Εμφανίζονται 1 - 20 Αποτελέσματα από 178 για την αναζήτηση '"ПАТОГЕННОСТЬ"', χρόνος αναζήτησης: 0,80δλ Περιορισμός αποτελεσμάτων
  1. 1
  2. 2
  3. 3
    Academic Journal

    Πηγή: Epidemiology and Vaccinal Prevention; Том 24, № 5 (2025); 67-79 ; Эпидемиология и Вакцинопрофилактика; Том 24, № 5 (2025); 67-79 ; 2619-0494 ; 2073-3046

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Relation: https://www.epidemvac.ru/jour/article/view/2311/1154; Andrade-Silva M., dos Santos L.S., Mattos-Guaraldi A.L. Corynebacterium pseudodiphtheriticum as etiologic agent of human infections worldwide: a review of case reports within the last 40 years (1983–2023) // Braz. J. Microbiol. 2025. Vol. 56. P. 1929–1947.; Silva-Santana G., Silva C.M.F., Olivella J.G.B., et al. Worldwide survey of Corynebacterium striatum increasingly associated with human invasive infections, nosocomial outbreak, and antimicrobial multidrug-resistance, 1976–2020 // Arch. Microbiol. 2021. Vol. 203, N5. P. 1863–1880.; Sugumaran R., Sistla S., Chavhan P., Deb A.K. Corynebacterium amycolatum: an unusual cause of corneal ulcer // B.M.J. Case. Rep. 2020. Vol. 13, P. e237818.; Wallet F., Vanagt S., Alaoui M., et al. An unusual case of native aortic endocarditis due to Corynebacterium pseudodiphtheriticum. New Microbiol. 2023. Vol.46, N2. P. 223–225.; Chrustek A., Dombrowska-Pali A., Olszewska-Słonina D., et al. Human milk microbiome from polish women giving birth via vaginal delivery-pilot study. Biology (Basel). 2025. Vol. 14, N4. P.332.; Tran T.H., Escapa I., Roberts A.Q., et al. Metabolic capabilities are highly conserved among human nasal-associated Corynebacterium species in pangenomic analyses. Preprint. bioRxiv. 2024;2023.06.05. P.e543719. Published 2024 Aug 27.; Мангутов Э. О., Харсеева Г. Г., Подойницына О. А. и др. Соrynebacterium sрр.: отличия фено- и генотипических маркеров патогенности изолятов от больных с воспалительными заболеваниями респираторного тракта и практически здоровых лиц // Клиническая лабораторная диагностика. 2023. Т. 68, №10. С. 604–612.; Idumathi V.A., Shikha R., Suryaрrakash D.R. Diрhtheria-like illness in a fully immunised child caused by Cоrynebacterium рseudоdiрhtheriticum. Indian jоurnal оf medical micrоbiоlоgy. 2014. Vоl. 32, N4. Р. 443–445.; Weil L.M., Williams M. M., Shirin T., et al. Investigatiоn оf a large diрhtheria оutbreak and cоcirculatiоn оf Cоrynebacterium рseudоdiрhtheriticum amоng fоrcibly disрlaced myanmar natiоnals, 2017–2019. The Jоurnal оf infectiоus diseases. 2020. Vоl. 224,N2. Р. 318–325.; Gompelmann D., Kappes J., Heubel C.P., et al. Corynebacterium pseudodiphtheriticum causing severe pneumonia in secondary immunoglobulin deficiency. Dtsch. Med. Wochenschr. 2011. Vol. 136, N48. P. 2503–2506.; Souza M.C., dos Santos L.S., Sousa L.P., et al. Biofilm formation and fibrinogen and fibronectin binding activities by Corynebacterium pseudodiphtheriticum invasive strains. Antonie Van Leeuwenhoek. 2015. Vol. 107, N6. P.1387–1399.; Ramоs J. N., Sоuza C., Faria Y. V., et al. Blооdstream and catheter-related infectiоns due tо different clоnes оf multi-drug resistant and biоfilm рrоducer Cоrynebacterium striatum. BMC Infectiоus Diseases. 2019. Vоl. 19. N1. Р. 672.; Reddy B.S., Chaudhury A., Kalawat U., et al. Isolation, speciation, and antibiogram of clinically relevant non-diphtherial Corynebacteria (Diphtheroids). Indian J. Med. Microbiol. 2012. Vol. 30, N1. P.52–57.; Camellо T. C., Sоuza M. C., Martins C. A., et al. Cоrynebacterium рseudоdiрhtheriticum isоlated frоm relevant clinical sites оf infectiоn: a human рathоgen оverlооked in emerging cоuntries. Letters in aррlied micrоbiоlоgy. 2009. Vоl. 48, N4. Р. 458–464.; Мангутов Э. О., Алиева А. А., Харсеева Г. Г. и др. Соrynebacterium sрр.: взаимосвязь патогенных свойств и резистентности к антимикробным препаратам. Клиническая лабораторная диагностика. 2022. Т. 67, № 9. С. 519–524.; Moyano R. O., Tonetti F. R., Fukuyama K., et al. The Respiratory Commensal Bacterium Corynebacterium pseudodiphtheriticum as a Mucosal Adjuvant for Nasal Vaccines. Vaccines. 2023. Vоl.11. Р. 611.; Bankevich A., Nurk S., Antipov D., et al. SPAdes: a new genome assembly algorithm and its applications to single-cell sequencing. J. Comput. Biol. 2012. Vol.19, N5. P.455–477.; Prjibelski A., Antipov D., Meleshko D., et al. Using SPAdes De Novo Assembler. Curr. Protoc. Bioinformatics. 2020. Vol. 70, N1. P.e102.; Gurevich A., Saveliev V., Vyahhi N., et al. QUAST: quality assessment tool for genome assemblies. Bioinformatics. 2013. Vol. 28, N8. P.1072–1075.; Page A.J., Cummins C.A., Hunt M., et al. Roary: rapid large-scale prokaryote pan genome analysis. Bioinformatics. 2015. Vol. 31, N22. P.3691–3693.; Database оf virulence factоrs (VFDB). Доступно на: httр: //www.mgc.ac.cn/VFs/. Ссылка активна на 21.08.2025.; Seemann T. Prokka: rapid prokaryotic genome annotation. Bioinformatics. 2014. Vol. 30, N14. P. 2068–2069.; Feldgarden M., Brover V., Haft D.H., et al. Validating the AMRFinder Tool and Resistance Gene Database by Using Antimicrobial Resistance Genotype-Phenotype Correlations in a Collection of Isolates. Antimicrob Agents Chemother. 2019. Vol. 63, N11. P. e00483–19.; Kumar S., Stecher G., Li M., et al. MEGA X: Molecular Evolutionary Genetics Analysis across Computing Platforms. Mol. Biol. Evol. 2018. Vol. 35, N6. P. 1547–1549.; Tamura K., Peterson D., Peterson N., et al. MEGA5: molecular evolutionary genetics analysis using maximum likelihood, evolutionary distance, and maximum parsimony methods // Mol. Biol. Evol. 2011. Vol. 28, N10. P. 2731–2739.; Мангутов Э. О., Харсеева Г. Г., Подойницына О. А. и др. Сorynebacterium spp.: отличия фено- и генотипических маркеров патогенности изолятов от больных с воспалительными заболеваниями респираторного тракта и практически здоровых лиц. Клиническая лабораторная диагностика. 2023. Т. 68, № 10. С. 604–612.; Определение чувствительности микроорганизмов к антимикробным препаратам: клинические рекомендации (EUCAST, 2024). Доступно на: httрs://www.antibiоtic.ru/library/eucast-eucast-clinical-breakроints-bacteria-13-0-rus/. Ссылка активна на 21.08.2025.; Larpin-Laborde S., Imran M., Bonaïti C., el al. Surface microbial consortia from Livarot, a French smear-ripened cheese. Can. J. Microbiol. 2011. Vol.57, N8. P.651–660.; Maidana S. D., Moyano R. O., Vargas J. M., et al. Respiratory Commensal Bacteria Increase Protection agains t Hypermucoviscous Carbapenem-Resistant Klebsiella pneumoniae ST25 Infection // Pathogens. 2022. Vоl. 11. Р. 1063.; Rоy S., Marla S., Рraneetha D. C. Recоgnitiоn оf Cоrynebacterium рseudоdiрhtheriticum by Tоll-like receрtоrs and uрregulatiоn оf antimicrоbial рeрtides in human cоrneal eрithelial cells // Virulence. 2015. Vоl. 6. N7. Р. 716–721.; https://www.epidemvac.ru/jour/article/view/2311

  4. 4
  5. 5
    Academic Journal

    Πηγή: Food systems; Vol 8, No 1 (2025); 49-57 ; Пищевые системы; Vol 8, No 1 (2025); 49-57 ; 2618-7272 ; 2618-9771 ; 10.21323/2618-9771-2025-8-1

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Relation: https://www.fsjour.com/jour/article/view/705/373; Atolani, O., Baker, M. T., Adeyemi, O. S., Olanrewaju, I. R., Hamid, A. A., Ameen, O. M. et al. (2020). COVID‑19: Critical discussion on the applications and implications of chemicals in sanitizers and disinfectants. EXCLI Journal, 9,785–799. https://doi.org/10.17179/excli2020-1386; Короткевич, Ю. В. (2016). Анализ резистентности к антибиотикам энтеробактерий и энтерококков, выделяемых из пищевых продуктов. Вопросы питания, 85(2), 5–13.; Шевелева, С. А. (2018). Антибиотикоустойчивые микроорганизмы в пище как гигиеническая проблема (обзорная статья). Гигиена и санитария, 97(4), 342–354.; Нежвинская, О. Е., Дудчик, Н. В. (2015). Пленкообразующие бактерии на предприятиях пищевой промышленности. Современные проблемы гигиены, радиационной и экологической медицины, 5, 188–194.; Téllez, S. (2010). Biofilms and their impact on food industry. VISAVET Outreach Journal. Retrieved from https://www.visavet.es/en/articles/biofilms-impactfood-industry.php Accessed July 11, 2024.; Banda, R., Nduko, J., Matofari, J. (2020). Bacterial biofilm formation in milking equipments in Lilongwe, Malawi. Journal of Food Quality and Hazards Control, 7, 142–148.; Quintieri, L., Fanelli, F., Caputo, L. (2019). Antibiotic resistant Pseudomonas spp. spoilers in fresh dairy products: An underestimated risk and the control strategies. Foods, 8(9), Article 372. https://doi.org/10.3390/foods8090372; Al-Shammary, A. H. A. (2015). The effect of heat treatment, pH and osmotic pressure on viability of Pseudomonas aeruginosa isolated from raw dairy products in Baghdad. International Journal of Advanced Research, 3(3), 675–681.; Langsrud, S., Sundheim, G., Borgmann-Strahsen, R. (2003). Intrinsic and acquired resistance to quaternary ammonium compounds in food-related Pseudomonas spp. Journal of Applied Microbiology, 95(4), 874–882. https://doi.org/10.1046/j.1365-2672.2003.02064.x; Rowbury R. J. (2005). Stress responses of foodborne pathogens, with specific reference to the switching on of such responses. Chapter in a book: Foodborne Pathogens: Microbiology and Molecular Biology. Caister Academic Press, U.K., 2005.; Stintzi, A. (2003). Gene expression profile of Campylobacter jejuni in response to growth temperature variation. Journal of Bacteriology, 185(6), 2009–2016. https://doi.org/10.1128/jb.185.6.2009-2016.2003; Ефимочкина, Н. Р. (2013). Микробиология пищевых продуктов и современные методы детекции патогенов. Москва, Издательство РАМН, 2013.; Oliver, J. D. (2005). The viable but nonculturable state in bacteria. Journal of Microbiology, 43(Spec), 93–100.; Schauer, B., Wald, R., Urbantke, V., Loncaric, I., Baumgartner, M. (2021). Tracing mastitis pathogens — epidemiological investigations of a Pseudomonas aeruginosa mastitis outbreak in an Austrian dairy herd. Animals, 11(2), Article 279. https://doi.org/10.3390/ani11020279; Mahmoud, S. F., Fayez, M., Swelum, A. A., Alswat, A. S., Alkafafy, M., Alzahrani, O. M. et al. (2022). Genetic Diversity, Biofilm formation, and antibiotic resistance of Pseudomonas aeruginosa isolated from cow, camel, and mare with clinical endometritis. Veterinary Sciences, 9(5), Article 239. https://doi.org/10.3390/vetsci9050239; Badawy, B., Moustafa, S., Shata, R., Sayed-Ahmed, M. Z., Alqahtani, S. S., Ali, M. S. et al. (2023). Prevalence of multidrug-resistant Pseudomonas aeruginosa isolated from dairy cattle, milk, environment, and workers’ hands. Microorganisms, 11(11), Article 2775. https://doi.org/10.3390/microorganisms11112775; Eneroth, Å., Ahrné, S., Molin, G. (2000). Contamination of milk with Gramnegative spoilage bacteria during filling of retail containers. International Journal of Food Microbiology, 57(1–2), 99–106. https://doi.org/10.1016/S0168-1605(00)00239-7; Meesilp, N., Mesil, N. (2019). Effect of microbial sanitizers for reducing biofilm formation of Staphylococcus aureus and Pseudomonas aeruginosa on stainless steel by cultivation with UHT milk. Food Science and Biotechnology, 28(1), 289–296. https://doi.org/10.1007/s10068-018-0448-4; Marchand, S., De Block, J., De Jonghe, V., Coorevits, A., Heyndrickx, M., Herman, L. (2012). Biofilm formation in milk production and processing environments; influence on milk quality and safety. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 11(2), 133–147. https://doi.org/10.1111/j.1541-4337.2011.00183.x; Beena, A. K., Ranjini, A. R., Riya, T. G. (2011). Isolation of psychrotrophic multiple drug resistant Pseudomonas from pasteurised milk. Veterinary World, 4(8), 349–352. https://doi.org/10.5455/vetworld.2011.349-352; Martin, N. H., Boor, K. J., Wiedmann, M. (2018). Symposium review: Effect of post-pasteurization contamination on fluid milk quality. Journal of Dairy Science, 101(1), 861–870. https://doi.org/10.3168/jds.2017-13339; Trmčić, A., Martin, N. H., Boor, K. J., Wiedmann, M. (2015). A standard bacterial isolate set for research on contemporary dairy spoilage. Journal of Dairy Science, 98(8), 5806–5817. https://doi.org/10.3168/jds.2015-9490; Brown, A. G., Luke, R. K. J. (2010). Siderophore production and utilization by milk spoilage Pseudomonas species. Journal of Dairy Science, 93(4), 1355–1363. https://doi.org/10.3168/jds.2009-2395; Лазарева, А. В., Чеботарь, И. В., Крыжановская, О. А., Чеботарь, В. И., Маянский, Н. А. (2015). Pseudomonas aeruginosa: патогенность, патогенез и патология. Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия, 17(3), 170–186.; Pang, Z., Raudonis, R., Glick, B. R., Lin, T.-J., Cheng, Z. (2019). Antibiotic resistance in Pseudomonas aeruginosa: Mechanisms and alternative therapeutic strategies. Biotechnology Advances, 37(1), 177–192. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2018.11.013; Шепелин, А. П., Сергеева, А. Б., Полосенко, О. В. (2017). Определение специфической активности питательных сред для Pseudomonas aeruginosa. Бактериология, 2(1), 54–60.; Егорова О. Н., Брусина Е. В., Григорьев Е. В. (2014). Эпидемиология и профилактика синегнойной инфекции. Федеральные клинические рекомендации. Национальная ассоциация специалистов по контролю инфекций, связанных с оказанием медицинской помощи. Москва, 2014.; Visca, P., Imperi, F., Lamont, I. L. (2007). Pyoverdine siderophores: From biogenesis to biosignificance. Trends in Microbiology, 15(1), 22–30. https://doi.org/10.1016/j.tim.2006.11.004; Чеботарь, И. В., Бочарова, Ю. А., Маянский, Н. А. (2017). Механизмы резистентности Pseudomonas aeruginosa к антибиотикам и их регуляция. Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия, 19(4), 308–319.; Пыж, А. Э., Никандров, В. Н. (2011). Вклад сине-зеленых пигментов Pseudomonas aeruginosa в гемолитическую активность культуральной жидкости. Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии, 1, 19–25.; Rossi, C., Serio, A., Chaves-López, C., Anniballi, F., Auricchio, B., Goffredo, E. et al. (2018). Biofilm formation, pigment production and motility in Pseudomonas spp. isolated from the dairy industry. Food Control, 86, 241–248. https:/doi.org/10.1016/j.foodcont.2017.11.018; Шестаков, А. Г. (2010). Усовершенствование методов выделения, идентификации индикации бактерий Pseudomonas aeruginosa. Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Саратовский государственный аграрный университет им. Н. И. Вавилова. Саратов, 2010.; Quintieri, L., Zühlke, D., Fanelli, F., Caputo, L., Liuzzi, V. C., Logrieco, A. F. et al. (2019). Proteomic analysis of the food spoiler Pseudomonas fluorescens ITEM 17298 reveals the antibiofilm activity of the pepsin-digested bovine lactoferrin. Food Microbiology, 82, 177–193. https://doi.org/10.1016/j.fm.2019.02.003; Cornelis, P., Dingemans, J., Baysse, C. (2023). Pseudomonas aeruginosa Soluble Pyocins as Antibacterial Weapons. Chapter in a book: Pseudomonas aeruginosa. Methods in Molecular Biology Humana, New York, NY, 2023. https://doi.org/10.1007/978-1-0716-3473-8_9; Michel-Briand, Y., Baysse, C. (2002). The pyocins of Pseudomonas aeruginosa. Biochimie, 84(5–6), 499–510. https://doi.org/10.1016/S0300-9084(02)01422-0; MacDonald, I. A., Kuehn, M. J. (2013). Stress-induced outer membrane vesicle production by Pseudomonas aeruginosa. Journal of Bacteriology, 195(13), 2971–2981. https://doi.org/10.1128/jb.02267-12; Фоминых, С. Г. (2011). Раневые инфекции: значение микробиологического мониторинга при составлении больничного формуляра антимикробных препаратов. Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия, 13(4), 368–375.; Андреева, С. В., Бахарева, Л. И., Нохрин, Д. Ю. (2013). Видовой состав микрофлоры ожоговых ран пациентов Челябинского областного ожогового центра. Вестник Челябинского государственного университета, 7(298), 58–59.; Mansoor, T., Musani, M. A., Khalid, G., Kamal, M. (2009). Pseudomonas aeruginosa in chronic suppurative otitis media: Sensitivity spectrum against various antibiotics in Karachi. Journal of Ayub Medical College, Abbottabad, 21(2), 120–123.; Mittal, R., Aggarwal, S., Sharma, S., Chhibber, S., Harjai, K. (2009). Urinary tract infections caused by Pseudomonas aeruginosa: A minireview. Journal of Infection and Public Health, 2(3), 101–111. https://doi.org/10.1016/j.jiph.2009.08.003; Yu, Y., Cheng, A. S., Wang, L., Dunne, W. M., Bayliss, S. J. (2007). Hot tub folliculitis or hot hand–foot syndrome caused by Pseudomonas aeruginosa. Journal of the American Academy of Dermatology, 57(4), 596–600. https://doi.org/10.1016/j.jaad.2007.04.004; Calhoun, J. H., Murray, C. K., Manring, M. M. (2008). Multidrug-resistant organisms in military wounds from Iraq and Afghanistan. Clinical Orthopaedics and Related Research, 466(6), 1356–1362. https://doi.org/10.1007/s11999-008-0212-9; Sato, H., Frank, D. W. (2004). ExoU is a potent intracellular phospholipase. Molecular Microbiology, 53(5), 1279–1290. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2004.04194.x; Morlon-Guyot, J., Méré, J., Bonhoure, A., Beaumelle, B. (2009). Processing of Pseudomonas aeruginosa exotoxin A is dispensable for cell intoxication. Infection and Immunity, 77(7), 3090–3099. https://doi.org/10.1128/IAI.01390-08; Tacconelli, E. (2017). Global Priority List of Antibiotic-Resistant Bacteria to Guide Research, Discovery, and Development, Infection Control Africa Network. South Africa. Retrieved from https://coilink.org/20.500.12592/khnnff Accessed July 15, 2024.; Pirnay, J. P., Matthijs, S., Colak, H., Chablain, P., Bilocq, F., Van Eldere, J. et al (2005). Global Pseudomonas aeruginosa biodiversity as reflected in a Belgian river. Environmental Microbiology, 7(7), 969–980. https://doi.org/10.1111/j.1462-2920.2005.00776.x; Crone, S., Vives-Flórez, M., Kvich, L., Saunders, A. M., Malone, M., Nicolaisen, M. H. et al. (2020). The environmental occurrence of Pseudomonas aeruginosa. APMIS, 128(3), 220–231. https://doi.org/10.1111/apm.13010; Custovic, A., Smajlovic, J., Hadzic, S., Ahmetagic, S., Tihic, N., Hadzagic, H. (2014). Epidemiological surveillance of bacterial nosocomial infections in the surgical intensive care unit. Materia Socio Medica, 26(1), 7–11. https://doi.org/10.5455/msm.2014.26.7-11; Breidenstein, E. B. M., de la Fuente-Núñez, C., Hancock, R. E. W. (2011). Pseudomonas aeruginosa: All roads lead to resistance. Trends in Microbiology, 19(8), 419–426. https://doi.org/10.1016/j.tim.2011.04.005; Немченко, У. М., Ситникова, К. О., Белькова, Н. Л., Григорова, Е. В., Воропаева, Н. М., Сухорева, М. В. и др. (2022). Влияние антимикробных препаратов на биопленкообразование Pseudomonas aeruginosa. Вавиловский журнал генетики и селекции, 26(5), 495–501.; Эйдельштейн, М. В., Шек, Е. А., Сухорукова, М. В., Склеенова, Е. Ю., Иванчик, Н. В., Шайдуллина, Э. Р. и др. (2019). Антибиотикорезистентность, продукция карбапенемаз и генотипы нозокомиальных штаммов Pseudomonas aeruginosa в стационарах России: результаты многоцентрового эпидемиологического исследования «Марафон 2015–2016». Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия, 21(2), 160–170.; Ткачева, Т. С., Гатауллина, Э. Ф., Бибарцева, Е. В. (26–27 января, 2022). Механизмы резистентности Pseudomonas aeruginosa к антибиотикам. Cборник материалов Всероссийской научно-методической конференции: Университетский комплекс как региональный центр образования, науки и культуры. Оренбург, 2022.; Maciá, M. D., Blanquer, D., Togores, B., Sauleda, J., Pérez, J. L., Oliver, A. (2005). Hypermutation is a key factor in development of multiple-antimicrobial resistance in Pseudomonas aeruginosa strains causing chronic lung infections. Antimicrobial Agents and Chemotherapy, 49(8), 3382–3386. https://doi.org/10.1128/aac.49.8.3382-3386.2005; Коза, Н. М. (2013). Инфекции, связанные с оказанием медицинской помощи. Эпидемиология и профилактика (обзорная лекция). Пермский медицинский журнал, 30(4), 135–143.; Тутельян, А. В., Юшина, Ю. К., Соколова, О. В., Батаева, Д. С., Фесюн, А. Д., Датий, А. В. (2019). Образование биологических пленок микроорганизмов на пищевых производствах. Вопросы питания, 88(3), 32–43.; Magiorakos, A. P., Srinivasan, A., Carey, R. B., Carmeli, Y., Falagas, M. E., Giske, C. G. et al. (2012). Multidrug-resistant, extensively drug-resistant and pandrugresistant bacteria: An international expert proposal for interim standard definitions for acquired resistance. Clinical Microbiology and Infection, 18(3), 268–281. https://doi.org/10.1111/j.1469-0691.2011.03570.x; Bengtsson-Palme, J., Kristiansson, E., Larsson, D. G. J. (2018). Environmental factors influencing the development and spread of antibiotic resistance. FEMS Microbiology Reviews, 42(1), Article fux053. https://doi.org/10.1093/femsre/fux053; Fernandes, P., Martens, E. (2017). Antibiotics in late clinical development. Biochemical Pharmacology, 133, 152–163. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2016.09.025; Yaita, K., Sameshima, I., Takeyama, H., Matsuyama, S., Nagahara, C., Hashiguchi, R. et al (2013). Liver abscess caused by multidrug-resistant Pseudomonas aeruginosa treated with colistin; a case report and review of the literature. Internal Medicine, 52(12), 1407–1412. https://doi.org/10.2169/internalmedicine.52.9296; Афонюшкин, В. Н., Донченко, Н. А., Козлова, Ю. Н., Давыдова, Н. В., Коптев, В. Ю., Черепушкина, В. С. (2020). Роль биоплёнок в адаптации микроорганизмов к неблагоприятным факторам окружающей среды на примере Pseudomonas aeruginosa (обзор литературы). Гигиена и санитария, 99(4), 379–383.; Hall, J. P., Brockhurst, M. A., Harrison, E. (2017). Sampling the mobile gene pool: Innovation via horizontal gene transfer in bacteria. Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences, 372(1735), Article 20160424. https://doi.org/10.1098/rstb.2016.0424; Heir, E., Moen, B., Åsli, A. W., Sunde, M., Langsrud, S. (2021). Antibiotic resistance and phylogeny of Pseudomonas spp. isolated over three decades from chicken meat in the Norwegian food chain. Microorganisms, 9(2), Article 207. https://doi.org/10.3390/microorganisms9020207; Lerma, L., Benomar, N., Casado Muñoz, M. del C., Gálvez, A., Abriouel, H. (2014). Antibiotic multiresistance analysis of mesophilic and psychrotrophic Pseudomonas spp. isolated from goat and lamb slaughterhouse surfaces throughout the meat production process. Applied and Environmental Microbiology, 80(21), 6792–6806. https://doi.org/10.1128/aem.01998-14; Verraes, C., Van Boxstael, S., Van Meervenne, E., Van Coillie, E., Butaye, P., Catry, B. et al. (2013). Antimicrobial resistance in the food chain: A review. International Journal of Environmental Research and Public Health, 10(7), 2643–2669. https://doi.org/10.3390/ijerph10072643; Frieri, M., Kumar, K., Boutin, A. (2017). Antibiotic resistance. Journal of Infection and Public Health, 10(4), 369–378. https://doi.org/10.1016/j.jiph.2016.08.007; Габриелян, Н. И., Горская, Е. М., Романова, Н. И., Цирульникова, О. М. (2014). Внутрибольничная инфекция и микробные биопленки в хирургии. Вестник трансплантологии и искусственных органов, 14(3), 83–91.; Monroe, D. (2007). Looking for chinks in the armor of bacterial biofilms. PLoS Biology, 5(11), Article e307. https://doi.org/10.1128/iai.01390-08; Mayansky, A. N., Chebotar, I. V., Rudneva, E. I., Chistyakova, V. P. (2012). Pseudomonas aeruginosa: Characteristics of the biofilm process. Molecular Genetics, Microbiology and Virology, 27(1), 1–6. https://doi.org/10.3103/S0891416812010053; Ghafoor, A., Hay, I. D., Rehm, B. H. A. (2011). Role of exopolysaccharides in Pseudomonas aeruginosa biofilm formation and architecture. Applied and Environmental Microbiology, 77(15), 5238–5246. https://doi.org/10.1128/AEM.00637-11; Coughlan, L. M., Cotter, P. D., Hill, C., Alvarez-Ordóñez, A. (2016). New weapons to fight old enemies: Novel strategies for the (bio) control of bacterial biofilms in the food industry. Frontiers in Microbiology, 7, Article 1641. https://doi.org/10.3389/fmicb.2016.01641; Окулич, В. К., Кабанова, А. А., Плотников, Ф. В. (2017). Микробные биопленки в клинической микробиологии и антибактериальной терапии. Витебск: ВГМУ, 2017.; Hentzer, M., Teitzel, G. M., Balzer, G. J., Heydorn, A., Molin, S., Givskov, M. et al. (2001). Alginate overproduction affects Pseudomonas aeruginosa biofilm structure and function. Journal of Bacteriology, 183(18), 5395–5401. https://doi.org/10.1128/JB.183.18.5395-5401.2001; Nikolaev, Y. A., Plakunov, V. K. (2007). Biofilm — “City of microbes” or an analogue of multicellular organisms? Microbiology 76, 125–138. https://doi.org/10.1134/S0026261707020014; Echeverz, M., García, B., Sabalza, A., Valle, J., Gabaldón, T., Solano, C. et al. (2017). Lack of the PGA exopolysaccharide in Salmonella as an adaptive trait for survival in the host. PLoS Genetics, 13(5), Article e1006816. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1006816; Akinbobola, A. B., Sherry, L., Mckay, W. G., Ramage, G., Williams, C. (2017). Tolerance of Pseudomonas aeruginosa in in-vitro biofilms to high-level peracetic acid disinfection. Journal of Hospital Infection, 97(2), 162–168. https://doi.org/10.1016/j.jhin.2017.06.024; Billings, N., Ramirez Millan, M., Caldara, M., Rusconi, R., Tarasova, Y., Stocker, R. et al. (2013). The extracellular matrix component Psl provides fast-acting antibiotic defense in Pseudomonas aeruginosa biofilms. PLoS Pathogens, 9(8), Article e1003526. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1003526; Ma, L., Conover, M., Lu, H., Parsek, M. R., Bayles, K., Wozniak, D. J. (2009). Assembly and development of the Pseudomonas aeruginosa biofilm matrix. PLoS Pathogens, 5(3), Article e1000354. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1000354; Irie, Y., Borlee, B. R., O’Connor, J. R., Hill, P. J., Harwood, C. S., Wozniak, D. J. et al. (2012). Self-produced exopolysaccharide is a signal that stimulates biofilm formation in Pseudomonas aeruginosa. Proceedings of the National Academy of Sciences, 109(50), 20632–20636. https://doi.org/10.1073/pnas.1217993109; Jennings, L. K., Storek, K. M., Ledvina, H. E., Coulon, C., Marmont, L. S., Sadovskaya, I. et al. (2015). Pel is a cationic exopolysaccharide that cross-links extracellular DNA in the Pseudomonas aeruginosa biofilm matrix. Proceedings of the National Academy of Sciences, 112(36), 11353–11358. https://doi.org/10.1073/pnas.1503058112; Bjarnsholt, T., Ciofu, O., Molin, S., Givskov, M., Høiby, N. (2013). Applying insights from biofilm biology to drug development — can a new approach be developed? Nature Reviews Drug Discovery, 12(10), 791–808. https://doi.org/10.1038/nrd4000; Деревенщикова, М. И., Сыромятников, М. Ю., Попов, В. Н. (2018). Использование молекулярно-генетических методов для микробиологического контроля пищевой продукции. Техника и технология пищевых производств, 48(4), 87–113.; Al-Ahmadi, G. J., Roodsari, R. Z. (2016). Fast and specific detection of Pseudomonas аeruginosa from other pseudomonas species by PCR. Annals of Burns and Fire Disasters, 29(4), 264–267.; Кузнецова, М. В., Павлова, Ю. А., Карпунина, Т. И., Демаков, В. А. (2013). Опыт использования методов молекулярной генетики при идентификации клинических штаммов. Клиническая лабораторная диагностика, 3, 34–37.; Черепушкина, В. С., Миронова, Т. Е., Афонюшкин, В. Н., Луканина, С. А., Бобикова, А. С., Козлова, Ю. Н. (2021). Разработка ПЦР в режиме реального времени для детекции P. aeruginosa в биопленках. Ветеринарный врач, 5, 64–72.; Кузнецов, А. Л., Пучкова, А. С., Князев, Е. Ю., Суворов, О. А. (2023). Формирование биобезопасности и экологизация производственной среды пищевых производств при использовании анолита. FOOD METAENGINEERING, 1(2), 11–20.; Cappello, S., Guglielmino, S. P. P. (2006). Effects of growth temperature on polystyrene adhesion of Pseudomonas aeruginosa ATCC2785. Brazilian Journal of Microbiology, 37(3), 205–207. https://doi.org/10.1590/S1517-83822006000300001; Vandervoort, K. G., Brelles-Marino, G. (2014). Plasma-mediated inactivation of Pseudomonas aeruginosa biofilms grown on borosilicate surfaces under continuous culture system. PLoS One, 9(10), Article e108512. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0108512; Lacivita, V., Conte, A., Lyng, J. G., Arroyo, C., Zambrini, V. A., Del Nobile, M. A. (2018). High intensity light pulses to reduce microbial load in fresh cheese. Journal of Dairy Research, 85(2), 232–237. https://doi.org/10.1017/s0022029918000134; Lacivita, V., Conte, A., Musavian, H. S., Krebs, N. H., Zambrini, V. A., Del Nobile, M. A. (2018). Steam-ultrasound combined treatment: A promising technology to significantly control mozzarella cheese quality. LWT, 93, 450–455. http://doi.org/10.1016/j.lwt.2018.03.062; Lacivita, V., Mentana, A., Centonze, D., Chiaravalle, E., Zambrini, V. A., Conte, A. et al (2019). Study of X-Ray irradiation applied to fresh dairy cheese. LWT, 103, 186–191. https://doi.org/10.1016/J.LWT.2018.12.073; Brackman, G., Coenye, T. (2015). Quorum sensing inhibitors as anti-biofilm agents. Current Pharmaceutical Design, 21(1), 5–11. https://doi.org/10.2174/1381612820666140905114627; Donlan, R. M. (2009). Preventing biofilms of clinically relevant organisms using bacteriophage. Trends in Microbiology, 17(2), 66–72. https://doi.org/10.1016/j.tim.2008.11.002; Chan, B. K., Sistrom, M., Wertz, J. E., Kortright, K. E., Narayan, D., Turner, P. E. (2016). Phage selection restores antibiotic sensitivity in MDR Pseudomonas aeruginosa. Scientific Reports, 6(1), Article 26717. https://doi.org/10.1038/srep26717; Costa, M. J., Pastrana, L. M., Teixeira, J. A., Sillankorva, S. M., Cerqueira, M. A. (2023). Bacteriophage delivery systems for food applications: Opportunities and perspectives. Viruses, 15(6), Article 1271. https://doi.org/10.3390/v15061271; Сухина, М. А., Шелыгин, Ю. А., Жуховицкий, В. Г., Фролов, С. А., Кашников, В. Н., Веселов, А. В. и др. (2018). Перспективы использования антагонистической активности лактобацилл для подавления роста Clostridium (Clostridioides) difficile. Экспериментальная и клиническая гастроэнтерология, 12, 19–24.; Ait Ouali, F., Al Kassaa, I., Cudennec, B., Abdallah, M., Bendali, F., Sadoun, D. et al. (2014). Identification of lactobacilli with inhibitory effect on biofilm formation by pathogenic bacteria on stainless steel surfaces. International Journal of Food Microbiology, 191, 116–124. https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2014.09.011; Fedorova, T. V., Vasina, D. V., Begunova, A. V., Rozhkova, I. V., Raskoshnaya, T. A., Gabrielyan, N. I. (2018). Antagonistic activity of lactic acid bacteria Lactobacillus spp. against clinical isolates of Klebsiella pneumoniae. Applied Biochemistry and Microbiology, 54, 277–287. https://doi.org/10.1134/S0003683818030043; Savinova, O. S., Glazunova, O. A., Moiseenko, K. V., Begunova, A. V., Rozhkova, I. V., Fedorova, T. V. (2021). Exoproteome analysis of antagonistic interactions between the probiotic bacteria Limosilactobacillus reuteri LR1 and Lacticaseibacillus rhamnosus F and multidrug resistant strain of Klebsiella pneumonia. International Journal of Molecular Sciences, 22(20), Article 10999. https://doi.org/10.3390/ijms222010999; Кишилова, С. А., Колоколова, А. Ю., Рожкова, И. В. (2024). Антимикробная активность метаболитных комплексов лактобацилл в отношении Pseudomonas aeruginosa. Биофизика, 69(2), 324–332.; Lewies, A., Du Plessis, L. H., Wentzel, J. F. (2019). Antimicrobial peptides: The Achilles’ heel of antibiotic resistance? Probiotics and Antimicrobial Proteins, 11(2), 370–381. https://doi.org/10.1007/s12602-018-9465-0; Beaudoin, T., Stone, T. A., Glibowicka, M., Adams, C., Yau, Y., Ahmadi, S. et al. (2018). Activity of a novel antimicrobial peptide against Pseudomonas aeruginosa biofilms. Scientific Reports, 8(1), Article 14728. https://doi.org/10.1038/s41598-018-33016-7; Moussouni, M., Nogaret, P., Garai, P., Ize, B., Vivès, E., Blanc-Potard, A. B. (2019). Activity of a synthetic peptide targeting MgtC on Pseudomonas aeruginosa intramacrophage survival and biofilm formation. Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, 9, Article 84. https://doi.org/10.3389/fcimb.2019.00084; Nesse, L. L., Simm, R. (2018). Biofilm: A hotspot for emerging bacterial genotypes.; Тутельян, А. В., Романова, Ю. М., Маневич, Б. В., Юшина, Ю. К., Федорова, Л. С., Синицына, О. А. и др. (2020). Методы борьбы с биологическими пленками на пищевых производствах. Молочная промышленность, 11, 48–53.; Kong, H., Jang, J. (2008). Synthesis and antimicrobial properties of novel silver/ polyrhodanine nanofibers. Biomacromolecules, 9(10), 2677–2681. https://doi.org/10.1021/bm800574x; Dima, C., Dima, S. (2015). Essential oils in foods: Extraction, stabilization, and toxicity. Current Opinion in Food Science, 5, 29–35. https://doi.org/10.1016/j.cofs.2015.07.003; Myszka, K., Schmidt, M. T., Majcher, M., Juzwa, W., Olkowicz, M., Czaczyk, K. (2016). Inhibition of quorum sensing-related biofilm of Pseudomonas fluorescens KM121 by Thymus vulgare essential oil and its major bioactive compounds. International Biodeterioration and Biodegradation, 114, 252–259. https://doi.org/10.1016/j.ibiod.2016.07.006; Bai A, J., Rai Vittal, R. (2014). Quorum sensing regulation and inhibition of exoenzyme production and biofilm formation in the food spoilage bacteria Pseudomonas psychrophila PSPF19. Food Biotechnology, 28(4), 293–308. https://doi.org/10.1080/08905436.2014.963601; https://www.fsjour.com/jour/article/view/705

  6. 6
  7. 7
  8. 8
    Academic Journal

    Πηγή: Russian Journal of Infection and Immunity; Vol 13, No 6 (2023); 1109-1116 ; Инфекция и иммунитет; Vol 13, No 6 (2023); 1109-1116 ; 2313-7398 ; 2220-7619

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  9. 9
  10. 10
  11. 11
    Academic Journal

    Συνεισφορές: The study of the pathogenicity of the wheat leaf rust pathogen population was carried out in accordance with the State Order of the Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation within the framework of research work on topic No. FGRN‐2022‐0004. The study of the virulence and sensitivity of the pathogen population was carried out with the financial support of KNF grant No. H‐21.1/48., Изучение патогенности популяции возбудителя бурой ржавчины пшеницы выполнено согласно Государственному заданию Министерства науки и высшего образования РФ в рамках НИР по теме № FGRN‐2022‐0004. Изучение вирулентности и чувствительности популяции патогена выполнено при финансовой поддержке гранта КНФ № Н‐21.1/48.

    Πηγή: South of Russia: ecology, development; Том 17, № 4 (2022); 79‐87 ; Юг России: экология, развитие; Том 17, № 4 (2022); 79‐87 ; 2413-0958 ; 1992-1098 ; 10.18470/1992-1098-2022-4

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Relation: https://ecodag.elpub.ru/ugro/article/view/2663/1309; Волкова Г.В., Кудинова О.А., Ваганова О.Ф. Использование сортосмешанных посевов в защите озимой пшеницы от бурой ржавчины // Земледелие. 2020. N 5. С. 38–40.; Гультяева Е.И., Беспалова Л.А., Аблова И.Б., Шайдаюк Е.Л., Худокормова Ж.Н., Яковлева Д.Р., Титова Ю.А. Злаковые травы – резерваторы инфекции видов ржавчины для озимой мягкой пшеницы на Северном Кавказе России // Вавиловский журнал генетики и селекции. 2021. Т. 25. N 6. С. 638–646.; Говоров Д.Н., Живых А.В., Шабельникова Е.С., Никулин А.Н., Умников В.И., Долгов А.И., Волков И.А., Машенцев И.В., Ступаков А.И., Чернявский В.С. Обзор фитосанитарного состояния посевов сельскохозяйственных культур в Российской Федерации в 2020 году и прогноз развития вредных объектов в 2021 году / Под ред. Говорова Д.Н., Живых А.В. М.: ФГБУ РСЦ, 2021. 912 с.; Государственный каталог пестицидов и агрохимикатов, разрешенных к применению на территории Российской Федерации / Министерство сельского хозяйства Российской Федерации (Минсельхоз России) Издание официальное МОСКВА 2022. URL: https://www.agroxxi.ru/goshandbook (дата обращения: 17.05.2022).; Страновой обзор производства и использования особо опасных пестицидов в России. Москва, Россия, 2020. URL: https://ipen.org/sites/default/files/documents/final_russia_hhp_country_situation_report_ru_and_en_14_may_2020.pdf (дата обращения: 1.06.2022).; Мироненко Н. В. Пластичность генома фитопатогенных грибов // Микология и фитопатология. 2019. Т. 53. N 3. С. 133–139. DOI:10.1134/S0026364819030085; Damicone J.P. Fungicide resistance management. Oklahoma cooperative extension. URL: https://shareok.org/bitstream/handle/11244/319916/oksa_epp_7663_2014-02.pdf?sequence=1 (дата обращения: 17.05.2022); Сухорученко Г.И. Резистентность вредных организмов к пестицидам в России // Защита и карантин растений. 2020. N 1. С. 14–18.; Fungicide resistance management in cereals FRAG-UK. Kenilworth. 2019. 28 p.; Соколова Г.Д., Глинушкин А.П. Механизмы устойчивости к фунгицидам фитопатогенного гриба Fusarium graminearum // Микология и фитопатология. 2020. Т. 54. N 6. С. 391–403. DOI:10.31857/S0026364820060112; Гвоздева М.С., Волкова Г.В. Влияние фунгицида колосаль на структуру популяции возбудителя бурой ржавчины пшеницы по признакам патогенности и чувствительности // Микология и фитопатология. 2022. Т. 56. N 1. С. 52–63. DOI:10.31857/S0026364822010044; Жемчужина Н.С., Киселева М.И., Коломиец Т.М., Аблова И.Б., Глинушкин А.П., Елизарова С.А. Выявление разнообразия микромицетов рода Fusarium в агроэкосистемах равнинной части Северного Кавказа для пополнения государственной коллекции фитопатогенных микроорганизмов ФГБНУ ВНИИФ // Вавиловский журнал генетики и селекции. 2021. Т. 25. N 8. С. 874–881.; Анпилогова Л.К., Волкова Г.В. Методы создания искусственных инфекционных фонов и оценки сортообразцов пшеницы на устойчивость к вредоносным болезням (фузариозу колоса, ржавчинам, мучнистой росе). Рекомендации. Краснодар. 2000. 28 с.; Методические указания по регистрационным испытаниям фунгицидов в сельском хозяйстве / под ред. В. И. Долженко Санкт-Петербург: ВИЗР, 2009. 377 с.; Mains Е.В., Jackson H.S. Physiological specialization in leaf rust of wheat, Puccinia triticina Erikss. // Phytopathology. 1926. V. 16. N 1. P. 89–120.; Лапач С.Н., Чубенко А.В., Бабич П.Н. Статистические методы в медико-биологических исследованиях с использованием Excel. Киев: Морион, 2000. 320 с.; Пыжикова Г.В. Влияние температуры на инфекцию и развитие желтой ржавчины пшеницы // Микология и фитопатология. 1972. Т. 6. N 3. С. 51–53.; Санин С.С. Методы определения количества спор, образуемых ржавчинными и другими фитопатогенными грибами // Микология и фитопатология. 1975. Т. 9. N 3. С. 443–445.; Михайлова Л.А., Гультяева Е.И., Мироненко Н.В. Методы исследования структуры популяций возбудителя бурой ржавчины пшеницы Puccinia recondita Rob. ex Desm. f.sp. tritici. Иммуногенетические методы создания устойчивых к вредным организмам сортов. СПб: ВИЗР, 2003. 26 с.; Nei M. Estimation of average heterozygosity and genetic distance from a small number of individuals // Genetics. 1978. V. 89. N 3. P. 583–590.; Zhao C., Zhang X., Hua H. et al. Sensitivity of Rhizoctonia spp. to flutolanil and characterization of the point mutation in succinate dehydrogenase conferring fungicide resistance // Eur J Plant Pathol. 2019. N 155. P. 13–23. DOI:10.1007/s10658-019-01739-6; Kang Zh., Li X., Wan A., Wang M., Chen X. Differential sensitivity among Puccinia striiformis f. sp. tritici isolates to propiconazole and pyraclostrobin fungicides // Canadian Journal of Plant Pathology. 2019. V. 41. N 3. P. 415–434. DOI:10.1080/07060661.2019.1577301; Sacon D., Netto A., Gallina A., Tonello E.S., Milanesi P.M. Association of fungicides on Puccinia triticina and wheat // Communications in Plant Sciences. 2019. N 9. P. 88–92. DOI:10.26814/cps2019015; https://ecodag.elpub.ru/ugro/article/view/2663

  12. 12
    Academic Journal

    Πηγή: Medical Herald of the South of Russia; Том 13, № 4 (2022); 45-52 ; Медицинский вестник Юга России; Том 13, № 4 (2022); 45-52 ; 2618-7876 ; 2219-8075 ; 10.21886/2219-8075-2022-13-4

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Relation: https://www.medicalherald.ru/jour/article/view/1531/924; Walls AC, Park YJ, Tortorici MA, Wall A, McGuire AT, Veesler D. Structure, Function, and Antigenicity of the SARS-CoV-2 Spike Glycoprotein. Cell. 2020;181(2):281-292.e6. https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.02.058.; Ortega JT, Serrano ML, Pujol FH, Rangel HR. Role of changes in SARS-CoV-2 spike protein in the interaction with the human ACE2 receptor: An in silico analysis. EXCLI J. 2020;19:410-417. https://doi.org/10.17179/excli2020-1167.; Mercurio I, Tragni V, Busto F, De Grassi A, Pierri CL. Protein structure analysis of the interactions between SARS-CoV-2 spike protein and the human ACE2 receptor: from conformational changes to novel neutralizing antibodies. Cell Mol Life Sci. 2021;78(4):1501-1522. https://doi.org/10.1007/s00018-020-03580-1.; Song W, Gui M, Wang X, Xiang Y. Cryo-EM structure of the SARS coronavirus spike glycoprotein in complex with its host cell receptor ACE2. PLoS Pathog. 2018;14(8):e1007236. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1007236.; Watanabe Y, Allen JD, Wrapp D, McLellan JS, Crispin M. Site-specific glycan analysis of the SARS-CoV-2 spike. Science. 2020;369(6501):330-333. https://doi.org/10.1126/science.abb9983.; Vankadari N, Wilce JA. Emerging WuHan (COVID-19) coronavirus: glycan shield and structure prediction of spike glycoprotein and its interaction with human CD26. Emerg Microbes Infect. 2020;9(1):601-604. https://doi.org/10.1080/22221751.2020.1739565.; Харченко Е.П. Коронавирус SARS-CoV-2: особенности структурных белков, контагиозность и возможные иммунные коллизии. Эпидемиология и вакцинопрофилактика. 2020;19(2):13-30. https://doi.org/10.31631/2073-3046-2020-19-2-13-30; Pillay TS. Gene of the month: the 2019-nCoV/SARS-CoV-2 novel coronavirus spike protein. J Clin Pathol. 2020;73(7):366-369. https://doi.org/10.1136/jclinpath-2020-206658.; Li H, Zhou Y, Zhang M, Wang H, Zhao Q, Liu J. Updated Approaches against SARS-CoV-2. Antimicrob Agents Chemother. 2020;64(6):e00483-20. https://doi.org/10.1128/AAC.00483-20.; Шатунова П.О., Быков О.А., Свитич В.В. Ангиотензинпревращающий фермент 2. Подходы к патогенетической терапии COVID-19. Журнал микробиологии эпидемиологии и иммунобиологии. 2020;97(4):339-345. https://doi.org/10.36233/0372-9311-2020-97-4-6; Kim CH. SARS-CoV-2 Evolutionary Adaptation toward Host Entry and Recognition of Receptor O-Acetyl Sialylation in Virus-Host Interaction. Int J Mol Sci. 2020;21(12):4549. https://doi.org/10.3390/ijms21124549.; Харченко Е.П. Коронавирус SARS-Cov-2: сложности патогенеза, поиски вакцин и будущие пандемии. Эпидемиология и Вакцинопрофилактика. 2020;19(3):4-20. https://doi.org/10.31631/2073-3046-2020-19-3-4-20; Akkiz H. Implications of the Novel Mutations in the SARS-CoV-2 Genome for Transmission, Disease Severity, and the Vaccine Development. Front Med (Lausanne). 2021;8:636532. https://doi.org/10.3389/fmed.2021.636532.; Saha P, Banerjee AK, Tripathi PP, Srivastava AK, Ray U. A virus that has gone viral: amino acid mutation in S protein of Indian isolate of Coronavirus COVID-19 might impact receptor binding, and thus, infectivity. Biosci Rep. 2020;40(5):BSR20201312. https://doi.org/10.1042/BSR20201312.; Korber B, Fischer WM, Gnanakaran S, Yoon H, Theiler J, et al. Tracking Changes in SARS-CoV-2 Spike: Evidence that D614G Increases Infectivity of the COVID-19 Virus. Cell. 2020;182(4):812-827.e19.https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.06.043.; Eaaswarkhanth M, Al Madhoun A, Al-Mulla F. Could the D614G substitution in the SARS-CoV-2 spike (S) protein be associated with higher COVID-19 mortality? Int J Infect Dis. 2020;96:459-460. https://doi.org/10.1016/j.ijid.2020.05.071.; Haddad D, John SE, Mohammad A, Hammad MM, Hebbar P, et al. SARS-CoV-2: Possible recombination and emergence of potentially more virulent strains. PLoS One. 2021;16(5):e0251368. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0251368.; Boehm E, Kronig I, Neher RA, Eckerle I, Vetter P, et al. Novel SARS-CoV-2 variants: the pandemics within the pandemic. Clin Microbiol Infect. 2021;27(8):1109-1117. https://doi.org/10.1016/j.cmi.2021.05.022.; Li X, Zhang L, Chen S, Ji W, Li C, Ren L. Recent progress on the mutations of SARS-CoV-2 spike protein and suggestions for prevention and controlling of the pandemic. Infect Genet Evol. 2021;93:104971. https://doi.org/10.1016/j.meegid.2021.104971.; Ibrahim IM, Elfiky AA, Elgohary AM. Recognition through GRP78 is enhanced in the UK, South African, and Brazilian variants of SARS-CoV-2; An in silico perspective. Biochem Biophys Res Commun. 2021;562:89-93. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2021.05.058.; Nelson G, Buzko O, Spilman PR, Niazi K, Rabizadeh S, Soon-Shiong PR. Molecular dynamic simulation reveals E484K mutation enhances spike RBD-ACE2 affinity and the combination of E484K, K417N and N501Y mutations (501Y.V2 variant) induces conformational change greater than N501Y mutant alone, potentially resulting in an escape mutant. bioRxiv. 2021. https://doi.org/10.1101/2021.01.13.426558; Cerutti G, Guo Y, Liu L, Liu L, Zhang Z, et al. Cryo-EM structure of the SARS-CoV-2 Omicron spike. Cell Rep. 2022;38(9):110428. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2022.110428.; Li Q, Wu J, Nie J, Zhang L, Hao H, et al. The Impact of Mutations in SARS-CoV-2 Spike on Viral Infectivity and Antigenicity. Cell. 2020;182(5):1284-1294.e9. https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.07.012.; Tian F, Tong B, Sun L, Shi S, Zheng B, et al. N501Y mutation of spike protein in SARS-CoV-2 strengthens its binding to receptor ACE2. Elife. 2021;10:e69091. https://doi.org/10.7554/eLife.69091.; Surjit M, Lal SK. The SARS-CoV nucleocapsid protein: a protein with multifarious activities. Infect Genet Evol. 2008;8(4):397-405. https://doi.org/10.1016/j.meegid.2007.07.004.; Mu J, Fang Y, Yang Q, Shu T, Wang A, et al. SARS-CoV-2 N protein antagonizes type I interferon signaling by suppressing phosphorylation and nuclear translocation of STAT1 and STAT2. Cell Discov. 2020;6:65. https://doi.org/10.1038/s41421-020-00208-3.; Zeng Y, Ye L, Zhu S, Zheng H, Zhao P, et al. The nucleocapsid protein of SARS-associated coronavirus inhibits B23 phosphorylation. Biochem Biophys Res Commun. 2008;369(2):287-91. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2008.01.096.; Diao B, Wen K, Zhang J, Chen J, Han C, et al. Accuracy of a nucleocapsid protein antigen rapid test in the diagnosis of SARS-CoV-2 infection. Clin Microbiol Infect. 2021;27(2):289.e1-289.e4. https://doi.org/10.1016/j.cmi.2020.09.057.; Yoshimoto FK. The Proteins of Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus-2 (SARS CoV-2 or n-COV19), the Cause of COVID-19. Protein J. 2020;39(3):198-216. https://doi.org/10.1007/s10930-020-09901-4.; Bianchi M, Benvenuto D, Giovanetti M, Angeletti S, Ciccozzi M, Pascarella S. Sars-CoV-2 Envelope and Membrane Proteins: Structural Differences Linked to Virus Characteristics? Biomed Res Int. 2020;2020:4389089. https://doi.org/10.1155/2020/4389089.; Jimenez-Guardeño JM, Nieto-Torres JL, DeDiego ML, Regla-Nava JA, Fernandez-Delgado R, et al. The PDZ-binding motif of severe acute respiratory syndrome coronavirus envelope protein is a determinant of viral pathogenesis. PLoS Pathog. 2014;10(8):e1004320. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1004320.; Ruch TR, Machamer CE. The coronavirus E protein: assembly and beyond. Viruses. 2012;4(3):363-82. https://doi.org/10.3390/v4030363.; Schoeman D, Fielding BC. Coronavirus envelope protein: current knowledge. Virol J. 2019;16(1):69. https://doi.org/10.1186/s12985-019-1182-0.; Alam I, Kamau AA, Kulmanov M, Jaremko Ł, Arold ST, et al. Functional Pangenome Analysis Shows Key Features of E Protein Are Preserved in SARS and SARS-CoV-2. Front Cell Infect Microbiol. 2020;10:405. https://doi.org/10.3389/fcimb.2020.00405.; Neuman BW, Kiss G, Kunding AH, Bhella D, Baksh MF, et al. A structural analysis of M protein in coronavirus assembly and morphology. J Struct Biol. 2011;174(1):11-22. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2010.11.021.; Kuo L, Hurst-Hess KR, Koetzner CA, Masters PS. Analyses of Coronavirus Assembly Interactions with Interspecies Membrane and Nucleocapsid Protein Chimeras. J Virol. 2016;90(9):4357-4368. https://doi.org/10.1128/JVI.03212-15.; Siu YL, Teoh KT, Lo J, Chan CM, Kien F, et al. The M, E, and N structural proteins of the severe acute respiratory syndrome coronavirus are required for efficient assembly, trafficking, and release of virus-like particles. J Virol. 2008;82(22):11318-30. https://doi.org/10.1128/JVI.01052-08.; Satarker S, Nampoothiri M. Structural Proteins in Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus-2. Arch Med Res. 2020;51(6):482-491. https://doi.org/10.1016/j.arcmed.2020.05.012.; Zheng Y, Zhuang MW, Han L, Zhang J, Nan ML, et al Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) membrane (M) protein inhibits type I and III interferon production by targeting RIG-I/MDA-5 signaling. Signal Transduct Target Ther. 2020;5(1):299. https://doi.org/10.1038/s41392-020-00438-7.; https://www.medicalherald.ru/jour/article/view/1531

  13. 13
  14. 14
  15. 15
    Academic Journal

    Πηγή: Problems of Particularly Dangerous Infections; № 2 (2021); 87-93 ; Проблемы особо опасных инфекций; № 2 (2021); 87-93 ; 2658-719X ; 0370-1069

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Relation: https://journal.microbe.ru/jour/article/view/1499/1214; Parkhill J., Wren B.W., Thomson N.R., Titball R.W., Holden M.T., Prentice M.B., Sebaihia M., James K.D., Churcher C., Mungall K.L., Baker S., Basham D., Bentley S.D., Brooks K., CerdeñoTárraga A.M., Chillingworth T., Cronin A., Davies R.M., Davis P., Dougan G., Feltwell T., Hamlin N., Holroyd S., Jagels K., Karlyshev A.V., Leather S., Moule S., Oyston P.C., Quail M., Rutherford K., Simmonds M., Skelton J., Stevens K., Whitehead S., Barrell B.G. Genome sequence of Yersinia pestis, the causative agent of plague. Nature. 2001; 413(6855):523–7. DOI:10.1038/35097083.; Skurnik M., Peippo A., Ervelä E. Characterization of the O-antigen gene clusters of Yersinia pseudotuberculosis and the cryptic O-antigen gene cluster of Yersinia pestis shows that the plague bacillus is most closely related to and has evolved from Y. pseudotuberculosis serotype O:1b. Mol. Microbiol. 2000; 37(2):316–30. DOI:10.1046/j.1365-2958.2000.01993.x.; Wren B.W. The Yersiniae – a model genus to study the rapid evolution of bacterial pathogens. Nat. Rev. Microbiol. 2003; 1(1):55– 64. DOI:10.1038/nrmicro730.; Chain P.S., Carniel E., Larimer F.W., Lamerdin J., Stoutland P.O., Regala W.M., Georgescu A.M., Vergez L.M., Land M.L., Motin V.L., Brubaker R.R., Fowler J., Hinnebusch J., Marceau M., Medigue C., Simonet M., Chenal-Francisque V., Souza B., Dacheux D., Elliott J.M., Derbise A., Hauser L.J., Garcia E. Insights into the evolution of Yersinia pestis through whole-genome comparison with Yersinia pseudotuberculosis. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2004; 101(38):13826–31. DOI:10.1073/pnas.0404012101.; Reuter S., Connor T.R., Barquist L., Walker D., Feltwell T., Harris S.R., Fookes M., Hall M.E., Petty N.K., Fuchs T.M., Corander J., Dufour M., Ringwood T., Savin C., Bouchier C., Martin L., Miettinen M., Shubin M., Riehm J.M., Laukkanen-Ninios R., Sihvonen L.M., Siitonen A., Skurnik M., Falcão J.P., Fukushima H., Scholz H.C., Prentice M.B., Wren B.W., Parkhill J., Carniel E., Achtman M., McNally A., Thomson N.R. Parallel independent evo- lution of pathogenicity within the genus Yersinia. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2014; 111(18):6768–73. DOI:10.1073/pnas.1317161111.; McNally A., Thomson N.R., Reuter S., Wren B.W. Add, stir and reduce: Yersinia spp. as model bacteria for pathogen evo- lution. Nat. Rev. Microbiol. 2016; 14(3):177–90. DOI:10.1038/nrmicro.2015.29.; Tsubokura M., Aleksić S. A simplified antigenic scheme for serotyping of Yersinia pseudotuberculosis: phenotypic character- ization of reference strains and preparation of O and H factor sera. Contrib. Microbiol. Immunol. 1995; (13):99–105.; Gemski O.P., Lazere J.R., Casey T., Wohlhieter J.A. Presence of a virulence-associated plasmid in Yersinia pseudotuberculosis. Infect. Immun. 1980; 28(3):1044–7. DOI:10.1128/iai.28.3.1044-1047.1980.; Gemski P., Lazere J.R., Casey T. Plasmid associated with pathogenicity and calcium dependency of Yersinia enterocolitica. Infect. Immun. 1980; 27(2):682–5. DOI:10.1128/iai.27.2.682-685.1980.; Portnoy D.A., Martinez R.J. Role of a plasmid in the pathogenicity of Yersinia species. Curr. Top. Microbiol. Immunol. 1985; 118:29–51. DOI:10.1007/978-3-642-70586-1_3.; Кутырев В.В., Попов Ю.А., Проценко О.А. Плазмиды патогенности Yersinia pestis. Молекулярная генетика, микробио- логия и вирусология. 1986; 6:3–11.; Eroshenko G.A., Nosov N.Y., Krasnov Y.M., Oglodin Y.G., Kukleva L.M., Guseva N.P., Kuznetsov A.A., Abdikarimov S.T., Dzhaparova A.K., Kutyrev V.V. Yersinia pestis strains of ancient phylogenetic branch 0.ANT are widely spread in the high-mountain plague foci of Kyrgyzstan. PLoS One. 2017; 12(10):e0187230. DOI:10.1371/journal.pone.0187230.; Kutyrev V.V., Eroshenko G.A., Motin V.L., Nosov N.Y., Krasnov J.M., Kukleva L.M., Nikiforov K.A., Al’hova Zh.V., Oglodin E.G., Guseva N.P. Phylogeny and classification of Yersinia pestis through the lens of strains from the plague foci of Commonwealth of Independent States. Front. Microbiol. 2018; 9:1106. DOI:10.3389/fmicb.2018.01106.; Ерошенко Г.А., Джапарова А.К., Оглодин Е.Г., Альхова Ж.В., Куклева Л.М., Кузнецов А.А., Краснов Я.М., Абдикаримов С.Т., Кутырев В.В. Филогеография штаммов Yersinia pestis вет- ви 0.ANT, выделенных в Тянь-Шане и Памиро-Алае в XX–XXI веках. Проблемы особо опасных инфекций. 2020; 1:76–84. DOI:10.21055/0370-1069-2020-1-76-84.; Онищенко Г.Г., Кутырев В.В., редакторы. Лабораторная диагностика особо опасных инфекционных болезней. Практическое руководство. М.: ЗАО «Шико»; 2013. 560 с.; Platonov M.E., Blouin Y., Evseeva V.V., Afanas'ev M.V., Pourcel C., Balakhonov S.V., Vergnaud G., Anisimov A.P. Draft genome sequences of five Yersinia pseudotuberculosis ST19 isolates and one isolate variant. Genome Announc. 2013; 1(2):e0012213. DOI:10.1128/genomeA.00122-13.; https://journal.microbe.ru/jour/article/view/1499

  16. 16
  17. 17
  18. 18
  19. 19
    Academic Journal

    Συγγραφείς: Горшкова, О. Г.

    Πηγή: Microbiology&Biotechnology; No. 1(48) (2020); 60-68 ; Микробиология и биотехнология; № 1(48) (2020); 60-68 ; Мікробіологія і біотехнологія; № 1(48) (2020); 60-68 ; 2307-4663 ; 2076-0558

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

  20. 20
    Academic Journal

    Πηγή: Journal Infectology; Том 12, № 1 (2020); 48-55 ; Журнал инфектологии; Том 12, № 1 (2020); 48-55 ; 2072-6732 ; 10.22625/2072-6732-2020-12-1

    Περιγραφή αρχείου: application/pdf

    Relation: https://journal.niidi.ru/jofin/article/view/1012/769; Зильбер, Л.А. Весенний (весенне-летний) эндемический клещевой энцефалит / Л.А. Зильбер // Арх. биол. наук. – 1939. – № 56 (2). – С. 9–37.; Casals J. Biology of viruses of tick-borne-encephalitis complex. 1962; Symposia CSAV, 53.; Clarke DH. Antigenic relationship among viruses of the tick-borne encephalitis complex as studied by antibody adsorption and agar gel precipitin techniques. In Symposium on the Biology of Viruses of the Tick-Borne Encephalitis Complex, 1962; 67-75. Edited by H. Libikova. New York: Academic Press.; Calisher, CH, Karabatsos, N, Dalrymple, JM, Shope, RE, Porterfield, JS, Westaway, EG & Brandt, WE. Antigenic relationships between flaviviruses as determined by cross-neutralization tests and polyclonal antisera. J.Gen. Virol. 1989;70,3743. PMID: 2543738 DOI:10.1099/0022-1317-70-1-37; King AMQ, Adams MJ, Carstens EB and Lefkowitz EJ. Virus taxonomy: classification and nomenclature of viruses: Ninth Report of the International Committee on Taxonomy of Viruses. Edited by: King AMQ, Lefkowitz E, Adams MJ Carstens E B. San Diego: Elsevier, 2012;1003-1020.; International Committee on Taxonomy of Viruses (ICTV) Release, EC 48, Budapest, Hungary, August 2016: https:talk.ictvonline.org/taxonomy.; Pletnev AG, Yamshchikov VF, Blinov VM.` Nucleotide sequence of the genome and complete amino acid sequence of the polyprotein of tick-borne encephalitis virus. Virology,1990; 174(1):250–263. PMID: 2136778; Leonova GN, Belikov SI, Kondratov IG, Takashima I Comprehensive assessment of the genetics and virulence of TBEV strains isolated from patients with inapparent and clinical forms of the infection in the Russian Far East.Virology,2013; 443:89–98. PMID: 23735441 DOI:10.1016/j.virol.2013.04.029.; Belikov SI, Kondratov IG, Potapova UV, Leonova GN. The relationship between the structure of the tick-borne encephalitis virus strains and their pathogenic properties. PLoS One. 2014;9(4):e94946. doi:10.1371/journal.pone.0094946. PMID: 24740396 http://www.plosone.org/article/ info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0094946 eCollection; 2014.; Leonova GN, Belikov SI, Kondratov IG. Characteristics of far eastern strains of tick-borne encephalitis virus. Arch Virol.2017; DOI 10.1007/s00705-017-3309-1.; Saitou N, Nei M «The neighbor-joining method: a new method for reconstructing phylogenetic trees». Molecular Biology and Evolution. 1987;4 (4): 406—425. PMID: 3447015. DOI:10.1093/oxfordjournals.molbev.a040454.; Zhang Y, Si Bing-Yin, Liu Bo-Hua, Chang Guo-Hui, Yang Yin-Hui, Huo Qiu-Bo, Zheng Yuan-Chun, Zhu Qing-Yu Complete genomic characterization of two tick-borne encephalitis viruses isolated from China. Virus Res.2012;167:310–331. DOI:10.1016/j.virusres.2012.05.015.; Takashima I, Morita K, Chiba M et al. A case of tickborne encephalitis in Japan and isolation of the virus. J Clin Microbiol. 1997;35:1943–1947. PMID: 9230360; Chiba N, Iwasaki T, Mizutani T, Kariwa H, Kurata T, Takashima I. Pathogenicity of tick-borne encephalitis virus isolated in Hokkaido, Japan in mouse model. Vaccine 1999;17(78):779–787. PMID: 10067683; Леонова, Г.Н. Динамика эпидемической ситуации по клещевому энцефалиту на Дальнем Востоке / Г.Н. Леонова // Эпидемиология и вакцинопрофилактика. – 2015. – № 3 (82), т. 14. – С. 17–22.; Панов, А.Г. Клещевой энцефалит / А.Г. Попов. – Л.: Медгиз, 1956.; Somova LM, Leonova GN, Plekhova NG, Kaminsry YuV., Phisenko AYu. The Pathomorphology of Far Eastern Tick-Borne Encephalitis. In: Encephalitis (ed. Sergey Tkachev); INTECH, 2012;Croatia:113-144.; Шаповал, А.Н. Клещевой энцефаломиелит / А.Н. Шаповал. – Л.: Медицина, 1980.; Leonova GN, Maystrovskaya OS, Kondratov IG, Takashima I, Belikov SI. The nature of replication of tick-borne encephalitis virus strains isolated from residents of the Russian Far East with inapparent and clinical forms of infection. Virus Res. 2014;189: 34-42. PMID: 24747117 DOI:10.1016/j.virusres.2014.04.004; Potapova UV, Feranchuk SI, Potapov VV, Kulakova NV, Kondratov IG, Leonova GN, Belikov SI. NS2B/NS3 protease: allosteric effect of mutations associated with the pathogenicity of tick-borne encephalitis virus. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics iFirst: 2012;1–14. DOI:10.1080/07391102.2012. 689697; Погодина, В.В. 75-летие открытия вируса клещевого энцефалита. Сравнение ранних (1937–1945) и современных штаммов / В.В. Погодина [и др.] // Вопр. вирусол. – 2012. – Спец. выпуск, посвященный 120-й годовщине со дня открытия вирусов русским ученым Д.И. Ивановским. – С. 66–75.; Робинзон, И.А. О локализации воспалительных изменений при весенне-летнем менингоэнцефаломиелите / И.А. Робинзон, Ю.С. Сергеева // Журн. невропат. и психиатрии им. Корсакова. – 1940. – Т. 9, № 1–2. – С. 31–37.; Робинзон, И.А. Общие вопросы патогенеза и патологической анатомии вирусных поражений нервной системы / И.А. Робинзон // Менингиты и энцефалиты у детей / М.Б. Цукер. – М., 1975. – С. 5–72.; https://journal.niidi.ru/jofin/article/view/1012