Применение рекомбинантных белков SARS-CoV-2 для одновременного выявления антител класса G к отдельным антигенам возбудителя инфекции COVID-19

Θεματικοί όροι: антигены SARS-CoV-2, вакцинация, SARS-CoV-2 antigens, дифференцированное выявление, dot-immunoassay, IgG, дот-иммуноанализ, differential detection, enzyme-linked immunosorbent assay, vaccination, иммуноферментный анализ

Мониторинг карантинных вирусов в растениях и плодах томата в Ростовской и Волгоградской области

Πηγή: VIII Пущинская конференция «Биохимия, физиология и биосферная роль микроорганизмов».

Θεματικοί όροι: ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ, ТОМАТ, ВИРУС КОЛЬЦЕВОЙ ПЯТНИСТОСТИ ТОМАТА, ВИРУС БРОНЗОВОСТИ ТОМАТОВ, ВИРУС КОЛЬЦЕВОЙ ПЯТНИСТОСТИ ТАБАКА, ФИТОПАТОГЕННЫЕ ВИРУСЫ, ПОЛИМЕРАЗНАЯ ЦЕПНАЯ РЕАКЦИЯ, ВИРУС СЛАБОЙ ЗЕЛЕНОЙ МОЗАИКИ ТАБАКА, ВИРУС КОРИЧНЕВОЙ МОРЩИНИСТОСТИ ПЛОДОВ ТОМАТА

КОМПЛЕКСЫ МЕТАБОЛИТОВ МИКРОМИЦЕТОВ У РАСТЕНИЙ СЕМЕЙСТВА РОЗОВЫЕ ИЗ ЛЕСНЫХ БИОЦЕНОЗОВ

Συγγραφείς: Burkin, A.A., Kononenko, G.P.

Θεματικοί όροι: иммуноферментный анализ, листья, микотоксины, подсемейство Maloideae, подсемейство / Rosoideae enzyme immunoassay, leaves, mycotoxins, subfamily Maloideae, subfamily Rosoideae

Justified Choice of a Substrate for Alkaline Phosphatase Based on the Enzymatic Kinetics and Electrochemical Characteristics of Screen-Printed Carbon Electrodes in Immunosensors ; Подбор субстрата для щелочной фосфатазы на основе ферментативной кинетики и электрохимических характеристик печатных углеродных электродов для применения в иммуноферментных биосенсорах

Συγγραφείς: Nikolaeva, E.A., Lozhkin, P.A., Muchkinova, E.A., Agafonova, L.E., Kuzikov, A.V., Koroleva, P.I., Shumyantseva, V.V.

Πηγή: Biomedical Chemistry: Research and Methods; Vol. 8 No. 4 (2025): Online first; e00281 ; Biomedical Chemistry: Research and Methods; Том 8 № 4 (2025): Принято в печать; e00281 ; 2618-7531

Θεματικοί όροι: immunosensors, electrochemical enzyme immunoassay, alkaline phosphatase substrates, electrochemical pretreatment, иммуносенсоры, электрохимический иммуноферментный анализ, субстраты щелочной фосфатазы, электрохимическая предобработка

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/281/669

Διαθεσιμότητα: http://www.bmc-rm.org/index.php/BMCRM/article/view/281

Assessment of antiphospholipid antibodies using enzyme-linked immunosorbent assay and chemiluminescent method ; Исследование антифосфолипидных антител иммуноферментным и хемилюминесцентным методами

Συγγραφείς: T. M. Reshetnyak, M. V. Cherkasova, F. A. Cheldieva, K. S. Nurbaeva, A. M. Lila, Т. М. Решетняк, М. В. Черкасова, Ф. А. Чельдиева, К. С. Нурбаева, А. М. Лила

Συνεισφορές: The article was prepared as part of the fundamental scientific topic PK 125020501434-1, Статья подготовлена в рамках фундаментальной научной темы РК 125020501434-1

Πηγή: Modern Rheumatology Journal; Том 19, № 2 (2025); 32-38 ; Современная ревматология; Том 19, № 2 (2025); 32-38 ; 2310-158X ; 1996-7012

Θεματικοί όροι: антитела к кардиолипину, antiphospholipid syndrome, systemic lupus erythematosus, immunosorbent analysis, chemiluminated analysis, antibodies against β2 -glycoprotein 1, antibodies against cardiolipin, антифосфолипидный синдром, системная красная волчанка, иммуноферментный анализ, хемилюминисцентный анализ, антитела к β2 -гликопротеину 1

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://mrj.ima-press.net/mrj/article/view/1737/1581; Arachchillage DRJ, Laffan M. Pathogenesis and management of antiphospholipid syndrome. Br J Haematol. 2017 Jul;178(2): 181-195. doi:10.1111/bjh.14632.; Aringer M, Costenbader K, Daikh D, et al. 2019 European League Against Rheumatism/American College of Rheumatology Classification Criteria for Systemic Lupus Erythematosus. Arthritis Rheumatol. 2019 Sep; 71(9):1400-1412. doi:10.1002/art.40930.; Asherson RA. New subsets of the antiphospholipid syndrome in 2006: "PRE-APS" (probable APS) and microangiopathic antiphospholipid syndromes ("MAPS"). Autoimmun Rev. 2006 Dec;6(2):76-80. doi:10.1016/j.autrev.2006.06.008.; Atsumi T, Amengual O, Yasuda S, Koike T. Antiprothrombin antibodies – are they worth assaying? Thromb Res. 2004;114(5-6):533-8. doi:10.1016/j.thromres.2004.08.024.; Miyakis S, Lockshin MD, Atsumi T, et al. International consensus statement on an update of the classification criteria for definite antiphospholipid syndrome (APS). J Thromb Haemost. 2006 Feb;4(2):295-306. doi:10.1111/j.1538-7836.2006.01753.x.; Bertolaccini ML, Atsumi T, Koike T, et al. Antiprothrombin antibodies detected in two different assay systems. Prevalence and clinical significance in systemic lupus erythematosus. Thromb Haemost. 2005 Feb;93(2):289-97. doi:10.1160/TH04-06-0382.; Bidot CJ, Jy W, Horstman LL, et al. Factor VII/VIIa: a new antigen in the anti-phospholipid antibody syndrome. Br J Haematol. 2003 Feb;120(4):618-26. doi:10.1046/j.1365-2141.2003.04161.x.; De Moerloose P, Reber G, Musial J, Arnout J. Analytical and clinical performance of a new, automated assay panel for the diagnosis of antiphospholipid syndrome. J Thromb Haemost. 2010 Jul;8(7):1540-6. doi:10.1111/j.1538-7836.2010.03857.x. Epub 2010 Mar 16.; Александрова ЕН, Новиков АА, Решетняк ТМ и др. Антитела к 2-гликопротеину 1 и антитела к кардиолипину при антифосфолипидном синдроме: анализ чувствительности и специфичности. Клиническая медицина. 2003;(9):25-31.; Реброва ОЮ. Статистическии анализ медицинских данных. Применение пакета прикладных программ STATISTICA. Москва: МедиаСфера; 2002.; https://telemedai.ru/biblioteka-dokumentov/klinicheskie-ispytaniya-programmnogoobespecheniya-na-osnove-intellektualnyhtehnologij-luchevaya-diagnostika; Barbhaiya M, Zuily S, Naden R, et al. ACR/EULAR APS Classification Criteria Collaborators. The 2023 ACR/EULAR Antiphospholipid Syndrome Classification Criteria. Arthritis Rheumatol. 2023 Oct;75(10): 1687-1702. doi:10.1002/art.42624.; Devreese KMJ, Bertolaccini ML, Branch DW, et al. An update on laboratory detection and interpretation of antiphospholipid antibodies for diagnosis of antiphospholipid syndrome: guidance from the ISTH-SSC Subcommittee on Lupus Anticoagulant/Anti phospholipid Antibodies. J Thromb Haemost. 2024 Nov 5:S1538-7836(24)00638-X. doi:10.1016/j.jtha.2024.10.022.; Atsumi T, Chighizola CB, Fujieda Y, et al. 16th International congress on antiphospholipid antibodies task force report on antiphospholipid syndrome laboratory diagnostics and trends. Lupus. 2023 Dec;32(14):1625-1636. doi:10.1177/09612033231211820.; Forastiero R, Papalardo E, Watkins M, et al. Evaluation of different immunoassays for the detection of antiphospholipid antibodies: report of a wet workshop during the 13th International Congress on Antiphospholipid Antibodies. Clin Chim Acta. 2014 Jan 20;428: 99-105. doi:10.1016/j.cca.2013.11.009.; Reber G, Boehlen F, de Moerloose P. Technical aspects in laboratory testing for antiphospholipid antibodies: is standardization an impossible dream? Semin Thromb Hemost. 2008 Jun;34(4):340-6. doi:10.1055/s-0028-1085476.; Sciascia S, Montaruli B, Infantino M. Antiphospholipid antibody testing. Med Clin (Barc). 2024 Aug;163 Suppl 1:S4-S9. doi:10.1016/j.medcli.2024.06.002.; Van Hoecke F, Persijn L, Decavele AS, Devreese K. Performance of two new, automated chemiluminescence assay panels for anticardiolipin and anti-beta2-glycoprotein I antibodies in the laboratory diagnosis of the antiphospholipid syndrome. Int J Lab Hematol. 2012 Dec;34(6):630-40. doi:10.1111/j.1751-553X.2012.01448.x.; Devreese KMJ, de Groot PG, de Laat B, et al. Guidance from the Scientific and Standardization Committee for lupus anticoagulant/antiphospholipid antibodies of the International Society on Thrombosis and Haemostasis: Update of the guidelines for lupus anticoagulant detection and interpretation. J Thromb Haemost. 2020 Nov;18(11): 2828-2839. doi:10.1111/jth.15047.; Ткаченко ОЮ, Лапин СВ, Лазарева НМ и др. Сравнительный анализ информативности тест-систем разных производителей для определения антифосфолипидных антител для диагностики антифосфолипидного синдрома. Клиническая лабораторная диагностика. 2017;62(1):40-4.; Zhang S, Wu Z, Li P, et al. Evaluation of the Clinical Performance of a Novel Chemiluminescent Immunoassay for Detection of Anticardiolipin and Anti-Beta2-Glycoprotein 1 Antibodies in the Diagnosis of Antiphospholipid Syndrome. Medicine (Baltimore). 2015 Nov;94(46):e2059. doi:10.1097/MD.0000000000002059.; Borghi MO, Beltagy A, Garrafa E, et al. Anti-Phospholipid Antibodies in COVID-19 Are Different From Those Detectable in the Anti-Phospholipid Syndrome. Front Immunol. 2020 Oct 15;11:584241. doi:10.3389/fimmu.2020.584241.; Oku K, Amengual O, Kato M, et al. Significance of fully automated tests for the diagnosis of antiphospholipid syndrome. Thromb Res. 2016 Oct;146:1-6. doi:10.1016/j.thromres.2016.08.018.; Capozzi A, Lococo E, Grasso M, et al. Detection of antiphospholipid antibodies by automated chemiluminescence assay. J Immunol Methods. 2012 May 31;379(1-2):48-52. doi:10.1016/j.jim.2012.02.020.; Волкова МВ, Кундер ЕВ, Генералов ИИ, Роггенбук Д. Антифосфолипидные антитела: современные представления о патогенетическом действии и лабораторной диагностике. Вестник Витебского государственного медицинского университета 2015;(14-3):6-15.

Διαθεσιμότητα: https://mrj.ima-press.net/mrj/article/view/1737
https://doi.org/10.14412/1996-7012-2025-2-32-38

Production of the recombinant hemagglutinin protein of the swine influenza virus A/H1N1 and analysis of its physicochemical and antigenic properties ; Получение и анализ физико-химических и антигенных свойств рекомбинантного белка геммагглютинина вируса свиного гриппа A/H1N1

Συγγραφείς: E. D. Avdonina, K. A. Pervoykina, L. V. Verkhovskaya, D. N. Shcherbinin, N. Yu. Viskova, I. S. Kruzhkova, M. A. Ilina, L. V. Kudriavtseva, L. V. Kolobukhina, M. M. Shmarov, N. A. Antipyat, A. L. Gintsburg, I. N. Tyurin, Е. Д. Авдонина, К. А. Первойкина, Л. В. Верховская, Д. Н. Щербинин, Н. Ю. Вискова, И. С. Кружкова, М. А. Ильина, Л. В. Кудрявцева, Л. В. Колобухина, М. М. Шмаров, Н. А. Антипят, А. Л. Гинцбург, И. Н. Тюрин

Συνεισφορές: The funding was provided by the Autonomous Nonprofit Organization “Moscow Center for Healthcare Innovations” within the Agreement No. 1603-46/23, dated May 16, 2023, for the grant to implement the scientific and practical project in medicine., Финансирование было предоставлено Автономной некоммерческой организацией «Московский центр инновационных технологий в здравоохранении» в рамках соглашения № 1603-46/23 от 16 мая 2023 г. о предоставлении гранта на реализацию научнопрактического проекта в сфере медицины.

Πηγή: Fine Chemical Technologies; Vol 20, No 2 (2025); 107-118 ; Тонкие химические технологии; Vol 20, No 2 (2025); 107-118 ; 2686-7575 ; 2410-6593

Θεματικοί όροι: иммуноферментный анализ, recombinant human serotype 5 virus, purification of recombinant protein, antigenic specificity, enzyme-linked immunosorbent assay, рекомбинантный вирус человека 5-го серотипа, выделение рекомбинантного белка, антигенная специфичность

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.finechem-mirea.ru/jour/article/view/2234/2108; https://www.finechem-mirea.ru/jour/article/view/2234/2109; Becker T., Elbahesh H., Reperant L.A., Rimmelzwaan G.F., Osterhaus A.D.M.E. Influenza Vaccines: Successes and Continuing Challenges. J. Infect. Dis. 2021;224(12 Suppl. 2): S405–S419. https://doi.org/10.1093/infdis/jiab269; Lim M.L., Komarasamy T.V., Adnan N.A.A.B., Radhakrishnan A.K., Balasubramaniam V.R.M.T. Recent Advances, Approaches and Challenges in the Development of Universal Influenza Vaccines. Influenza Other Respir. Viruses. 2024;18(3):e13276. https://doi.org/10.1111/irv.13276; Jang Y.H., Seong B.L. The Quest for a Truly Universal Influenza Vaccine. Front. Cell. Infect. Microbiol. 2019;9:344. https://doi.org/10.3389/fcimb.2019.00344; Sautto G.A., Kirchenbaum G.A., Ross T.M. Towards a universal influenza vaccine: different approaches for one goal. Virol. J. 2018;15(1):17. https://doi.org/10.1186/s12985-017-0918-y; Wang W.-C., Sayedahmed E.E., Sambhara S., Mittal S.K. Progress towards the Development of a Universal Influenza Vaccine. Viruses. 2022;14(8):1684. https://doi.org/10.3390/v14081684; Цыбалова Л.М., Степанова Л.А., Котляров Р.Ю., Блохина Е.А., Шуклина М.А., Марданова Е.С., Коротков А.В., Потапчук М.В., Равин Н.В. Усиление эффективности кандидатной вакцины против гриппа сочетанием консервативных последовательностей гемагглютинина и М2 белка. Эпидемиология и Вакцинопрофилактика. 2017;16(3):65–70. https://doi.org/10.31631/2073-3046-2017-16-3-65-70; Сычев И.А., Копейкин П.М., Цветкова Е.В., Чередова К.В., Мильман Б.Л., Шамова О.В., Исакова-Сивак И.Н., Дешева Ю.А. Индукция перекрестно-реактивных антител у мышей, иммунизированных консервативными линейными В-клеточными эпитопами нейраминидазы вируса гриппа А. Инфекция и иммунитет. 2021;11(3):463–472. https://doi.org/10.15789/10.15789/2220-7619-IOC-1343; Croset A., Delafosse L., Gaudry J.-P., Arod C., Glez L., Losberger C., Begue D., Krstanovic A., Robert F., Vilbois F., Chevalet L., Antonsson B. Differences in the glycosylation of recombinant proteins expressed in HEK and CHO cells. J. Biotechnol. 2012;161(3):336–348. https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2012.06.038; Schütz A., Bernhard F., Berrow N., Buyel J.F., Ferreira-daSilva F., Haustraete J., van den Heuvel J., Hoffmann J.-E., de Marco A., Peleg Y., Suppmann S., Unger T., Vanhoucke M., Witt S., Remans K. A concise guide to choosing suitable gene expression systems for recombinant protein production. STAR Protoc. 2023;4(4):102572. https://doi.org/10.1016/j.xpro.2023.102572; Tan E., Chin C.S.H., Lim Z.F.S., Ng S.K. HEK293 Cell Line as a Platformto Produce Recombinant Proteins and Viral Vectors. Front. Bioeng. Biotechnol. 2021;9:796991. https://doi.org/10.3389/fbioe.2021.796991; Young L., Dong Q. Two-step total gene synthesis method. Nucleic Acids Res. 2004;32(7):e59. https://doi.org/10.1093/nar/gnh058; Седова Е.С., Щербинин Д.Н., Банделюк А.С., Верховская Л.В., Вискова Н.Ю., Авдонина Е.Д., Прокофьев В.В., Рябова Е.И., Есмагамбетов И.Б., Первойкина К.А., Богачева Е.А., Лысенко А.А., Шмаров М.М. Способ получения рекомбинантных антител, продуцируемых клеточной линией, трансдуцированной рекомбинантными аденовирусами. Тонкие химические технологии. 2023;18(1):48–64. https://doi.org/10.32362/2410-6593-2023-18-1-48-64.

Διαθεσιμότητα: https://www.finechem-mirea.ru/jour/article/view/2234
https://doi.org/10.32362/2410-6593-2025-20-2-107-118

Evaluation of Immunogenicity of Inactivated Whole-Virion Booster Vaccine against SARS-CoV-2 in a phase I, II Clinical Trial ; Оценка иммуногенности инактивированной цельновирионной бустерной вакцины против SARS-CoV-2 на I, II фазе клинического исследования

Συγγραφείς: I. O. Stoma, E. V. Voropaev, E. I. Mikhailova, K. S. Korsak, O. V. Osipkina, A. V. Molchanova, A. A. Kovalev, D. M. Los, A. A. Ziatskov, A. S. Shaforost, M. N. Yatsuk, A. Yu. Braga, N. V. Trofimova, A. M. Dronina, E. L. Gasich, V. A. Gorbunov, A. Ev. Hancharou, И. О. Стома, Е. В. Воропаев, Е. И. Михайлова, Е. С. Корсак, О. В. Осипкина, А. В. Молчанова, А. А. Ковалев, Д. М. Лось, А. А. Зятьков, А. С. Шафорост, М. Н. Яцук, А. Ю. Брага, Н. В. Трофимова, А. М. Дронина, Е. Л. Гасич, В. А. Горбунов, А. Е. Гончаров

Συνεισφορές: The authors express their sincere gratitude for the help in conducting research: to the research doctors of Gomel State Medical University: BS Yaroshevich, OS Pershenkova, MN Mirga, to the research doctors of Gomel Regional Clinical Hospital: SG Berdnik, IA Krepchuk, DI Svirskaya, OL Palkovsky, FV Baginsky. Special thanks to TS Petrenko, Head of the laboratory at the Gomel Regional Clinical Hospital., Авторы выражают искреннюю благодарность за помощь в проведении исследований: врачам-исследователям Гомельского государственного медицинского университета: Божене Сергеевне Ярошевич, Ольге Сергеевне Першенковой, Марине Николаевне Мирге, врачам-исследователям Гомельской областной клинической больницы: Сергею Геннадьевичу Берднику, Ивану Александровичу Крепчуку, Дарье Игоревне Свирской, Олегу Леонидовичу Палковскому, Феликсу Владимировичу Багинскому. Отдельная благодарность заведующей лабораторией Гомельской областной клинической больницы Татьяне Станиславовне Петренко.

Πηγή: Epidemiology and Vaccinal Prevention; Том 23, № 6 (2024); 61-72 ; Эпидемиология и Вакцинопрофилактика; Том 23, № 6 (2024); 61-72 ; 2619-0494 ; 2073-3046

Θεματικοί όροι: иммуноферментный анализ Конфликт интересов не заявлен, SARS-CoV-2, vaccination, «BelCovidVac» vaccine, clinical trials, immunogenicity, concentration of specific IgG (BAU/ml), enzyme-linked immunosorbent assay No conflict of interest to declare, вакцинация, вакцина «БелКовидВак», клинические испытания, иммуногенность, концентрация специфических IgG (BAU/мл)

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.epidemvac.ru/jour/article/view/2123/1083; Вакцины и иммунизация. Доступно на: https://www.who.int/health-topics/vaccines-and-immunization#tab=tab_1. Ссылка активна на 28.10.2024.; Bar-On Y.M., Goldberg Y., Mandel M., et al Protection of BNT162b2 Vaccine Booster against Covid-19 in Israel // N. Engl. J. Med. 2021. Vol. 385, N15. P. 1393–1400.; Fontanet A., Cauchemez S. COVID-19 herd immunity: Where are we? // Nat. Rev. Immunol. 2020. Vol. 20. P. 583–584.; Стома И. О., Воропаев Е. В., Михайлова Е. И. и др. Оценка безопасности инактивированной цельновирионной бустер-вакцины против вируса SARSCoV-2 («БелКовидВак») у иммунизированных лиц от 18 до 60 лет (28-дневный период наблюдения). Эпидемиология и Вакцинопрофилактика. 2024. Т. 23, №3. C. 107–119.; Гасич Е. Л., Булда К. Ю., Дрозд А. М. и др. Применение современных технологий для молекулярно-эпидемиологического слежения за распространением возбудителя новой коронавирусной инфекции SARS-COV-2 и прогноза развития эпидемии COVID-19. Новости медико-биологических наук. 2021. Т. 21, № 4. С. 76–84.; Фельдблюм И. В., Девятков М. Ю., Репин Т. М. и др. Изменчивость вируса SARS-CoV-2 и восприимчивости населения в динамике развития эпидемического процесса. Эпидемиология и Вакцинопрофилактика. 2023. Т. 2, №5. C. 4–11.; Решение Совета Евразийской экономической комиссии № 79 от 3 ноября 2016 г. «Об утверждении Правил надлежащей клинической практики Евразийского экономического союза». Доступно на: https://pravo.by/document/?guid=3871&p0=F91600334. Ссылка активна на 20 октября 2024.; Kamińska D., Dęborska-Materkowska D., Kościelska-Kasprzak K., et al. Immunity after COVID-19 Recovery and Vaccination: Similarities and Differences // Vaccines (Basel). 2022. Vol. 10, N7. P.1068.; Müller L., Kannenberg J., Biemann R., et al. Comparison of the measured values of quantitative SARS-CoV-2 spike antibody assays. J. Clin. Virol. 2022. Vol. 155. P. 105269.; Красько А. Г., Климович О. В., Семёнов С. Ф. и др.; Республиканский научно- практ. центр эпидемиологии и микробиологии. Метод нейтрализации вируса Sars-Cov-2 на культуре пермиссивных клеток для диагностики Covid-19. Инструкция по применению. Минск, 2023. Доступно на: https://www.belriem.by/images/docs/instruction_main/054-0623_18.12.2023.pdf. Ссылка активна на 28.10.2024; https://www.epidemvac.ru/jour/article/view/2123

Διαθεσιμότητα: https://www.epidemvac.ru/jour/article/view/2123
https://doi.org/10.31631/2073-3046-2024-23-6-61-72

Центральные и гормональные механизмы адаптации к десинхронизационному стрессу

Πηγή: Интегративная физиология, Vol 5, Iss 2 (2024)

Θεματικοί όροι: CRMP2, гипоталамус, Physiology, непрямой иммуноферментный анализ, эпифиз, QP1-981, десинхронизация циркадианного ритма, крысы

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://doaj.org/article/7d985621aaab42cf930bc645414850cf

Центральные и гормональные механизмы адаптации к десинхронизационному стрессу

Συγγραφείς: Парвин Асад кызы Зульфугарова, Ариф Алиовсад оглы Мехтиев

Πηγή: Интегративная физиология, Vol 5, Iss 2 (2024)

Θεματικοί όροι: десинхронизация циркадианного ритма, крысы, CRMP2, непрямой иммуноферментный анализ, гипоталамус, эпифиз, Physiology, QP1-981

Περιγραφή αρχείου: electronic resource

Relation: https://INTPHYSIOLOGY.RU/index.php/main/article/view/293; https://doaj.org/toc/2687-1270

Σύνδεσμος πρόσβασης: https://doaj.org/article/74b7ba14d4db4843bc56f7098c8f0934

ПРИМЕНЕНИЕ ТЕСТА НА АНТИМИКРОБНЫЙ ПЕПТИД ЛАКТОФЕРРИЦИН ПРИ АППЕНДИЦИТЕ И ПЕРИТОНИТЕ

Θεματικοί όροι: сыворотка крови, перитонеальный экссудат, enzyme immunoassay, 3. Good health, lactoferrin, лактоферрин, destructive appendicitis, диагностическое значение, peritoneal exudate, lactoferricin, деструктивный аппендицит, diagnostic value, лактоферрицин, serum, иммуноферментный анализ

Разработка электрохимического иммуносенсора для определения золотых меток конъюгатов

Συνεισφορές: Дорожко, Елена Владимировна

Θεματικοί όροι: электрохимические иммуносенсоры, ферментативная активность, конъюгаты, золотые метки, иммуноферментный анализ

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://earchive.tpu.ru/handle/11683/76600

Швидкі тести та їх місце в етіологічній діагностиці гострих кишкових вірусних інфекцій

Συγγραφείς: Dzyublyk, I., Samborska, I., Solovyov, S.

Πηγή: Здоров'я суспільства-Zdorov'a suspil'stva; Том 2, № 2 (2013); 50-57
Health of Society; Том 2, № 2 (2013); 50-57
Здоровье общества-Zdorov'a suspil'stva; Том 2, № 2 (2013); 50-57

Θεματικοί όροι: гострі кишкові інфекції, ротавіруси, норовіруси, швидкі тести, полімеразна ланцюгова реакція, імуноферментний аналіз, чутливість, специфічність, acute intestinal infections, rotaviruses, noroviruses, rapid tests, polymerase chain reaction, enzyme-linked immunosorbent assay, sensitivity, specificity, острые кишечные инфекции, ротавирусы, норовирусы, быстрые тесты, полимеразная цепная реакция, иммуноферментный анализ, чувствительность, специфичность, 3. Good health

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Σύνδεσμος πρόσβασης: http://health-society.zaslavsky.com.ua/article/download/121759/116765
http://health-society.zaslavsky.com.ua/article/view/121759

Evaluation of recombinant proteins T. pallidum Тр0163 and Тр0971 as antigens for the diagnosis of syphilis using enzyme immunoassay ; Оценка рекомбинантных белков T. pallidum Тр0163 и Тр0971 как антигенов для диагностики сифилиса методом иммуноферментного анализа

Συγγραφείς: Arbuzova N.V., Shpilevaya M.V., Katunin G.L., Kuznetsov O.E., Nosov N.Y., Solomka V.S.

Συνεισφορές: The study was carried out within the framework of the state task of the State Research Center of Dermatovenereology and Cosmetology of the Ministry of Health of Russia No. 056-00003-24-02 for 2024., Рукопись подготовлена и опубликована в рамках выполнения государственного задания ФГБУ «ГНЦДК» Минздрава России № 056-00003-24-02 на 2024 г.

Πηγή: Vestnik dermatologii i venerologii; Vol 100, No 6 (2024); 53-60 ; Вестник дерматологии и венерологии; Vol 100, No 6 (2024); 53-60 ; 2313-6294 ; 0042-4609 ; 10.25208/vdv.1006

Θεματικοί όροι: Treponema pallidum, recombinant proteins, Tр0163, Tр0971, enzyme-linked immunosorbent assay, рекомбинантные белки, Тр0163, Тр0971, иммуноферментный анализ

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://vestnikdv.ru/jour/article/view/16813/pdf; https://vestnikdv.ru/jour/article/view/16813/pdf_1; https://vestnikdv.ru/jour/article/view/16813/pdf_2; https://vestnikdv.ru/jour/article/view/16813/pdf_3; https://vestnikdv.ru/jour/article/downloadSuppFile/16813/158786; https://vestnikdv.ru/jour/article/downloadSuppFile/16813/158787; https://vestnikdv.ru/jour/article/downloadSuppFile/16813/158788; https://vestnikdv.ru/jour/article/downloadSuppFile/16813/158789; https://vestnikdv.ru/jour/article/downloadSuppFile/16813/158790; https://vestnikdv.ru/jour/article/downloadSuppFile/16813/158791; https://vestnikdv.ru/jour/article/downloadSuppFile/16813/158792; https://vestnikdv.ru/jour/article/downloadSuppFile/16813/158793; https://vestnikdv.ru/jour/article/view/16813

Διαθεσιμότητα: https://vestnikdv.ru/jour/article/view/16813
https://doi.org/10.25208/vdv16813

Method for Measuring the Mass Fraction of Soybean Trypsin Inhibitor: Features of Development and Certification ; Методика измерений массовой доли соевого ингибитора трипсина: особенности разработки и аттестации

Συγγραφείς: O. E. Pervukhina, M. P. Krasheninina, P. A. Petukhov, V. N. Maigurova, О. Е. Первухина, М. П. Крашенинина, П. А. Петухов, В. Н. Майгурова

Συνεισφορές: This research did not receive financial support in the form of a grant from any governmental, for-profit, or non-profit organization, Это исследование не получало финансовой поддержки в виде гранта от какой-либо организации государственного, коммерческого или некоммерческого сектора

Πηγή: Measurement Standards. Reference Materials; Том 19, № 5 (2023); 127-141 ; Эталоны. Стандартные образцы; Том 19, № 5 (2023); 127-141

Θεματικοί όροι: соевый ингибитор трипсина, allergens, measurement method, enzyme-linked immunosorbent assay, soybean trypsin inhibitor, аллергены, методика измерений, иммуноферментный анализ

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.rmjournal.ru/jour/article/view/449/321; Jiang X., Jackson L. S. Food allergens // Encyclopedia of Food Safety (Second edition). Academic Press, 2024. P. 295–308. doi:10.1016/B978-0-12-822521-9.00233–1; Намазова-Баранова Л. С. Аллергия у детей: от теории к практике. М.: Союз педиатров России. 2010–2011. 668 с.; EAACI food allergy and anaphylaxis guidelines: diagnosis and management of food allergy / A. Muraro [et al.] // Allergy. 2014. Vol. 69, № 8. P. 1008–1025. doi:10.1111/all.12429; Пищевая аллергия / А. А. Баранов [и др.]. М.: Педиатръ, 2013. Сер. Болезни детского возраста от А до Я.; Prescott S., Allen K. J. Food allergy: riding the second wave of allergy epidemic // Pediatric Allergy and Immunology. 2011. Vol. 22, № 1. P. 156–160. doi:10.1111/j.1399–3038.2011.01145.x; Codex Alimentarius: International food standarts. Code of practice on food allergen management for food business operators CXC80–2020 Adopted in 2020.; Kerezsi A. D., Jacquet N., Blecker Ch. Advances on physical treatments for soy allergens reduction – A review // Trends in Food Science & Technology. 2022. Vol. 122. P. 24–39. doi:10.1016/j.tifs.2022.02.007; L’Hocine L., Boye Jo. I. Allergenicity of soybean: new developments in identification of allergenic proteins, cross-reactivities and hypoallergenization technologies // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 2007. Vol. 47, № 2. P. 127–43. doi:10.1080/10408390600626487; Пищевая аллергия: Клинические рекомендации Министерства здравоохранения Российской Федерации. М.: Союз педиатров России, 2018. 50 с.; Vagadia B. H., Vanga S. K., Raghavan V. Inactivation methods of soybean trypsin inhibitor – a review // Trends in Food Science & Technology. 2017. Vol. 64. P. 115–125. doi:10.1016/j.tifs.2017.02.003; Stability of the allergenic soybean Kunitz trypsin inhibitor / R. Roychaudhuri [et al.] // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Proteins and Proteomics. 2004. Vol. 1699, Iss. 1–2. P. 207–212. doi:10.1016/j.bbapap.2004.02.014; Comparison of physicochemical properties of recombinant buckwheat trypsin inhibitor (rBTI) and soybean trypsin inhibitor (SBTI) / Ch. Li [et al.] // Protein Expression and Purification. 2020. Vol. 171. P. 105614. doi:10.1016/j.pep.2020.105614; Recent advances and challenges in food-borne allergen detection / A. Sena-Torralba [et al.] // TrAC Trends in Analytical Chemistry. 2020. Vol. 132. P. 116050. doi:10.1016/j.trac.2020.116050; Sensitive detection of soy (glycine max) by real-time polymerase chain reaction targeting the mitochondrial atpA Gene / T. Bauer [et al.] // AOAC International. 2011. Vol. 94, Iss. 6. P. 1863–1873. doi:10.5740/jaoacint.10–257; Development of a real-time PCR method for the simultaneous detection of soya and lupin mitochondrial DNA as markers for the presence of allergens in processed food / A. M. Gomez [et al.] // Food Chemistry. 2011. Vol. 127, Iss. 2. P. 834–841. doi:10.1016/j.foodchem.2011.01.019; Advanced DNA- and protein-based methods for the detection and investigation of food allergens / M. Prado [et al.] // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 2016. Vol. 56, № 15. P. 2511–2542. doi:10.1080/10408398.2013.873767; Development and validation of a specific sandwich ELISA for determination of soybean allergens and its application in processed foods / L. Zhu [et al.] // Process Biochemistry. 2022. Vol. 117. P. 134–141. doi:10.1016/j.procbio.2022.03.022; Determination of egg and milk allergen in food products by liquid chromatography-tandem mass spectrometry based on signature peptides and isotope-labeled internal standard / S. Fan [et al.] // Food Science and Human Wellness. 2023. Vol. 12, Iss. 3. P. 728–736. doi:10.1016/j.fshw.2022.09.006; Sandwich-type immunosensors and immunoassays exploiting nanostructure labels : A review / X. Pei [et al.] // Analytica Chimica Acta. 2013. Vol. 758, Iss. 3. P. 1–18. doi:10.1016/j.aca.2012.10.060; Determination of food authenticity by enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) / L. Asensio [et al.] // Food Control. 2008. Vol. 19, Iss. 1. P. 1–8. doi:10.1016/j.foodcont.2007.02.010; О разработке метрологического обеспечения идентификации и количественного определения содержания неинфекционных пищевых аллергенов белкового животного или растительного происхождения в пищевых продуктах / О. Е. Первухина [и др.] // Эталоны. Стандартные образцы. 2023. Т. 19, № 3. С. 145–158. doi:10.20915/2077-1177-2023-19-3-145-158; Первухина О. Е., Крашенинина М. П. Разработка стандартных образцов состава муки соевой и изолята соевого с аттестованными характеристиками массовой доли соевого ингибитора трипсина и массовой доли азота (белка) // За нами будущее : сборник тезисов докладов II Международной научно-практической конференции, Екатеринбург, 14–16 июня 2023 г. / Федеральное агентство по техническому регулированию и метрологии [и др.]. СПб: ООО «Издательско-полиграфическая компания «Коста», 2023. С. 80–86.; ГОСТ 8.563-2009 Государственная система обеспечения единства измерений. Методики (методы) измерений = State system for ensuring the uniformity of measurements. Procedures of measurements. М.: Стандартинформ, 2011.; ГОСТ Р 58144–2018 Вода дистиллированная. Технические условия. М.: Стандартинформ, 2022.; ГОСТ Р 55878–2013 Спирт этиловый технический гидролизный ректификованный. Технические условия. М.: Стандартинформ, 2011.; РМГ 61–2010 Государственная система обеспечения единства измерений. Показатели точности, правильности, прецизионности методик количественного химического анализа. Методы оценки = State system for ensuring the uniformity of measurements. Accuracy, trueness and precision measures of the procedures for quantitative chemical analysis. Methods of evaluation. М.: Стандартинформ, 2013.; Об обеспечении единства измерений: Федер. закон Рос. Федерации от 26 июня 2008 г. № 102–ФЗ: принят Гос. Думой Федер. Собрания Рос. Федерации 11 июня 2008 г.: одобрен Советом Федерации Федер. Собр. Рос. Федерации 18 июня 2008 г. (в редакции от 11 июня 2021 г. № 170-ФЗ) // Росс. газета. 2008. 2 июля.; Об утверждении Порядка аттестации первичных референтных методик (методов) измерений, референтных методик (методов) измерений и методик (методов) измерений и их применения: приказ Министерства промышленности и торговли Российской Федерации от 15 декабря 2015 г. № 4091 // Официальный интернет-портал правовой информации. Дата опубликования: 26. 02. 2016. Номер опубликования: 0001201602260008.; ТР ТС 022/2011 Пищевая продукция в части ее маркировки: Технический регламент таможенного союза (с изменениями на 14 сентября 2018 года) // электронный фонд нормативно-технической и нормативно-правовой информации Консорциума «Кодекс» [сайт]. URL: http://www.tsouz.ru/db/techreglam/documents/trtspishevkamarkirovka.pdf; https://www.rmjournal.ru/jour/article/view/449

Διαθεσιμότητα: https://www.rmjournal.ru/jour/article/view/449
https://doi.org/10.20915/2077-1177-2023-19-5-127-141

Recombinant Analogue of Envelope Glycoprotein Domain III of the Tick-Borne Encephalitis Virus and its Application for the Differential Diagnosis of Flavivirus Infections ; Рекомбинантный аналог домена III оболочечного гликопротеина вируса клещевого энцефалита и его применение для дифференциальной диагностики флавивирусных инфекций

Συγγραφείς: A. G. Poltavchenko, A. V. Ersh, P. V. Filatov, N. D. Ushkalenko, D. V. Shan’shin, D. N. Shcherbakov, А. Г. Полтавченко, А. В. Ерш, П. В. Филатов, Н. Д. Ушкаленко, Д. В. Шаньшин, Д. Н. Щербаков

Συνεισφορές: The study was carried out as part of the implementation of the state assignment of the Federal Service for Surveillance on Consumers’ Rights Protection and Human Well-being., Исследование проведено в рамках выполнения государственного задания Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека.

Πηγή: Problems of Particularly Dangerous Infections; № 3 (2024); 154-162 ; Проблемы особо опасных инфекций; № 3 (2024); 154-162 ; 2658-719X ; 0370-1069

Θεματικοί όροι: дот-иммуноанализ, tick-borne encephalitis virus, recombinant proteins, serological markers, ELISA, dot immunoassay, вирус клещевого энцефалита, рекомбинантные белки, серологические маркеры, иммуноферментный анализ

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://journal.microbe.ru/jour/article/view/2054/1512; Wilson M.E., Weld L.H., Boggild A., Keystone J.S., Kain K.C., von Sonnenburg F., Schwartz E.; GeoSentinel Surveillance Network. Fever in returned travelers: results from the GeoSentinel Surveillance Network. Clin. Infect. Dis. 2007; 44(12):1560–8. DOI:10.1086/518173.; Cleton N., Koopmans M., Reimerink J., Godeke G.-J., Reusken C. Come fly with me: review of clinically important arboviruses for global travelers. J. Clin. Virol. 2012; 55(3):191–203. DOI:10.1016/j.jcv.2012.07.004.; Cleton N.B., Godeke G.-J., Reimerink J., Beersma M.F., van Doorn H.R., Franco L., Goeijenbier M., Jiménez-Clavero M.A., Johnson B.W., Niedrig M., Papa A., Sambri V., Tami A., Velasco-Salas Z.I., Koopmans M.P., Reusken C.B. Spot the differencedevelopment of a syndrome based protein microarray for specific serological detection of multiple flavivirus infections in travelers. PLoS Negl. Trop. Dis. 2015; 9(3):e0003580. DOI:10.1371/journal.pntd.0003580.; Sips G.J., Wilschut J., Smit J.M. Neuroinvasive flavivirus infections. Rev. Med. Virol. 2012; 22(2):69–87. DOI:10.1002/rmv.712.; О состоянии санитарно-эпидемиологического благополучия населения в Российской Федерации в 2021 году: Государственный доклад. [Электронный ресурс]. URL: https://www.rospotrebnadzor.ru/upload/iblock/594/sqywwl4tg5arqff6xvl5dss0l7vvuank/Gosudarstvennyy-doklad.-O-sostoyanii-sanitarno_epidemiologicheskogo-blagopoluchiya-naseleniya-v-Rossiyskoy-Federatsii-v-2021-godu.pdf (дата обращения 21.04.2023).; Darwish N., Alias Y., Khor S. An introduction to denguedisease diagnostics. Trends in Analytical Chemistry. 2015; 67:45–55. DOI:10.1016/j.trac.2015.01.005.; Poltavchenko A.G., Nechitaylo O.V., Filatov P.V., Ersh A.V., Gureyev V.N. Multiplex method for initial complex testing of antibodies to blood transmitted diseases agents. J. Virol. Methods. 2016; 236:231–6. DOI:10.1016/j.jviromet.2016.08.003.; Guzmán M.G., Kourí G. Dengue diagnosis, advances and challenges. Int. J. Infect. Dis. 2004; 8(2):69–80. DOI:10.1016/j.ijid.2003.03.003.; Holbrook M.R., Shope R.E., Barrett A.D.T. Use of recombinant E protein domain III-based enzyme-linked immunosorbent assays for differentiation of tick-borne encephalitis serocomplex flaviviruses from mosquito-borne flaviviruses. J. Clin. Microbiol. 2004; 42(9):4101–10. DOI:10.1128/JCM.42.9.4101-4110.2004.; Терновой В.А., Плясунова И.В., Семенцова А.О., Карташов М.Ю., Швалов А.Н., Чаусов Е.В., Еремеева Л.И., Протопопова Е.В., Чуб Е.В., Баяндин Р.Б., Пьянков О.В., Локтев В.Б., Агафонов А.П., Максютов Р.А. Выявление маркеров лихорадки денге у пациентов после посещения эндемичных по денге стран. Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 2019; 37(3):140–8. DOI:10.17116/molgen201937031140.; Niedrig M., Vaisviliene D., Teichmann A., Klockmann U., Biel S.S. Comparison of six different commercial IgG-ELISA kits for the detection of TBEV-antibodies. J. Clin. Virol. 2001; 20(3):179–82. DOI:10.1016/s1386-6532(00)00178-5.; Weissbach F.H., Hirsch H.H. Comparison of two commercial tick-borne encephalitis virus igg enzyme-linked immunosorbent assays. Clin. Vaccine Immunol. 2015; 22(7):754–60. DOI:10.1128/CVI.00096-15.; Ackermann-Gäumann R., Tritten M.L., Hassan M., Lienhard R. Comparison of three commercial IgG and IgM ELISA kits for the detection of tick-borne encephalitis virus antibodies. Ticks Tick Borne Dis. 2018; 9(4):956–62. DOI:10.1016/j.ttbdis.2018.03.031.; Барышникова В.С., Турченко Ю.В., Шишова А.А., Климентов А.С., Тучинская К.К., Карганова Г.Г. Рекомбинантный гликопротеин E вируса клещевого энцефалита для создания дифференцирующей тест-системы. Биотехнология. 2022; 38(6):72–83. DOI:10.56304/S0234275822060023.; Heinz F.X., Stiasny K. Flaviviruses and their antigenic structure. J. Clin. Virol. 2012; 55(4):289–95. DOI:10.1016/j.jcv.2012.08.024.; Pulkkinen L.I.A., Barrass S.V., Domanska A., Överby A.K., Anastasina M., Butcher S.J. Molecular organisation of tickborne encephalitis virus. Viruses. 2022; 14(4):792. DOI:10.3390/v14040792.; Inagaki E., Sakai M., Hirano M., Muto M., Kobayashi S., Kariwa H., Yoshii K. Development of a serodiagnostic multispecies ELISA against tick-borne encephalitis virus using subviral particles. Ticks Tick Borne Dis. 2016; 7(5):723–9. DOI:10.1016/j.ttbdis.2016.03.002.; Ludolfs D., Reinholz M., Schmitz H. Highly specific detection of antibodies to tick-borne encephalitis (TBE) virus in humans using a domadewsin III antigen and a sensitive immune complex(IC) ELISA. J. Clin. Virol. 2009; 45(2):125–8. DOI:10.1016/j.jcv.2009.03.016.; Sanina N., Chopenko N., Mazeika A., Davydova L., Leonova G., Stenkova A., Uversky V.N., Kostetsky E. Immunogenicity and protective activity of a chimeric protein based on the domain III of the tick-borne encephalitis virus E protein and the OmpF porin of Yersinia pseudotuberculosis incorporated into the TI-complex. Int. J. Mol. Sci. 2018; 19(10):2988. DOI:10.3390/ijms19102988.; Jarmer J., Zlatkovic J., Tsouchnikas G., Vratskikh O., Strauß J., Aberle J.H., Chmelik V., Kundi M., Stiasny K., Heinz F.X. Variation of the specificity of the human antibody responses after tick-borne encephalitis virus infection and vaccination. J. Virol. 2014; 88(23):13845–57. DOI:10.1128/JVI.02086-14.; Кривошеина Е.И., Карташов М.Ю., Найденова Е.В., Ушкаленко Н.Д., Пьянков С.А., Терновой В.А., Локтев В.Б. Разработка способа выявления специфических антител к белку Е вируса жёлтой лихорадки (Flaviviridae: Flavivirus) методом иммуноферментного анализа. Вопросы вирусологии. 2022; 67(4):341–50. DOI:10.36233/0507-4088-123.; Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование. М.: Мир; 1984. 479 с.; Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970; 227(5259):680–5. DOI:10.1038/227680a0.; Poltavchenko A., Zaitsev B., Ersh A., Korneev D., Taranov O., Filatov P., Nechitaylo O. The selection and optimization of the detection system for self-contained multiplexed dot-immunoassay. J. Immunoassay Immunochem. 2016; 37(5):540–54. DOI:10.1080/15321819.2016.1174134.; Кунгурцев К.С., Гунгер А.К., Филатов П.В. Программа для инструментального учета результатов дот-иммуноанализа «DOTREADER 2000». Программа для ЭВМ. Свидетельство РФ № 2020611545, опубл. 04.02.2020. Бюл. № 2.; Полтавченко А.Г., Ерш А.В., Филатов П.В., Баяндин Р.Б., Ушкаленко Н.Д. Разработка метода одновременного выявления серологических маркеров лихорадки денге. Инфекционные болезни: новости, мнения, обучение. 2023; 12(1):75–83. DOI:10.33029/2305-3496-2023-12-1-75-83.; Lindblom P., Wilhelmsson P., Fryland L., Matussek A., Haglund M., Sjöwall J., Vene S., Nyman D., Forsberg P., Lindgren P.-E. Factors determining immunological response to vaccination against tick-borne encephalitis virus in older individuals. PLoS One. 2014; 9(6):e100860. DOI:10.1371/journal.pone.0100860.; Kuno G. Serodiagnosis of flaviviral infections and vaccinations in humans. Adv. Virus Res. 2003; 61:3–65. DOI:10.1016/s0065-3527(03)61001-8.; https://journal.microbe.ru/jour/article/view/2054

Διαθεσιμότητα: https://journal.microbe.ru/jour/article/view/2054
https://doi.org/10.21055/0370-1069-2024-3-154-162

Assessment of the Adsorption Activity of Bacterial Cells Using Yersinia pseudotuberculosis Model ; Оценка адсорбционной активности бактериальных клеток на модели Yersinia pseudotuberculosis

Συγγραφείς: R. R. Salikhov, E. M. Kuznetsova, O. A. Volokh, Р. Р. Салихов, Е. М. Кузнецова, О. А. Волох

Πηγή: Problems of Particularly Dangerous Infections; № 1 (2024); 192-195 ; Проблемы особо опасных инфекций; № 1 (2024); 192-195 ; 2658-719X ; 0370-1069

Θεματικοί όροι: ингибирующий иммуноферментный анализ, Yersinia pseudotuberculosis, adsorption of cross-reacting antibodies, inhibitory enzyme-linked immunoassay, адсорбция перекрестнореагирующих антител

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://journal.microbe.ru/jour/article/view/1961/1465; Khushiramani R., Tuteja U., Shukla J., Batra H.V. Characterization of outer membrane proteins of Yersinia pestis and Yersinia pseudotuberculosis strains isolated from India. Indian J. Exp. Biol. 2004; 42(5):508–14.; Chen Y., Duan R., Li X., Li K., Liang J., Liu C., Qiu H., Xiao Y., Jing H., Wang X. Homology analysis and cross-immunogenicity of OmpA from pathogenic Yersinia enterocolitica, Yersinia pseudotuberculosis and Yersinia pestis. Mol. Immunol. 2015; 68(2 Pt. A):290–9. DOI:10.1016/j.molimm.2015.09.016.; Keasey S.L., Schmid K.E., Lee M.S., Meegan J., Tomas P., Minto M., Tikhonov A.P., Schweitzer B., Ulrich R.G. Extensive antibody cross-reactivity among infectious gram-negative bacteria revealed by proteome microarray analysis. Mol. Cell. Proteomics. 2009; 8(5):924–35. DOI:10.1074/mcp.M800213-MCP200.; Sharma N., Hanif S., Upadhyay D., Chhikara M.K. Inhibition ELISA as a putative tool for the identification and quantification of meningococcal A and X polysaccharides at various stages of vaccine development. J. Immunol. Methods. 2019; 473:112634. DOI:10.1016/j.jim.2019.112634.; Салихов Р.Р., Борисова С.В., Авдеева Н.Г., Самохвалова Ю.И., Волох О.А. Оптимизация условий культивирования Yersinia pseudotuberculosis в процессе получения клеточной массы. Проблемы особо опасных инфекций. 2021; 4:137–42. DOI:10.21055/0370-1069-2021-4-137-142.; Towbin H., Staehelin T., Gordon J. Electroforetic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1979; 76(9):4350–4. DOI:10.1073/pnas.76.9.4350.; Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970; 227(5259):680–5. DOI:10.1038/227680a0.; Кобзарь А.И. Прикладная математическая статистика. Для инженеров и научных работников. М.: Физматлит; 2006. 816 с.; https://journal.microbe.ru/jour/article/view/1961

Διαθεσιμότητα: https://journal.microbe.ru/jour/article/view/1961
https://doi.org/10.21055/0370-1069-2024-1-192-195

Application of liquid chromatography-mass spectrometry for the determination of semaglutide in human serum in clinical pharmacokinetic studies ; Применение жидкостной хромато-масс-спектрометрии для определения семаглутида в сыворотке крови человека в клинических исследованиях фармакокинетики

Συγγραφείς: P. K. Karnakova, Е. S. Vetrova, P. A. Karpova, A. E. Knyazeva, O. A. Archakova, N. S. Bagaeva, A. N. Arefeva, V. V. Banko, I. E. Makarenko, T. N. Komarov, I. E. Shohin, П. К. Карнакова, Е. С. Ветрова, П. А. Карпова, А. Е. Князева, О. А. Арчакова, Н. С. Багаева, А. Н. Арефьева, В. В. Банко, И. Е. Макаренко, Т. Н. Комаров, И. Е. Шохин

Πηγή: Meditsinskiy sovet = Medical Council; № 16 (2024); 246-255 ; Медицинский Совет; № 16 (2024); 246-255 ; 2658-5790 ; 2079-701X

Θεματικοί όροι: иммуноферментный анализ, bioanalytical studies, bioequivalence, validation, quantitative determination, ELISA, биоаналитические исследования, биоэквивалентность, валидация, количественное определение

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.med-sovet.pro/jour/article/view/8633/7591; Gregg E, Buckley J, Ali MK, Davies J, Flood D, Mehta R et al. Improving health outcomes of people with diabetes mellitus: global target setting to reduce the burden of diabetes mellitus by 2030. Lancet. 2023;401(10384):1302–1312. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(23)00001-6.; Викулова ОК, Дедов ИИ, Шестакова МВ, Железнякова АВ, Исаков МА, Сазонова ДВ, Мокрышева НГ. Сахарный диабет в Российской Федерации: динамика эпидемиологических показателей по данным Федерального регистра сахарного диабета за период 2010–2022 гг. Сахарный диабет. 2023;26(2):104–123. https://doi.org/10.14341/DM13035.; Дедов ИИ, Шестакова МВ, Галстян ГР. Распространенность сахарного диабета 2-го типа у взрослого населения России (исследование NATION). Сахарный диабет. 2016;19(2):104–112. https://doi.org/10.14341/DM2004116-17.; Дедов ИИ, Шестакова МВ, Майоров АЮ, Шамхалова МШ, Сухарева ОЮ, Галстян ГР и др. Сахарный диабет 2-го типа у взрослых: клинические рекомендации. М.; 2018. 228 с. Режим доступа: https://www.endocrincentr.ru/sites/default/files/specialists/science/clinic-recomendations/saharnyy_diabet_2_tipa_u_vzroslyh.pdf.; Шестакова МВ, Шестакова ЕА, Скляник ИА, Стафеев ЮС. Ожирение и сахарный диабет-всегда ли вместе? Терапевтический архив. 2022;94(10):1131–1135. https://doi.org/10.26442/00403660.2022.10.201880.; Nauck MA, Wefers J, Meier JJ. Treatment of type 2 diabetes: challenges, hopes, and anticipated successes. Lancet Diabetes Endocrinol. 2021;9(8):525–544. https://doi.org/10.1016/S2213-8587(21)00113-3.; Arnett DK, Blumenthal RS, Albert MA, Buroker AB, Goldberger ZD, Hahn EJ et al. 2019 ACC/AHA Guideline on the Primary Prevention of Cardiovascular Disease: A Report of the American College of Cardiology/American Heart Association Task Force on Clinical Practice Guidelines. Circulation. 2019;74(10):e177–e232. https://doi.org/10.1016/jjacc.2019.03.010.; Шестакова МВ, Шамхалова МШ, Галстян ГР, Руяткина ЛА, Суплотова ЛА. Пероральный семаглутид – новая инновационная опция в терапии сахарного диабета 2-го типа. Сахарный диабет. 2021;24(3):273–281. https://doi.org/10.14341/DM12790.; «Алгоритмы специализированной медицинской помощи больным сахарным диабетом» под редакцией И.И. Дедова, М.В. Шестаковой, А.Ю. Майорова. 9-й выпуск. Сахарный диабет. 2019;22(1S1):1–144. https://doi.org/10.14341/DM20191S1.; ElSayed NA, Aleppo G, Aroda VR, Bannuru RR, Brown FM, Bruemmer D et al. Pharmacologic approaches to glycemic treatment: standards of care in diabetes – 2023. Diabetes Care. 2023;46(1 Suppl.):S140–S157. https://doi.org/10.2337/dc23-S009.; Кобалава ЖД, Кохан ЕВ. Семаглутид в терапии сахарного диабета 2-го типа: доказательная база, кардиопротективные механизмы и клинические рекомендации. Кардиология. 2020;60(9):122–133. https://doi.org/10.18087/cardio.2020.9.n1274.; Карпов ЮА, Старостина ЕГ. Семаглутид (Оземпик) с точки зрения эндокринолога и кардиолога: возможности аналогов глюкагоноподобного пептида-1 далеко не исчерпаны. Атмосфера. Новости кардиологии. 2019;(4):3–17. Режим доступа: https://atmosphere-ph.ru/modules/Magazines/articles/cardio/ac_4_2019_03.pdf.; Jain AB, Kanters S, Khurana R, Kissock J, Severin N, Stafford SG. Real-world effectiveness analysis of switching from liraglutide or dulaglutide to semaglutide in patients with type 2 diabetes mellitus: the retrospective REALISE-DM study. Diabetes Ther. 2021;12(2):527–536. https://doi.org/10.1007/s13300-020-00984-x.; Lau DC, Batterham RL, le Roux CW. Pharmacological profile of once-weekly injectable semaglutide for chronic weight management. Exp Rev Clin Pharmacol. 2022;15(3):251–268. https://doi.org/10.1080/17512433.2022.2070473.; Mahapatra MK, Karuppasamy M, Sahoo BM. Therapeutic potential of semaglutide, a newer GLP-1 receptor agonist, in abating obesity, non-alcoholic steatohepatitis and neurodegenerative diseases: A narrative review. Pharm Res. 2022;39(6):1233–1248. https://doi.org/10.1007/s11095-022-03302-1.; Wang ZJ, Li XR, Chai SF, Li WR, Li S, Hou M et al. Semaglutide ameliorates cognition and glucose metabolism dysfunction in the 3xTg mouse model of Alzheimer’s disease via the GLP-1R/SIRT1/GLUT4 pathway. Neuropharmacology. 2023;240:109716. https://doi.org/10.1016/j.neuropharm.2023.109716.; Atri A, Feldman HH, Hansen CT, Honore JB, Johannsen P, Knop FK et al. Evoke and evoke+: design of two large-scale, double-blind, placebocontrolled, phase 3 studies evaluating the neuroprotective effects of semaglutide in early Alzheimer’s disease. Alzheimer’s & Dementia. 2022;18:e062415. https://doi.org/10.1002/alz.062415.; Scheltens P, Atri A, Feldman H, Hansson O, Knop F, Sano M et al. Baseline Characteristics from Evoke and Evoke+: Two Phase 3 Randomized Placebocontrolled Trials of Oral Semaglutide in Patients with Early Alzheimer’s Disease (P11-9.013). Neurology. 2024;102(1):3350. https://doi.org/10.1212/WNL.0000000000205079.; Tzoulis P, Baldeweg SE. Semaglutide for weight loss: unanswered questions. Front Endocrinol. 2024;15:1382814. https://doi.org/10.3389/fendo.2024.1382814.; Аметов АС, Шохин ИЕ, Рогожина ЕА, Бодрова ТГ, Невретдинова МЕ, Белый ПА и др. Сравнительный анализ физико-химических свойств, биоэквивалентности, безопасности и переносимости отечественного семаглутида. Фармация и фармакология. 2023;11(4):324–346. https://doi.org/10.19163/2307-9266-2023-11-4-324-346.; Wang L, Ding J, Zhu C, Guo B, Yang W, He W et al. Semaglutide attenuates seizure severity and ameliorates cognitive dysfunction by blocking the NLR family pyrin domain containing 3 inflammasome in pentylenetetrazole-kindled mice. Int J Mol Med. 2021;48(6):1–15. https://doi.org/10.3892/ijmm.2021.5052.; Schneider EL, Hangasky JA, Fernandez RDV, Ashley GW, Santi DV. The limitation of lipidation: conversion of semaglutide from once-weekly to once-monthly dosing. bioRxiv. 2024. https://doi.org/10.1101/2024.08.10.607458.; Арефьева АН, Банко ВВ, Садовских МО, Носков СМ. Первый препарат семаглутида в Российской Федерации: результаты открытого рандомизированного исследования фармакокинетики. Медицинский совет. 2023;17(16):77–82. https://doi.org/10.21518/ms2023-312.; Oh HS, Choi M, Lee TS, An Y, Park EJ, Kim TH et al. Pharmacokinetics and brain distribution of the therapeutic peptide liraglutide by a novel LC–MS/ MS analysis. J Anal Sci Technol. 2023;14(1):19. https://doi.org/10.1186/s40543-023-00382-5.; Liu D, Gu J, Shao W, Pang J, Qian X, Jin T. Comparison of beneficial metabolic effects of liraglutide and semaglutide in male C57BL/6J mice. Can J Diabetes. 2022;46(3):216–224. https://doi.org/10.1016/j.jcjd.2021.08.012.; Petralli G, Raggi F, Zoppo AD, Rovera C, Salvati A, Brunetto MR, Solini A. Response to semaglutide of non-drinker subjects with type 2 diabetes. Diabetol Metab Syndr. 2024;16(1):103. https://doi.org/10.1186/s13098-024-01344-6.; Аметов АС, Шохин ИЕ, Рогожина ЕА, Бодрова ТГ, Невретдинова МЕ, Белый ПА и др. Российская разработка для лекарственной независимости в эндокринологии: сравнительный анализ биоэквивалентности, безопасности и переносимости первого отечественного лираглутида. Фармация и фармакология. 2023;11(3):255–276. https://doi.org/10.19163/2307-9266-2023-11-3-255-276.; Ahmed A, Zafar SB, Zafar SHA, Gondal A. Development of reverse phase ultra-high performance liquid chromatography for the identification of semaglutide. Pakistan J Sci. 2024;76(2):328–334. https://doi.org/10.57041/pjs.v76i02.1162.; Vollmer AC, Wagmann L, Weber AA, Meyer MR. Simultaneous analysis of antihyperglycemic small molecule drugs and peptide drugs by means of dual liquid chromatography high-resolution mass spectrometry. Clin Chem Lab Med. 2023;61(7):1300–1308. https://doi.org/10.1515/cclm2022-1316.; Pinho AR, Fortuna A, Falcão A, Santos AC, Seiça R, Estevens C et al. Comparison of ELISA and HPLC-MS methods for the determination of exenatide in biological and biotechnology-based formulation matrices. J Pharm Аnal. 2019;9(3):143–155. https://doi.org/10.1016/j.jpha.2019.02.001.; John H, Walden M, Schäfer S, Genz S, Forssmann WG. Analytical procedures for quantification of peptides in pharmaceutical research by liquid chromatography–mass spectrometry. Anal Bioanal Chem. 2004;378(4):883–897. https://doi.org/10.1007/s00216-003-2298-y.; Lee TS, Park EJ, Choi M, Oh HS, An Y, Kim T et al. Novel LC-MS/MS analysis of the GLP-1 analog semaglutide with its application to pharmacokinetics and brain distribution studies in rats. J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci. 2023;1221:123688. https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2023.123688.; Dong S, Gu Y, Wei G, Si D, Liu C. Determination of liraglutide in rat plasma by a selective liquid chromatography-tandem mass spectrometry method: Application to a pharmacokinetics study. J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci. 2018;1091:29–35. https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2018.05.020.; Arbouche N, Blanchot A, Raul JS, Kintz P. Semaglutide and health risk: Development and validation of a LC-HRMS method for testing semaglutide in whole blood and application to real cases. J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci. 2024;1242:124187. https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2024.124187.; Носков СМ, Арефьева АН, Банко ВВ, Радаева КС, Гефен МЛ, Арчакова ОА и др. Препарат семаглутида для лечения ожирения: результаты двух открытых рандомизированных исследований фармакокинетики. Медицинский совет. 2024;18(16):8–14. https://doi.org/10.21518/ms2024-346.

Διαθεσιμότητα: https://www.med-sovet.pro/jour/article/view/8633
https://doi.org/10.21518/ms2024-437

Purification technology design, biochemical and immunological characteristics of the recombinant chimeric antigen for evaluation of T cell immunity against coronavirus infection ; Разработка технологии очистки, биохимическая и иммунологическая характеристика рекомбинантного химерного антигена для оценки Т-клеточного иммунитета против коронавирусной инфекции

Συγγραφείς: V. V. Kopat, A. A. Riabchenkova, E. L. Chirak, E. R. Chirak, A. I. Saenko, I. V. Kudryavtsev, A. S. Trulioff, T. V. Savin, E. V. Zueva, A. S. Simbirtsev, A. A. Totolyan, I. V. Dukhovlinov, В. В. Копать, А. А. Рябченкова, Е. Л. Чирак, Е. Р. Чирак, А. И. Саенко, И. В. Кудрявцев, А. С. Трулёв, Т. В. Савин, Е. В. Зуева, А. С. Симбирцев, А. А. Тотолян, И. В. Духовлинов

Πηγή: Medical Immunology (Russia); Том 26, № 3 (2024); 591-606 ; Медицинская иммунология; Том 26, № 3 (2024); 591-606 ; 2313-741X ; 1563-0625

Θεματικοί όροι: диагностикум, COVID-19, coronavirus antigen Cord_PS, chromatography, enzyme-linked immunosorbent assay, CD4+T cells, CD8+T cells, IFNγ, T cell immune response, diagnosticum, коронавирусный антиген Cord_PS, хроматография, иммуноферментный анализ, CD4+Т-клетки, CD8+Т-клетки, Т-клеточный иммунный ответ

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/2942/1917; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/2942/1943; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13285; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13286; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13287; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13288; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13289; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13290; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13291; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13292; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13293; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13294; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13295; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13296; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13297; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13298; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13532; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13533; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13534; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/downloadSuppFile/2942/13535; Копать В.В., Рябченкова А.А., Чирак Е.Л., Чирак Е.Р., Саенко А.И., Колмаков Н.Н., Симбирцев А.С., Духовлинов И.В., Тотолян А.А. Разработка структуры и штамма-продуцента E. coli для антигена, содержащего последовательности белков N, S, M, E коронавируса SARS-CоV-2 // Инфекция и иммунитет, 2023. Т. 13, № 4, C. 653-662.; ОФС. 1.7.1.0007.15. Лекарственные средства, получаемые методами рекомбинантных ДНК. Государственная фармакопея Российской Федерации. XIII изд. 2016. С. 521-541. [; Bertoletti A., le Bert N., Qui M., Tan A.T. SARS-CoV-2-specific T cells in infection and vaccination. Cell. Mol. Immunol., 2021, Vol. 18, no. 10, pp. 2307-2312.; Bertoletti A., le Bert N., Tan A.T. SARS-CoV-2-specific T cells in the changing landscape of the COVID-19 pandemic. Immunity, 2022, Vol. 55, no. 10, pp. 1764-1778.; Burgess R.R. Refolding solubilized inclusion body proteins. Methods Enzymol., 2009, Vol. 463, pp. 259-282.; Clark E.D.B. Protein refolding for industrial processes. Curr. Opin. Biotechnol., 2001, Vol. 12, no. 2, pp. 202-207.; Čejka J., Vodrázka Z., Salák J. Carbamylation of globin in electrophoresis and chromatography in the presence of urea. Biochim. Biophys. Acta, 1968, Vol. 154, no. 3, pp. 589-591.; Datar R.V., Cartwright T., Rosen C.G. Process economics of animal cell and bacterial fermentations: a case study analysis of tissue plasminogen activator. Biotechnology, 1993, Vol. 11, no. 3, pp. 349-357.; Fahnert B., Lilie H., Neubauer P. Inclusion bodies: formation and utilization. Adv. Biochem. Eng. Biotechnol., 2004, Vol. 89, pp. 93-142.; Fallet B., Foglierini M., Porret R., Alcaraz-Serna A., Sauvage C., Jenelten R., Caplanusi T., Gilliet M., Perez L., Fenwick C., Genolet R., Harari A., Bobisse S., Gottardo R., Pantaleo G., Muller Y.D. Intradermal skin test with mRNA vaccines as a surrogate marker of T cell immunity in immunocompromised patients. J. Infect., 2023, Vol. 87, no. 2, pp. 111-119.; GeurtsvanKessel C.H., Geers D., Schmitz K.S., Mykytyn A.Z., Lamers M.M., Bogers S., Scherbeijn S., Gommers L., Sablerolles R.S.G., Nieuwkoop N.N., Rijsbergen L.C., van Dijk L.L.A., de Wilde J., Alblas K., Breugem T.I., Rijnders B.J.A., de Jager H., Weiskopf D., van der Kuy P.H.M., Sette A., de Vries R.D. Divergent SARSCoV-2 Omicron-reactive T and B cell responses in COVID-19 vaccine recipients. Sci. Immunol., 2022, Vol. 7, no. 69, eabo2202. doi:10.1126/sciimmunol.abo2202.; Hagel P., Gerding J.J., Fieggen W., Bloemendal H. Cyanate formation in solutions of urea: I. Calculation of cyanate concentrations at different temperature and pH. Biochim. Biophys. Acta, 1971, Vol. 243, no. 3, pp. 366-373.; Hartley D.L., Kane J.F. Properties of inclusion bodies from recombinant Escherichia coli. Biochem. Soc. Trans., 1988, Vol.16, no. 2, pp. 101-102.; Kalimuddin S., Tham C.Y.L., Qui M., de Alwis R., Sim J.X.Y., Lim J.M.E., Tan H.C., Syenina A., Zhang S.L., le Bert N., Tan A.T., Leong Y.S., Yee J.X., Ong E.Z., Ooi E.E., Bertoletti A., Low J.G. Early T cell and binding antibody responses are associated with COVID-19 RNA vaccine efficacy onset. Med, 2021, Vol. 2, no. 6, pp. 682-688.; Laslo A.C., Ganea E., Obinger C. Refolding of hexameric porcine leucine aminopeptidase using a cationic detergent and dextrin-10 as artificial chaperones. J. Biotechnol., 2009, Vol. 140, no. 3-4, pp. 162-168.; Lin M.F., Williams C., Murray M.V., Conn G., Ropp P.A. Ion chromatographic quantification of cyanate in urea solutions: estimation of the efficiency of cyanate scavengers for use in recombinant protein manufacturing. J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci., 2004, Vol. 803, no. 2, pp. 353-362.; Lippincott J., Apostol I. Carbamylation of cysteine: a potential artifact in peptide mapping of hemoglobins in the presence of urea. Analyt. Biochem., 1999, Vol. 267, no. 1, pp. 57-64.; Liu L., Wang P., Nair M.S., Yu J., Rapp M., Wang Q., Luo Y., Chan J.F., Sahi V., Figueroa A., Guo X.V., Cerutti G., Bimela J., Gorman J., Zhou T., Chen Z., Yuen K.Y., Kwong P.D., Sodroski J.G., Yin M.T., Ho D.D. Potent neutralizing antibodies against multiple epitopes on SARS-CoV-2 spike. Nature, 2020, Vol. 584, no. 7821, pp. 450-456.; Matyushenko V., Isakova-Sivak I., Kudryavtsev I., Goshina A., Chistyakova A., Stepanova E., Prokopenko P., Sychev I., Rudenko L. Detection of IFNγ-secreting CD4+ and CD8+ memory T cells in COVID-19 convalescents after stimulation of peripheral blood mononuclear cells with live SARS-CoV-2. Viruses, 2021, Vol. 13, no. 8, 1490. doi:10.3390/v13081490.; Mitraki A., Fane B., Haase-Pettingell C., Sturtevant J., King J. Global suppression of protein folding defects and inclusion body formation. Science, 1991, Vol. 253, no. 5015, pp. 54-58.; Moga E., Lynton-Pons E., Domingo P. The robustness of cellular immunity determines the fate of SARSCoV-2 infection. Front. Immunol., 2022, Vol. 13, 904686. doi:10.3389/fimmu.2022.904686.; Patra A.K., Mukhopadhyay R., Mukhija R., Krishnan A., Garg L.C., Panda A.K. Optimization of inclusion body solubilization and renaturation of recombinant human growth hormone from Escherichia coli. Protein Expr. Purif., 2000, Vol. 18, no. 2, pp. 182-192.; Rudolph R., Lilie H. In vitro folding of inclusion body proteins. FASEB J., 1996, Vol. 10, no. 1, pp. 49-56.; Sekine T., Perez-Potti A., Rivera-Ballesteros O., Strålin K., Gorin J.B., Olsson A., Llewellyn-Lacey S., Kamal H., Bogdanovic G., Muschiol S., Wullimann D.J., Kammann T., Emgård J., Parrot T., Folkesson E., Karolinska COVID-19 Study Group, Rooyackers O., Eriksson L.I., Henter J.I., Sönnerborg A., Buggert M. Robust T cell immunity in convalescent individuals with asymptomatic or mild COVID-19. Cell, 2020, Vol. 183, no. 1, pp. 158-168.; Singh S.M., Panda A.K. Solubilization and refolding of bacterial inclusion body proteins. J. Biosci. Bioeng., 2005, Vol. 99, no. 4, pp. 303-310.; Stark G.R. Reactions of cyanate with functional groups of proteins. III. Reactions with amino and carboxyl groups. Biochemistry, 1965, Vol. 4, no. 6, pp. 1030-1036.; Sun S., Zhou J.Y., Yang W., Zhang H. Inhibition of protein carbamylation in urea solution using ammoniumcontaining buffers. Analyt. Biochem., 2014, Vol. 446, pp. 76-81.; Volkin D.B., Mach H., Middaugh C.R. Degradative covalent reactions important to protein stability. Mol. Biotechnol., 1997, Vol. 8, pp. 105-122.; https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/2942

Διαθεσιμότητα: https://www.mimmun.ru/mimmun/article/view/2942
https://doi.org/10.15789/1563-0625-PTD-2942

Blood anti-surface proteins Echovirus 30 (Enterovirus, Picornaviridae) antibodies in residents of the Nizhny Novgorod region ; Антитела к поверхностным белкам Echovirus 30 (Enterovirus, Picornaviridae) в крови жителей Нижегородской области

Συγγραφείς: Melentev D.A., Novikov D.V., Lapin V.A., Mokhonova E.V., Tsiganova М.I., Manakova E.A., Novikov V.V.

Συνεισφορές: 1

Πηγή: Russian Journal of Infection and Immunity; Vol 14, No 6 (2024); 1179-1186 ; Инфекция и иммунитет; Vol 14, No 6 (2024); 1179-1186 ; 2313-7398 ; 2220-7619

Θεματικοί όροι: enterovirus, ECHO30, antibodies, ELISA, proteins, immunity, энтеровирус, антитела, иммуноферментный анализ, белки, иммунитет

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://iimmun.ru/iimm/article/view/16103/2090; https://iimmun.ru/iimm/article/view/16103/2170; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124181; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124182; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124183; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124193; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124194; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124204; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124205; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124206; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124216; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124217; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124218; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/124219; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/128359; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/137476; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/137477; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/138214; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/138902; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/138903; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/16103/138904; https://iimmun.ru/iimm/article/view/16103

Διαθεσιμότητα: https://iimmun.ru/iimm/article/view/16103
https://doi.org/10.15789/2220-7619-BAC-16103

Disease phenotype-driven alterations in cellular and humoral immunity during chronic rhinosinusitis ; Изменения клеточного и гуморального иммунитета у пациентов с хроническим риносинуситом в зависимости от фенотипа заболевания

Συγγραφείς: Smirnova O.V., Sinyakov A.A.

Πηγή: Russian Journal of Infection and Immunity; Vol 14, No 6 (2024); 1097-1103 ; Инфекция и иммунитет; Vol 14, No 6 (2024); 1097-1103 ; 2313-7398 ; 2220-7619

Θεματικοί όροι: otorhinolaryngology, chronic rhinosinusitis, rhinosinusitis phenotypes, cellular immunity, humoral immunity, monoclonal antibodies, flow cytometry, linked immunosorbent assay, оториноларингология, хронический риносинусит, фенотипы риносинусита, клеточное звено иммунитета, гуморальное звено иммунитета, моноклональные антитела, проточная цитометрия, иммуноферментный анализ

Περιγραφή αρχείου: application/pdf

Relation: https://iimmun.ru/iimm/article/view/17705/2057; https://iimmun.ru/iimm/article/view/17705/2163; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/17705/137627; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/17705/137628; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/17705/137630; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/17705/137631; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/17705/137632; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/17705/137633; https://iimmun.ru/iimm/article/downloadSuppFile/17705/137880; https://iimmun.ru/iimm/article/view/17705

Διαθεσιμότητα: https://iimmun.ru/iimm/article/view/17705
https://doi.org/10.15789/2220-7619-DPA-17705