-
1Academic Journal
Source: VII Пущинская конференция «Биохимия, физиология и биосферная роль микроорганизмов», шко- ла-конференция для молодых ученых, аспирантов и студентов «Генетические технологии в микробио- логии и микробное разнообразие».
Subject Terms: мелкодисперсный сапропель, загрязнения, мицелиальные актинобактерии, нефть, биодеструкторы, повышение нефтеотдачи, стрептомицет
-
2Conference
Subject Terms: БИОУДОБРЕНИЯ, БИОДЕСТРУКТОРЫ, ДРЕВЕСНЫЕ ОТХОДЫ
File Description: application/pdf
Access URL: http://elar.urfu.ru/handle/10995/135176
-
3Conference
Subject Terms: БИОУДОБРЕНИЯ, БИОДЕСТРУКТОРЫ, ДРЕВЕСНЫЕ ОТХОДЫ
File Description: application/pdf
Access URL: http://elar.urfu.ru/handle/10995/135177
-
4Report
Subject Terms: овёс, mineralisation, лигнин, lignin, humification coefficient, лён масличный, минерализация, послеуборочные растительные остатки, microbial-enzymatic bio-destructors, oil flax, коэффициент гумификации, post-harvest plant residues, компостирование соломы, микробноферментативные биодеструкторы, straw composting, oats
-
5Academic Journal
Subject Terms: пластификаторы, биологическая коррозия, диоктилфталат, биодеструкторы полимерных материалов, полимеры, биодеградация полимеров, коррозионная стойкость, микробная стойкость
File Description: application/pdf
Access URL: https://elib.belstu.by/handle/123456789/53725
-
6Academic Journal
Authors: I. L. Shamraychuk, G. A. Belyakova, I. M. Eremina, A. V. Kurakov, M. A. Belozersky, Y. E. Dunaevsky, И. Л. Шамрайчук, Г. А. Белякова, И. М. Еремина, А. В. Кураков, М. А. Белозерский, Я. Е. Дунаевский
Contributors: Работа выполнена при финансовой поддержке Российского фонда фундаментальных исследований (проект № 19-04-00852_а).
Source: Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya; Том 75, № 3 (2020); 123-130 ; Вестник Московского университета. Серия 16. Биология; Том 75, № 3 (2020); 123-130 ; 0137-0952
Subject Terms: обзор, inhibitors, biocides, fungal biodestructors, pathogens, saprotrophs, review, ингибиторы, биоциды, грибы-биодеструкторы, патогены, сапротрофы
File Description: application/pdf
Relation: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/894/515; Bitoun E., Chavanas S., Irvine A.D., Lonie L., Bodemer C., Paradisi M., Hamel-Teillac D., Ansai S.-i., Mitsuhashi Y., Taïeb A., de Prost Y., Zambruno G., Harper J.I., Hovnanian A. Netherton syndrome: disease expression and spectrum of SPINK5 mutations in 21 families // J. Invest. Dermatol. 2002. Vol. 118. N 2. Р. 352–361.; Lehesjoki A.E. Molecular background of progressive myoclonus epilepsy // EMBO J. 2003. Vol. 22. N 14. Р. 3473–3478.; Lomas D.A., Lourbakos A., Cumming S.A., Belorgey D. Hypersensitive mousetraps, alpha1-antitrypsin deficiency and dementia // Biochem. Soc. Trans. 2002. Vol. 30. N 2. Р. 89–92.; Ritchie B.C. Protease inhibitors in the treatment of hereditary angioedema // Transfus. Apheresis. Sci. 2003. Vol. 29. N 3. Р. 259–267.; Samac D.A., Smigocki A.C. Expression of oryzacystatin I and II in alfalfa increases resistance to the root-lesion nematode // Phytopathology. 2003. Vol. 93. N 7. P. 799–804.; Telang M., Srinivasan A., Patankar A., Harsulkar A., Joshi V., Damle A., Deshpande V., Sainani M., Ranjekar P., Gupta G., Birah A., Rani S., Kachole M., Giri A., Gupta V. Bitter gourd proteinase inhibitors: potential growth inhibitors of Helicoverpa armigera and Spodoptera litura // Phytochemistry. 2003. Vol. 63. N 6. P. 643–652.; Khadeeva, N.V., Kochieva, E.Z., Tcherednitchenko, M.Y., Yakovleva E.Yu., Sydoruk K.V., Bogush V.G., Dunaevsky Y.E., Belozersky M.A. Use of buckwheat seed protease inhibitor gene for improvement of tobacco and potato plant resistance to biotic stress // Biochemistry (Mosc.). Vol. 7. N 3. P. 260–267.; Ребрикова Н.Л. Биология в реставрации. М.: РИО ГосНИИР, 1999. 184 с.; Monod M., Capoccia S., Léchenne B., Zaugg C., Holdom M., Jousson O. Secreted proteases from pathogenic fungi // Int. J. Med. Microbiol. 2002. Vol. 292. N 5–6. P. 405–419.; López-Otin C., Bond J.S. Proteases: multifunctional enzymes in life and disease // J. Biol. Chem. 2008. Vol. 283. N 45. P. 30433–30437.; Barrett A.J. Proteolytic enzymes: serine and cysteine peptidases // Methods Enzymol. 1994. Vol. 244. N 1. P. 1–15.; Budak S.O., Zhou M., Brouwer C., Wiebenga A., Benoit I., Di Falco M., Tsang A., de Vries R.P. A genomic survey of proteases in Aspergilli // BMC Genomics. 2014. Vol. 15: 523.; Han X., Chakrabortti A., Zhu J., Liang Z.-X., Li J. Sequencing and functional annotation of the whole genome of the filamentous fungus Aspergillus westerdijkiae // BMC Genomics. 2016. Vol. 17: 633.; Reichard U., Léchenne B., Asif A.R., Streit F., Grouzmann E., Jousson O., Monod M. Sedolisins, a new class of secreted proteases from Aspergillus fumigatus with endoprotease or tripeptidyl-peptidase activity at acidic pHs // Appl. Environ. Microbiol. 2006. Vol. 72. N 3. P. 1739–1748.; Da Silva R.R., de Freitas Cabral T.P., Rodrigues A., Cabral H. Production and partial characterization of serine and metallo peptidases secreted by Aspergillus fumigatus Fresenius in submerged and solid state fermentation // Braz. J. Microbiol. 2013. Vol. 44. N 1. P. 235–243.; López-Pérez M., Ballester A.R., González-Candelas L. Identification and functional analysis of Penicillium digitatum genes putatively involved in virulence towards citrus fruit // Mol. Plant Pathol. 2015. Vol. 16. N 3. P. 262–275.; Ogórek R., Dylag M., Kozak B. Dark stains on rock surfaces in Driny Cave (Little Carpathian Mountains, Slovakia) // Extremophiles. 2016. Vol. 20. N 5. P. 641–652.; Kubicek C.P., Harman G.E. Trichoderma and Gliocladium: basic biology, taxonomy and genetics. Vol. 1. CRC Press, 2002. 300 pp.; Sandoval-Denis M., Sutton D.A., Cano-Lira J.F., Gené J., Fothergill A.W., Wiederhold N.P., Guarro J. Phylogeny of the clinically relevant species of the emerging fungus Trichoderma and their antifungal susceptibilities // J. Clin. Microbiol. 2014. Vol. 52. N 6. P. 2112–2125.; Markovich N.A., Kononova G.L. Lytic enzymes of Trichoderma and their role in plant defense from fungal diseases: a review // Appl. Biochem. Microbiol. 2003. Vol. 39. N 4. P. 341–351.; Shakeri J., Foster H.A. Proteolytic activity and antibiotic production by Trichoderma harzianum in relation to pathogenicity to insects // Enzyme Microb. Tech. 2007. Vol. 40. N 4. P. 961–968.; Suárez M.B., Sanz L., Chamorro M.I., Rey M., González F.J., Llobel A., Monte E. Proteomic analysis of secreted proteins from Trichoderma harzianum. Identification of a fungal cell wall-induced aspartic protease // Fungal Genet. Biol. 2005. Vol. 42. N 11. P. 924–934.; Landowski C.P., Huuskonen A., Wahl R., Westerholm- Parvinen A., Kanerva A., Hänninen A.-L., Salovuori N., Penttilä M., Natunen J., Ostermeier C., Helk B., Saarinen J., Saloheimo M. Enabling low cost biopharmaceuticals: a systematic approach to delete proteases from a well-known protein production host Trichoderma reesei // PLoS ONE. 2015. Vol. 10. N 8: e0134723.; Li J., Gu F., Wu R., Yang J.K., Zhang K.-Q. Phylogenomic evolutionary surveys of subtilase superfamily genes in fungi // Sci. Rep. 2017. Vol. 7: 45456.; Viterbo A., Harel M., Chet I. Isolation of two aspartyl proteases from Trichoderma asperellum expressed during colonization of cucumber roots // FEMS Microbiol. Lett. 2004. Vol. 238. N 1. P. 151–158.; Thomma B.P.H.J. Alternaria spp.: from general saprophyte to specific parasite // Mol. Plant Pathol. 2003. Vol. 4. N 4. P. 225–236.; Шамрайчук И.Л., Кураков А.В., Белозерский М.А., Белякова Г.А., Дунаевский Я.Е. Протеолитическая активность и образование меланина фитопатогенным грибом Alternaria tomatophila // Микол. фитопатол. 2017. Т. 51. № 6. С. 390–393.; Boitano S., Flynn A.N., Sherwood C.L., Schulz S.M., Hoffman J., Gruzinova I., Daines M.O. Alternaria alternata serine proteases induce lung inflammation and airway epithelial cell activation via PAR2 // Am. J. Physiol.-Lung Cell. Mol. Physiol. 2011. Vol. 300. N 4. P. 605–614.; Matsuwaki Y., Wada K., White T., Moriyama H., Kita H. Alternaria fungus induces the production of GMCSF, interleukin-6 and interleukin-8 and calcium signaling in human airway epithelium through protease-activated receptor 2 // Int. Arch. Allergy Immunol. 2012. Vol. 158. N 1. P. 19–29.; Chandrasekaran M., Sathiyabama M. Production, partial purification and characterization of protease from a Sorauer // J. Basic Microbiol. 2014. Vol. 54. N 8. P. 763–774.; Chandrasekaran M., Chandrasekar R., Chun S.C., Sathiyabama M. Isolation, characterization and molecular three-dimensional structural predictions of metalloprotease from a phytopathogenic fungus, Alternaria solani (Ell. And Mart.) Sor. // J. Biosci. Bioeng. 2016. Vol. 122. N 2. P. 131–139.; Krishnan P., Ma X., McDonald B.A., Brunner P.C. Widespread signatures of selection for secreted peptidases in a fungal plant pathogen // BMC Evol. Biol. 2018. Vol. 18. N 7. P. 1–10.; Бирштейн В.Я., Голиков В.П., Горин И.П., Гренберг Ю.И., Девина Р.А., Иванов В.А., Косолапов А.И., Лукьянов Б.Б., Наумова М.М., Петушкова Ю.П., Писарева С.А., Ребрикова Н.Л., Таскаева Ю.М., Тоскина И.Н., Цейтлина М.М. Технология, исследование и хранение произведений станковой и настенной живописи. М.: Изобразительное искусство, 1987. 392 с.; Clarke S.C., Dumesic P.A., Homer C.M., O᾽Donoghue A.J., La Greca F., Pallova L., Majer P., Madhani H.D., Craik C.S. Integrated activity and genetic profiling of secreted peptidases in Cryptococcus neoformans reveals an aspartyl peptidase required for low pH survival and virulence // PLOS Pathog. 2016. Vol. 12. N 12: e1006051.; Shi L., Li R., Bai L., Lu Q., Chen B. Prb1, a subtilisin-like protease, is required for virulence and phenotypical traits in the chestnut blight fungus // FEMS Microbiol. Lett. 2014. Vol. 359. N 1. P. 26–33. 36. López-Otin C., Bond J.S. Proteases: multifunctional enzymes in life and disease // J. Biol. Chem. 2008. Vol. 283. N 45. P. 30433–30437. 37. Rawlings N.D., Barrett A.J., Bateman A. MEROPS: the peptidase database // Nucleic Acids Res. 2010. Vol. 38. Suppl. 1. P. D227–D233.; Rawlings N.D., Tolle D.P., Barrett A. J. Evolutionary families of peptidase inhibitors // Biochem. J. 2004. Vol. 378. N 3. P. 705–716.; Christeller J.T. Evolutionary mechanisms acting on proteinase inhibitor variability // FEBS J. 2005. Vol. 272. N 22. P. 5710–5722.; Rawlings N.D. Peptidase inhibitors in the MEROPS database // Biochimie. 2010. Vol. 92. N 11. P. 1463–1483.; dos Santos A.L.S. Protease expression by microorganisms and its relevance to crucial physiological/ pathological events // World J. Biol. Chem. 2011. Vol. 2. N 3. P. 48–58.; Биссвангер Х. Практическая энзимология. М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2013. 328 с.; Bode W., Huber R. Natural protein proteinase inhibitors and their interaction with proteinases // Eur. J. Biochem. 1992. Vol. 204. N 2. P. 433–451.; Dunaevsky Y.E., Popova V.V., Semenova T.A., Beliakova G.A., Belozersky M.A. Fungal inhibitors of proteolytic enzymes: classification, properties, possible biological roles, and perspectives for practical use // Biochimie. 2014. Vol. 101. P. 10–20.; O᾽Donoghue A.J., Mahon C.S., Goetz D.H., O᾽Malley J.M., Gallagher D.M., Zhou M., Murray P.J., Craik C.S., Tuohy M.G. Inhibition of a secreted glutamic peptidase prevents growth of the fungus Talaromyces emersonii // J. Biol. Chem. 2008. Vol. 283. N 43. P. 29186– 29195.; Ballester A.R., López-Pérez M., de la Fuente B., González-Candelas L. Functional and pharmacological analyses of the role of Penicillium digitatum proteases on virulence // Microorganisms. 2019. Vol. 7. N 7: 198.; Cai X., Xie X., Fu N., Wang S. Physico-chemical and antifungal properties of a trypsin inhibitor from the roots of Pseudostellaria heterophylla // Molecules. 2018. Vol. 23. N 9: 2388.
Availability: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/894
-
7Academic Journal
Subject Terms: полимерный полипиромеллитимидный материал, бактериостойкость, микроорганизмы-биодеструкторы, воздействие микроорганизмов, полипиромеллитимидные полимеры, биоповреждения полимеров, биоповреждения
File Description: application/pdf
Access URL: https://elib.belstu.by/handle/123456789/36914
-
8
-
9Academic Journal
Authors: Забокрицкий, А. А., Вураско, А. В.
Source: Материалы VII Всероссийской отраслевой научно-практической конференции
Subject Terms: BIOLOGICAL METHODS OF DECOMPOSITION AND UTILIZATION, LIGNIN, MICROORGANISMS-BIODESTRUCTORS, NITROCELLULOSE, BIOLOGICAL DRUG OF ECOLOGICAL PURPOSE, БИОЛОГИЧЕСКИЙ МЕТОД РАЗЛОЖЕНИЯ И УТИЛИЗАЦИИ, ЛИГНИН, МИКРООРГАНИЗМЫ-БИОДЕСТРУКТОРЫ, НИТРОЦЕЛЛЮЛОЗА, ЭКОЛОГИЧЕСКИЙ ПРЕПАРАТ ЭКОЛОГИЧЕСКОГО НАЗНАЧЕНИЯ
File Description: application/pdf
Relation: Перспективы развития техники и технологий в целлюлозно-бумажной и лесоперерабатывающей промышленности : материалы VII Всероссийской отраслевой научно-практической конференции. – Екатеринбург, 2019; https://elar.usfeu.ru/handle/123456789/9872
Availability: https://elar.usfeu.ru/handle/123456789/9872
-
10Academic Journal
Source: Техніко-технологічні аспекти розвитку та випробування нової техніки і технологій для сільського господарства України; № 25(39) (2019): ТЕХНІКО-ТЕХНОЛОГІЧНІ АСПЕКТИ РОЗВИТКУ ТА ВИПРОБУВАННЯ НОВОЇ ТЕХНІКИ І ТЕХНОЛОГІЙ ДЛЯ СІЛЬСЬКОГО ГОСПОДАРСТВА УКРАЇНИ; 143-150
Technical and technological aspects of development and testing of new machinery and technologies for agriculture in Ukra; № 25(39) (2019); 143-150
Технико-технологические аспекты развития и испытания новой техники и технологий для сельского хозяйства Украины; № 25(39) (2019); 143-150Subject Terms: 2. Zero hunger, Технічні науки, 13. Climate action, Engineering sciences, Технические науки, 15. Life on land, Деградація ґрунту, Агросинергетика, Гумус, Мікробіологічні препарати, Біодеструктори, Комплексний підхід, Системні агротехнологічні рішення, Родючість ґрунту, Soil degradation, Agrosynergetics, Humus, Microbiological preparations, Biodestructors, Complex processing, System agrotechnological solutions, Soil fertility, Деградация почвы, Микробиологические препараты, Биодеструкторы, Комплексный подход, Системные агротехнологические решение, Плодородие почвы
File Description: application/pdf
Access URL: http://tta.org.ua/article/view/194255
-
11Academic Journal
Source: Материалы VII Всероссийской отраслевой научно-практической конференции
Subject Terms: МИКРООРГАНИЗМЫ-БИОДЕСТРУКТОРЫ, BIOLOGICAL DRUG OF ECOLOGICAL PURPOSE, ЛИГНИН, БИОЛОГИЧЕСКИЙ МЕТОД РАЗЛОЖЕНИЯ И УТИЛИЗАЦИИ, NITROCELLULOSE, НИТРОЦЕЛЛЮЛОЗА, ЭКОЛОГИЧЕСКИЙ ПРЕПАРАТ ЭКОЛОГИЧЕСКОГО НАЗНАЧЕНИЯ, MICROORGANISMS-BIODESTRUCTORS, BIOLOGICAL METHODS OF DECOMPOSITION AND UTILIZATION, LIGNIN
File Description: application/pdf
Access URL: https://elar.usfeu.ru/handle/123456789/9872
-
12Academic Journal
Authors: Зубченко Полина Андреевна, Polina A. Zubchenko
Source: A breakthrough in science: development strategies; 224-225 ; Новое слово в науке: стратегии развития; 224-225
Subject Terms: технология, рекультивация, биодеструкторы, нефтезагрязненная поверхность, способы (применения) внесения биопрепаратов
File Description: text/html
Relation: info:eu-repo/semantics/altIdentifier/isbn/978-5-6040859-2-9; https://interactive-plus.ru/e-articles/526/Action526-469916.pdf; Самков А. Мобилизованные актинобактерии в очистке нефтезагрязненных объектов.; Голованов А.И. Рекультивация нарушенных земель / А.И. Голованов, Ф.М. Зимин, В.И. Сметанин.; Зенкевич И.Г. Идентификация загрязнений воздуха, воды, почвы, биосред / И.Г. Зенкевич, Ю.С. Другов, А.А. Родин.
-
13Academic Journal
Authors: Правдин, А. И., Думачева, Е. В.
Subject Terms: сельское хозяйство, животноводство, свиноводство, биотехнологии, свиноводческие комплексы, экология, биодеструкторы, Санвит-К
Availability: http://dspace.bsu.edu.ru/handle/123456789/24946
-
14
-
15Conference
Authors: Маркіна, Т. Ю., Бачинська, Я. О.
Subject Terms: утилізація відходів, Galleria mellonella L, біодеструктори, вощана міль, штучний поживне середовище, життєздатність, техноценоз, технічна ентомологія, утилизация отходов, биодеструкторы, восковая моль, искусственная питательная среда, жизнеспособность, техническая энтомология, waste utilization, biodestructors, wax moth, artificial nutrient medium, viability, technocenosis, technical entomology
File Description: application/pdf
Availability: http://dspace.hnpu.edu.ua/handle/123456789/6554
-
16Academic Journal
Subject Terms: 2. Zero hunger, биодеградация, углеводороды, микроорганизмы-биодеструкторы, нефтеокисляющая микрофлора, oil-contaminated soils, 15. Life on land, microorganisms-biodestructors, biodegradation, 6. Clean water, soil, микроорганизмы, 13. Climate action, ремедиация, remediation, нефтезагрязненные почвы, hydrocarbons, microorganisms, hydrocarbon-oxidizing microorganisms, углеводородокисляющие микроорганизмы, oil-oxidizing microflora, почва
Access URL: https://research-journal.org/en/biology-en/pochvennaya-mikroflora-v-kachestve-agenta-biodegradacii-neftyanyx-zagryaznenij/
https://cyberleninka.ru/article/n/pochvennaya-mikroflora-v-kachestve-agenta-biodegradatsii-neftyanyh-zagryazneniy
http://research-journal.org/biology/pochvennaya-mikroflora-v-kachestve-agenta-biodegradacii-neftyanyx-zagryaznenij/
https://research-journal.org/wp-content/uploads/2011/10/12-4-66.pdf#page=15 -
17Academic Journal
-
18Academic Journal
Authors: Астахов, П. С., Мурзина, Е. Д., Суясов, Н. А.
Subject Terms: пластификаторы, полимеры, биодеградация полимеров, биологическая коррозия, диоктилфталат, биодеструкторы полимерных материалов, коррозионная стойкость, микробная стойкость
File Description: application/pdf
Relation: https://elib.belstu.by/handle/123456789/53725; 57.083.12
Availability: https://elib.belstu.by/handle/123456789/53725
-
19Conference
Subject Terms: БИОДЕСТРУКТОРЫ, ДРЕВЕСНЫЕ ОТХОДЫ, БИОУДОБРЕНИЯ
File Description: application/pdf
Relation: Актуальные вопросы органической химии и биотехнологии. — Екатеринбург, 2020; http://elar.urfu.ru/handle/10995/135176
Availability: http://elar.urfu.ru/handle/10995/135176
-
20Conference
Authors: Максимов, А. Ю., Литасова, А. С., Ширинкина, А. С.
Subject Terms: БИОДЕСТРУКТОРЫ, ДРЕВЕСНЫЕ ОТХОДЫ, БИОУДОБРЕНИЯ
File Description: application/pdf
Relation: Актуальные вопросы органической химии и биотехнологии. — Екатеринбург, 2020; http://elar.urfu.ru/handle/10995/135177
Availability: http://elar.urfu.ru/handle/10995/135177