COMPARATIVE ANALYSIS OF SERPINA1 GENE EXPRESSION IN TUMOR CELL LINES ; СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ЭКСПРЕССИИ ГЕНА SERPINA1 В КЛЕТОЧНЫХ ЛИНИЯХ ОПУХОЛЕВОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ

Authors: A. A. Maslakova, M. V. Telkov, I. V. Orlovsky, O. S. Sokolova, Айтсана Алексеевна Маслакова, Мирослав Васильевич Телков, Игорь Вячеславович Орловский, Ольга Сергеевна Соколова

Contributors: Российский научный фонд

Source: Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya; № 3 (2015); 26-31 ; Вестник Московского университета. Серия 16. Биология; № 3 (2015); 26-31 ; 0137-0952

Subject Terms: микроРНК, SERPINA1 transcripts, 3ґ-untranslated region, alternative polyadenylation, microRNAs, транскрипты SERPINA1, 3ґ-нетранслируемая область, альтернативное полиаденилирование

File Description: application/pdf

Relation: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/270/268; Rowe R.G., Weiss S.J. Navigating ECM barriers at the invasive front: the cancer cell-stroma interface // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2009. Vol. 25. P. 567—595.; Friedl P., Wolf K. Tube travel: The role of proteases in individual and collective a cancer cell invasion // Cancer Res. 2008. Vol. 68. N 18. P. 7247—7249.; Wolf K., Wu Y.I., Liu Y., Geiger J., Tam E., Overall C., Stack M.S., Friedl P. Multi-step pericellular proteolysis controls the transition from individual to collective cancer cell invasion // Nat. Cell Biol. 2007. Vol. 9. N 8. P. 893—904.; Perlmutter D.H., Cole F.S., Kilbridge P., Rossing T.H., Colten H.R. Expression of the alpha 1-proteinase inhibitor gene in human monocytes and macrophages // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. Vol. 82. N 3. P. 795—799.; Wozniak A., Mila-Kierzenkowska C., Schachtschabel D.O., Wozniak B., Rozwodowska M., Drewa T., Drewa S., Sir J., Sir I., Maciak R., Krzyzynska-Malinowska E. Activity of cathepsin D and alpha(1)-antitrypsin in the blood serum of patients with mammary carcinoma // Exp. Oncol. 2005. Vol. 27. N 3. P. 233—237.; Докрунова А.А., Уласова Н.Ю., Крамина Т.Е., Альбицкий И.А., Хасигов П.З., Соколова О.С. Полиморфизм альфа1-антитрипсина при раке и гиперплазии предстательной железы // Молекулярная медицина. 2010. № 6. C. 43—49.; Kataoka H., Seguchi K., Inoue T., Koono M. Properties of alpha 1-antitrypsin secreted by human adenocarcinoma cell lines // FEBS Lett. 1993. Vol. 328. N 3. P. 291—295.; Lejeune P.J., Mallet B., Farnarier C., Kaplanski S. Changes in serum level and affinity for concanavalin A of human alpha 1-proteinase inhibitor in severe burn patients: relationship to natural killer cell activity // Biochim. Biophys. Acta. 1989. Vol. 990. N 2. P. 122—127.; Fukushima M., Fukuda Y., Kawamoto M., Yamanaka N. Elastosis in lung carcinoma: immunohistochemical, ultrastructural and clinical studies // Pathol. Int. 2000. Vol. 50. N 8. P. 626—635.; Докрунова А.А., Соколова О.С. Cодержание 1-антитрипсина в сыворотке при заболеваниях предстательной железы // Урология. 2012. № 5. С. 77—80.; Kent W.J., Sugnet C.W., Furey T.S., Roskin K.M., Pringle T.H., Zahler A.M., Haussler D. The human genome browser at UCSC // Genome Res. 2002. Vol. 12. N 6. P. 996—1006.; Pfaffle M.W. A new mathematical model for relative quantification in real-time RT—PCR // Nucleic Acids Res. 2001. Vol. 29. N 9. P. e45.; Rosner M., Schipany K., Hengstschlager M. Merging high-quality biochemical fractionation with a refined flow cytometry approach to monitor nucleocytoplasmic protein expression throughout the unperturbed mammalian cell cycle // Nat. Protoc. 2013. Vol. 8. N 3. P. 602—626.; Feng L., Arvan P. The trafficking of alpha 1-antitrypsin, a post-Golgi secretory pathway marker, in INS-1 pancreatic beta cells // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278. N 34. P. 31486—31494.; Owen M.C., Brennan S.O., Lewis J.H., Carrell R.W. Mutation of antitrypsin to antithrombin: alpha 1-antitrypsin Pittsburgh (358 Met leads to Arg), a fatal bleeding disorder // New Engl. J. Med. 1983. Vol. 309. N 12. P. 694—698.; Samandari T., Brown J.L. A study of the effects of altering the sites for N-glycosylation in alpha-1-proteinase inhibitor variants M and S // Protein Sci. 1993. Vol. 2. N 9. P. 1400—1410.; Mayr C., Bartel D.P. Widespread shortening of 3 UTRs by alternative cleavage and polyadenylation activates oncogenes in cancer cells // Cell. 2009. Vol. 138. N 4. P. 673—684.; Saito S., Hosoda N., Hoshino S. The Hbs1-Dom34 protein complex functions in non-stop mRNA decay in mammalian cells // J. Biol. Chem. 2013. Vol. 288. N 24. P. 17832—17843.; Hassan T., Smith S.G., Gaughan K., Oglesby I.K., O’Neill S., McElvaney N.G., Greene C.M. Isolation and identification of cell-specific microRNAs targeting a messenger RNA using a biotinylated anti-sense oligonucleotide capture affinity technique // Nucleic Acids Res. 2013. Vol. 41. N 6. P. e71.; Sandberg R., Neilson J.R., Sarma A., Sharp P.A., Burge C.B. Proliferating cells express mRNAs with shortened 3 untranslated regions and fewer microRNA target sites // Science. 2008. Vol. 320. N 5883. P. 1643—1647.; Ji Z., Lee J.Y., Pan Z., Jiang B., Tian B. Progressive lengthening of 3’ untranslated regions of mRNAs by alternative polyadenylation during mouse embryonic development // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. Vol. 106. N 17. P. 7028—7033.

Availability: https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/270