013, no. 10, pp. 15-48.; Jones K., Morton J., Smith I., Jurkschat K., Harding A-H., Evans G. Human in vivo and in vitro studies on gastrointestinal absorption of titanium dioxide nanoparticles. Toxicology Lett., 2015, Vol. 233, no. 2, pp. 95-101.; Lee K.P., Trochimowicz H.J., Reinhardt C.F. Pulmonary response of rats exposed to titanium dioxide (TiO2) by inhalation for two years. Toxicol. Appl. Pharmacol., 1985, no. 10, pp. 179-192.; MacNicoll A., Kelly M., Aksoy H., Kramer E., Bouwmeester H., Chaudhry Q. A study of the uptake and biodistribution of nano-titanium dioxide using in vitro and in vivo models of oral intake. J. Nanopart. Res., 2015, Vol. 17, no. 2, p. 66.; Participants IRSIE. The relevance of the rat lung response to particle overload for human risk assessment: a workshop consensus report. Inhal. Toxicol., 2000, no. 10, pp. 1-17.; Ropers M.-H., Terrisse H., Mercier-Bonin M., Humbert B. titanium dioxide as food additive, application of titanium dioxide. Magdalena Janus, IntechOpen, 2017. 20 p.; Sasaki Y.F., Kawaguchi S., Kamaya A., Ohshita M., Kabasawa K., Iwama K., Taniguchi K., Tsuda S. The comet assay wish 8 mouse organs: results with 39 currently used food additives. Mutat. Res., 2002, Vol. 519, no. 1-2, pp. 103-119.; Tedja R., Lim M., Amal R., Marquis C. Effects of serum adsorption on cellular uptake profile and consequent impact of titanium dioxide nanoparticles on human lung cell lines. ACS Nano, 2012, no. 10, pp. 4083-4093.; Thomas P., Iglhaut G., Wollenberg A., Cadosch D., Summer B. Allergy or Tolerance: Reduced inflammatory cytokine response and concomitant IL-10 production of lymphocytes and monocytes in symptom-free titanium dental implant patients. BioMed Res. Int., 2013, Vol. 2013, 539834. doi:10.1155/2013/539834.; Warheit D.B., Webb T.R., Reed K.L., Frerichs S., Sayes C.M. Pulmonary toxicity study in rats with three forms of ultrafine-TiO 2 particles: differential responses related to surface properties. Toxicology, 2007, no. 10, pp. 90-104.; Weir A., Westerhoff P., Fabricius L., Goetz N. Titanium dioxide nanoparticles in food and personal care products. Environ. Sci. Technol., 2012, no. 10, pp. 2242-2250.; Zhukova L.V., Kiwi J., Nikandrov V.V. TiO2 nanoparticles suppress Escherichia coli cell division in the absence of UV irradiation in acidic conditions. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, 2012, no. 97, pp. 240-247.

Availability: https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/2019-21-2-12
https://doi.org/10.15789/1563-0625-2019-2-313-322

View record from BASE

10

Academic Journal

Исследование свойств пероксидаз из стеблей льна-долгунца

Subject Terms: сорта льна-долгунца, стебли льна-долгунца, лен-долгунец, пероксидазная активность, пероксидаза, стадии роста льна

File Description: application/pdf

Access URL: https://elib.belstu.by/handle/123456789/30851

11

Academic Journal

A LINK BETWEEN ACTIVE MYELOPEROXIDASE AND CHLORINATED CERULOPLASMIN IN BLOOD PLASMA OF PATIENTS WITH CARDIOVASCULAR DISEASES ; СВЯЗЬ МЕЖДУ АКТИВНОЙ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗОЙ И ХЛОРИРОВАННЫМ ЦЕРУЛОПЛАЗМИНОМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ПАЦИЕНТОВ С СЕРДЕЧНО-СОСУДИСТЫМИ ЗАБОЛЕВАНИЯМИ

Authors: A. V. Sokolov, V. A. Kostevich, N. V. Gorbunov, D. V. Grigorieva, I. V. Gorudko, V. B. Vasilyev, O. M. Panasenko, А. В. Соколов, В. А. Костевич, Н. П. Горбунов, Д. В. Григорьева, И. В. Горудко, В. Б. Васильев, О. М. Панасенко

Source: Medical Immunology (Russia); Том 20, № 5 (2018); 699-710 ; Медицинская иммунология; Том 20, № 5 (2018); 699-710 ; 2313-741X ; 1563-0625 ; 10.15789/1563-0625-2018-5

Subject Terms: биомаркер, halogenative stress, ceruloplasmin, peroxidase activity, cardiovascular diseases, biomarker, галогенирующий стресс, церулоплазмин, пероксидазная активность, сердечно-сосудистые заболевания

File Description: application/pdf

Relation: https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/1638/1062; Белик И.В., Иванцова А.А., Мамедова З.Э., Денисенко А.Д. Содержание антител к модифицированным липопротеинами низкой плотности и их комплексов в крови пациентов с различными проявлениями атеросклероза // Биомедицинская химия, 2016. Т. 62. С. 471-475.; Буненков Н.С., Комок В.В., Соколов А.В., Немков А.С. Новые возможности оценки интраоперационного ишемически-реперфузионного повреждения миокарда при операциях реваскуляризации в условиях искусственного кровообращения и на работающем сердце // Клиническая и экспериментальная хирургия. Журнал имени академика Б.В. Петровского, 2017. Т. 16, № 2. С. 40-48.; Горудко И.В., Черкалина О.С., Соколов А.В., Пулина М.О., Захарова Е.Т., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Новые подходы к определению концентрации и пероксидазной активности миело пероксидазы в плазме крови человека // Биоорганическая химия, 2009. Т. 35. С. 629-639.; Григорьева Д.В., Горудко И.В., Костевич В.А., Соколов А.В., Буко И.В., Васильев В.Б., Полонецкий Л.З., Панасенко О.М., Черенкевич С.Н. Активность миелопероксидазы в плазме крови как критерий эффективности лечения пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями // Биомедицинская химия, 2016. Т. 62. С. 318-324.; Григорьева Д.В., Горудко И.В., Соколов А.В., Космачевская О.В., Топунов А.Ф., Буко И.В., Константинова Е.Э., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Определение пероксидазной активности гемоглобина в плазме крови // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 2013. Т. 155, № 9. С. 129-132.; Михальчик Е.В., Смолина Н.В., Астамирова Т.С., Горудко И.В., Григорьева Д.В., Иванов В.А., Соколов А.В., Костевич В.А., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Альбумин сыворотки крови, модифицированный в условиях окислительного/галогенирующего стресса, усиливает люминол-зависимую хемилюминесценцию нейтрофилов человека // Биофизика, 2013. Т. 58. C. 681-689.; Панасенко О.М., Горудко И.В., Соколов А.В. Хлорноватистая кислота как предшественник свободных радикалов в живых системах // Успехи биологической химии, 2013. Т. 53. С. 195-244.; Панасенко О.М., Михальчик Е.В., Горудко И.В., Григорьева Д.В., Соколов А.В., Костевич В.А., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н. Влияние антиоксидантов и скавенджеров гипогалоидных кислот на активацию нейтрофилов липопротеинами низкой плотности, модифицированными гипохлоритом // Биофизика, 2016. Т. 61. С. 500-509.; Панасенко О.М., Чеканов А.В., Власова И.И., Соколов А.В., Агеева К.В., Пулина М.О., Черкалина О.С., Васильев В.Б. Влияние церулоплазмина и лактоферрина на хлорирующую активность лейкоцитарной миелопероксидазы. Изучение методом хемилюминесценции // Биофизика, 2008. Т. 53. С. 573-581.; Соколов А.В., Агеева К.В., Костевич В.А., Берлов М.Н., Рунова О.Л., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. Исследование взаимодействия церулоплазмина с серпроцидинами // Биохимия, 2010. Т. 75. С. 1544-1552.; Соколов А.В., Пулина М.О., Агеева К.В., Рунова О.Л., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. Идентификация катионных белков лейкоцитов, взаимодействующих с церулоплазмином // Биохимия, 2007. Т. 72. С. 1072-1077.; Соколов А.В., Пулина М.О., Агеева К.В., Черкалина О.С., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. Идентификация комплексов церулоплазмина с матриксными металлопротеиназами 2 и 12 // Биохимия, 2009. Т. 74. С. 1703-1708.; Соколов А.В., Костевич В.А., Романико Д.Н., Захарова Е.Т., Васильев В.Б. Двухстадийный метод получения церулоплазмина на основе его взаимодействия с неомицином // Биохимия, 2012. Т. 77. С. 775-784.; Bakkenist A.R., Wever R., Vulsma T., Plat H., van Gelder B.F. Isolation procedure and some properties of myeloperoxidase from human leucocytes. Biochim. Biophys. Acta, 1978, Vol. 524, pp. 45-54.; Baldus S., Heeschen C., Meinertz T., Zeiher A.M., Eiserich J.P., Münzel T., Simoons M.L., Hamm C.W. Myeloperoxidase serum levels predict risk in patients with acute coronary syndromes. Circulation, 2003, Vol. 108, pp. 1440-1445.; Beers R.F.Jr., Sizer I.W. A spectrophotometric method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase.J. Biol. Chem., 1952, Vol. 195, pp. 133-140.; Daugherty A., Dunn J.L., Rateri D.L., Heinecke J.W. Myeloperoxidase, a catalyst for lipoprotein oxidation, is expressed in human atherosclerotic lesions. J. Clin. Invest., 1994, Vol. 94, pp. 437-444.; Davis B.J. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins.Ann. N. Y. Acad. Sci., 1964, Vol. 121, pp. 404-427.; Fling S.P., Gregerson D.S. Peptide and protein molecular weight determination by electrophoresis using a high-molarity tris buffer system without urea. Anal. Biochem., 1986, Vol. 155, pp. 83-88.; Franck T., Minguet G., Delporte C., Derochette S., Zouaoui Boudjeltia K., van Antwerpen P., Gach O., Deby-Dupont G., Mouithys-Mickalad A., Serteyn D. An immunological method to combine the measurement of active and total myeloperoxidase on the same biological fluid, and its application in finding inhibitors which interact directly with the enzyme.Free Radic. Res., 2015, Vol. 49, pp. 790-799.; Gorudko I.V., Grigorieva D.V., Shamova E.V., Kostevich V.A., Sokolov A.V., Mikhalchik E.V., Cherenkevich S.N., Arnhold J., Panasenko O.M. Hypohalous acid-modified human serum albumin induces neutrophil NADPH-oxidase activation, degranulation and shape change. Free Radic. Biol. Med., 2014, Vol. 68, pp. 326-334.; Morris J.C. The acid ionization constant of HOCl from 5° to 35°. J. Phys. Chem., 1966, Vol. 70, pp. 3798-3805.; Noyer M., Dwulet F.E., Hao Y.L., Putnam F.W. Purification and characterization of undegraded human ceruloplasmin. Anal. Biochem., 1980, Vol. 102, pp. 450-458.; Samygina V.R., Sokolov A.V., Bourenkov G., Petoukhov M.V., Pulina M.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Bartunik H., Svergun D.I. Ceruloplasmin: macromolecular assemblies with iron-containing acute phase proteins. PLoS ONE, 2013. Vol. 8, e67145.doi:10.1371/journal.pone.0067145.; Schultz J., Kaminker K. Myeloperoxidase of the leukocyte of normal human blood. I. Content and localization. Arch. Biochem. Biophys., 1962, Vol. 96, pp. 465-467.; Sokolov A.V., Acquasaliente L., Kostevich V.A., Frasson R., Zakharova E.T., Pontarollo G., Vasilyev V.B., de Filippis V. Thrombin inhibits the anti-myeloperoxidase and ferroxidase functions of ceruloplasmin: relevance in rheumatoid arthritis. Free Radic. Biol. Med., 2015, Vol. 86, pp. 279-294.; Sokolov A.V., Ageeva K.V., Cherkalina O.S., Pulina M.O., Zakharova E.T., Prozorovskii V.N., Aksenov D.V., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Identification and properties of complexes formed by myeloperoxidase with lipoproteins and ceruloplasmin. Chem. Phys. Lipids, 2010, Vol. 163, pp. 347-355.; Sokolov A.V., Ageeva K.V., Pulina M.O., Cherkalina O.S., Samygina V.R., Vlasova I.I., Panasenko O.M., Zakharova E.T., Vasilyev V.B. Ceruloplasmin and myeloperoxidase in complex affect the enzymatic properties of each other. Free Radic. Res., 2008, Vol. 42, pp. 989-998.; Sokolov A.V., Chekanov A.V., Kostevich V.A., Aksenov D.V., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Revealing binding sites for myeloperoxidase on the surface of human low density lipoproteins. Chem. Phys. Lipids, 2011, Vol. 164, pp. 49-53.; Sokolov A.V., Kostevich V.A., Kozlov S.O., Donskyi I.S., Vlasova I.I., Rudenko A.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Kinetic method for assaying the halogenating activity of myeloperoxidase based on reaction of celestine blue B with taurine halogenamines. Free Radic. Res., 2015, Vol. 49, pp. 777-789.; Sokolov A.V., Kostevich V.A., Runova O.L., Gorudko I.V., Vasilyev V.B., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M. Proatherogenic modification of LDL by surface-bound myeloperoxidase. Chem. Phys. Lipids, 2014, Vol. 180, pp. 72-80.; Sokolov A.V., Kostevich V.A., Zakharova E.T., Samygina V.R., Panasenko O.M., Vasilyev V.B. Interaction of ceruloplasmin with eosinophil peroxidase as compared to its interplay with myeloperoxidase: Reciprocal effect on enzymatic properties. Free Radic. Res., 2015, Vol. 49, pp. 800-811.; Sokolov A.V., Zakahrova E.T., Kostevich V.A., Samygina V.R., Vasilyev V.B. Lactoferrin, myeloperoxidase, and ceruloplasmin: complementary gearwheels cranking physiological and pathological processes. Biometals, 2014, Vol. 27, pp. 815-828.; van Dalen C.J., Whitehouse M.W., Winterbourn C.C., Kettle A.J. Thiocyanate and chloride as competing substrates for myeloperoxidase. Biochem. J., 1997, Vol. 327, pp. 487-492.; Varfolomeeva E.Y., Semenova E.V., Sokolov A.V., Aplin K.D., Timofeeva K.E., Vasilyev V.B., Filatov M.V. Ceruloplasmin decreases respiratory burst reaction during pregnancy.Free Radic. Res., 2016, Vol. 50, pp. 909-919.; Vlasova I.I., Sokolov A.V., Arnhold J. The free amino acid tyrosine enhances the chlorinating activity of human myeloperoxidase. J. Inorg. Biochem., 2012, Vol. 106, pp. 76-83.; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/1638

Availability: https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/1638
https://doi.org/10.15789/1563-0625-2018-5-699-710

View record from BASE

12

Academic Journal

SALICYLHYDROXAMIC ACID ACCELERATES THE NADH OXIDASE ACTIVITY OF PEROXIDASE IN SUSPENSIONS OF PEA MITOCHONDRIA AND CHLOROPLASTS ; САЛИЦИЛГИДРОКСАМАТ УСИЛИВАЕТ НАДН-ОКСИДАЗНУЮ АКТИВНОСТЬ ПЕРОКСИДАЗЫ В СУСПЕНЗИЯХ МИТОХОНДРИЙ И ХЛОРОПЛАСТОВ ГОРОХА

Authors: V. D. Samuilov, D. B. Kiselevsky, В. Д. Самуилов, Д. Б. Киселевский

Source: Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya; № 1 (2016); 23-28 ; Вестник Московского университета. Серия 16. Биология; № 1 (2016); 23-28 ; 0137-0952

Subject Terms: салицилгидроксамат, alternative oxidase, peroxidase activity, mitochondria, chloroplasts, horseradish peroxidase, phenolic compounds, salicylhydroxamate, альтернативная оксидаза, пероксидазная активность, митохондрии, хлоропласты, пероксидаза хрена, фенольные соединения

File Description: application/pdf

Relation: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/293/286; Moore A.L., Siedow J.N. The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria // Biochim. Biophys. Acta. 1991. Vol. 1059. N 2. P. 121–140.; Rasmusson A.G., Soole K.L., Elthon T.E. Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria // Annu. Rev. Plant Biol. 2004. Vol. 55. P. 23–39.; Samuilov V.D., Kiselevsky D.B. Effect of cationic plastoquinone SkQ1 on electron transfer reactions in chloroplasts and mitochondria from pea seedlings // Biochemistry (Mosc.). 2015. Vol. 80. N 4. P. 417–423.; Yamazaki I., Yokota K. Oxidation states of peroxidase // Mol. Cell. Biochem. 1973. Vol. 2. N 1. P. 39–52.; Halliwell B. Lignin synthesis: The generation of hydrogen peroxide and superoxide by horseradish peroxidase and its stimulation by manganese (II) and phenols // Planta. 1978. Vol. 140. N 1. P. 81–88.; Bronnikova T.V., Fed’kina V.R., Schaffer W.M., Olsen L.F. Period-doubling bifurcations and chaos in a detailed model of the peroxidase-oxidase reaction // J. Phys. Chem. 1995. Vol. 99. N 23. P. 9309–9312.; Hauser M.J.B., Olsen L.F. The role of naturally occurring phenols in inducing oscillations in the peroxidase-oxidase reaction // Biochemistry. 1998. Vol. 37. N 8. P. 2458–2469.; Samuilov V.D., Vasil’ev L.A., Dzyubinskaya E.V., Kiselevsky D.B., Nesov A.V. Programmed cell death in plants: protective effect of phenolic compounds against chitosan and H2O2 // Biochemistry (Mosc.). 2010. Vol. 75. N 2. P. 257–263.; Yokota K., Yamazaki I. Analysis and computer simulation of aerobic oxidation of reduced nicotinamide adenine dinucleotide catalyzed by horseradish peroxidase // Biochemistry. 1977. Vol. 16. N 9. P. 1913–1920.; Барский Е.Л., Губанова О.Н., Самуилов В.Д. Ингибирование фотосинтетического переноса электронов в хлоропластах м-хлоркарбонилцианидфенилгидразоном // Биохимия. 1991. Т. 56. № 3. C. 434–438.; Millenaar F.F., Benschop J.J., Wagner A.M., Lambers H. The role of the alternative oxidase in stabilizing the in vivo reduction state of the ubiquinone pool and the activation state of the alternative oxidase // Plant Physiol. 1998. Vol. 118. N 2. P. 599–607.; Smith P.K., Krohn R.I., Hermanson G.T., Mallia A.K., Gartner F.H., Provenzano M.D., Fujimoto E.K., Goeke N.M., Olson B.J., Klenk D.C. Measurement of protein using bicinchoninic acid // Anal. Biochem. 1985. Vol. 150. N 1. P. 76–85.; de Visser R., Blacquière T. Inhibition and stimulation of root respiration in Pisum and Plantago by hydroxamate: its consequences for the assessment of alternative path activity // Plant Physiol. 1984. Vol. 75. N 3. P. 813–817.; Brouwer K.S., van Valen T., Day D.A., Lambers H. Hydroxamate-stimulated O2 uptake in roots of Pisum sativum and Zea mays, mediated by a peroxidase: its consequences for respiration measurements // Plant Physiol. 1986. Vol. 82. N 1. P. 236–240.; Kawano T., Muto S., Adachi M., Hosoya H., Lapeyrie F. Spectroscopic evidence that salicylic acid converts a temporally inactivated form of horseradish peroxidase (compound III) to the irreversibly inactivated verdohemoprotein (P-670) // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2002. Vol. 66. N 3. P. 646–650.; Allan A.C., Fluhr R. Two distinct sources of elicited reactive oxygen species in tobacco epidermal cells // Plant Cell. 1997. Vol. 9. N 9. P. 1559–1572.; Samuilov V.D., Lagunova E.M., Beshta O.E., Kitashov A.V. CN–-Induced degradation of nuclei in cells of pea leaves // Biochemistry (Mosc.). 2000. Vol. 65. N 6. P. 696–702.

Availability: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/293

View record from BASE

13

Academic Journal