Showing 1 - 20 results of 263 for search '"КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ"', query time: 0.69s Refine Results
  1. 1
  2. 2
  3. 3
  4. 4
  5. 5
    Conference

    File Description: application/pdf

    Relation: Проблемы геологии и освоения недр : труды XXVII Международного молодежного научного симпозиума имени академика М.А. Усова, посвященного 160-летию со дня рождения академика В.А. Обручева и 140-летию академика М.А. Усова, основателям Сибирской горно-геологической школы, 3-7 апреля 2023 г., г. Томск. Т. 2; http://earchive.tpu.ru/handle/11683/77726

  6. 6
  7. 7
    Academic Journal

    Source: Alternative Energy and Ecology (ISJAEE); № 5 (2023); 87-102 ; Альтернативная энергетика и экология (ISJAEE); № 5 (2023); 87-102 ; 1608-8298

    File Description: application/pdf

    Relation: https://www.isjaee.com/jour/article/view/2260/1828; Ahmad A., Buang A., Bhat A. Renewable and sustainable bioenergy production from microalgal co-cultivation with palm oil mill effluent (POME): a review. Renew Sust Energ Rev 2016, 65, 214–234.https://doi.org/10.1016/j.rser.2016.06.084.; Crockett A.B., Craig H.D., Jenkins T.F., Sisk W.E. Field sampling and selecting on-site analytical methods for explosives in soil. EPA/540/S-97/501 1995, pp. 1–9.; Levesen K., Mussmann E., Berger-Preiss A., Volmer D., Wunsch G. Analysis of nitro aromatics and nit amines in ammonition wastewater and in aqueous samples from former ammonition plants and other military sites. Acta Hydrochim. Hydrobiol. 1993, 21, 153–156.; Kim D.H. Nitrocellulose. Encyclopedia of Toxicology (Third Edition) 2014, 540-542.; Santos L.F. Characterization and treatment of effluents from nitrocellulose production. Doctoral Thesis, University of Sao Paulo: Lorena, 2006, 1–102.; Забокрицкий А.А. Разработка технических решений микробиологической переработки промышленных отходов, содержащих нитроцеллюлозу. Диссертация канд. наук. Екатеринбург 2019, 162 с.; Ribeiro E.N., Da Silva F.T., De Paiva T.C. Ecotoxicological evaluation of waste water from nitrocellulose production. Journal of Environmental Science and Health, Part A 2013, 48:2, 197-204. 10.1080/10934529.2012.717812.; Агзамов Р.З., Сироткин А.С., Братилова О.Б., Петров С.Е., Хацринов А.И., Михайлов Ю.М. Биологические методы утилизации отходов производства нитроцеллюлозы. Вестник Казанского технологического университета 2012, Т.15, №20, C.172-175.; El-Diwani, G., El-Ibiari, N.N., Hawash, S.I. Treatment of hazardous wastewater contaminated by nitrocellulose. Journal of Hazardous Materials 2009. 167(1-3), 830–834. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2009.01.063.; Романова С.М., Трескова В.И., Шулаев М.В. Исследование возможности утилизации продуктов производств нитратов целлюлозы активным илом. Вестник Казанского технологического университета 2011, 22, 68-74.; Breed C.E., McGill K.E., Crim M.C., Brown C.W. Process and economic feasibility of using composting technology to treat waste nitrocellulose fines. Final Report, Tennessee Valley Authority, Environmental Research Carter, 1991.; Gladchenko M.A., Gaidamaka S.N., Murygina V.P., Lifshits A.B., Cherenkov P.G. Laboratory Simulation Study of the Solid Phase Aerobic Fermentation of nitrocellulose Containing Wastewater Sludge. Russian Journal of Physical Chemistry B., 2015, 9(3), 429-435. 10.1134/S1990793115030161.; Gladchenko M.A., Rogozin A.D., Cherenkov P.G., Murygina V.P.,Gaidamaka S.N., Lifshits A.B. Regulation of the Physicochemical and Biotechnological Process Parameters of the Liquid-Phase Aerobic Degradation of Nitrocellulose-Containing Wastewater Sludge. Russian Journal of Physical Chemistry B. 2016, 10(3), 504-510. 10.1134/S1990793116030180.; Riley P.A, Kaplan D.L., Kaplan A.M. Stability of nitrocellulose to biological degradation. Technical Report 85-004 1984, US Army Natick Research, Development and Engineering Center, Natick, MA.; Воробьева Л.А. Химический анализ почв. М.: Изд. МГУ, 1998, 272.; Гладченко М.А. Разработка биотехнологических способов утилизации отходов виноделия. Диссертация канд. наук. Москва 2001, 194 с.; Gladchenko M.A., Kovalev D.A., Kovalev A.A., et. al. Methane Production by Anaerobic Digestion of Organic Waste from Vegetable Processing Facilities. Applied Biochemistry and Microbiology. 2017, 53(2), 242–249. 10.7868/S055510991702009X.; Dubber D., Gray N.F. Replacement of chemical oxygen demand (COD) with total organic carbon (TOC) for monitoring wastewater treatment performance to minimize disposal of toxic analytical waste. J. Environ. Sci. Health. A. Tox. Hazard. Subst. Environ. Eng 2010, 45(12), 1595–1600. 10.1080/10934529.2010.506116.; Нетрусов А.И. Практикум по микробиологии. М.: Академия 2005, 603 с.; Вдовина Н.П., Будаева В.В., Якушева А.А. Определение химической стойкости нитроцеллюлозы ампульно-хроматографическим методом. Ползуновский вестник 2013, № 3, 220-224.; Бокштейн Б.С., Менделев М.И. Краткий курс физической химии М.: "ЧеРо" 2001. 232 с.; S. N. Gaydamaka, M. A. Gladchenko, and V. P. Murygina. Effect of electron acceptor on hydrocarbon pollution degradation rate caused by bacteria of the genus rhodococcus under anaerobic conditions. Russian Journal of Physical Chemistry B, 2020, 14(1):160–166. 10.1134/S1990793120010200.; Raghoebarsing A.A., Pol A., van de Pas-Schoonen K.T., Smolders A.J., Ettwig K.F., Rijpstra W.I., Schouten S., Damsté J.S., Op den Camp H.J., Jetten M.S., Strous M. A microbial consortium couples anaerobic methane oxidation to denitrification. Nature. 2006, 440, 918-921. 10.1038/nature04617.; https://www.isjaee.com/jour/article/view/2260

  8. 8
  9. 9
    Conference

    Contributors: Страшко, Александр Николаевич

    File Description: application/pdf

    Relation: Химия и химическая технология в XXI веке : материалы XXI Международной научно-практической конференции студентов и молодых ученых имени выдающихся химиков Л. П. Кулёва и Н. М. Кижнера, посвященной 110-летию со дня рождения профессора А. Г. Стромберга, 21–24 сентября 2020 г., г. Томск; http://earchive.tpu.ru/handle/11683/63442

  10. 10
    Conference

    Contributors: Алтынов, Андрей Андреевич

    File Description: application/pdf

    Relation: info:eu-repo/grantAgreement///МК351.2020.3; Химия и химическая технология в XXI веке : материалы XXI Международной научно-практической конференции студентов и молодых ученых имени выдающихся химиков Л. П. Кулёва и Н. М. Кижнера, посвященной 110-летию со дня рождения профессора А. Г. Стромберга, 21–24 сентября 2020 г., г. Томск; http://earchive.tpu.ru/handle/11683/63389

  11. 11
  12. 12
    Academic Journal

    Source: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 57, № 4 (2021); 438-455 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 57, № 4 (2021); 438-455 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2021-57-4

    File Description: application/pdf

    Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/688/639; Wu, B. Human cytosolic glutathione transferases: structure, function, and drug discovery / B. Wu, D. Dong // Trends Pharmacol. Sci. – 2012. – Vol. 33, N 12. – P. 656–668. https://doi.org/10.1016/j.tips.2012.09.007; Калинина, Е. В. Роль глутатиона, глутатионтрансферазы и глутаредоксина в регуляции редокс-зависимых процессов / Е. В. Калинина, Н. Н. Чернов, М. Д. Новичкова // Успехи биол. хим. – 2014. – Т. 54. – С. 299–348.; Townsend, D. M. The role of glutathione-S-transferase in anti-cancer drug resistance / D. M. Townsend, K. D. Tew // Oncogene. – 2003. – Vol. 22, N 47. – P. 7369–7375. https://doi.org/10.1038/sj.onc.1206940; The ligandin (non-substrate) binding site of human Pi class glutathione transferase is located in the electrophile binding site (H-site) / A. J. Oakley [et al.] // J. Mol. Biol. – 1999. – Vol. 291, N 4. – Р. 913–926. https://doi.org/10.1006/jmbi.1999.3029; Mathew, N. Glutathione S-transferase (GST) inhibitors / N. Mathew, M. Kalyanasundaram, K. Balaraman // Expert Opin. Ther. Patents. – 2006. – Vol. 16, N 4. – P. 431–444. https://doi.org/10.1517/13543776.16.4.431; Glutathione transferases: substrates, inihibitors and pro-drugs in cancer and neurodegenerative diseases / N. Allocati [et al.] // Oncogenesis. – 2018. – Vol. 7, N 1. https://doi.org/10.1038/s41389-017-0025-3; Mannervik, B. Glutathione Transferase (Human Placenta) / B. Mannervik, C. Guthenberg // Methods Enzymol. – 1981. – Vol. 77. – P. 231–235. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(81)77030-7; Awasthi, Y. C. Purification and characterization of a new form of glutathione S-transferase from human erythrocytes / Y. C. Awasthi, S. V. Singh // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1984. – Vol. 125, N 3. – P. 1053–1060. https://doi.org/10.1016/0006-291x(84)91390-1; Гилевич, С. Н. Получение высокоактивной глутатион-S-трансферазы Р1-1 из эритроцитов человека с помощью аффинных мембран и свойства очищенного фермента / С. Н. Гилевич, Ю. В. Бречко, К. Ю. Рипинская // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2017. – № 2. – С. 66–79.; Chang, M. Expression and purification of hexahistidine-tagged human glutathione S-transferase P1-1 in Escherichia coli / M. Chang, J. L. Bolton, S. Y. Blond // Protein Expr. Purif. – 1999. – Vol. 17, N 3. – P. 443–448. https://doi.org/10.1006/prep.1999.1149; Wu, Y. Expression, purification and functional analysis of hexahistidine-tagged human glutathione S-transferase P1-1 and its cysteinyl mutants / Y. Wu, J. Shen, Z. Yin // Protein J. – 2007. – Vol. 26, N 6. – P. 359–370. https://doi.org/10.1007/s10930-006-9043-2; High-level bacterial expression of human glutathione transferase P1-1 encoded by semisynthetic DNA / R. H. Kolm [et al.] // Protein Expr. Purif. – 1995. – Vol. 6, N 3. – P. 265–271. https://doi.org/10.1006/prep.1995.1034; Battistoni, A. Cytoplasmic and periplasmic production of human placental glutathione transferase in Escherichia coli / A. Battistoni [et al.] // Protein Expr. Purif. – 1995. – Vol. 6, N 5. – Р. 579–587. https://doi.org/10.1006/prep.1995.1076; Denisova, A. S. Synthesis of bifunctional ligands based on azaheterocycles and fragments of 12-crown-4 / A. S. Denisova [et al.] // Russ. J. Org. Chem. – 2005. – Vol. 41, N 11. – P. 1690–1693. https://doi.org/10.1007/s11178-006-0020-1; Kleineweischede, A. Synthesis of amino- and bis(bromomethyl)-substituted bi- and tetradentate N-heteroaromatic ligands: building blocks for pyrazino-functionalized fullerene dyads / A. Kleineweischede, J. Mattay // Eur. J. Org. Chem. – 2006. – Vol. 2006, N 4. – P. 947–957. https://doi.org/10.1002/ejoc.200500548; On the synthesis of pyrazino[2,3-b]phenazine and 1H-imidazo[4,5-b]phenazine derivatives / A.M. Amer [et al.] // Monatsh. Chem. – 1999. – Vol. 130, N 10. – Р. 1217–1225. https://doi.org/10.1007/PL00010183; Detection of circulating cytokeratin-positive cells in the blood of breast cancer patients using immunomagnetic enrichment and digital microscopy / T. E. Witzig [et al.] // Clin. Cancer Res. – 2002. – Vol. 8, N 5. – P. 1085–1091.; Homo sapiens full open reading frame cDNA clone RZPDo834C083D for gene GSTP1, glutathione S-transferase pi; complete cds; without stopcodon [Electronic resource] // The National Center for Biotechnology Information. – 2016. – Mode of access: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/nuccore/47496668. – Date of access: 19.04.2017.; Sanger, F. DNA sequencing with chain-terminating inhibitors / F. Sanger, S. Nicklen, A. R. Coulson // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1977. – Vol. 74, N 12. – P. 5463–5467. https://doi.org/10.1073/pnas.74.12.5463; Design, expression, and purification of a Flaviviridae polymerase using a high-throughput approach to facilitate crystal structure determination / K. H. Choi [et al.] // Protein Sci. – 2004. – Vol. 13, N 10. – P. 2585–2692. https://doi.org/10.1110/ps.04872204; Gateway recombinational cloning: application to the cloning of large numbers of open reading frames ORFeomes / A. J. Walhout [et al.] // Methods Enzymol. – 2000. – Vol. 328 – P. 575–592. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(00)28419-x; Engebrecht, J. Minipreps of plasmid DNA / J. Engebrecht, R. Brent, M. A. Kaderbhai // Current protocols of molecular biology / eds. F. M. Ausubel [et al.]. – Wiley, 2003. – Ch. 1.6. – P. 1.6.1.–1.6.2. https://doi.org/10.1002/0471142727.mb0106s15; Motulsky, H. Fitting models to biological data using linear and nonlinear regression: a practical guide to curve fitting / H. Motulsky, A. Christopoulos. Oxford: Oxford University Press, 2004. – 351 p.; Computational protein-ligand docking and virtual drug screening with the AutoDock suite / S. Forli [et al.] // Nat. Protocols. – 2016. – V. 11, N 5. – P.905–919. https://doi.org/10.1038/nprot.2016.051; 6GSS. Human glutathione s-transferase p1-1, complex with glutathione [Electronic resource] // RCSB Protein Data Bank. – Mode of access: https://www.rcsb.org/structure/6gss. – Date of access: 14.10.2016.; PubChem Compound Database [Electronic resource]. – Mode of access: https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. – Date of access: 28.01.2020.; Pedretti, A. VEGA: a versatile program to convert, handle and visualize molecular structure on Windows-based PCs. / A. Pedretti, L. Villa, G. Vistoli // J. Mol. Graph. Model. – 2002. – Vol. 21, N 1. – Р.47–49. https://doi.org/10.1016/s1093-3263(02)00123-7; UCSF Chimera – a visualization system for exploratory research and analysis / E. F. Pettersen [et al.] // J. Comput. Chem. – 2004. – Vol. 25, N 13. – Р. 1605–1612. https://doi.org/10.1002/jcc.20084; Laemmli, U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U. K. Laemmli // Nature. – 1970. – Vol. 227, N 5259. – P. 680–685. https://doi.org/10.1038/227680a0; Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford // Anal. Biochem. – 1976. – Vol. 72, N 1–2. – P. 248–254. https://doi.org/10.1016/0003-2697(76)90527-3; Shotgun analysis of membrane proteomes using a novel combinative strategy of solution-based sample preparation coupled with liquid chromatography–tandem mass spectrometry / Y. Lin [et al.] // J. Chromatogr. B. – 2012. – Vol. 901, N 1. Р. 18–24. https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2012.05.035; GSTP1 mRNA expression in human circulating blood leukocytes is associated with GSTP1 genetic polymorphism / E. Reszka [et al.] // Clin. Biochem. – 2011. – Vol. 44, N 13. Р. 1153–1155. https://doi.org/10.1016/j.clinbiochem.2011.05.024; pTXB1 vector [Electronic resource] // BioLabs. – Mode of access: https://international.neb.com/products/n6707-ptxb1-vector#Protocols, Manuals & Usage. – Date of access: 28.01.2018.; Glutathione S-transferase P1: gene sequence variation and functional genomic studies / A. M. Moyer [et al.] // Cancer Res. – 2008. – Vol. 68, N 12. – P. 4791–4801. https://doi.org/10.1158/0008-5472.CAN-07-6724; Structure and function of the xenobiotic substrate-binding site and location of a potential non-substrate-binding site in a class π glutathione S-transferase / X. Ji [et al.] // Biochemistry – 1997. – Vol. 36, N 32. – Р. 9690–9702. https://doi.org/10.1021/bi970805s.; Experimental and computational approaches to estimate solubility and permeability in drug discovery and development settings / C. A. Lipinski [et al.] // Adv. Drug Deliv. Rev. – 1997. – Vol. 23, N 1–3. – Р. 3–25. https://doi.org/10.1016/s0169-409x(00)00129-0; Molecular properties that influence the oral bioavailability of drug candidates / D. F. Veber [et al.] // J. Med. Chem. – 2002. – Vol. 45, N 12. – Р. 2615–2623. https://doi.org/10.1021/jm020017n; Structural requirements for the flavonoid-mediated modulation of glutathione S-transferase P1-1 and GS-X pump activity in MCF7 breast cancer cells / J. J. van Zanden [et al.] // Biochem. Pharmacol. – 2004. – Vol. 67, N 8. – Р. 1607–1617. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2003.12.032; FDA-approved drugs and other compounds tested as inhibitors of human glutathione transferase P1-1 / Y. Musdal [et al.] // Chem. Biol. Interact. – 2013. – Vol. 205, N 1 – P. 53–62. https://doi.org/10.1016/j.cbi.2013.06.003; Zhang, X. Fluorometric method for the microdetermination of protein using indigo carmine / X. Zhang, F. Zhao, K. Li // Microchem. J. – 2001. – Vol. 68, N 1. – P. 53–59. https://doi.org/10.1016/S0026-265X(00)00177-6; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/688

  13. 13
  14. 14
  15. 15
  16. 16
    Report

    Contributors: Ивашкина, Елена Николаевна

    File Description: application/pdf

    Relation: Орешина А. А. Моделирование процесса каталитического крекинга нефтяного сырья с учетом химических превращений серосодержащих соединений : научный доклад / А. А. Орешина; Национальный исследовательский Томский политехнический университет (ТПУ), Управление магистратуры, аспирантуры и докторантуры (УМАД), Отделение химической инженерии (ОХИ); науч. рук. Е. Н. Ивашкина. — Томск, 2022.; http://earchive.tpu.ru/handle/11683/71695

  17. 17
    Report

    Contributors: Назарова, Галина Юрьевна

    File Description: application/pdf

    Relation: Тетерина К. А. Термодинамические и кинетические закономерности процесса каталитического крекинга вакуумного газойля : бакалаврская работа / К. А. Тетерина; Национальный исследовательский Томский политехнический университет (ТПУ), Инженерная школа природных ресурсов (ИШПР), Отделение химической инженерии (ОХИ); науч. рук. Г. Ю. Назарова. — Томск, 2022.; http://earchive.tpu.ru/handle/11683/71384

  18. 18
    Report

    Contributors: Киргина, Мария Владимировна

    File Description: application/pdf

    Relation: Лукьянов Д. М. Разработка математической модели цеоформинга стабильного газового конденсата : дипломный проект / Д. М. Лукьянов; Национальный исследовательский Томский политехнический университет (ТПУ), Инженерная школа природных ресурсов (ИШПР), Отделение химической инженерии (ОХИ); науч. рук. М. В. Киргина. — Томск, 2022.; http://earchive.tpu.ru/handle/11683/71041

  19. 19
    Report

    Contributors: Кривцова, Надежда Игоревна

    File Description: application/pdf

    Relation: Коткова Е. П. Моделирование работы промышленной установки гидроочистки среднедистиллятных фракций нефти : научный доклад / Е. П. Коткова; Национальный исследовательский Томский политехнический университет (ТПУ), Управление магистратуры, аспирантуры и докторантуры (УМАД), Отделение химической инженерии (ОХИ); науч. рук. Н. И. Кривцова. — Томск, 2022.; http://earchive.tpu.ru/handle/11683/70903

  20. 20