Anticancer activity of tyrosine kinase TrkA receptors antagonist GK-1 in experiment on mice with mammary gland adenocarcinoma Ca755 ; Противоопухолевые эффекты антагониста тирозинкиназных TrkA рецепторов соединения ГК-1 у мышей с перевиваемой аденокарциномой молочной железы Са755

Authors: L. P. Kovalenko, P. Yu. Povarnina, R. V. Zhurikov, S. V. Alekseeva, L. G. Kolik, T. A. Gudasheva, A. D. Durnev, V. I. Dorofeev, Л. П. Коваленко, П. Ю. Поварнина, Р. В. Журиков, С. В. Алексеева, Л. Г. Колик, Т. А. Гудашева, А. Д. Дурнев, В. Л. Дорофеев

Source: Pharmacokinetics and Pharmacodynamics; № 3 (2024); 49-56 ; Фармакокинетика и Фармакодинамика; № 3 (2024); 49-56 ; 2686-8830 ; 2587-7836

Subject Terms: Ca755, mammary gland adenocarcinoma, tyrosine kinase receptors, tumor growth inhibition, аденокарцинома молочной железы, тирозинкиназные рецепторы, торможение роста опухоли

File Description: application/pdf

Relation: https://www.pharmacokinetica.ru/jour/article/view/427/382; Макимбетов Э.К., Салихар Р.И., Туманбаев А.М., и др. Эпидемиология рака в мире. Современные проблемы науки и образования. 2020;2. [Makimbetov EK, Salikhar RI, Tumanbaev AM, et al. Cancer epidemiology. Modern problems of science and education. 2020;2. (In Russ.)]. doi:10.17513/spno.29718.; Meldolesi J. Neurotrophin Trk Receptors: New targets for cancer therapy. Rev Physiol Biochem Pharmacol. 2018;174:67-79. doi:10.1007/112_2017_6.; Descamps S, Toillon RA, Adriaenssens E, et al. Nerve growth factor stimulates proliferation and survival of human breast cancer cells through two distinct signaling pathways. J Biol Chem. 2001;276(21):17864-70. doi:10.1074/jbc.M010499200.; Wu R, Li K, Yuan M, Luo KQ. Nerve growth factor receptor increases the tumor growth and metastatic potential of triple-negative breast cancer cells. Oncogene. 2021 Mar;40(12):2165-2181. doi:10.1038/s41388-021-01691-y.; Romon R, Adriaenssens E, Lagadec C, et al. Nerve growth factor promotes breast cancer angiogenesis by activating multiple pathways. Mol Cancer. 2010 Jun 22;9:157. doi:10.1186/1476-4598-9-157.; Wang W, Li L, Chen N, et al. Nerves in the Tumor Microenvironment: Origin and Effects. Front Cell Dev Biol. 2020 Dec 17;8:601738. doi:10.3389/fcell.2020.601738.; Ferraguti G, Terracina S, Tarani L, et al. Nerve Growth Factor and the Role of Inflammation in Tumor Development. Curr Issues Mol Biol. 2024 Jan 23;46(2):965-989. doi:10.3390/cimb46020062.; Demir IE, Tieftrunk E, Schorn S, et al. Nerve growth factor & TrkA as novel therapeutic targets in cancer. Biochim Biophys Acta. 2016 Aug;1866(1):37-50. doi:10.1016/j.bbcan.2016.05.003.; Bruno F, Arcuri D, Vozzo F, et al. Expression and Signaling Pathways of Nerve Growth Factor (NGF) and Pro-NGF in Breast Cancer: A Systematic Review. Curr Oncol. 2022 Oct 27;29(11):8103-8120. doi:10.3390/curroncol29110640.; Trouvilliez S, Lagadec C, Toillon RA. TrkA Co-Receptors: The Janus Face of TrkA? Cancers (Basel). 2023;15(7):1943. doi:10.3390/cancers15071943.; Lee HJ, Moon Y, Choi J, et al. Characterization of KRC-108 as a TrkA Kinase Inhibitor with Anti-Tumor Effects. Biomol Ther (Seoul). 2022 Jul 1;30(4):360-367. doi:10.4062/biomolther.2021.195.; Gudasheva TA, Antipova TA, Seredenin SB. Novel low-molecularweight mimetics of the nerve growth factor. Dokl Biochem Biophys. 2010 Sep-Oct:434:262-5. doi:10.1134/S160767291005011X.; Трещалина Е.М., Жукова О.С., Герасимова Г.К. и др. Методические рекомендации по доклиническому изучению противоопухолевой активности лекарственных средств. Руководство по проведению доклинических исследований лекарственных средств. Часть первая / Ред. А.Н. Миронова. — М.: Гриф и К, 2012. — С. 642-656.; Jager KJ, van Dijk PC, Zoccali C, Dekker FW. The analysis of survival data: the Kaplan-Meier method. Kidney Int. 2008 Sep;74(5):560-5. doi:10.1038/ki.2008.217.; Коваленко Л.П., Журиков Р.В., Поварнина П.Ю., Тарасюк А.В. Влияние дипептидного миметика 4-й петли NGF ГК-1 на рост опухоли и метастазирование эпидермоидной карциномы лёгкого Lewis у самцов мышей линии C57BL/6. Фармакокинетика и Фармакодинамика. 2023;(1):45-50. doi:10.37489/2587-7836-2023-1-45-50.; Зуева Е.П., Козлов А.М., Герасимова Г.К., и др. Методическим указаниям по доклиническому изучению средств, обладающих способностью ингибировать процесс метастазированиия и повышать эффективность цитостатической терапии злокачественных опухолей. Руководство по экспериментальному (доклиническому) изучению новых фармакологических веществ / ред. Р.У. Хабриев — М.: 2005. — С. 674-682.; Madeddu C, Gramignano G, Astara G, et al. Pathogenesis and Treatment Options of Cancer Related Anemia: Perspective for a Targeted Mechanism-Based Approach. Front Physiol. 2018 Sep 20;9:1294. doi:10.3389/fphys.2018.01294.; Журиков Р.В., Коваленко Л.П., Алексеева С.В., и др. Влияние производных 5-оксипиримидина на противоопухолевый эффект гемцитабина, гематологические показатели и продолжительность жизни у мышей с аденокарциномой Ca755. Вопросы Онкологии. 2023;69(2):238-245. doi:10.37469/0507-3758-2023-69-2-238-245.; https://www.pharmacokinetica.ru/jour/article/view/427

Availability: https://www.pharmacokinetica.ru/jour/article/view/427
https://doi.org/10.37489/2588-0519-2024-3-49-56

Protein carbonylation as a possible way to modulate breast cancer cell proliferation ; Карбонилирование белков как возможный способ модуляции пролиферации клеток аденокарциномы молочной железы

Authors: E. V. Shakhristova, E. A. Stepovaya, A. A. Sadykova, V. V. Novitsky, Е. В. Шахристова, Е. А. Степовая, А. А. Садыкова, В. В. Новицкий

Contributors: Grant of the President of the Russian Federation for the State support of young Russian PhD scientists (project № YC-1742.2017.7), Грант Президента Российской Федерации для государственной поддержки молодых российских ученых - кандидатов наук (грант № МК-1742.2017.7)

Source: Siberian journal of oncology; Том 17, № 6 (2018); 78-83 ; Сибирский онкологический журнал; Том 17, № 6 (2018); 78-83 ; 2312-3168 ; 1814-4861 ; 10.21294/1814-4861-2018-17-6

Subject Terms: внутриклеточные процессы, carbonylated thioredoxin, breast denocarcinoma proliferation, oxidative stress, redox regulation, intracellular processes, карбонилированный тиоредоксин, аденокарцинома молочной железы, пролиферация, окислительный стресс, редокс-регуляция

File Description: application/pdf

Relation: https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/906/590; Здравоохранение в России. 2017: Статистический сборник. М.: Росстат; 2017. 170.; Eaton P. Protein thiol oxidation in health and disease: techniques for measuring disulfides and related modifications in complex protein mixtures. Free Radic. Biol. Med. 2006; 40 (11): 1889-99. doi:10.1016/j. freeradbiomed.2005.12.037.; ButterfieldD.A., Dalle-Donne I. Redox proteomics: from protein modifications to cellular dysfunction and disease. Mass Spectrom. Rev. 2014; 33 (1): 1-6. doi:10.1002/mas.21404.; Clementino M., Shi X., Zhang Z. Oxidative stress in carcinogenesis. Current Opinion in Toxicology. 2018; (7): 116-121. doi:10.1016/j.cotox.2017.11.014.; Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З., Бондарь И.А., Труфакин В.А. Окислительный стресс: Патологические состояния и заболевания. Новосибирск, 2008. 284.; Brigelius-FloheR., FloheL. Basic principles and emerging concepts in the redox control of transcription factors. Antioxid Redox Signal. 2011; 15 (8): 2335-2381. doi:10.1089/ars.2010.3534.; Halliwell B. Free radicals and antioxidants: updating a personal view. Nutr. Rev. 2012; 70 (5): 257-265. doi:10.1111/j.1753-4887.2012.00476.x.; Ray P.D., Huang B.W., Tsuji Y. Reactive oxygen species (ROS) homeostasis and redox regulation in cellular signaling. Cell Signal. 2012; 24 (5): 981-990. doi:10.1016/J.CELLSIG.2012.01.008.; Зенков Н.К., Кожин П.М., Чечушков А.В., Мартинович Г.Г., Кандалинцева Н.В., Меньщикова Е.Б. Лабиринты регуляции Nrf2. Биохимия. 2017: 82 (5): 749-759.; Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Саприн А.Н. Участие тио-, перокси- и глутаредоксинов в клеточных редокс-зависимых процессах. Успехи биологической химии. 2008; 48: 319-358.; Harris I.S., Treloar A.E., Inoue S., SasakiM., Gorrini C., Lee K. C., Yung K.Y., Brenner D., Knobbe-Thomsen C.B., Cox MA., Elia A., Berger T., CesconD. W.,AdeoyeA.,BrustleA.,MolyneuxS.D.,MasonJ.M.,Li W.Y., Yamamoto K., WakehamA., BermanH.K., KhokhaR., DoneS.J., Kavanagh T.J., Lam C. W., Mak T. W. Glutathione and thioredoxin antioxidant pathways synergize to drive cancer initiation and progression. Cancer Cell. 2015; 27 (2): 211-22. doi:10.1016/j.ccell.2014.11.019.; YaoP., ChenX., Yan Y, LiuF, Zhang Y., GuoX., XuB. Glutaredoxin 1, glutaredoxin 2, thioredoxin 1, and thioredoxin peroxidase 3 play important roles in antioxidant defense in Apis cerana cerana. Free Radic Biol Med. 2014 Mar; 68: 335^6. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2013.12.020.; Sahaf B., Heydari K., Herzenberg LA. Lymphocyte surface thiol levels. Proc Natl Acad Sci USA. 2003; 100 (7): 4001-05.; Brunelli L., Crow J.P., Beckman J.S. The comparative toxicity of nitric oxide and peroxynitrite to Escherichia coli. Arch Biochem Biophys. 1995 Jan 10; 316 (1): 327-34.; ШахристоваЕ.В., СтеповаяЕА., РудиковЕ.В., НовицкийВ.В.; Сибирский государственный медицинский университет. Способ определения окислительной модификации тиоредоксина. Патент № 2651765 Российская Федерация: МПК G01N 33/53. № 2017118698/15; Заявл. 29.05.2017; Опубл. 23.04.2018, Бюл. № 12.; Tamura T., Stadtman T.C. A new selenoprotein from human lung adenocarcinoma cells: рurification, properties, and thioredoxin reductase activity. Proc Natl Acad Sci USA. 1996 Feb 6; 93 (3): 1006-11.; Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976 May 7; 72: 248-54.; Арутюнян А.В., Дубинина Е.Е., Зыбина Н.Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной защиты организма. СПб., 2000. 103.; Murphy M.P., Holmgren A., Larsson N.G., Halliwell B., Chang CJ., Kalyanaraman B., Rhee S.G., Thornalley P.J., Partridge L., Gems D., Nystrom T., Belousov V, Schumacker P.T., Winterbourn C.C. Unraveling the biological roles of reactive oxygen species. Cell Metab. 2011; 13 (4): 361-366. doi:10.1016/j.cmet.2011.03.010.; ШахристоваЕ.В., Степовая ЕА., Рязанцева Н.В.,Носарева О.Л., Якушина В.Д., Иванов В.В., Новицкий В.В. Роль редокс-потенциала системы глутатиона в дисрегуляции апоптоза клеток аденокарциномы молочной железы линии MCF-7. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2015; 160 (9): 351-354.; Степовая ЕА., Шахристова Е.В., Рязанцева Н.В., Носаре-ва О.Л., Чильчигашев Р.И., Егорова М.Ю. Система тиоредоксина в регуляции пролиферации клеток линии MCF-7 при модуляции редокс-статуса. Сибирский онкологический журнал. 2016; 15 (4): 50-55. doi:10.21294/1814-4861-2016-15-4-50-55.; Wong C.M., Bansal G., Marcocci L., Suzuki YJ. Proposed role of primary protein carbonylation in cell signaling. Redox Rep. 2012; 17 (2): 90-94. doi:10.1179/1351000212Y.0000000007.; Burch PM., Heintz N.H. Redox regulation of cell-cycle re-entry: cyclin D1 as a primary target for the mitogenic effects of reactive oxygen and nitrogen species. Antioxid Redox Signal. 2005; 7 (5-6): 741-751. doi:10.1089/ars.2005.7.741.; https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/906

Availability: https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/906
https://doi.org/10.21294/1814-4861-2018-17-6-78-83

A multi-centre study on the role of the thioredoxin system in breast cancer cell proliferation ; Комплексное исследование роли системы тиоредоксина в пролиферации клеток аденокарциномы молочной железы

Authors: E. Shakhristova V., E. Stepovaya A., O. Nosareva L., L. Litvinova S., D. Skuratovskaya A., E. Rudikov V., A. Sadykova A., V. Novitsky V., Е. Шахристова В., Е. Степовая А., О. Носарева Л., Л. Литвинова С., Д. Скуратовская А., Е. Рудиков В., А. Садыкова А., В. Новицкий В.

Source: Bulletin of Siberian Medicine; Том 17, № 4 (2018); 180-186 ; Бюллетень сибирской медицины; Том 17, № 4 (2018); 180-186 ; 1819-3684 ; 1682-0363 ; 10.20538/1682-0363-2018-17-4

Subject Terms: thioredoxin, breast adenocarcinoma, redox regulation, proliferation, тиоредоксин, аденокарцинома молочной железы, редокс-регуляция, пролиферация

File Description: application/pdf

Relation: https://bulletin.tomsk.ru/jour/article/view/1991/1485; Lu J., Holmgren A. The thioredoxin antioxidant system. Free Radic. Biol. Med. 2014; 66: 75–87. DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2013.07.036.; Harris I.S., Treloar A.E., Inoue S., Sasaki M., Gorrini C., Lee K.C., Yung K.Y., Brenner D., Knobbe-Thomsen C.B., Cox M.A., Elia A., Berger T., Cescon D.W., Adeoye A., Brьstle A., Molyneux S.D., Mason J.M., Li W.Y., Yamamoto K., Wakeham A., Berman H.K., Khokha R., Done S.J., Kavanagh T.J., Lam C.W., Mak T.W. Glutathione and thioredoxin antioxidant pathways synergize to drive cancer initiation and progression. Cancer Cell. 2015; 27 (2): 211–222. DOI:10.1016/j.ccell.2014.11.019.; Arner E.S.J., Holmgren A. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase. Eur. J. Biochem. 2000; 267 (20): 6102–6109. DOI:10.1046/j.1432-1327.2000.01701.x.; Rajnai Z., Méhn D., Beéry E., Okyar A., Jani M., Tуth G.K., Fülöp F., Lévi F., Krajcsi P. ATP-binding cassette B1 transports seliciclib (R-roscovitine), a cyclin-dependent kinase inhibitor. Drug Metab. Dispos. 2010; 38 (11): 2000–2006. DOI:10.1124/dmd.110.032805.; Vandesompele J., De Preter K., Pattyn F., Poppe B., Van Roy N., De Paepe A., Speleman F. Accurate normalization of real-time quantitative RT-PCR data by geometric averaging of multiple internal control genes. Genome Biol. 2002; 3 (7): research0034.; Schmittgen T.D., Livak K.J. Analyzing real-time PCR data by the comparative C (T) method. Nat. Protoc. 2008; 3 (6): 1101–1108. DOI:10.1038/nprot.2008.73.; Nelson A.W., Groen A.J., Miller J.L., Warren A.Y., Holmes K.A., Tarulli G.A., Tilley W.D., Katzenellenbogen B.S., Hawse J.R., Gnanapragasam V.J., Carroll J.S. Comprehensive assessment of estrogen receptor beta antibodies in cancer cell line models and tissue reveals critical limitations in reagent specificity. Mol. Cell Endocrinol. 2017; 440: 138–150. DOI:10.1016/j.mce.2016.11.016.; Tamura T., Stadtman T.C. A new selenoprotein from human lung adenocarcinoma cells: purification, properties, and thioredoxin reductase activity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996; 93 (3): 1006–1011.; Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analyt. Biochem. 1976; 7 (1, 2): 248–254.; Шахристова Е.В., Степовая Е.А., Носарева О.Л., Рудиков Е.В., Новицкий В.В. Глутатион и глутаредоксин в росковитин-опосредованном ингибировании пролиферации клеток аденокарциномы молочной железы. Вестник Российской академии медицинских наук. 2017; 72 (4): 261–267. DOI:10.15690/vramn849.; Cappellini A., Chiarini F., Ognibene A., McCubrey J.A., Martelli A.M. The cyclin-dependent kinase inhibitor roscovitine and the nucleoside analog sangivamycininduce apoptosis in caspase-3 deficient breast cancer cells independent of caspase mediated P-glycoprotein cleavage: implications for therapy of drug resistant breast cancers. Cell Cycle. 2009; 8 (9): 1421–1425. DOI:10.4161/cc.8.9.8323.; Biaglow J.E., Miller R.A. The thioredoxin reductase/thioredoxin system: novel redox targets for cancer therapy. Cancer Biol. Ther. 2005; 4 (1): 6–13.; Zhong L., Arner E.S.J., Ljung J., Aslund F., Holmgren A. Rat and calf thioredoxin reductase are homologous to glutathione reductase with a carboxyl-terminal elongation containing a conserved catalytically active penultimate selenocysteine residue. J. Biol. Chem. 1998; 273 (15): 8581–8591.; Zhong L., Holmgren A. Essential role of selenium in the catalytic activities of mammalian thioredoxin reductase revealed by characterization of recombinant enzymes with selenocysteine mutations. J. Biol. Chem. 2000; 275 (24): 18121–18128. DOI:10.1074/jbc.M000690200.; https://bulletin.tomsk.ru/jour/article/view/1991

Availability: https://bulletin.tomsk.ru/jour/article/view/1991
https://doi.org/10.20538/1682-0363-2018-4-180-186

Глутатионилирование белков: один из способов управления пролиферацией опухолевых клеток

Contributors: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Subject Terms: глутаредоксин, глутатионилирование, редокс-регуляция, пролиферация, аденокарцинома молочной железы

Access URL: https://openrepository.ru/article?id=190823

Карбонилированная форма тиоредоксина - как молекулярный маркер дисрегуляции пролиферации опухолевых клеток

Contributors: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Subject Terms: карбонилированный тиоредоксин, пролиферация, редокс-регуляция, аденокарцинома молочной железы

Access URL: https://openrepository.ru/article?id=190857

THE THIOREDOXIN SYSTEM IN REGULATING MCF-7 CELL PROLIFERATION UNDER REDOX STATUS MODULATION ; СИСТЕМА ТИОРЕДОКСИНА В РЕГУЛЯЦИИ ПРОЛИФЕРАЦИИ КЛЕТОК ЛИНИИ MCF-7 ПРИ МОДУЛЯЦИИ РЕДОКС-СТАТУСА

Authors: E. A. Stepovaya, E. V. Shakhristova, N. V. Ryazantseva, O. L. Nosareva, R. I. Chil’chigashev, M. Yu. Egorova, Е. А. Степовая, Е. В. Шахристова, Н. В. Рязанцева, О. Л. Носарева, Р. И. Чильчигашев, М. Ю. Егорова

Contributors: Российский гуманитарный научный фонд (проект № 15-36-01289).

Source: Siberian journal of oncology; Том 15, № 4 (2016); 50-55 ; Сибирский онкологический журнал; Том 15, № 4 (2016); 50-55 ; 2312-3168 ; 1814-4861 ; 10.21294/1814-4861-2016-15-4

Subject Terms: пролиферация, cell redox status, thioredoxin, breast adenocarcinoma cells, proliferation, редокс-статус клеток, тиоредоксин, аденокарцинома молочной железы

File Description: application/pdf

Relation: https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/386/362; Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З., Бондарь И.А., Труфакин В.А. Окислительный стресс: Патологические состояния и заболевания. Новосибирск; 2008. 284 с.; Murphy M.P., Holmgren A., Larsson N.G., Halliwell B., Chang C.J., Kalyanaraman B., Rhee S.G., Thornalley P.J., Partridge L., Gems D., Nystrom T., Belousov V., Schumacker P.T., Winterbourn C.C. Unraveling the biological roles of reactive oxygen species. Cell Metab. 2011; 13 (4): 361–366. doi:10.1016/j.cmet.2011.03.010.; Ryazantseva N.V., Stepovaya E.A., Nosareva O.L., Konovalova E.V., Orlov D.S., Naumova A.I., Didenko S.A., Vesnina O.N., Shakhristova E.V., Zima A.P., Novitskii V.V. Role of heat shock protein 27 in regulation of glutathione system and apoptosis of Jurkat tumor cells and blood lymphocytes. Bull Exp Biol Med. 2015; 158 (3): 377–379. doi:10.1007/ s10517-015-2766-3.; Shakhristova E.V., Stepovaya E.A., Ryazantseva N.V., Nosareva O.L., Yakushina V.D., Ivanov V.V., Novitskii V.V. Role of Glutathione System Redox Potential in Apoptosis Dysregulation in MCF-7 Breast Adenocarcinoma. Bull Exp Biol Med. 2016; 160 (3): 364–367. doi:10.1007/s10517-016-3172-1.; Дубинина Е.Е. Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток (жизнь и смерть, созидание и разрушение): физиологические и клинико-биохимические аспекты. СПб., 2006. 397 с.; Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Алеид Р., Новичкова М.Д., Саприн А.Н., Березов Т.Т. Современные представления об антиоксидантной роли глутатиона и глутатионзависимых ферментов. Вестник Российской академии медицинских наук. 2010; 3: 46–54.; Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Саприн А.Н. Участие тио-, пероксии глутаредоксинов в клеточных редокс-зависимых процессах. Успехи биологической химии. 2008; 48: 319–358.; Ray P.D., Huang B.W., Tsuji Y. Reactive oxygen species (ROS) homeostasis and redox regulation in cellular signaling. Cell Signal. 2012; 24 (5): 981–990. doi:10.1016/j.cellsig.2012.01.008.; Sahaf B., Heydari K., Herzenberg L.A. Lymphocyte surface thiol levels. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003; 100 (7): 4001–4005.; Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analyt. Biochem. 1976; 7 (1, 2): 248–254.; Anderson M.E. Determination of glutathione and glutathione sulfide in biological samples. Methods Enzymol. 1985; 113: 548–555.; Rahman I., Kode A., Biswas S.K. Assay for quantitative determination of glutathione and glutathione disulfide levels using enzymatic recycling method. Nat. Protoc. 2006; 1 (6): 3159–3165.; Tamura T., Stadtman T.C. A new selenoprotein from human lung adenocarcinoma cells: рurification, properties, and thioredoxin reductase activity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996; 93: 1006–1011.; https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/386

Availability: https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/386
https://doi.org/10.21294/1814-4861-2016-15-4-50-55

Protein carbonylation as a mechanism of regulation of MCF-7 breast cancer cell proliferation ; Карбонилирование белков как механизм регуляции пролиферации опухолевых клеток линии MCF-7

Authors: E. V. Shakhristova, E. A. Stepovaya, O. L. Nosareva, N. V. Ryazantseva, Е. В. Шахристова, Е. А. Степовая, О. Л. Носарева, Н. В. Рязанцева

Source: Acta Biomedica Scientifica; Том 1, № 3(2) (2016); 135-137 ; 2587-9596 ; 2541-9420

Subject Terms: аденокарцинома молочной железы, proliferation, oxidative stress, breast adenocarcinoma, пролиферация, окислительный стресс, редокс-статус

File Description: application/pdf

Relation: https://www.actabiomedica.ru/jour/article/view/206/207; Арутюнян А.В., Дубинина Е.Е., Зыбина Н.Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной защиты организма. - СПб.: Фолиант, 2000. - 103 с; Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал. - 2000. - Т. 6, № 12. - С. 13-19; Дубинина Е.Е. Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток (жизнь и смерть, созидание и разрушение). Физиологические и клинико-биохимические аспекты. - СПб.: Медицинская пресса, 2006. - 400 с; Лущак В.И. Свободнорадикальное окисление белков и его связь с функциональным состоянием организма // Биохимия. - 2007. - Т. 72, № 8. - С. 995-1015; Halliwell B (2007). Biochemistry of oxidative stress. Biochem. Soc. Trans., (5), 1147-1150.; Rahman I, Kode A, Biswas SK (2006). Assay for quantitative determination of glutathione and glutathione disulfide levels using enzymatic recycling method. Nat. Protoc, 1 (6), 3159-3165.; Rajnai Z, Méhn D, Beéry E, Okyar A, Jani M, Tóth GK, Fülöp F, Lévi F, Krajcsi P (2010). ATP-binding cassette B1 transports seliciclib (R-roscovitine), a cyclin-dependent kinase inhibitor. DrugMetab. Dispos., 38 (11), 2000-2006.; Stadtman ER, Levine RL (2000). Protein oxidation. Ann. N. Y. Acad. Sci., (899), 191-208.; https://www.actabiomedica.ru/jour/article/view/206

Availability: https://www.actabiomedica.ru/jour/article/view/206
https://doi.org/10.12737/article_590823a524b737.92709342

РЕЗУЛЬТАТЫ СКРИНИНГА ФИТОАНТИЭСТРОГЕНА СЕКОИЗОЛАРИЦИРЕЗИНОЛА НА ЭСТРОГЕНЗАВИСИМОЙ АДЕНОКАРЦИНОМЕ МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ СА755

Authors: Борисова, Юлия, Смирнова, Галина, Райхлин, Натан, Трещалина, Елена, Шпрах, Зоя

Subject Terms: ФИТОАНТИЭСТРОГЕН, СЕКОИЗОЛАРИЦИРЕЗИНОЛ, МЫШИ, ЭСТРОГЕНЗАВИСИМАЯ АДЕНОКАРЦИНОМА МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ, СКРИНИНГ

File Description: text/html

Availability: http://cyberleninka.ru/article/n/rezultaty-skrininga-fitoantiestrogena-sekoizolaritsirezinola-na-estrogenzavisimoy-adenokartsinome-molochnoy-zhelezy-sa755
http://cyberleninka.ru/article_covers/15659713.png

ПРОТИВООПУХОЛЕВАЯ АКТИВНОСТЬ НАНОСОМАЛЬНОЙ ФОРМЫ ПАКЛИТАКСЕЛА НА ОСНОВЕ СОПОЛИМЕРА МОЛОЧНОЙ И ГЛИКОЛЕВОЙ КИСЛОТ В ОТНОШЕНИИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЙ АДЕНОКАРЦИНОМЫ МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ У МЫШЕЙ ЛИНИИ C57BL6

Authors: БАЛАБАНЬЯН, Боят, В., Капанадзе, Г., Хамди, Я., Швец, В.

Subject Terms: НАНОЧАСТИЦЫ, ПАКЛИТАКСЕЛ, АДЕНОКАРЦИНОМА МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ, Р-ГЛИКОПРОТЕИН, P-GLYCOPROTEIN. 5

File Description: text/html

Availability: http://cyberleninka.ru/article/n/protivoopuholevaya-aktivnost-nanosomalnoy-formy-paklitaksela-na-osnove-sopolimera-molochnoy-i-glikolevoy-kislot-v-otnoshenii
http://cyberleninka.ru/article_covers/14507718.png

Comparision influence of conditioned medium of human mesenchimal cells and interferon-α on development of tumor cell population

Authors: Herheliuk, T. S., Perepelytsina, O. M., Sydorenko, M. V.

Source: Bukovinian Medical Herald; Vol. 18 No. 2 (70) (2014)
Буковинский медицинский вестник; Том 18 № 2 (70) (2014)
Буковинський медичний вісник; Том 18 № 2 (70) (2014)

Subject Terms: mesenchymal stem cells, аденокарцинома молочної залози, ИФН-α, інтерферон-альфа, breast adenocarcinoma, МСF-7, MCF-7, мезенхімальні стовбурові клітини, мезенхимальные стволовые клетки, аденокарцинома молочной железы, IFN-α, 3. Good health

File Description: application/pdf

Access URL: http://e-bmv.bsmu.edu.ua/article/download/101474/96661
http://e-bmv.bsmu.edu.ua/article/view/101474

Результаты скрининга фитоантиэстрогена секоизоларицирезинола на эстрогензависимой аденокарциноме молочной железы Са755

Source: Вестник РОНЦ им. Н. Н. Блохина РАМН.

Subject Terms: ФИТОАНТИЭСТРОГЕН, СЕКОИЗОЛАРИЦИРЕЗИНОЛ, МЫШИ, ЭСТРОГЕНЗАВИСИМАЯ АДЕНОКАРЦИНОМА МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ, СКРИНИНГ, 3. Good health

File Description: text/html

Access URL: http://cyberleninka.ru/article_covers/15659713.png
http://cyberleninka.ru/article/n/rezultaty-skrininga-fitoantiestrogena-sekoizolaritsirezinola-na-estrogenzavisimoy-adenokartsinome-molochnoy-zhelezy-sa755

Противоопухолевая активность наносомальной формы паклитаксела на основе сополимера молочной и гликолевой кислот в отношении экспериментальной аденокарциномы молочной железы у мышей линии C57Bl6

Source: Биомедицина.

Subject Terms: 0301 basic medicine, 0303 health sciences, 03 medical and health sciences, НАНОЧАСТИЦЫ, ПАКЛИТАКСЕЛ, АДЕНОКАРЦИНОМА МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ, Р-ГЛИКОПРОТЕИН, P-GLYCOPROTEIN. 5, 3. Good health

File Description: text/html

Access URL: http://cyberleninka.ru/article/n/protivoopuholevaya-aktivnost-nanosomalnoy-formy-paklitaksela-na-osnove-sopolimera-molochnoy-i-glikolevoy-kislot-v-otnoshenii
http://cyberleninka.ru/article_covers/14507718.png

Глутатионилирование белков: один из способов управления пролиферацией опухолевых клеток

Authors: Шахристова Евгения Викторовна, Степовая Елена Алексеевна, Рудиков Евгений Валерьевич, Сушицкая Ольга Сергеевна, Радионова Дарья Олеговна

Contributors: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Subject Terms: глутатионилирование, глутаредоксин, редокс-регуляция, пролиферация, аденокарцинома молочной железы

Relation: В поисках моделей персонализированной медицины; http://rour.neicon.ru:80/xmlui/bitstream/rour/190823/1/nora.pdf; https://openrepository.ru/article?id=190823

Availability: https://openrepository.ru/article?id=190823

Карбонилированная форма тиоредоксина - как молекулярный маркер дисрегуляции пролиферации опухолевых клеток

Authors: Шахристова Евгения Викторовна, Степовая Елена Алексеевна, Рудиков Евгений Валерьевич, Сушицкая Ольга Сергеевна, Радионова Дарья Олеговна

Contributors: Казанский (Приволжский) федеральный университет

Subject Terms: карбонилированный тиоредоксин, пролиферация, редокс-регуляция, аденокарцинома молочной железы

Relation: В поисках моделей персонализированной медицины; http://rour.neicon.ru:80/xmlui/bitstream/rour/190857/1/nora.pdf; https://openrepository.ru/article?id=190857

Availability: https://openrepository.ru/article?id=190857

Уровень метилированной ДНК гена SFRP5 в опухоли как маркер для диагностики и прогнозирования риска развития рака молочной железы

Authors: Запорожан, В. Н., Бубнов, В. В., Маричереда, В. Г., Рожковская, Н. Н., Петровский, Ю. Ю., Андронов, Д. Ю.

Subject Terms: метилирование ДНК, ген SFRP5, CG-сайт, аденокарцинома молочной железы

File Description: application/pdf

Relation: Уровень метилированной ДНК гена SFRP5 в опухоли как маркер для диагностики и прогнозирования риска развития рака молочной железы / В. Н. Запорожан, В. В. Бубнов, В. Г. Маричереда и др.] // Журнал НАМН України. – 2014. – Т. 20, № 3. — С. 365–368.; http://repo.odmu.edu.ua:80/xmlui/handle/123456789/2078

Availability: http://repo.odmu.edu.ua:80/xmlui/handle/123456789/2078

Гидропероксид-зависимая монооксигеназная активность клеточной линии аденокарциномы молочной железы MCF-7 ; Hydroproxide-dependent monooxygenase activity of MCF-7 breast cancer cell line

Authors: Климович, Е.Н., Сыса, А.Г., Киселев, П.А., Klimovich, E.N., Sysa, A.G., Kisselev, P.A.

Subject Terms: аденокарцинома молочной железы, гидропероксид кумола

File Description: application/pdf

Relation: https://rep.polessu.by/handle/123456789/33433

Availability: https://rep.polessu.by/handle/123456789/33433

Брассиностероиды – как эффекторы монооксигеназ в клетках аденокарциномы молочной железы ; Brassinosteroids as monooxygenase effectors in mammal adenocarcinoma

Authors: Сыса, А.Г., Киселев, П.А., Жабинский, В.Н., Хрипач, В.А., Sysa, A.G., Kiselev, P.A, Zhabinskii, V.N., Khripach, V.A.

Subject Terms: брассиностероиды, монооксигеназы, аденокарцинома молочной железы

File Description: application/pdf

Relation: https://rep.polessu.by/handle/123456789/33383

Availability: https://rep.polessu.by/handle/123456789/33383

Гидропероксид- и НАДФН-зависимая монооксигеназная активность клеточной линии аденокарциномы молочной железы MCF-7 ; Hydroperoxide- and NADPH-dependent monooxygenase activity of MCF-7 breast cancer cell line

Authors: Климович, Е.Н., Сыса, А.Г., Киселев, П.А., Klimovich, E.N., Sysa, A.G., Kisselev, P.A.

Subject Terms: аденокарцинома молочной железы, NADPH-цитохром P450-редуктаза

File Description: application/pdf

Relation: https://rep.polessu.by/handle/123456789/33463

Availability: https://rep.polessu.by/handle/123456789/33463

Карбонилированная форма тиоредоксина - как молекулярный маркер дисрегуляции пролиферации опухолевых клеток

Authors: Шахристова Евгения Викторовна, Степовая Елена Алексеевна, Рудиков Евгений Валерьевич, Сушицкая Ольга Сергеевна, Радионова Дарья Олеговна

Index Terms: карбонилированный тиоредоксин, пролиферация, редокс-регуляция, аденокарцинома молочной железы, article

URL: http://hdl.handle.net/rour/190857uri
В поисках моделей персонализированной медицины

Глутатионилирование белков: один из способов управления пролиферацией опухолевых клеток

Authors: Шахристова Евгения Викторовна, Степовая Елена Алексеевна, Рудиков Евгений Валерьевич, Сушицкая Ольга Сергеевна, Радионова Дарья Олеговна

Index Terms: глутатионилирование, глутаредоксин, редокс-регуляция, пролиферация, аденокарцинома молочной железы, article

URL: http://hdl.handle.net/rour/190823uri
В поисках моделей персонализированной медицины