РАЗРАБОТКА ПОДХОДОВ К МОЛЕКУЛЯРНОМУ МОДЕЛИРОВАНИЮ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ КОМПОНЕНТОВ ГУМИНОВЫХ ВЕЩЕСТВ С БЕТА-ЛАКТАМАЗАМИ НА ПРИМЕРЕ ГУМИНОПОДОБНЫХ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ АНАЛОГОВ

Source: chemistry of plant raw material; No 2 (2024); 329-339
Химия растительного сырья; № 2 (2024); 329-339

Subject Terms: молекулярное моделирование, humic substances, molecular modeling, docking, дерепликация, гуминовые вещества, Beta-lactamase inhibitors, dereplication, Ингибиторы бета-лактамаз, молекулярная динамика, molecular dynamics, докинг

File Description: application/pdf

Access URL: https://journal.asu.ru/cw/article/view/13955

Abnormal swelling in water of carboxylic ion exchanger in the forms of ammonium and tetraethylammonium ions ; Аномальное набухание в воде карбоксильного ионита в формах ионов аммония и тетраэтиламмония

Authors: V. S. Soldatov, E. G. Kosandrovich, T. V. Bezyazychnaya, В. С. Солдатов, Е. Г. Косандрович, Т. В. Безъязычная

Source: Doklady of the National Academy of Sciences of Belarus; Том 67, № 6 (2023); 465-472 ; Доклады Национальной академии наук Беларуси; Том 67, № 6 (2023); 465-472 ; 2524-2431 ; 1561-8323 ; 10.29235/1561-8323-2023-67-6

Subject Terms: молекулярное моделирование, swelling, ammonium, tetraalkylammonium ions, hydration, molecular modeling, набухание, аммоний, тетраалкиламмония ионы, гидратация

File Description: application/pdf

Relation: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/1162/1163; Solubilities and Dissolution States of a Series of Symmetrical Tetraalkylammonium Salts in Water / H. Nakayama [et al.] // Bull. Chem. Soc. Jpn. – 1989. – Vol. 62, N 4. – P. 985–992. https://doi.org/10.1246/bcsj.62.985; Marcus, Y. Tetraalkylammonium Ions in Aqueous and Non-aqueous Solutions / Y. Marcus // J. Solution Chem. – 2008. – Vol. 37. – P. 1071–1098. https://doi.org/10.1007/s10953-008-9291-1; Rao, B. G. Hydrophobic Hydration: A Free Energy Perturbation Study / B. G. Rao, U. C. Singh // J. Am. Chem. Soc. – 1989. – Vol. 111, N 9. – P. 3125–3133. https://doi.org/10.1021/ja00191a003; Soldatov, V. S. Hydration of ion exchangers: thermodynamics and quantum chemistry calculations. IV. The state of ions and water molecules in alkali forms of sulfostyrene resins / V. S. Soldatov, E. G. Kosandrovich, T. V. Bezyazychnaya // React. and Funct. Polym. – 2018. – Vol. 131. – P. 219–229. https://doi.org/10.1016/j.reactfunctpolym.2018.07.010; Медяк, Г. В. Особенности получения и свойства волокнистых ионитов ФИБАН К-4 / Г. В. Медяк, А. А. Шункевич, А. П. Поликарпов // Журн. прикладной химии. – 2001. – Т. 74, № 10. – С. 1608–1613.; Сорбция этиламинов из воздуха волокнистыми ионитами. 2. Слабокислотный карбоксильный катионит ФИБАН К-4 / О. Н. Дорошкевич [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусi. Сер. хiм. навук. – 2014. – № 4. – C. 16–20.; Davankov, V. A. Paradoxes of thermodynamics of aqua-vapor-polymer interface equilibrium / V. A. Davankov, A. V. Pastukhov // Russ. J. Phys. Chem. A. – 2011. – Vol. 85, N 5. – P. 721–729. https://doi.org/10.1134/s0036024411050098; Similarities and differences between potassium and ammonium ions in liquid water: a first-principles study / F. Aydin [et al.] // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2020. – N 22. – P. 2540–2548. https://doi.org/10.1039/c9cp06163k; Szasz, Gy. I. A Molecular dynamics study of aqueous solutions. VIII. Improved simulation and structural properties of a NH4Cl solution / Gy. I. Szasz, K. Heinzinger // Z. Naturforsh A. – 1979. – Vol. 34, N 7. – P. 840–849. https://doi.org/10.1515/zna-1979-0708; Cummings, S. The hydration of the ammonium ion in aqueous ammonium sulphate solution as studied by neutron diffraction / S. Cummings // J. Phys. Colloques. – 1984. – Vol. 45, N C7. – P. – C7-131–C7-135. https://doi.org/10.1051/jphyscol:1984713; Properties of ammonium ion–water clusters: analyses of structure evolution, noncovalent interactions, and temperature and humidity effects / Shi-Tu Pei [et al.] // J. Phys. Chem. A. – 2015. – Vol. 119, N 12. – P. 3035–3047. https://doi.org/10.1021/jp512323k; Aqueous solution chemistry of ammonium cation in the auger time window / D. Hollas [et al.] // Sci. Rep. – 2017. – N 7. – Art. 756. https://doi.org/10.1038/s41598-017-00756-x; Aqueous solutions of tetraalkylammonium halides: ion hydration, dynamics and ion-ion interactions in light of steric effects / D. Bhowmik [et al.] // Phys. Chem. Chem. Phys. – 2014. – Vol. 16, N 26. – P. 13447–13457. https://doi.org/10.1039/c4cp01164c; https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/1162

Availability: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/1162
https://doi.org/10.29235/1561-8323-2023-67-6-465-472

Modified Knottins as Potential Inhibitors of HCV NS3 Protease ; Модифицированные кноттины как потенциальные ингибиторы протеазы NS3 вируса гепатита С

Authors: Talanova, A.V., Shcherbinin, D.S., Kolesanova, E.F., Veselovsky, A.V.

Source: Biomedical Chemistry: Research and Methods; Vol. 7 No. 3 (2024); e00235 ; Biomedical Chemistry: Research and Methods; Том 7 № 3 (2024); e00235 ; 2618-7531

Subject Terms: molecular modeling, molecular dynamics, MCOTI-II, knottin, HCV NS3/4A protease, молекулярное моделирование, молекулярная динамика, кноттины, протеаза NS3 вируса гепатита С

File Description: application/pdf; text/html

Relation: http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/235/570; http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/235/571; http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/235/572

Availability: http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/235

ИНТЕРПРЕТАЦИЯ ИК-СПЕКТРА D-ЛИМОНЕНА МЕТОДАМИ МОЛЕКУЛЯРНОГО МОДЕЛИРОВАНИЯ

Subject Terms: молекулярное моделирование, ИК-спектр, flavor, molecular modeling, метод функционала плотности, ароматизатор, D-лимонен, теория функционала плотности, IR spectrum, (+)-limonene, DFT, density functional theory

Molecular basis of amyloid deposition in myocardium: not only ATTR and AL. Case report ; Молекулярные основы амилоидного поражения миокарда: не только ATTR и AL. Клинический случай

Authors: S. E. Andreeva, P. P. Snetkov, Yu. A. Vakhrushev, I. A. Piankov, O. O. Yaznevich, M. A. Bortsova, S. N. Morozkina, A. V. Kajava, A. A. Kostareva, M. V. Uspenskaya, С. Е. Андреева, П. П. Снетков, Ю А. Вахрушев, И. А. Пьянков, О. О. Язневич, М. А. Борцова, С. Н. Морозкина, А. В. Каява, А. А. Кoстарева, М. В. Успенская

Contributors: The work was carried out with the financial support of the Russian Science Foundation (project No. 21-74-20093)., Работа выполнена при финансовой поддержке Российского научного фонда (проект № 21-7420093).

Source: Translational Medicine; Том 9, № 6 (2022); 26-35 ; Трансляционная медицина; Том 9, № 6 (2022); 26-35 ; 2410-5155 ; 2311-4495

Subject Terms: TTN, bioinformatic analysis, chronic heart failure, molecular modeling, myocardium, proteostasis, titin, биоинформатический анализ, миокард, молекулярное моделирование, протеостаз, тайтин, хроническая сердечная недостаточность

File Description: application/pdf

Relation: https://transmed.almazovcentre.ru/jour/article/view/746/490; https://transmed.almazovcentre.ru/jour/article/downloadSuppFile/746/1598; https://transmed.almazovcentre.ru/jour/article/downloadSuppFile/746/1599; https://transmed.almazovcentre.ru/jour/article/downloadSuppFile/746/1600; https://transmed.almazovcentre.ru/jour/article/downloadSuppFile/746/1601; McDonagh TA, Metra M, Adamo M, et al. 2021 ESC Guidelines for the diagnosis and treatment of acute and chronic heart failure. Eur Heart J. 2021;42(36):3599–3726. DOI:10.1093/eurheartj/ehab368.; Lippi G, Sanchis-Gomar F. Global epidemiology and future trends of heart failure. AME Med J. 2020;5:15. DOI:10.21037/amj.2020.03.03.; Gouveia M, Schmidt C, Teixeira M, et al. Characterization of Plasma SDS-Protein Aggregation Profile of Patients with Heart Failure with Preserved Ejection Fraction. J Cardiovasc Transl Res. 2022. DOI:10.1007/s12265-022-10334-w.; Henning RH, Brundel BJJM. Proteostasis in cardiac health and disease. Nat Rev Cardiol. 2017;14(11):637–653. DOI:10.1038/nrcardio.2017.89.; Ayyadevara S, Mercanti F, Wang X, et al. Age- and Hypertension-Associated Protein Aggregates in Mouse Heart Have Similar Proteomic Profiles. Hypertension. 2016;67(5):1006–1013. DOI:10.1161/HYPERTENSIONAHA.115.06849.; Hahn VS, Yanek LR, Vaishnav J, et al. Endomyocardial Biopsy Characterization of Heart Failure With Preserved Ejection Fraction and Prevalence of Cardiac Amyloidosis. JACC Heart Fail. 2020;8(9):712–724. DOI:10.1016/j.jchf.2020.04.007.; Gouveia M, Xia K, Colón W, et al. Protein aggregation, cardiovascular diseases, and exercise training: Where do we stand? Ageing Res Rev. 2017;40:1–10. DOI:10.1016/j.arr.2017.07.005.; Predmore JM, Wang P, Davis F, et al. Ubiquitin proteasome dysfunction in human hypertrophic and dilated cardiomyopathies. Circulation. 2010;121(8):997–1004. DOI:10.1161/CIRCULATIONAHA.109.904557.; Rubin J, Maurer MS. Cardiac Amyloidosis: Overlooked, Underappreciated, and Treatable. Annu Rev Med. 2020;71:203–219. DOI:10.1146/annurev-med-052918-020140.; Baker KR, Rice L. The amyloidoses: clinical features, diagnosis and treatment. Methodist Debakey Cardiovasc J. 2012;8(3):3–7. DOI:10.14797/mdcj-8-3-3.; Sawaya MR, Hughes MP, Rodriguez JA, et al. The expanding amyloid family: Structure, stability, function, and pathogenesis. Cell. 2021;184(19):4857–4873. DOI:10.1016/j.cell.2021.08.013.; Kajava AV, Baxa U, Steven AC. Beta arcades: recurring motifs in naturally occurring and disease-related amyloid fibrils. FASEB J. 2010;24(5):1311–1319. DOI:10.1096/fj.09-145979.; Makin OS, Serpell LC. Structures for amyloid fibrils. FEBS J. 2005;272(23):5950–5961. DOI:10.1111/j.1742-4658.2005.05025.x.; Morimoto RI. Cell-Nonautonomous Regulation of Proteostasis in Aging and Disease. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2020;12(4):a034074. DOI:10.1101/cshperspect.a034074.; Klaips CL, Jayaraj GG, Hartl FU. Pathways of cellular proteostasis in aging and disease. J Cell Biol. 2018;217(1):51–63. DOI:10.1083/jcb.201709072.; Ihne S, Morbach C, Obici L, et al. Amyloidosis in Heart Failure. Curr Heart Fail Rep. 2019;16(6):285–303. DOI:10.1007/s11897-019-00446-x.; Yamamoto H, Yokochi T. Transthyretin cardiac amyloidosis: an update on diagnosis and treatment. ESC Heart Fail. 2019;6(6):1128–1139. DOI:10.1002/ehf2.12518.; Blancas-Mejia LM, Misra P, Dick CJ, et al. Immunoglobulin light chain amyloid aggregation. Chem Commun (Camb). 2018;54(76):10664–10674. DOI:10.1039/c8cc04396e.; Mann BK, Bhandohal JS, Cobos E, et al. LECT2 amyloidosis: what do we know? J Investig Med. 2022;70(2):348–353. DOI:10.1136/jim-2021-002149.; Arias CQ, Martic S. Gelsolin Amyloidosis: aggregation propensities of wild and mutant peptides and their inhibition. Alzheimer’s Dement. 2021;17(S2):e058332. DOI:10.1002/alz.058332.; Olivé M, Abdul-Hussein S, Oldfors A, et al. New cardiac and skeletal protein aggregate myopathy associated with combined MuRF1 and MuRF3 mutations. Hum Mol Genet. 2015;24(13):3638–3650. DOI:10.1093/hmg/ddv108.; Zaganas I, Mastorodemos V, Spilioti M, et al. Genetic cause of heterogeneous inherited myopathies in a cohort of Greek patients. Mol Genet Metab Rep. 2020;25:100682. DOI:10.1016/j.ymgmr.2020.100682.; Yilmaz A, Bauersachs J, Bengel F, et al. Diagnosis and treatment of cardiac amyloidosis: position statement of the German Cardiac Society (DGK). Clin Res Cardiol. 2021;110(4):479–506. DOI:10.1007/s00392-020-01799-3.; Protein Data Bank. https://www.rcsb.org; Jumper J, Evans R, Pritzel A, et al. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature. 2021;596(7873):583–589. DOI:10.1038/s41586-02103819-2.; Mirdita M, Schütze K, Moriwaki Y, et al. ColabFold: making protein folding accessible to all. Nat Methods. 2022;19(6):679–682. DOI:10.1038/s41592-02201488-1.; Falgarone T, Villain É, Guettaf A, et al. TAPASS: Tool for annotation of protein amyloidogenicity in the context of other structural states. J Struct Biol. 2022;214(1):107840. DOI:10.1016/j.jsb.2022.107840.; TAPASS — Tool for Annotation of Protein Amyloidogenicity in the context of other Structural States. https://bioinfo.crbm.cnrs.fr/index.php?route=tools&tool=32; Winkler PA, Huang Y, Sun W, et al. Electron cryomicroscopy structure of a human TRPM4 channel. Nature. 2017;552(7684):200–204. DOI:10.1038/nature24674.; Osmanli Z, Falgarone T, Samadova T, et al. The Difference in Structural States between Canonical Proteins and Their Isoforms Established by Proteome-Wide Bioinformatics Analysis. Biomolecules. 2022;12(11):1610. DOI:10.3390/biom12111610.; Schrödinger Technical. The PyMOL Molecular Graphics System. https://pymol.org/2/(2015); Azad A, Poloni G, Sontayananon N, et al. The giant titin: how to evaluate its role in cardiomyopathies. J Muscle Res Cell Motil. 2019;40(2):159–167. DOI:10.1007/s10974019-09518-w.; Garcia-Pavia P, Rapezzi C, Adler Y, et al. Diagnosis and treatment of cardiac amyloidosis: a position statement of the ESC Working Group on Myocardial and Pericardial Diseases. Eur Heart J. 2021;42(16):1554–1568. DOI:10.1093/eurheartj/ehab072.; Yan WF, Gao Y, Zhang Y, et al. Impact of type 2 diabetes mellitus on left ventricular diastolic function in patients with essential hypertension: evaluation by volumetime curve of cardiac magnetic resonance. Cardiovasc Diabetol. 2021;20(1):73. DOI:10.1186/s12933-021-01262-1.; https://transmed.almazovcentre.ru/jour/article/view/746

Availability: https://transmed.almazovcentre.ru/jour/article/view/746
https://doi.org/10.18705/2311-4495-2022-9-6-26-35

Molecular Docking: Methodological Approaches of Risk Assessment ; Молекулярный докинг: методологические подходы к оценке рисков

Authors: A. Kh. Taldaev, I. D. Nikitin, R. P. Terekhov, I. A. Selivanova, А. Х. Тальдаев, И. Д. Никитин, Р. П. Терехов, И. А. Селиванова

Contributors: This work was financed by the Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation within the framework of state support for the creation and development of World-Class Research Centers "Digital Biodesign and Personalized Healthcare" (No 075-15-2022-305)., Работа выполнена в рамках проекта по созданию и развитию научных центров мирового уровня «Цифровой биодизайн и персонализированное здравоохранение» при финансовой поддержке Министерства образования и науки Российской Федерации (соглашение № 075-15-2022-305).

Source: Drug development & registration; Том 12, № 2 (2023); 206-210 ; Разработка и регистрация лекарственных средств; Том 12, № 2 (2023); 206-210 ; 2658-5049 ; 2305-2066

Subject Terms: управление рисками, drug development, molecular modeling, virtual screening, risk assessment, разработка лекарственных средств, молекулярное моделирование, виртуальный скрининг

File Description: application/pdf

Relation: https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/1501/1134; https://www.pharmjournal.ru/jour/article/downloadSuppFile/1501/1649; Terekhov R. P., Nikitin I. D., Taldaev A. Kh., Selivanova I. A. Computer modeling of the interaction between flavonoids and biological targets. Pharmaceutical Business and Drug Technology. 2021;2:24–36. (In Russ.) DOI:10.33920/med-13-2102-01.; Kumar A., Zhang K. Y. J. Hierarchical virtual screening approaches in small molecule drug discovery. Methods. 2015;71(1):26–37. DOI:10.1016/j.ymeth.2014.07.007.; Onufriev A. V., Alexov E. Protonation and pK changes in protein–ligand binding. Quarterly Reviews of Biophysics. 2013;46(2):181–209. DOI:10.1017/S0033583513000024.; Vieth M., Hirst J. D., Brooks C. L. Do active site conformations of small ligands correspond to low free-energy solution structures? Journal of Computer-Aided Molecular Design. 1998;12:563–572. DOI:10.1023/A:1008055202136.; Höltje H.-D., Sippl W., Rognan D., Folkers G. Molecular Modeling: Basic Principles and Applications. 3rd Edition. New Jersey: Wiley-VCH; 2008. 320 p.; Billeter M. Comparison of protein structures determined by NMR in solution and by X-ray diffraction in single crystals. Quarterly Reviews of Biophysics. 1992;25(3):325–377. DOI:10.1017/S0033583500004261.; Lohning A. E., Levonis S. M., Williams-Noonan B., Schweiker S. S. A Practical Guide to Molecular Docking and Homology Modelling for Medicinal Chemists. Current Topics in Medicinal Chemistry. 2017;17(18):2023–2040. DOI:10.2174/1568026617666170130110827.; Riccardi L., Genna V., de Vivo M. Metal–ligand interactions in drug design. Nature Reviews Chemistry. 2018;2:100-112. DOI:10.1038/s41570-018-0018-6.; Kim M. O., Nichols S. E., Wang Y., McCammon J. A. Effects of histidine protonation and rotameric states on virtual screening of M. tuberculosis RmlC. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2013;27(3):235–246. DOI:10.1007/s10822-013-9643-9.; Chen Y.-C. Beware of docking! Trends in Pharmacological Sciences. 2015;36(2):78–95. DOI:10.1016/j.tips.2014.12.001.; Bender B. J., Gahbauer S., Luttens A., Lyu J., Webb C. M., Stein R. M., Fink E. A., Balius E. A., Balius T. E., Carlsson J., Irwin J. J., Shoichet B. K. A practical guide to large-scale docking. Nature Protocols. 2021;16:4799–4832. DOI:10.1038/s41596-021-00597-z.; Macip G., Garcia-Segura P., Mastres-Truyol J., Saldivar-Espinoza B., Ojeda-Montes M. J., Gimeno A., Cereto-Massagué A., Garcia-Vallvé S., Pujadas G. Haste makes waste: A critical review of docking-based virtual screening in drug repurposing for SARS-CoV-2 main protease (M-pro) inhibition. Medicinal Research Reviews. 2022;42(2):744–769. DOI:10.1002/med.21862.; https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/1501

Availability: https://www.pharmjournal.ru/jour/article/view/1501
https://doi.org/10.33380/2305-2066-2023-12-2-206-210

Особенности поробразования в аморфном пористом никелиде титана

Authors: Tsygankov, A. A., Galimzyanov, B. N., Mokshin, A. V.

Subject Terms: НИТИНОЛ С ОТКРЫТЫМИ ПОРАМИ, POROUS NITINOL, OPEN CELL NITINOL, POROUS MATERIALS, ПОРИСТЫЙ НИТИНОЛ, МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ, МОЛЕКУЛЯРНАЯ ДИНАМИКА, MOLECULAR DYNAMICS, MOLECULAR MODELING, ПОРИСТЫЕ МАТЕРИАЛЫ

File Description: application/pdf

Access URL: http://elar.urfu.ru/handle/10995/109052

Молекулярное моделирование свойств иллита, содержащей разное количество воды

Authors: Ван Цайлунь

Contributors: Мышкин, Вячеслав Фёдорович

Subject Terms: молекулярное моделирование, иллиты, радиоактивные вещества, глинистые материалы, радионуклиды, вода

File Description: application/pdf

Relation: Научная инициатива иностранных студентов и аспирантов : сборник докладовI Международной научно-практической конференции, Томск, 27-29 апреля 2021 г. Т. 1. — Томск, 2021; http://earchive.tpu.ru/handle/11683/67813

Availability: http://earchive.tpu.ru/handle/11683/67813

The chromatographic study of complexation of functionalized calix[4,8]arenes with aromatic aldehydes

Authors: Kalchenko, O. I., Cherenok, S. O., Solovyov, A. V.

Source: Журнал органічної та фармацевтичної хімії, Vol 17, Iss 1, Pp 36-41 (2019)
Журнал органічної та фармацевтичної хімії; Том 17, № 1(65) (2019); 36-41
Žurnal organìčnoï ta farmacevtičnoï hìmìï; Том 17, № 1(65) (2019); 36-41
Журнал органической и фармацевтической химии; Том 17, № 1(65) (2019); 36-41

Subject Terms: каліксарени, ароматичні альдегіди, комплекси включення, константи стійкості, рідинна хроматографія, молекулярне моделювання, calixarenes, aromatic aldehydes, inclusion complexes, stability constants, liquid chromatography, molecular modeling, 547.03+547.562, каликсарены, ароматические альдегиды, комплексы включения, константы устойчивости, жидкостная хроматография, молекулярное моделирование, 01 natural sciences, 0104 chemical sciences, Chemistry, QD1-999

File Description: application/pdf

Access URL: http://ophcj.nuph.edu.ua/article/download/ophcj.19.958/159131
https://doaj.org/article/29eef52154364ace86140aeecbf89837
https://doi.org/10.24959/ophcj.19.958
http://ophcj.nuph.edu.ua/article/view/ophcj.19.958
http://ophcj.nuph.edu.ua/article/view/ophcj.19.958/159131
http://ophcj.nuph.edu.ua/article/view/ophcj.19.958

Молекулярное моделирование свойств иллита, содержащей разное количество воды

Contributors: Мышкин, Вячеслав Фёдорович

Subject Terms: молекулярное моделирование, иллиты, глинистые материалы, радиоактивные вещества, вода, радионуклиды

File Description: application/pdf

Access URL: http://earchive.tpu.ru/handle/11683/67813

In silico screening of the potential SARS-CoV-2 inhibitors blocking the HR1 trimer of the coronavirus protein S ; In silico скрининг потенциальных ингибиторов SARS-CoV-2, блокирующих тример HR1 белка S коронавируса

Authors: A. M. Andrianov, K. V. Furs, A. M. Yushkevich, A. V. Gonchar, A. V. Tuzikov, А. М. Андрианов, К. В. Фурс, А. М. Юшкевич, А. В. Гончар, А. В. Тузиков

Source: Doklady of the National Academy of Sciences of Belarus; Том 66, № 2 (2022); 156-166 ; Доклады Национальной академии наук Беларуси; Том 66, № 2 (2022); 156-166 ; 2524-2431 ; 1561-8323 ; 10.29235/1561-8323-2022-66-2

Subject Terms: противовирусные препараты, protein S, trimer HR1, SARS-CoV-2 fusion inhibitors, molecular modeling, antiviral drugs, белок S, тример HR1, ингибиторы слияния SARS-CoV-2, молекулярное моделирование

File Description: application/pdf

Relation: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/1050/1046; Holmes, K. V. SARS coronavirus: a new challenge for prevention and therapy / K. V. Holmes // J. Clin. Invest. - 2003. - Vol. 111, N 11. - P. 1605–1609. https://doi.org/10.1172/jci18819; Graham, R. L. A decade after SARS: strategies for controlling emerging coronaviruses / R. L. Graham, E. F. Donaldson, R. S. Baric // Nat. Rev. Microbiol. - 2013. - Vol. 11, N 12. - P. 836–848. https://doi.org/10.1038/nrmicro3143; Jiang, S. An emerging coronavirus causing pneumonia outbreak in Wuhan, China: calling for developing therapeutic and prophylactic strategies / S. Jiang, L. Du, Z. Shi // Emerg. Microbes Infect. - 2020. - Vol. 9, N 1. - P. 275–277. https://doi.org/10.1080/22221751.2020.1723441; More than just a common cold: Endemic coronaviruses OC43, HKU1, NL63, and 229E associated with severe acute respiratory infection and fatality cases among healthy adults / A. Veiga [et al.] // J. Med. Virol. - 2021. - Vol. 93, N 2. - P. 1002–1007. https://doi.org/10.1002/jmv.26362; Cui, J. Origin and evolution of pathogenic coronaviruses / J. Cui, F. Li, Z. L. Shi // Nat. Rev. Microbiol. - 2019. - Vol. 17, N 3. - P. 181–192. https://doi.org/10.1038/s41579-018-0118-9; Pan-coronavirus fusion inhibitors as the hope for today and tomorrow / X. Wang [et al.] // Prot. Cell. – 2021. – Vol. 12, N 2. – P. 84–88. https://doi.org/10.1007/s13238-020-00806-7; Peptide-based pan-CoV fusion inhibitors maintain high potency against SARS-CoV-2 Omicron variant / S. Xia [et al.] // Cell Res. - 2022. https://doi.org/10.1038/s41422-022-00617-x; A pan-coronavirus fusion inhibitor targeting the HR1 domain of human coronavirus spike / S. Xia [et al.] // Sci. Adv. - 2019. - Vol. 5, N 4. https://doi.org/10.1126/sciadv.aav4580; Inhibition of SARS-CoV-2 (previously 2019-nCoV) infection by a highly potent pan-coronavirus fusion inhibitor targeting its spike protein that harbors a high capacity to mediate membrane fusion / S. Xia [et al.] // Cell Res. - 2020. - Vol. 30, N 4. - P. 343–355. https://doi.org/10.1038/s41422-020-0305-x; Peptides as drug candidates: Limitations and recent development perspectives / Y. A. Haggag [et al.] // Biomed. J. Sci. & Tech. Res. - 2018. - Vol. 8, N 4. - P. 6659–6662. https://doi.org/10.26717/bjstr.2018.08.001694; Exponential consensus ranking improves the outcome in docking and receptor ensemble docking / K. PalacioRodríguez [et al.] // Sci. Rep. - 2019. - Vol. 9, N 1. – Art. 1. https://doi.org/10.1038/s41598-019-41594-3; Can machine learning consistently improve the scoring power of classical scoring functions? Insights into the role of machine learning in scoring functions / C. Shen [et al.] // Brief. Bioinform. - 2021. - Vol. 22, N 1. - P. 497-514. https://doi.org/10.1093/bib/bbz173; https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/1050

Availability: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/1050
https://doi.org/10.29235/1561-8323-2022-66-2-156-166

Capabilities of Structure Modeling for Azaheterocycles and the Comparison to Ftir Spectroscopy

Authors: Grishina, M.A., Potemkin, V.A.

Source: «Bulletin of the South Ural State University series "Chemistry"». 10:25-36

Subject Terms: молекулярное моделирование, азагетероциклы, УДК 543.42.061, ИК-спектроскопия, молекулярные комплексы, 01 natural sciences, 0104 chemical sciences

File Description: application/pdf

Access URL: https://vestnik.susu.ru/chemistry/article/download/7213/6021
https://cyberleninka.ru/article/n/capabilities-of-structure-modeling-for-azaheterocycles-and-the-comparison-to-ftir-spectroscopy-data
http://dspace.susu.ru/xmlui/handle/0001.74/30939

Molecular modeling of flat carbon structures from benzol to graphen in educational purposes ; Молекулярное моделирование плоских углеродных структур от бензола до графена в образовательных целях

Authors: Гребёнкин, М. Ф., Лобова, Л. П., Рыбкин, М. А.

Source: System Analysis in Science and Education = Sistemnyj analiz v nauke i obrazovanii; No. 1 (2010): №1 (2010); 23-31 ; Системный анализ в науке и образовании; № 1 (2010): №1 (2010); 23-31 ; 2071-9612

Subject Terms: молекулярное моделирование, образование, мультимедийность, Molecule, computer program, education, nanotechnology

File Description: application/pdf

Relation: https://sanse.ru/index.php/sanse/article/view/217/175; https://sanse.ru/index.php/sanse/article/view/217

Availability: https://sanse.ru/index.php/sanse/article/view/217

Design of nucleic acid biosensors based on CRISPR/Cas systems and reporter split-proteins ; Дизайн биосенсоров нуклеиновых кислот на основе систем CRISPR/Cas и репортерных сплит-белков

Authors: R. V. Novikov, A. K. Gribkova, J. G. Kacher, P. A. Zaytsev, G. A. Armeev, G. S. Gluhov, A K. Shaytan, Р. В. Новиков, А. К. Грибкова, Ю. Г. Качер, П. А. Зайцев, Г. А. Армеев, Г. С. Глухов, А. К. Шайтан

Contributors: The research was funded by Russian Foundation for Basic Research, project number 19-34-51053., Исследование выполнено при финансовой поддержке Российского фонда фундаментальных исследований (проект № 19-34-51053).

Source: Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya; Том 76, № 2 (2021); 67-75 ; Вестник Московского университета. Серия 16. Биология; Том 76, № 2 (2021); 67-75 ; 0137-0952

Subject Terms: геномный анализ, CRISPR/Cas, nucleic acids, split-proteins, beta-lactamase, molecular modeling, genomic analysis, нуклеиновые кислоты, сплит-белки, бета-лактамаза, молекулярное моделирование

File Description: application/pdf

Relation: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/993/549; MacKay M.J., Hooker A.C., Afshinnekoo E. et al. The COVID-19 XPRIZE and the need for scalable, fast, and widespread testing: 9 // Nat. Biotechnol. 2020. Vol. 38. N 9. P. 1021–1024.; Notomi T. Loop-mediated isothermal amplification of DNA // Nucleic Acids Res. 2000. Vol. 28. N 12: e63.; Makarova K.S., Wolf Y.I., Iranzo J. et al. Evolutionary classification of CRISPR-Cas systems: a burst of class 2 and derived variants // Nat. Rev. Microbiol. 2020. Vol. 18. N 2. P. 67–83.; Kellner M.J., Koob J., Gootenberg J.S., Abudayyeh O.O., Zhang F. SHERLOCK: Nucleic acid detection with CRISPR nucleases // Nat. Protoc. 2019. Vol. 14. N 10. P. 2986–3012.; Gootenberg J.S., Abudayyeh O.O., Kellner M.J., Joung J., Collins J.J., Zhang F. Multiplexed and portable nucleic acid detection platform with Cas13, Cas12a, and Csm6 // Science. 2018. Vol. 360. N 6387. P. 439–444.; Lobato I.M., O’Sullivan C.K. Recombinase polymerase amplification: Basics, applications and recent advances // TrAC Trends Anal. Chem. 2018. Vol. 98. P. 19–35.; Li Y., Li S., Wang J., Liu G. CRISPR/Cas systems towards next-generation biosensing // Trends Biotechnol. 2019. Vol. 37. N 7. P. 730–743.; Qi L.S., Larson M.H., Gilbert L.A., Doudna J.A., Weissman J.S., Arkin A.P., Lim W.A. Repurposing CRISPR as an RNA-guided platform for sequence-specific control of gene expression // Cell. 2013. Vol. 152. N 5. P. 1173–1183.; Zhang L., Rube H.T., Bussemaker H.J., Pufall M.A. The effect of sequence mismatches on binding affinity and endonuclease activity are decoupled throughout the Cas9 binding site // BioRxiv. 2017: 176255.; Pettersen E.F., Goddard T.D., Huang C.C., Couch G.S., Greenblatt D.M., Meng E.C., Ferrin T.E. UCSF Chimera—A visualization system for exploratory research and analysis // J. Comput. Chem. 2004. Vol. 25. N 13. P. 1605–1612.; Huai C., Li G., Yao R., Zhang Y., Cao M., Kong L., Jia C., Yuan H., Chen H., Lu D., Huang Q. Structural insights into DNA cleavage activation of CRISPR-Cas9 system: 1 // Nat. Commun. 2017. Vol. 8. N 1: 1375.; Gowers R., Linke M., Barnoud J., Reddy T., Melo M., Seyler S., Domański J., Dotson D., Buchoux S., Kenney I., Beckstein O. MDAnalysis: A Python Package for the Rapid Analysis of Molecular Dynamics Simulations // Proceedings of the 15th Python in Science Conference. Austin: SciPy, 2016. P. 98–105.; Harris C.R., Millman K.J., van der Walt S.J. et al. Array programming with NumPy: 7825 // Nature. 2020. Vol. 585. N 7825. P. 357–362.; Hunter J.D. Matplotlib: A 2D graphics environment // Comput. Sci. Eng. 2007. Vol. 9. N 3. P. 90–95.; Pruitt K.D., Tatusova T., Maglott D.R. NCBI reference sequences (RefSeq): a curated non-redundant sequence database of genomes, transcripts and proteins // Nucleic Acids Res. 2007. Vol. 35. Database issue. P. D61–D65.; Katoh K., Rozewicki J., Yamada K.D. MAFFT online service: multiple sequence alignment, interactive sequence choice and visualization // Brief. Bioinform. 2019. Vol. 20. N 4. P. 1160–1166.; Wehr M.C., Rossner M.J. Split protein biosensor assays in molecular pharmacological studies // Drug Discov. Today. 2016. Vol. 21. N 3. P. 415–429.; Azad T., Tashakor A., Hosseinkhani S. Splitluciferase complementary assay: applications, recent developments, and future perspectives // Anal. Bioanal. Chem. 2014. Vol. 406. N 23. P. 5541–5560.; Porter J.R., Stains C.I., Segal D.J., Ghosh I. Split beta-lactamase sensor for the sequence-specific detection of DNA methylation // Anal. Chem. 2007. Vol. 79. N 17. P. 6702–6708.; Chen X., Zaro J., Shen W.-C. Fusion protein linkers: Property, design and functionality // Adv. Drug Deliv. Rev. 2013. Vol. 65. N 10. P. 1357–1369.; Soranno A., Longhi R., Bellini T., Buscaglia M. Kinetics of contact formation and end-to-end distance distributions of swollen disordered peptides // Biophys. J. 2009. Vol. 96. N 4. P. 1515–1528.; Zhao S., Lou J., Cao L., Zheng H., Chong M.K.C., Chen Z., Chan R.W.Y., Zee B.C.Y., Chan P.K.S., Wang M.H. Quantifying the transmission advantage associated with N501Y substitution of SARS-CoV-2 in the United Kingdom: An early data-driven analysis // J. Travel Med. 2021. Vol. 28. N 2: taab011.; Wang M., Zhang R., Li J. CRISPR/cas systems redefine nucleic acid detection: Principles and methods // Biosens. Bioelectron. 2020. Vol. 165: 112430.; Broughton J.P., Deng X., Yu G. et al. CRISPR-Cas12-based detection of SARS-CoV-2 // Nat. Biotechnol. 2020. Vol. 38. N 7. P. 870–874.; Zhou W., Hu L., Ying L., Zhao Z., Chu P.K., Yu X.-F. A CRISPR–Cas9-triggered strand displacement amplification method for ultrasensitive DNA detection: 1 // Nat. Commun. 2018. Vol. 9. N 1: 5012.; Wang R., Zhao X., Chen X., Qiu X., Qing G., Zhang H., Zhang L., Hu X., He Z., Zhong D., Wang Y., Luo Y. Rolling circular amplification (RCA)-Assisted CRISPR/Cas9 cleavage (RACE) for highly specific detection of multiple extracellular vesicle MicroRNAs // Anal. Chem. 2020. Vol. 92. N 2. P. 2176–2185.; Wang X., Xiong E., Tian T., Cheng M., Lin W., Wang H., Zhang G., Sun J., Zhou X. Clustered regularly interspaced short palindromic repeats/Cas9-mediated lateral flow nucleic acid assay // ACS Nano. 2020. Vol. 14. N 2. P. 2497–2508.; Slaymaker I.M., Gao L., Zetsche B., Scott D.A., Yan W.X., Zhang F. Rationally engineered Cas9 nucleases with improved specificity // Science. 2016. Vol. 351. N 6268. P. 84–88.

Availability: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/993

Click chemistry and molecular modeling methods in computer-aided design and identification of potential HIV-1 inhibitors ; Клик-химия и методы молекулярного моделирования в компьютерном дизайне и идентификации потенциальных ингибиторов ВИЧ-1

Authors: A. M. Andrianov, A. M. Yushkevich, I. P. Bosko, A. D. Karpenko, Yu. V. Kornoushenko, K. V. Furs, A. V. Tuzikov, А. М. Андрианов, А. М. Юшкевич, И. П. Босько, А. Д. Карпенко, Ю. В. Корноушенко, К. В. Фурс, А. В. Тузиков

Source: Doklady of the National Academy of Sciences of Belarus; Том 65, № 6 (2021); 680-691 ; Доклады Национальной академии наук Беларуси; Том 65, № 6 (2021); 680-691 ; 2524-2431 ; 1561-8323 ; 10.29235/1561-8323-2021-65-6

Subject Terms: противовирусные препараты, gp41 protein, Membrane-Proximal External Region, HIV fusion inhibitors, molecular modeling, antiviral drugs, белок gp41, мембрано-проксимальная внешняя область, ингибиторы слияния ВИЧ, клик-химия, молекулярное моделирование

File Description: application/pdf

Relation: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/1020/1017; Wang, H.-B. HIV vaccine research: The challenge and the way forward / H.-B. Wang, Q.-H. Mo, Z. Yang // J. Immunol. Res. - 2015. - Vol. 2015. – Art. 503978. https://doi.org/10.1155/2015/503978; Mann, J. K. HIV-1 vaccine immunogen design strategies / J. K. Mann, T. Ndung’u // Virol. J. - 2015. - Vol. 12, N 1. - Art. 3. https://doi.org/10.1186/s12985-014-0221-0; Corti, D. Broadly neutralizing antiviral antibodies / D. Corti, A. Lanzavecchia // Annu. Rev. Immunol. - 2013. - Vol. 31, N 1. - P. 705–742. https://doi.org/10.1146/annurev-immunol-032712-095916; Arts, E. J. HIV-1 antiretroviral drug therapy / E. J. Arts, D. J. Hazuda // Cold Spring Harb. Perspect. Med. - 2012. - Vol. 2, N 4. - Art. 007161. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a007161; Kumari, G. Highly active antiretroviral therapy for treatment of HIV/AIDS patients: current status and future prospects and the Indian scenario / G. Kumari, R. K. Singh // HIV and AIDS Rev. - 2012. - Vol. 11, N 1. - P. 5–14. https://doi.org/10.1016/j.hivar.2012.02.003; MacArthur, R. D. Maraviroc: The first of a new class of antiretroviral agents / R. D. MacArthur, R. M. Novak // Clin. Infect. Dis. - 2008. - Vol. 47, N 2. - P. 236–241. https://doi.org/10.1086/589289; Enfuvirtide: The first therapy to inhibit the entry of HIV-1 into host CD4 lymphocytes / T. Matthews [et al.] // Nat. Rev. Drug Discov. - 2004. - Vol. 3, N 3. - P. 215–225. https://doi.org/10.1038/nrd1331; Kwong, P. D. The changing face of HIV vaccine research / P. D. Kwong, J. R. Mascola, G. I. Nabel // J. Int. AIDS Soc. - 2012. - Vol. 15, N 2. - Art. 17407. https://doi.org/10.7448/ias.15.2.17407; Broad and potent neutralization of HIV-1 by a gp41-specific human antibody / J. Huang [et al.] // Nature. - 2012. - Vol. 491, N 7424. - P. 406–412. https://doi.org/10.1038/nature11544; Kolb, H. C. Click chemistry: Diverse chemical function from a few good reactions / H. C. Kolb, M. G. Finn, K. B. Sharpless // Angewandte Chemie International Edition. - 2001. - Vol. 40, N 11. - P. 2004–2021. https://doi.org/10.1002/1521-3773(20010601)40:11%3C2004::aid-anie2004%3E3.0.co;2-5; Experimental and computational approaches to estimate solubility and permeability in drug discovery and development settings / C. A. Lipinski [et al.] // Adv. Drug Deliv. Rev. - 2001. - Vol. 46, N 1–3. - P. 3–26. https://doi.org/10.1016/s0169-409x(00)00129-0; Genheden, S. The MM/PBSA and MM/GBSA methods to estimate ligand-binding affinities / S. Genheden, U. Ryde // Expert Opin. Drug Discov. - 2015. - Vol. 10, N 5. - P. 449–461. https://doi.org/10.1517/17460441.2015.1032936; Combined docking with classical force field and quantum chemical semiempirical method PM7 / A. V. Sulimov [et al.] // Adv. Bioinformatics. - 2017. - Vol. 2017. - P. 1-6. https://doi.org/10.1155/2017/7167691; Salzwedel, K. A conserved tryptophan-rich motif in the membrane-proximal region of the human immunodeficiency virus type 1 gp41 ectodomain is important for Env-mediated fusion and virus infectivity / K. Salzwedel, J. T. West, E. A. Hunter // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 3. - P. 2469-2480. https://doi.org/10.1128/jvi.73.3.2469-2480.1999; Can machine learning consistently improve the scoring power of classical scoring functions? Insights into the role of machine learning in scoring functions / C. Shen [et al.] // Brief. Bioinform. - 2021. - Vol. 22, N 1. - P. 497-514. https://doi.org/10.1093/bib/bbz173; https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/1020

Availability: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/1020
https://doi.org/10.29235/1561-8323-2021-65-6-680-691

A case of xenon inhalation therapy for respiratory failure and neuropsychiatric disorders associated with COVID-19

Authors: Udut, Vladimir V., Naumov, Sergei Alexandrovich, Evtushenko, Diana Nikolaevna, Udut, Elena V., Naumov, Sergei Sergeevich, Zyuzkov, Gleb N.

Source: EXCLI J
EXCLI Journal : Experimental and Clinical Sciences, Vol 20, Pp 1517-1525 (2021)
EXCLI journal. 2021. Vol. 20. P. 1517-1525

Subject Terms: 0301 basic medicine, 0303 health sciences, QH301-705.5, SARS-CoV-2, molecular modeling, surfactant, respiratory failure, COVID-19, Neoplasms. Tumors. Oncology. Including cancer and carcinogens, ксенон, сурфактанты, Case Report, x��non, 3. Good health, нервно-психические расстройства, молекулярное моделирование, sars-cov-2, 03 medical and health sciences, neuropsychiatric disorders, xеnon, дыхательная недостаточность, Biology (General), RC254-282

File Description: application/pdf

Access URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34924901
https://doaj.org/article/9c9e4896334b4a79a0f4d3c65d981afd
https://vital.lib.tsu.ru/vital/access/manager/Repository/koha:000893958

Молекулярное моделирование взаимодействия флавинсодержащих ферментов с рядом карбоновых кислот на примере глюкозооксидазы

Authors: Простакишина, Е. А.

Contributors: Белянин, Максим Львович

Subject Terms: молекулярное моделирование, взаимодействие, флавины, карбоновые кислоты, протеины, ингибирование, дрожжи, ингибиторы

Relation: Химия и химическая технология в XXI веке : материалы XX Международной научно-практической конференции имени профессора Л. П. Кулёва студентов и молодых ученых, 20–23 мая 2019 г., г. Томск. — Томск, 2019.; http://earchive.tpu.ru/handle/11683/55610

Availability: http://earchive.tpu.ru/handle/11683/55610

The study of calixarenes complexation with phenols by RP HPLC

Authors: Kalchenko, O. I., Cherenok, S. O., Solovyov, A. V., Suikov, S. Yu., Kalchenko, V. I.

Source: Журнал органічної та фармацевтичної хімії; Том 15, № 1(57) (2017): Журнал органічної та фармацевтичної хімії; 45-51
Žurnal organìčnoï ta farmacevtičnoï hìmìï; Том 15, № 1(57) (2017): Žurnal organìčnoï ta farmacevtičnoï hìmìï; 45-51
Журнал органической и фармацевтической химии; Том 15, № 1(57) (2017): Журнал органической и фармацевтической химии; 45-51

Subject Terms: UDC 547.03+547.562, каликсарены, фенолы, комплексы включения, константы связывания, молекулярное моделирование, УДК 547.03+547.562, Calixarenes, phenols, inclusion complexes, binding constants, molecular modeling, 16. Peace & justice, 01 natural sciences, каліксарени, феноли, комплекси включення, константи зв'язування, молекулярне моделювання, 0104 chemical sciences, 3. Good health

File Description: application/pdf

Access URL: http://ophcj.nuph.edu.ua/article/download/ophcj.17.910/95078
http://ophcj.nuph.edu.ua/article/view/ophcj.17.910
http://ophcj.nuph.edu.ua/article/download/ophcj.17.910/95078
http://ophcj.nuph.edu.ua/article/view/ophcj.17.910

Molecular docking of ligands promising for IgG sorption from biological fluids ; Молекулярный докинг лигандов перспективных для сорбции IgG из биологических жидкостей

Authors: E. S. Pustsyulga, O. V. Gribovskaya, E. M. Ermola, V. P. Golubovich, Е. С. Пустюльга, О. В. Грибовская, Е. М. Ермола, В. П. Голубович

Source: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 56, № 1 (2020); 88-95 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 56, № 1 (2020); 88-95 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2020-56-1

Subject Terms: докинг, sorbents, immunoglobulins, subclasses, proteins, ligands, peptides, molecular modeling, docking, сорбенты, иммуноглобулины, подклассы, белки, лиганды, пептиды, молекулярное моделирование

File Description: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/570/549; Иммуносорбция в лечении дилатационной кардиомиопатии / К. И. Бардахивская [и др.] // Эфферентная и физ.хим. терапия. – 2012. – № 3. – С. 7–10.; Витковский, Ю. А. Состояние гуморального Иммунитета у детей при пиелои гломерулонефрите / Ю.А. Витковский, Е. П. Батаева // Забайкал. мед. вестн. – 2010. – № 1. – С. 30–33.; Bosch, T. Therapeutic Apheresis–State of the Art in the Year 2005 / T. Bosch // Therapeutic Apheresis and Dialysis, 2005. – Vol. 9, N 6. – P. 459–468. https://doi.org/10.1111/j.1744-9987.2005.00306.x; Computational Methods in Drug Discovery / G. Sliwoski [et al.] // Pharmacol Rev. – 2014. – Vol. 66, N 1. – P. 334–395. https://doi.org/10.1124/pr.112.007336; Recent advences in computer-aided drug design as applied to anti-influenza drug discovery / P. L. Mallipeddi [et al.] // Curr. Top. Med. Chem. – 2014. – Vol. 14, N 16. – P. 1875–1889. https://doi.org/10.2174/1568026614666140929153812; Di Muzio, E. DockingApp: a user-friendly interface for facilitated docking simulations with AutoDock Vina. / E. Di Muzio, D. Toti, F. Polticelli // J. of Computer-aided Mol. Design. – 2017. – Vol. 31, N 2. – P. 213–218. https://doi.org/ 10.1007/S10822-016-0006-1; Ройт, А. Иммунология / А. Ройт, Дж. Бростофф, Д. Мейл. – М.: Мир, 2000. – 561 с.; Trott, O. Autodock Vina: improving the speed and accuracy of docking with a new scoring function, efficient optimization and multithreading / O. Trott, A. J. Olson // J. of Comp. Chem. – 2010. – Vol. 31, N 2. – P. 455–461.; RCSB PDB [Electronic resource]: Research Collaboratory for Structural Bioinformatics Protein Data Bank. – Mode of access: https://www.rcsb.org. – Date of access: 24.11.2019.; Теория и практика иммуноферментного анализа / А. М. Егоров [и др.] – М.: Высш. шк., 1991. – 288 с.; Kisfaludy, L. Preparation and applications of pentafluorophenyl esters of fluorenylmethyloxycarbonyl amino acids for peptide synthesis / L. Kisfaludy, I. Schon // Synthesis. – 1983. – N 4. – P. 325–327. https://doi.org/10.1055/s-1983-30327; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/570

Availability: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/570
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2020-56-1-88-95

Aptamer’s structure optimization for better diagnosis and treatment of glial tumors

Authors: Koshmanova, Anastasia A., Artyushenko, Polina V., Shchugoreva, Irina A., Kichkailo, Anna S., Fedotovskaya, Victoriya D., Luzan, Natalia A., Kolovskaya, Olga S., Zamay, Galina S., Lukyanenko, Kirill A., Veprintsev, Dmitry V., Khilazheva, Elena D., Zamay, Tatiana N., Ivanova, Daria A., Kastyuk, Maria R., Lapin, Ivan N., Svetlichnyi, Valerii A., Tomilin, Felix N., Shved, Nikita A., Gulaia, Valeriia S., Kumeiko, Vadim V., Berezovski, Maxim V.

Source: Cancers. 2024. Vol. 16, № 23. P. 4111 (1-17)

Subject Terms: глиальные опухоли мозга, связывание аптамеров, молекулярное моделирование, молекулярная структура, интернализация аптамеров

File Description: application/pdf

Relation: Cancers; koha:001159546; https://vital.lib.tsu.ru/vital/access/manager/Repository/koha:001159546

Availability: https://doi.org/10.3390/cancers16234111
https://vital.lib.tsu.ru/vital/access/manager/Repository/koha:001159546